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Proteine - wichtige MembranbestandteileLST!J. Saukel429N-glycosidisch verknüpftes GlycoproteinJ. SaukelGlycoproteineProteine mit kovalent gebundenen Kohlenhydratenals prosthetische Gruppen, die mehr als 90 % ihresGewichtes ausmachen können.Diese Glycoproteine haben unterschiedlichsteFunktionen: Strukturproteine, Hormone, Enzymeu.v.a..Die Kohlenhydrat-Ketten können geradkettig oderverzweigt sein und werden erst nach der Syntheseder Polypeptid-Kette an Ribosomen enzymatischangeheftet. In eukaryontischen Zellen übernimmtdas endoplasmatische Retikulum die Anheftung undProzessierung der Oligosaccharid-Seitenketten,bevor die Glycoproteine sezerniert oder in andereZellkompartimente transportiert werden.N-glycosidisch verknüpftes Glycoprotein– Bestandteil der Sekrete von Schleimhäuten– Mediatoren der Zell-Zell-Erkennung– Frostschutzproteine arktischer Fische– Bestandteil der Bakterienzellwand– Fraßschutz (Ricinus-Lectine, siehe Lernplattform!)http://www.chemgapedia.de/vsengine/topics/de/vlu/index.htmlLST!430Proteoglycane (= Mucoproteine)LST!LST!Sphingo(Glyko)lipideliefern dieBlutgruppenmerkmalebeim MenschenJ. SaukelProteoglycan-Untereinheiten sind in Abständen von 20 bis 30 nmnichtkovalent an ein Rückgrat aus Hyaluronsäure gebunden; einkleines Linkerprotein stabilisiert diese Assoziation.Die Proteoglycan-Untereinheiten selbst enthalten ein Kernprotein,das kovalent gebundene Glycosamino-Glycane (Keratinsulfat undChondroitinsulfat) enthält. Die Kernproteine im Knorpel gehörenzu den größten Zellproteinen 200.000 bis 300.000 Da.Der zentrale Hyaluronsäure-Faden kann 400 bis 4000 nm langsein und bis zu 100 Kernproteine binden, die wiederum jeweilsca.50 Keratinsulfat- und 100 Chondroitinsulfat-Ketten tragenkönnen.Durch starke Raumerfüllung und den geladenen Charakter liegtextreme Hydratisierung vor. Unter Druck wird das äußereSchwarmwasser vom Polyanion weggedrückt. Lässt der Drucknach, strömt das Wasser wieder zurück. Flüssigkeitsbewegung bei Belastung sorgt für die Ernährungdes gefäßlosen Gelenkknorpels - und das erklärt, warummangelnde Bewegung den Gelenkknorpel dünn und brüchigwerden lässt.431http://www.chemgapedia.de/vsengine/topics/de/vlu/index.htmlJ. SaukelAus: Lehninger Biochemie432

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