Synthese und Transformationen chiraler 2,3 ...

I. Einleitung 3Das wohl bekannteste Beispiel für Vorkommen und Bedeutung von β-Hydroxyaminosäurensind wahrscheinlich die Serinproteasen. [5] Sie wurden in den letzten 40 Jahren intensivuntersucht und gelten als die heute am besten verstandene Enzymfamilie. Die amgründlichsten charakterisierten Vertreter der Familie sind Chymotrypsin, Trypsin undElastase. Alle drei katalysieren die Hydrolyse von Peptidbindungen, allerdings mitunterschiedlichen Spezifitäten. Der ihnen gemeinsame Katalysemechanismus wurdeursprünglich allein auf die katalytische Triade von Serin, Histidin und Aspartat im aktivenZentrum zurückgeführt. Inzwischen wurde bewiesen, daß ein großer Teil der katalytischenAktivität auf der Stabilisierung des tetraedrischen Übergangszustandes durch Besetzung dessogenannten Oxyanion-Loches beruht.In den Glycoproteinen werden die Oligosaccharide N- oder O-glycosidisch an das Proteingebunden. Die O-Glycoside sind über die Hydroxygruppe des Serins oder des Threonins mitdem Saccharid verknüpft. O-Glycoside und N-Glycoside üben wichtige Funktionen beibiologischen Erkennungsprozessen aus.Serin und Threonin können auch Vorläufer für die korrespondierenden Dehydroaminosäurenin Peptiden sein. [6] Das primäre Translationsprodukt wird durch Modifikation in dasEndprodukt überführt. Peptide, die Dehydroaminosäuren enthalten, wurden aus Bakterien,Pilzen und marinen Organismen isoliert. [7] Zwei interessante Beispiele hierfür sind in Abb. I-2 aufgeführt.HNOHNOOAlternariolideOHNOOMeOOSNOOHO NHNHHONSNHNMeOOHNOHNNN H OONHNONHNOOOOHNNHOPromoinducinOHAbb. I-2Alternariolid (AM-toxin Ι) wird von Alternaria mali produziert und gilt als verantwortlichfür nekrotische braune Flecken auf bestimmten Apfelblättern. [8] Es ist ein Beispiel für ein