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Krebsimpfung

Ihre neu entdeckten Funktionen in der Immunabwehr

machen die Hitzeschockproteine zu

wichtigen Verbündeten im Kampf gegen Krebs,

Infektions­ und Autoimmunkrankheiten.

In Kürze

r Die allgegenwärtigen

Wächterproteine heißen:

Hitzeschockproteine

(HSPs), Stressproteine oder

auch Chaperone (»Anstandsdamen«).

Sie sind

allen Lebensformen zu

eigen und überwachen

in ihrer Vielseitigkeit

verschiedenste zelluläre

Pro zesse. So sorgen sie

für glatte und bedarfsgerechte

Abläufe.

r Bei ihren diversen

molekularen Kontakten

nehmen die HSPs gewissermaßenAntigen­Fingerabdrücke

vom Inhalt der

Zellen zur Begutachtung

durch das Immunsystem. In

der Evolution wuchs ihnen

dadurch auch eine entscheidende

Funktion für

Immunreaktionen gegen

Krankheitserreger und

Krebs zu.

r Für medizinische Therapien

versuchen Forscher,

Funktionen von HSPs

gezielt zu hemmen oder zu

verstärken.

mit

HitzescHocKproteinen

Von Pramod K. Srivastava

Ein Universitätslabor in Pavia im Jahr

1962: Erschrocken bemerkt der junge

italienische Genetiker Ferruccio

Ritossa, dass jemand versehentlich

den Thermostaten des Inkubators hochgestellt

hat, in dem er Taufliegen züchtet. Als er

trotzdem Zellen der so misshandelten Tiere

mikroskopiert, entdeckt er an ungewohnten

Stellen der Chromosomen verdickte Abschnitte

– was nur bedeuten konnte, dass

dort Gene für Proteine abgelesen wurden

(Bild S. 42). Denn die Forscher wussten damals

schon, dass solche Aufblähungen, so genannte

Puffs, bei Taufliegen von Gentätigkeit

zeugen. In diesem Fall hatte offensichtlich

die hohe Temperatur bestimmte Gene aktiviert.

Tatsächlich ließ sich der Effekt reproduzieren.

Deswegen erhielten jene Stellen

später die Bezeichnung Hitzeschock-Loci,

und ihre Produkte heißen Hitzeschockproteine,

abgekürzt HSPs.

Anfangs glaubten die Genetiker, eine derartige

Reaktion gäbe es nur bei Taufliegen.

Erst 15 Jahre später fanden sie die betreffenden

Proteine auch bei den verschiedensten

anderen Organismen, einschließlich Säugetieren.

Außerdem erkannten sie mit der Zeit

ihre Allgegenwart und ihre erstaunlich verschiedenartigen

Funktionen – was sicherlich

zu den faszinierendsten Entdeckungen der

modernen Biologie zählt. Heute wissen wir:

Diese Proteine sind für jegliches Leben

grundlegend, und zwar nicht nur auf der

Zell-, sondern auch auf der Organismen-, ja

selbst auf der Populationsebene.

Zwar sprechen die Forscher noch immer

meist von Hitzeschockproteinen, doch eigent-

gegen Krebs

lich ist diese Bezeichnung viel zu eng. Die

HSPs sind uralt. Was sie leisten, gehört zu den

allerfrühesten Überlebensmechanismen, die

während der Evolution stets bewahrt blieben.

Sogar für die Evolution selbst sind sie nützlich.

HSPs entstehen insbesondere in zellulären

Stress-, also Extremsituationen – weswegen

Biologen sie manchmal auch Stressproteine

nennen. Das kann übermäßige Wärme

sein, aber auch vieles andere, was einer Zelle

nicht bekommt. Dann sorgen diese Moleküle

dafür, dass die Abläufe im Zellinnern trotz der

harten Bedingungen glatt weitergehen, so dass

die Zellen Ausnahmesituationen möglichst

un beschadet überstehen.

Weitere wichtige Aufgaben, die Hitzeschockproteine

bei höheren Organismen einschließlich

des Menschen wahrnehmen, erkannten

Forscher erst in den letzten zehn

Jahren. Demnach sind diese Moleküle auch

in die Immunreaktionen gegen Krebs und

Krankheitserreger eingebunden. Diese Eigenschaft

möchten Mediziner nun für diverse

neue Medikamente und therapeutische Impfstoffe

nutzen. Um diesen Ansatz verständlich

zu machen, möchte ich zunächst aufzeigen,

wie die Allroundkünstler ihren Hauptjob bewältigen:

den einer molekularen Gouvernante

für andere Eiweißstoffe. Nach dem englischfranzösischen

Wort für »Anstandsdame« heißen

die HSPs auch »Chaperone«. Wie ihre

Pendants in der Menschenwelt müssen auch

sie aufpassen, lenken, anleiten, helfen. Letztlich

haben sie für zweierlei zu sorgen: Nicht

erwünschte Kontakte innerhalb und zwischen

Molekülen haben sie zu unterbinden, wünschenswerte

hingegen zu fördern. Auf diese

Weise sorgen sie auch für stabile und produktive

Bindungen zwischen Proteinpartnern.

40 SPEKTRUM DER WISSENSCHAFT · MAI 2009

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