Fachinformationen zu aminoplus gelenk - Kyberg Vital

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Fachinformationen zu aminoplus gelenk - Kyberg Vital

Gezielte Ernährungsmedizin bei arthrotischen

Gelenksbeschwerden, mit dem Plus an Aminosäuren

Wichtige Nährstoffe bei Gelenksbeschwerden

Aminosäuren

Prolin, der essentielle Baustein

kollagener und elastischer Fasern

demzufolge vom Gleichgewicht zwischen Synthese und Abbau von

Schlüsselmatrixmolekülen wie dem TypII Kollagen abhängig [10].

Prolin – mit der Elastizität der Spinnenseide

Interessante, neueste Untersuchungen aus der Tierwelt ergeben, Methionin – Vorstufe des multifunktionalen SAM

Glukosaminsulfat

dass vor allem die Elastizität (Zug und Zugentlastung) von Spinnen-

L-Prolin

• Essentieller

Baustein kollagener

und elastischer

Fasern, speziell

der Knorpelsubstanz

L-Methionin

• Vorstufe von Schwefel-

Adenosylmethionin (SAM)

• Vorstufe der Knorpelgrundsubstanz

(Proteoglykan)

• Vorstufe von Hyaluronsäure

Chondroitinsulfat

• Baustein der Knorpelsubstanz –

Bestandteil Typ II kollagener Fasern

seide, reich an Prolin, mit ansteigendem Anteil der Aminosäure Prolin

an Elastizität zunimmt [7].

Diese interessante Eigenschaft von Prolin und der daraus resultierende

Nutzen lassen sich ebenfalls in der Bausubstanz der Gelenkknorpel

des Menschen wiederfinden!

Bestimmte Aminosäuren sind Grundbausteine von kollagenen Fasern

und somit Bestandteil für die Gelenke. Die Aminosäure Prolin

ist hierbei essentieller Baustein von Kollagenen und vor allem für

die Elastizität und Stabilität der Gelenksubstanz erforderlich. Des

Weiteren ist diese Aminosäure nicht nur für den Kollagenaufbau,

sondern auch für die Integrität der Gelenke, Sehnen und Bänder

sowie für die Wundheilung wichtig. Prolin kann nur mit Hilfe von

Methionin ist eine essentielle, d.h. unentbehrliche schwefelhaltige

Aminosäure. Schwefelhaltige Komponenten spielen bei zahlreichen

Stoffwechselprozessen sowie auch bei Arthrosen eine wichtige Rolle

(s. Abschnitt: Bedeutung von Schwefelverbindungen bei Arthritis).

Methionin wird im Stoffwechsel durch ATP zu Schwefel-Adenosylmethionin

(SAM) umgebaut. SAM wurde erstmalig 1952 entdeckt

und ist in jeder lebenden Zelle vorzufinden, wobei es als Methylgruppendonator

fungiert [12]. Mittels der energiereichen Schwefel-

Methylverbindung wird die Methylgruppe leicht verfügbar und kann

für sogenannte Transmethylierungsreaktionen genutzt werden. Die

übertragene Methylgruppe dient bspw. als Baustein für Ethanolamin

e Cholin; Noradrenalin e Adrenalin; N-Acetylserotonin e Me-

Vitamin C in Hydroxyprolin, dem eigentlichen Kollagenbaustein, latonin. Melatonin kann auch aus SAM enstehen: durch Decarboxy-

Taurin

• Antioxidans

• Elektrolyt- und

Flüssigkeitsstabilisierend

Vitamin C und Vitamin E

• als Antioxidantien

• Vitamin C – zur Ausbildung von

Hydroxyprolin

umgewandelt werden. Über weitere physiologische Stoffwechselprozesse

ist es möglich, dass Prolin ebenfalls über Glutaminsäure

(Glutaminsäure e Glutamin) und Ornithin (Vorstufe Arginin) gebildet

werden kann. Dadurch besteht die Möglichkeit, den Kollagenaufbau

noch zusätzlich unterstützend zu fördern [8;9].

lierungsreaktionen bspw. Putrescin e Spermidin e Spermin [13] (s.

Fachinformation aminoplus Individual: Methionin). Insofern ist die

essentielle Aminosäure Methionin zum einen als Schwefellieferant

zum anderen in der aktiven Form Schwefel-Adenosylmethionin

(SAM) ein wichtiger Bestandteil in der ernährungsmedizinisch-therapeutischen

Behandlung von Gelenkserkrankungen.

Vitamin B6, Vitamin B2,

Folsäure, Vitamin B12

• Zur Unterstützung des

Aminosäurenstoffwechsels

Zink, Selen, Mangan, Kupfer und

Molybdän

• Wichtige Spurenelemente für die

Gelenkversorgung

Prolin – Grundbaustein von Kollagen

Prolin und Hydroxyprolin kommen in Kollagen in unterschiedlichen

Aminosäurensequenzen vor, wodurch verschiedene Eigenschaften

manifestiert werden. Die fibrillären Kollagene vom Typ I, II und III

werden als Prokollagene synthetisiert, wobei das Prokollagenmolekül

von Zellen in die extrazelluläre Matrix zur Fibrillenbildung abgegeben

wird. Der Hauptanteil von Knorpelkollagen (90 – 95 %)

setzt sich aus Typ II Kollagen zusammen, wobei Hydroxyprolin den

vorwiegenden Bestandteil dieser Aminosäurenzusammensetzung

ausmacht [10]. Weitere Kollagene, sogenannte Tripelhelixkollagene

(mit den Aminosäuren Glycin, Prolin und Hydroxyprolin), kommen

überaus reichhaltig in Typ I und Typ II Kollagenen vor [2]. Diese

Prolin5-Rückstände, die in einer bestimmten Sequenz im Kollagenstrang

eingebaut sind, werden über post-translationale Hydroxylierungsreaktionen

in 4-Hydroxy- L-prolin (4-Hyp) und zu einem

geringeren Teil in 3-Hydroxy-Proline (3-Hyp) umgebaut. Hierbei unterstützt

4-Hyp vor allem die Konformationsstabilität der Kollagentripelhelix

[11]. Der Erhalt der extrazellulären Knorpelmatrix ist

SAM – anabol für die Knorpelzellen:

In-vitro Untersuchungen zeigten eine stimulierende Wirkung auf die

Proteoglykanausbildung von Chondrozyten aus der Knorpelsubstanz

von Patienten mit Arthritis [14].

SAM – antiphlogistisch und analgetisch:

Di Padova hat in seinem Review die entzündungsbeeinflussenden und

schmerzbeeinflussenden Eigenschaften von SAM aus Ergebnissen von

Tierversuchsstudien sowie auch Humanstudien, letztere teilweise vs.

Schmerzmedikationen wie Ibuprofen, Indomethacin oder Naproxan

zusammengefasst. Im Allgemeinen zeigte sich, dass die direkte Gabe

von SAM sehr gut angenommen und toleriert wurde. Es erwiesen sich

keine Nebenwirkungen, die ein Absetzen verlangt hätten. Eine Zusammenfassung

der experimentellen Datenlage bestätigte die antiphlogistischen

und analgetischen Eigenschaften und eine begünstigte

Proteoglykansynthese ohne den Magen-Darm-Trakt oder andere Organe

in irgendeiner Weise negativ zu beeinträchtigen [15].

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