Zelltheorie 1. Alle Organismen bestehen aus einer oder mehreren ...

Proteasomen
Proteinkomplex von 1.700 kDa, der im Cytoplasma und im Zellkern
(bei Eukaryoten) Proteine zu Fragmenten abbaut und daher zu den
Peptidasen (auch Proteasen) zählt.
Proteine, die abgebaut werden sollen, werden in einem mehrstufigen enzymatischen
Prozess mit einer Polyubiquitin-Kette markiert, welche von den Proteosom erkannt wird.
Ubiquitin ist ein kleines Protein mit einer Molekülmasse von 8,5 kDa. Die Polyubiquitin-
Kette wird beim Abbau in ihre einzelnen Ubiquitin-Moleküle zerlegt, die dann
wiederverwendet werden können. Entscheidend für die Markierung (und damit für Abbau
und Halbwertszeit des Proteins) ist einzig die N-terminale Aminosäure. Der Proteinabbau
ist für die Zelle lebensnotwendig. So werden metabolische Enzyme,
Transkriptionsfaktoren oder auch den Zellzyklus regulierende Proteine wie Cycline, CDK-
Inhibitoren degradiert. Ebenso werden fehlerhafte Proteine abgebaut. Auch die Peptide,
die an den MHC I-Komplex gebunden auf der Oberfläche der Zelle dem Immunsystem
präsentiert werden, werden im Proteasom prozessiert.
Protein
ubiquitin
Proteosom
Protein mit Ubiquitin-Kette
Markirte Protein im Proteosom
wiederverwendung von Ubiquiton
Protein abbau