Biochemie des Stoffwechsels - StV Biologie Salzburg

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Biochemie des Stoffwechsels - StV Biologie Salzburg

Zusammenfassung: Biochemie des Stoffwechsels August 2012

3. Regulation des Stoffwechsels

Organismen befinden sich in einem Fließgleichgewicht bis sich äußere Umstände ändern (z.B.

Sauerstoffmangel). Dann treten Regulationsmechanismen in Kraft, die wieder den Zustand der

Homöostase herbeiführen. Man unterscheidet hierbei zwei Reaktionstypen:

1. Substratbegrenzte

Enzymaktivität ist hoch genug, Substrat wird angeliefert und gleich umgesetzt. Enzym wandelt

Glukose in Fruktose um. Kommt nun allerdings ein Fruktose-Molekül zu dem Enzym, so wandelt

es dieses einfach in Glucose um

2. Enzymbegrenzte

Reaktionen sind vom Gleichgewicht entfernt; es handelt sich um exergonische Reaktionen die

Begleitenzyme für Konformationsänderungen benötigen

Mechanismen zur Regulation der Enzymaktivität

1. Allosterische Regulation

2. Hormonsignale (revers. Kovalente Modifikation)

3. Veränderung in Anzahl der Moleküle

4. Zymogene

Stoffwechselregulation am Beispiel von Glycolyse-Enzymen

Glycogen-Phosphorylase (in Muskel/Leber der Glykolyse vorgeschaltet)

� Muskel: hormonelle Aktivierung durch Adrenalin und cAMP, allosterische Aktivierung durch Ca 2+

und AMP

� Leber: hormonelle Aktivierung durch Glucagon (falls Glc.-Konz < 4-5 mM), allosterische

Inhibierung durch Glukose (Glukose-Sensor)

Hexikinase (in Säugetieren verschiedene Isoenzyme)

� Muskel: Enzym hat hohe Glc-Affinität, G6P ist allosterischer Inhibitor

� Leber: Glucokinase ist Sensor für Glc.-Konz im Blut (B-Zellen)

Phosphofructokinase-1

� ATP wirkt hemmend, AMP und ADP fördernd

� inhibierte PFK-1 führt zur Hexokinase-Inhibierung

� Citrat verstärkt ATP-Wirkung

� F-2,6-bisP fördert stark

Pyruvat-Kinase (in Säugetieren verschiedene Isoenzyme)

� ATP wirkt hemmend (durch Affinitätssenkung zu PEP)

� F-1,6-bisP aktiviert

� Leber-spez. Form durch reversible Phosphorylierung gedrosselt (bei niedrigem

Blutzuckerspiegel)

� Acetyl-CoA und langkettige Fettsäuren inhibieren

Universität Salzburg 4 / 37

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