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anteproyecto terminado

epitelio pigmentado de

epitelio pigmentado de la retina y osteomas en cráneo y huesos largos, el síndrome de Turcot caracterizado por la presencia de neoplasias malignas en colon y el sistema nervioso central (e.g el glioblastoma multiforme y el meduloblastoma) 17 . Existen múltiples procesos que originan el CCR como: la metilación de los promotores de genes supresores de tumores que inactivan su expresión 18 , cambios en la proteína K-RAS (la cual inicia una cascada de señalización que modifica la expresión de genes que participan en la regulación del ciclo celular, la migración, la proliferación, apoptosis y quimiotaxis) 19 , y mutaciones en el gen TP53 el cual participa en la respuesta celular frente a daños en el ADN ocasionando la apoptosis. TP53 se encuentra mutado en el 42% de todos los tipos de cáncer 20 , la vía de señalización PI3K/AKT es estimulada por la activación de receptores de membrana tirosina quinasa fosforilando el receptor de insulina IRS, lo que genera cambios conformacionales en la subunidad p85 de la PI3K 21 . Las modificaciones estructurales permiten la unión de la subunidad catalítica p110 originando una PI3K activa. Este proceso termina con la aparición del segundo mensajero PIP3 que acciona la proteína AKT. Esta proteína participa a su vez en la inhibición de la apoptosis (unión AKT-BAX) y el crecimiento celular (activación de mTOR) 22 . SPOCK1 SPOCK1 (también llamado Testican-1) es un gen ubicado en el brazo largo del cromosoma 5. Consta de 11 exones con un total de 4846 pares de bases (pb) que se traduce en una proteína de 439 aminoácidos 23 . El primer exón no es codificante. Los exones 2,3 y 4 albergan los 2 primeros dominios de osteonectina. Los exones 5 y 6 codifican el dominio homólogo de Kazal y el tercero de osteonectina. El exón 8 codifica el cuarto dominio de osteonectina y el exón 10 el dominio CWCV (Fig.1) 24 . La proteína fue aislada como un fragmento proteolítico del plasma seminal humano. SPOCK1 se expresa en la matriz extracelular de diferentes tejidos (e.g. próstata, testículos, ovarios, entre otros).

Estructuralmente posee un dominio homólogo a la folistatina (Kazal) y dominios de unión al calcio extracelular (osteonectina). En la región C-terminal se encuentra un dominio homólogo a la tiroglobulina con un motivo CWCV que posee dos sitios de anclaje a glicosaminoglicanos. Se ha descrito una modificación postraduccional de SPOCK1 caracterizada por la unión de heparán sulfato y condroitín sulfato 25 . Fig.1 Estructura de la proteína SPOCK1 24, 26,27 )

Capitulo 497.qxd - Sociedad Argentina de Cirugía Digestiva
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