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Synthese eines Polymerskeletts im hydrophilen Innenraum von ...

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2 EINLEITUNG Proteine

2 EINLEITUNG Proteine der Atmungskette) (Guidotti 1972). Das Myelin größerer Neurone besteht dagegen zu ca. 79 % aus isolierenden Membranlipiden und erfüllt vorwiegend die Aufgabe eines „biologischen Isolierbands“. Auch die Lipidkomponente, als strukturgebende Matrix der eukaryotischen Biomembran, ist sehr variabel zusammengesetzt und besteht im Wesentlichen aus Phospho-, Sphingo- und Glycolipiden sowie Sterolen (siehe 1.2.1). Viele dieser Membranlipide erfüllen neben strukturellen auch funktionelle Aufgaben. Einen Überblick über einige wichtige Funktionen der biologischen Membran gibt Tabelle 1-1. Tabelle 1-1 Auswahl einiger wichtiger Funktionen der biologischen Membran Membrankomponente Aufgaben Lipidbilayer � Permeationsbarriere für hydrophile Moleküle, insbesondere Ionen � Abgrenzung von Kompartimenten zur Schaffung von Mikroumgebungen (pH-Wert, Enzymausstattung, etc.) � Träger von Enzymen (z.B. Ribosomen auf dem rauen endoplasmatischen Reticulum) Membranlipide � Kontrolle von Membraneigenschaften (z.B. Fluidität bzw. Rigidität) � Vorstufen für second messenger (z.B. Eicosanoide, Diacylglycerol, Plättchenaktivierender Faktor) � Aktivierung von Hormonen und Wachstumsfaktoren (z.B. Phosphatidylinositol) � extrazelluläre Erkennung und Ionenbindung (z.B. Glycolipide) � Apoptose (z.B. Ceramide, Phosphatidylserin) Membranproteine � Aufbau des Membranpotentials (z.B. „Ionenpumpen“) � Steuerung der Membranpermeabilität für Ionen, (z.B. Ionenkanäle) � aktiver bzw. erleichterter passiver Stofftransport durch die Membran (z.B. Glucosetransport) � transmembranäre Signaltransduktion (z.B. G-Protein gekoppelte Rezeptoren) � extrazelluläre Erkennung (z.B. Glycocalix) � Verformung der Membran (z.B. bei der Endocytose) � Bindung an das stützende Zytoskelett (z.B. Band 3)

EINLEITUNG 3 1.1.2 Funktionelle Einheit von Membran und Zytoskelett Das Zytoplasma eukaryotischer und prokaryotischer Zellen wird von einem fibrillären, dreidimensionalen Netzwerk aus Strukturproteinen ausgekleidet, das als Zytoskelett bezeichnet wird (Yeagle 1987, Carballido-Lopez & Errington 2003). Das Zytoskelett erfüllt dort sowohl strukturelle als auch funktionelle Aufgaben. Zu den funktionellen Aufgaben des Zytoskeletts gehört der gerichtete Transport von zellulären Bestandteilen (z.B. Zellorganellen, Proteinen, Chromatiden während der Zellkernteilung) durch Mikrotubulifilamente. Die kontraktilen Eigenschaften der Mikrofilamente (Actinfilamente) machen Zellen mobil, sind für die Muskelkontraktion verantwortlich und unterstützen die Fusion der Zellmembran während der Cytokinese - der Trennung von Tochterzellen nach der Mitose - durch Ausbildung und Verengung eines kontraktilen Rings. In einer netzartigen Anordnung unterhalb der Zellmembran und in Membranausbuchtungen stabilisieren Mikrofilamente die äußere Form vieler Zellen und fixieren membranständige Proteine. Die zytoplasmatischen Intermediärfilamente bilden große dreidimensionale Netzwerke aus, die den Zellen mechanischen Halt geben und den Zellkern verankern. Sie erfüllen vorwiegend strukturelle Aufgaben. Die funktionelle Einheit von Membran und Zytoskelett wurde in zahlreichen Arbeiten an Erythrozyten nachgewiesen und diskutiert (Bennett & Branton 1977, Lux & Shohet 1984, Janmey 1995, Sackmann 1995). Der Erythrozyt passiert während seiner durchschnittlichen Lebensdauer von 120 Tagen unzählige Male dünnste Kapillaren peripherer Blutgefäße. Dabei muss er einerseits äußerst flexibel verformbar sein und andererseits hohen mechanischen Scherbelastungen standhalten (Lux & Shohet 1984, Shen 1989). Dies wird durch das Zusammenwirken von Erythrozytenmembran und dem darunter liegenden Zytoskelett ermöglicht (Stryer 1994). Das Zytoskelett des Erythrozyten besteht hauptsächlich aus den Proteinen Spectrin (Band 1 und 2) Actin (Band 5) und Band 4.1. Die Nomenklatur der Membranproteine beruht auf unterschiedlichen Wanderungsgeschwindigkeiten während der SDS- Polyacrylamidgel-Elektrophorese, die zur Auftrennung der Proteine in definierter Bandstruktur führt.

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    elative Signalintensität des FID I

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    Freisetzung 3 H-Inulin [%] 100,0 80

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    ERGEBNISSE UND DISKUSSION 167 Abbil

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    ERGEBNISSE UND DISKUSSION 169 Abbil

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    ZUSAMMENFASSUNG 171 Sulfoethylmetha

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    ZUSAMMENFASSUNG 173 konnte abgesch

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  • Seite 191 und 192:

    LITERATUR 177 Brunner, J., D.E. Gra

  • Seite 193 und 194:

    LITERATUR 179 Gregoriadis, G., B.E.

  • Seite 195 und 196:

    LITERATUR 181 Janmey, P. (1995).

  • Seite 197 und 198:

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  • Seite 199 und 200:

    LITERATUR 185 Pidgeon, C. (1993).

  • Seite 201 und 202:

    LITERATUR 187 Schubert, R. (1989).

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    LITERATUR 189 Szoka, F., D. Papahad

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