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Synthese eines Polymerskeletts im hydrophilen Innenraum von ...

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4 EINLEITUNG Spectrin,

4 EINLEITUNG Spectrin, Actin und Band 4.1 bauen ein quasi-zweidimensionales Proteinnetzwerk auf, das dem inneren Layer der Zytoplasmamembran anliegt (Abbildung 1-1). Das erythrozytäre Zytoskelett nimmt mit seiner quasi-zweidimensionalen Struktur, die dem inneren Layer der Zellmembran anliegt, eine Sonderstellung ein. Dennoch können die an Erythrozyten gewonnen grundlegenden Erkenntnisse über die Wechselwirkung zwischen Biomembran und Zytoskelett, als allgemeingültig betrachtet werden. Aktin Protein 4.1 Anionenkanal Ankyrin Spectrin Glycophorin Abbildung 1-1 Wechselwirkungen zwischen der Zytoplasmamembran und dem Zytoskelett eines Erythrozyten (nach Stryer 1994). Das Zytoskelett des Erythrozyten ist über verschiedene, zum Teil regulierbare, Kontaktmechanismen mit der Lipidmembran verbunden. Einige wichtige werden im Folgenden aufgeführt: • Spectrin bindet an Ankyrin (Band 2.1), welches wiederum an das transmembranäre Membranprotein Band 3, ein Anionentransporter, fixiert ist (Bennett 1992). • Das Protein Band 4.1 bindet sowohl an das transmembranäre Protein Glycophorin (Anderson & Marchesi 1985) als auch direkt an das Membranlipid Phosphatidyl-Serin, das mit großer Häufigkeit im cytoplasmatischen Layer der Zellmembran des Erythrozyten vorkommt (Rybicki et al. 1988).

EINLEITUNG 5 • Spectrin, Actin und Band 4.1 enthalten hydrophobe Domänen, über die sie direkt mit der Zellmembran in Wechselwirkung treten können (Kahana et al. 1992). Es handelt sich bei diesen Wechselwirkungen nicht um starre, dauerhafte Bindungen hoher Affinität, sondern vielmehr um relativ schwache und reversible Bindungen, die eine rasche Anpassung an veränderte Umgebungsbedingungen ermöglichen (Janmey 1995). 1.1.3 Wechselwirkungen von Biomembranen mit Gallensalzen Gallensalze (GS) werden in der Leber gebildet, um während der Verdauung Nahrungsfette biologisch verfügbar zu machen. Sie können zwischen einer hydrophilen und einer lipohpilen Phase vermitteln, indem sie sich aufgrund ihrer amphiphilen Molekülstruktur an Grenzflächen anreichern und die Genzflächenspannung herabsetzen (biologisches Tensid). Na + Abbildung 1-2 Amphiphile Struktur des Gallensalzes Natriumcholat (NaC). Der obere Molekülteil ist lipophil, der untere Teil kann aufgrund der drei Hydroxygruppen und des Carboxylatrests mit hydrophilen Phasen interagieren. Treten GS mit Biomembranen in Wechselwirkung, so führt dies bereits bei einer Konzentration von ca. 3 mM zum Herauslösen scheibchenförmiger Mischmizellen. (Schubert & Schmidt 1988). Dieser Prozess, der als Solubilisierung bezeichnet wird, verläuft in drei Stufen und soll im Folgenden am Liposomenmodell erklärt werden

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