PROTEÍNAS - Apuntes

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@profesorjano WIX PROFESOR JANO aminoácido capta protones del medio comportándose con una base. Por lo tanto, los aminoácidos pueden comportarse como ácidos y como bases según sea el pH del medio. A las sustancias que tienen esta propiedad se les denomina anfóteras. Existen unos valores de pH característicos para cada aminoácido. Son • Pka : el es pH para el cual el aminoácido está en un 50 % en su forma protonada y un 50 % en su forma de ion dipolar (zwitterion) • PI o punto isoeléctrico: es el pH para el cual ese aminoácido está al 100 % en forma de ion dipolar. • Pkb: es el pH para el cual el aminoácido está en un 50 % en su forma desprotonada y un 50 % en forma de ion dipolar (zwitterion) A pH fisiológico (el habitual en células y tejidos) los aminoácidos no suelen tener carga neta ya que se encuentran en forma de ion dipolar. Si varía el pH y po eso debe mantenerse constante, sí que pueden verse alteradas las cargas de los aminoácidos. Dado que los aminoácidos de las proteínas pueden comportarse como ácidos o como bases, a menudo influyen como sustancias tamponadoras de las variaciones de pH en el organismo. 4. EL ENLACE PEPTÍDICO. PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS Los aminoácidos se unen entre sí mediante un enlace covalente de tipo amida, en el que el grupo carboxilo (-COOH) del primer aminoácido enlaza con el grupo amino (H2N-) del siguiente. PÁGINA 4 DE 10 LAS PROTEÍNAS para #janoclase13 de @profesorjano
@profesorjano WIX PROFESOR JANO Aunque el enlace formado es simple y no doble, el enlace amida presenta la rigidez caracteerística del doble enlace lo que provoca que los átomos que se encuentran unidos a carbono del grupo carboxilo y al nitrógeno del grupo amino estén en el mismo plano. A una cadena de muchos aminoácidos unidos se le denomina polipétido y si son unos pocos recibe el nombre de oligopétido (o más concretamente dipéptido, tripéptido, tetrapéptido, etc.) Aunque a veces se suelen usar indistintamente los términos polipéptido y proteína, se considera que una proteína debe tener una masa molécular superior a 10.000. El primer aminoácido de una cadena polipeptídica es aquel que tiene su grupo amino libre (extremo N-terminal) y el último es el que tiene libre el COOH (extremo C o carboxilo terminal) Algunos ejemplos de péptidos de interés biológico: • Glutation. Es un potente reductor biológico que entre otras funciones tiene la de mantener el estado de oxidación del hierro de la hemoglobina en +2 (en +3, metahemoglobina, es incapaz de unirse al oxígeno) • Ácido pantoténico que es el precursor de la vitamina B5. • La gramidicina y la penicilina son antibióticos formados o que contienen péptidos. • Hormonas peptídicas, como la oxitocina, vasopresina o insulina. 5. LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Una proteína es activa por que tiene una determinada forma en el espacio. Se denomina conformación a la disposición tridimensional de los átomos de una proteína. Cuando esta conformación es la que permite que la proteína pueda llevar a cabo su función se dice que es su forma nativa. La forma nativa de una proteína nunca es la estructura en zigzag de la cadena de aminoácidos o estructura primaria sino que presentan diversos grados de plegamiento en el espacio. Dado que el enlace peptídico es rígido, sólo los enlaces adyacentes pueden girar según unos ángulos y . Sólo unos valores determinados de f y y permiten plegamientos estables que genera el siguiente grado de plegamiento o estructura secundaria. Las estructuras secundarias estables para valores permitidos de y fueron representadas en unos ejes en los que se situaron PÁGINA 5 DE 10 LAS PROTEÍNAS para #janoclase13 de @profesorjano VÍDEO formación ENLACE PEPTÍDICO
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