ENLACES QUÍMICOS

ENLACES QUÍMICOS
Introducción a su conocimiento

TIPOS
• Los enlaces químicos son las fuerzas que
mantienen a los átomos unidos, formando
moléculas. Los enlaces químicos pueden ser
divididos en dos grupos:
• 1) Enlaces covalentes (fuertes), en donde los
átomos unidos comparten con igual afinidad dos
electrones;
• 2) Varios tipos de enlaces débiles, que incluyen
atracciones electrostáticas (enlaces iónicos,
puentes o enlaces de hidrógeno), interacciones
hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals.

ENERGÍA
• La fuerza de un enlace químico se expresa en
kcal/mola, que representa la energía que es liberada al
formarse el enlace.
• Considerese la formación de un enlace entre dos átomos A
y B para formar el producto A-B.
• La concentración de los reactivos no unidos y la de los
productos unidos al llegarse al punto de equilibrio de la
reacción define la constante de la ecuación
K(eq)=[A-B]/[A][B].

ENERGÍA
• A partir del cambio en energía libre
• ∆G=-RTlnK(eq)
• podemos ver que mientras mayor sea la
energía libre liberada (en unidades negativas
de kcal/mole) al formarse el enlace, más
fuerte será el enlace químico {es decir será
mayor la K(eq)}. La energía de formación del
enlace (-∆G) es igual a la cantidad de energía
que se requiere para romper el enlace.

ENERGÍA
La siguiente tabla enlista las fuerzas de diversos
tipos de enlaces (energías):
Tipo de enlace
Energía (kcal/mole)
Covalente -50 a -100
Iónico -80 a -1
De Hidrógeno -3 a -6
Van der Waals -0.5 a -1
Hidrofóbico -0.5 a -3

Las interacciones no-covalentes
(también llamadas enlaces no covalentes)
son debidas a interacciones débiles entre
iones, moléculas y aún entre partes de
moléculas.
Este tipo de interacciones ayudan a
mantener eficientemente las estructuras
fisiológicamente importantes de iones, de
moléculas individuales o grupos de
moléculas, pero son tan débiles que
pueden romperse y reformarse continuamente
en las condiciones normales en que
se desarrolla la vida.
En la figura del margen podemos observar
que interacciones no covalentes que son
de gran importancia para los seres vivos,
son de 10 a 100 veces más débiles que los
enlaces covalentes.

Enlaces Covalentes
• Los enlaces covalentes se forman porque los átomos
tratan de completar el número de electrones de su capa
electrónica más externa (capa de valencia).
• Por ejemplo, el oxígeno tiene dos sitios vacantes en su
capa externa, y puede, por lo tanto, aceptar y compartir
dos electrones para formar dos enlaces covalentes.
• El hidrógeno puede formar un enlace covalente puesto
que sólo tiene un lugar disponible en su capa externa.
• En la molécula de agua, H 2 0, el oxígeno comparte un par
de electrones con cada uno de los dos átomos de
hidrógeno y de esta manera, los tres átomos que
participan llenan sus capas electrónicas exteriores.

Enlaces Covalentes
• Los enlaces covalentes son las uniones más fuertes entre
dos átomos.
• Poseen energías de formación del orden de -50 a -100
kcal/mola.
• La combinación de los orbitales electrónicos que ocurre
necesariamente durante la formación del enlace covalente
restringe las relaciones espaciales (ángulos y distancias) en
las cuales pueden unirse los átomos porque la combinación
de orbitales es energéticamente favorable sólo en algunas
direcciones.
• Así pues, el enlace covalente mantiene a los átomos unidos
a distancias fijas uno de otro y dentro de un rango
restringido de disposiciones angulares favorables.

Enlace covalente doble
Cuando dos átomos comparten dos
pares de electrones, se dice que los
átomos están unidos por un doble
enlace covalente.
Los dobles enlaces son más fuertes y
mantienen a los átomos mucho más
cercanos uno de otro que los enlaces
sencillos.

Enlace covalente doble
La formación de un enlace covalente doble
determina que los átomos enlazados sean
notablemente menos capaces de rotar alrededor
del eje del enlace, que los unidos por enlaces
sencillos.
El compartir dos pares de electrones en sus
orbitales externos, restringe mucho más las
posibilidades de movimiento y las relaciones
angulares en las cuales las nubes electrónicas
compartidas pueden ser orientadas

ENLACE PEPTÍDICO
• Los enlaces peptídicos que unen a los
amino ácidos para formar la cadena
proteica tienen la peculiaridad de mostrar
claramente algunas de las características
de un doble enlace.
• Estas propiedades de doble enlace parcial se
deben a que los electrones compartidos en el
doble enlace que forma el grupo carboxilo
entre el carbono y el oxígeno del aminoácido,
pueden resonar (deslocalizarse) y participar
más frecuentemente en la formación del
enlace peptídico que une el carboxilo al grupo
amino del siguiente aminoácido.

ENLACE PEPTÍDICO
Los enlaces 1 y 4, mostrados en esta figura, muestran propiedades de un
doble enlace, mientras que los enlaces 2 y 3 son enlaces sencillos típicos.
En la figura adjunta podemos constatar que únicamente los carbonos alfa
en la cadena proteica tienen la posibilidad de girar librememente alrededor
del eje de sus uniones (enlaces 2 y 3).
Por lo tanto, podemos concluir que las propiedades de doble enlace del
enlace peptídico participan de manera trascendente en la determinación de
la estructura proteica

Enlaces
covalente e iónico

Enlaces iónicos
• Los enlaces iónicos son
atracciones electrostáticas que
se producen entre especies
atómicas que poseen cargas
eléctricas de signos opuestos.

Enlaces iónicos
• La fuerza de un enlace iónico es
estrechamente dependiente de la distancia
entre los átomos, podemos decir que los
enlaces iónicos ni se “forman”, ni se
“rompen", simplemente su fuerza aumenta o
disminuye dependiendo de la distancia entre
los átomos.
• Puesto que no hay electrones compartidos
los enlaces iónicos no tienen ninguna
restricción de posición entre los átomos
unidos y su disposición estérica depende de
otros tipos de factores ambientales.

Enlaces iónicos
Los experimentos han demostrado
que la fuerza de un enlace iónico (F)
es directamente proporcional al
producto de las cargas de cada uno
de los iones que lo forman (q 1 , q 2 ),
inversamente proporcional al
cuadrado de la distancia entre ellos
(d), e inversamente relacionada con la
constante dieléctrica del solvente ε.
El valor de la constante dieléctrica
(una medida de la capacidad del
solvente para reorientar y así
neutralizar cargas) se correlaciona
con la polaridad del solvente.

• Según lo expresado en la lamina
anterior, la naturaleza del ambiente
(valor de la constante ε) en el cual se
encuentran las moléculas enlazadas por
un enlace iónico, determina su fuerza.
• Si el enlace iónico esta rodeado por
moléculas polares como el H 2 O (ε=85),
las cargas de las moléculas enlazadas
son efectivamente disminuidas por la
interacción con el ambiente acuoso, lo
cual reduce significativamente la
energía del enlace.

• Si un enlace iónico es inaccesible a las
moléculas del solvente, como puede suceder
en el interior de una proteína, las especies
cargadas se encuentran rodeadas por las
cadenas laterales hidrofóbicas de algunos
aminoácidos que poseen bajos valores de ε.
Por ejemplo, para CH3, el valor de ε =1.
• Esto nos indica que los enlaces iónicos que
pueden mantenerse aislados del ambiente
acuoso en los seres vivos, tienden a tener una
energía importante, llegando a aproximarse a la
de un enlace covalente (~50 kcal/mole).

Puentes de Hidrógeno
Los enlaces o puentes de Hidrógeno son atracciones electrostáticas
entre un hidrógeno que lleva una carga parcial positiva y otro átomo
(usualmente O o N) que tenga una carga parcial negativa.
Estas cargas parciales de signos contrarios se producen como
consecuencia de la electronegatividad relativa de los átomos unidos
covalentemente.
La electronegatividad puede ser considerada como la fuerza relativa
con la cual dos átomos “retienen” o “atraen” los electrones
compartidos en un enlace covalente, esta fuerza es directamente
proporcional a las cargas positivas nucleares de los átomos. Para
los átomos que participan en la formación de enlaces de hidrógeno
el orden de electronegatividad es : O > N > C > H (ver figuras).

Puentes de Hidrógeno
Expliquémoslo así. En un enlace
N--H, el átomo de nitrógeno,
teniendo una electronegatividad
mayor que el hidrógeno, mantiene
el electrón que comparte con
el hidrógeno en su nube electrónica
un porcentage mayor del
tiempo que el hidrógeno.
Esto produce un dipolo, una distribución asimétrica de la
carga (δ significa la presencia de una carga parcial), teniendo
el N una carga parcial negativa y el H una carga parcial
positiva.
El enlace C=O también produce un dipolo, en donde C(+) y
O(-) llevan cargas parciales. El hidrógeno del grupo N--H es
entonces atraído electrostáticamente al O del grupo C=O

Puentes de Hidrógeno
Como puede observarse, la atracción electrostática
puede considerarse como si el N y el O compartieran un
electrón. Este electrón compartido establece lo que se
llama un enlace de hidrógeno, siendo el N el donador del
hidrógeno y el O el aceptor.
Las moléculas de H 2 O son excelentes partícipes en la
formación de enlaces de hidrógeno a causa de la
presencia de la carga párcial negativa de su O( - ) y de
sus dos H + , con una carga parcial positiva en cada uno
de ellos. De modo que el O en la molécula de agua
puede donar sus Hs a otros átomos receptores de
enlaces de hidrógeno, mientras que al mismo tiempo
puede aceptar H( + ) de átomos donadores de enlaces de
hidrógeno

Enlaces Hidrofóbicos
• Los enlaces llamados Hidrofóbicos, sobre todo en el
caso de las proteínas, se producen por la falta de
interacción entre las cadenas laterales de los
aminoácidos hidrofóbicos (“que rechazan al agua") con
el solvente polar, agua.
• Los aminoácidos hidrofóbicos son gly, ala, val, leu, ile,
met, pro, phe, trp (ver aminoácidos).
• Estos aminoácidos poseen cadenas laterales alifáticas
que en razón de su carácter químico no-polar tienden a
unirse unas a otras en íntima asociación cuando se
encuentran en un solvente acuoso.
• A estas interacciones, que procuran excluir al solvente,
se les ha dado el carácter de un enlace químico y se les
llama “enlaces“ hidrofóbicos

En esta figura podemos ver como dos
moléculas de fenil-alanina tienden a
asociarse, interaccionando por medio de
enlaces hidrofóbicos, pues tienden a
eliminar las moléculas de agua del
solvente que los rodea. Esta asociación
resulta energéticamente favorable.

Fuerzas de Van der Waals
• Las llamadas fuerzas de Van der Waals son interacciones
eléctricas débiles y transitorias de unos átomos por
otros. Las atracciones de Van der Waals se producen
porque la nube electrónica que rodea cada átomo
fluctúan debido a la movilidad de los electrones,
produciendo la formación de dipolos temporales.
• La creación transitoria de un dipolo en un átomo puede
inducir la formación de un dipolo complementario en
otro átomo para lo cual se requiere que ambos átomos
estén muy cercanos uno de otro.
• Estos dipolos complementarios de muy corta duración,
permiten la existencia de débiles interacciones
electrostáticas, estas constituyen las llamadas fuerzas de
Van der Waals.

Van der Waals radii
• Por supuesto, si las nubes electrónicas de
dos átomos llegan a estar demasiado
cercanas una a otra, se producirán fuerzas
de repulsión porque las nubes poseen
cargas del mismo signo.
• Existe pues una distancia fija para que las
fuerzas de Van der Waals sean efectivas.
Esta distancia difiere de átomo a átomo,
dependiendo de la intensidad y tamaño de
las respectivas nubes electrónicas.
• Esta distancia se conoce como radio de Van
der Waals y se conoce para cada átomo.

Atracciones de Van der Waals
‣ Las atracciones de Van der Waals, aunque
débiles y transitorias, son muy importantes en la
determinación de la estructura proteica debido
fundamentalmente al gran numero de
interacciones que pueden existir en moléculas
tan grandes y, generalmente, tan estrechamente
empacadas.
‣ La mayoría de los átomos de una proteína se
hallan suficientemente cerca unos de otros para
poder participar en el establecimiento de
interacciones de tipo Van der Waals.

Fuerzas de Van der Waals
• Las fuerzas de Van der Waals son de la
mayor importancia en el reconocimiento
entre proteínas cuando se involucran
formas complementarias. Esto es lo que
sucede en el reconocimiento e interacción
antígeno-anticuerpo, en donde la
complementariedad de tipo “llave y
cerradura” entre dos moléculas permite la
extensa participación de las atracciones
debidas a las fuerzas de Van der Waals.

Enlace covalente coordinado
Aunque los electrones de enlace estén igualmente
compartidos, existen muy pocos compuestos que
carezcan de pares de electrones libres u orbitales de
baja energía desocupados, a través de los cuales
puedan surgir interacciones químicas con otros
átomos o moléculas extraños.
Los átomos no pierden necesariamente su capacidad
de interacción química por el simple hecho de estar
combinados. Pueden perder toda o parte de su
capacidad para formar enlaces covalentes ordinarios,
pero raramente se anula la posibilidad de originar
enlaces covalentes coordinados en la formación de
un compuesto sencillo.
Estos enlaces covalentes coordinados tienen un
especial interés en ciencias biológicas porque forman
parte de los centros activos de muchas proteínas y
enzimas.

Teoría de coordinación de
Werner
Para explicar la formación de complejos Alfred
Werner propuso su famosa teoría de la valencia
residual, que puede resumirse así:
1. La mayor parte de los elementos poseen dos tipos de
valencias:
Valencia primaria = número de oxidación
Valencia secundaria = número o índice de coordinación
2. Las valencias secundarias están dirigidas a puntos fijos
en el espacio. Esta es la base de la estereoquímica de
los complejos metálicos.
3. Todo elemento tiende a satisfacer sus dos valencias.

Número de coordinación
‣ El número de átomos donadores que
se colocan alrededor de un ion
metálico central es constante y se
llama numero de coordinación.
‣ El número de coordinación de un
elemento metálico representa los
orbitales híbridos vacíos que se
generan de sus orbitales atómicos.

NÚMERO DE
COORDINACIÓN
Iones metálicos más comunes utilizados en biología y análisis de laboratorio.
Número de
coordinación
Estructura
geométrica
Ag + , Pt +2 , 2 (bicoordinado) Lineal
Cu +2 ,Mg +2 ,Zn +2 4 (tetracoordinados) Cuadrada planar
Co +3 , Sn +2 , Al +3 ,
Fe +2 , Fe +3 , Ni +2
6 (hexacoordinados) Octaédrica
Compuestos de coordinación. Se denominan compuestos de coordinacion
aquellos que tienen dos componentes: un ion metálico central y ligandos.

Compuestos de coordinación
• Se denominan compuestos de coordinación
aquellos que tienen dos componentes: un
ion metálico central y ligandos.
•
1. Un ion central es un metal en alguno de sus estados de
oxidacion (Pt +2 , Cu +2 , Mg +2 , Zn +2 , Co +2 , Fe +2 , Fe +3 ) y está
unido por enlace covalente coordinado a uno o varios
ligandos.
2. Los ligandos pueden ser moléculas, átomos, iones y
radicales. Los ligandos son donadores de electrones. Es
condición indispensable que tengan un átomo con por lo
menos un par de electrones libres (solitarios) para compartir.
3. El número de pares de electrones libres que comparte un
ligando que participan en la formacion de un compuesto de
coordinacion se denomina DENTICION.

Ligandos monodentados
• Los ligandos se denominan de acuerdo al número
de pares de electrones libres que comparten
como:
1. Ligandos monodentados. Sólo poseen la
capacidad de compartir un sólo par de electrones
solitarios. En estos casos, un átomo que tenga
más de un par de electrones solitarios, sólo puede
compartir un solo par de esos electrones.
Ejemplos:
Agua (H 2 O), amoniaco (NH 3 ); ion cianuro (CN - ),
haluros: ion cloruro, (Cl - ), ion bromuro, (Br - ),
oxígeno molecular (O 2 ), monóxido de carbono
(CO), dióxido de carbono (CO 2 ).

Ligandos polidentados
• 2. Poseen la capacidad de compartir dos o
más pares de electrones solitarios,
provenientes de átomos diferentes. Los más
comunmente utilizados son los bidentados,
que poseen dos átomos en la misma
molécula con la posibilidad de ser
compartidos y el hexadentado, acido
etilendiaminotetraacetico (EDTA) que posee
6 átomos en la misma molécula con la
posibilidad de ser compartidos.

LIGANDOS
‣ BIDENTADOS
Etilendiamina (Ed)
Oxalato (Ox)
Glicina (Gly)
Ácido ascórbico (Vit. C)
Aminoácidos
‣ HEXADENTADO
Etilendiaminotetraacetato (EDTA)

Quelatos
• Cuando se forman anillos entre el ligando y
el ion metálico se forma un QUELATO.
• Los quelatos son mas estables que los
compuestos que tienen ligandos
monodentados.
• El número de atomos que participa en la
formación del anillo es responsable de la
estabilidad.
• Cuantos más átomos conformen el anillo,
mayor estabilidad.