Biochemie des Stoffwechsels - StV Biologie Salzburg

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Biochemie des Stoffwechsels - StV Biologie Salzburg

Zusammenfassung: Biochemie des Stoffwechsels August 2012

Glukosetransportproteine

Dabei handelt es sich um Transportproteine die Glukoseaufnahme und –abgabe ermöglichen. Sie

werden GLUT1 bis GLUT5 bezeichnet und bestehen aus circa 500 Aminosäurenreste. Am Motiv kann

Zucker binden, was zu einer Konformationsänderung in Form einer Einstülpung führt, um Glukose rein

oder raus zu transportieren.

1. GLUT1/GLUT3

Befinden sich in nahezu allen Zellen und stellen Grundversorgung sicher. Km-Wert liegt unterhalb

des normalen Serum-Spiegel, wodurch ein ständiger Transport ermöglicht wird.

2. GLUT2

Kommt in Leber, Schilddrüse und Hypothalamus vor und verfügt über einen hohen Km-Wert.

Eintrittsgeschwindigkeit von Glukose ist proportional zum BZS. Die Schilddrüse kann somit den

Spiegel messen und die Insulinsekretion anpassen. Bei geringem BZS wird die Glykolyse dor t

heruntergedrosselt, wo sie wenig gebraucht wird (z.B. Leber), damit sie dort, wo sie gebraucht

wird (z.B. Gehirn), einsatzfähig ist

3. GLUT4

Km entspricht dem BZS und vermittelt den Eintritt von Glukose in Muskel- und Fettzellen. Insulin

führt zu erhöhter Expression der GLUT4-Transportern

4. GLUT5

dabei handelt es sich tatsächlich um ein Fruktose-spezifisches Protein

5. Co-Transporter/Ionenkanal

Funktionieren wie Na/K-Pumpen, nur das ein anderer Stoff für den Antiport verwendet wird

(etwa Glukose). Beispiele: SGLT-1, SGLT-2 (Co-Transporter), SGLT-3 (Ionenkanal)

Umwandlung von Pyruvat in Acetyl-CoA

Pyruvat gelangt über das Pyruvat-Carrier System in die mitochondriale Matrix und wird dort nach

Decarboxylierung als Acetyl-CoA in den Citrat-Zyklus eingespeist. Die Umwandlung übernimmt der

Pyruvatdehydrogenase-Komplex.

1. Thiaminpyrophosphat (TPP) wird angehängt, wobei der Thiazolium-Ring als Elektronenfalle

wirkt. Die chemischen Bindungen werden polarisiert, was zur Dissoziation von CO2 führt

2. Die Bindung wird zur Acetylgruppe oxidiert und wird von Liponamid übernommen und es

entsteht eine energiereiche Thioesterbindung.

3. Die Disulfidbrücke des Thioesters wird reduziert und der Acetylrest wird auf Coenzym A

übertragen

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