Biologie f. Pharmazeuten - PharmXplorer

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y1800-180f,y = Diederwinkel aC rf lPeptidstrukturDurch die Reihenfolge (=Sequenz) derAminosäuren in einem Polypeptid ergibt sicheine bestimmte räumliche Anordnung•Primärstruktur•bestimmt durch die Reihenfolge indem/den Polypeptid/en•Sekundärstruktur•durch Wiederholung bestimmterAminosäuren entstehen Faltungen undWindungen (Wasserstoffbrücken)-Helix, -Faltblatt, -SchleifenLST!-HelixHNCSekundärstruktur der Peptide l linksgängig r rechtsgängigHCCN COCO-Faltblatt a antiparallel p parallelLST!J. Saukel393J. Saukel394•TertiärstrukturPeptidstruktur•bestimmt durch chemische Eigenschaften der Seitenketten (R)•Wasserstoffbrücken•Hydrophobe Wechselwirkungen (van-der-Waals-Kräfte) =>hydrophobe Seitenketten meist im Inneren (z.B. Ile undLeu)•Ionenbindungen•Kovalente Disulfidbrücken (zwischen Cys - Cys, Cysteinbesitzt eine Sulfhydrilgruppe -SH)•Peptidbindungen (z.B. Glu und Lys)LST!Proteinstruktur•Quartärstruktur der Proteine•bestimmt durch Zusammenlagerung einzelnerPolypeptide (Untereinheiten)KollagenfaserHämoglobinLST!J. Saukel395J. Saukel396

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