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Fosforolación oxidativa I n°8

Roberto Rustom y Matías

Roberto Rustom y Matías San Martín Bioquímica General N°08 13/05/02 Odontología II año U. de Chile La membrana mitocondrial externa es fácilmente permeable a pequeñas moléculas e iones; canales transmembrana compuestos por la proteína porina permiten que pasen fácilmente la mayoría de moléculas con una masa molecular de menos de 5 Kd. Existen algunas enzimas asociadas a la membrana externa que participan en procesos como la desaturación de ác. grasos, síntesis de fosfolípidos, y posee tb. algunas monoaminooxidasas que participan en el metabolismo de los diacilgliceroles. La membrana interna tiene muchas proteínas, que representan el 80% de la M. Interna, por lo que es probablemente la membrana biológica más rica en proteínas. ahora un 60% son transportadores de e - ordenados en cinco complejos multiproteicos, llamados complejo I, II, III, IV y V. Por esta característica es bastante permeable, sin embargo, posee una permeabilidad selectiva a la mayoría de moléculas pequeñas e iones, incluido el protón (H + ); las únicas especies que cruzan la membrana interna son aquéllas para las que existen proteínas transportadoras específicas. Esta membrana aloja los componentes de la cadena respiratoria y el complejo enzimático responsable de la síntesis de ATP. Debido a que la membrana interna tiene una permeabilidad selectiva, separa los intermedios y enzimas de las rutas metabólica citosólicas de los de los procesos metabólicos que se producen en la matriz. El piruvato, ácidos grasos y aminoácidos o sus derivados a cetoácidos son llevados por transportadores específicos a la matriz para poder acceder a la maquinaria del ciclo del ácido cítrico. De modo semejante, ADP y P, son transportados específicamente a la matriz al mismo tiempo que el ATP recién sintetizado es transportado al exterior. Recuérdese que la matriz mitocondrial, espacio acotado por la membrana interna, contiene: el complejo de la piruvato deshidrogenasa Las enzimas del ciclo del ácido cítrico- Las enzimas de la ruta de la β-oxidación de los ácidos grasos. Las enzimas de las rutas de oxidación de los aminoácidos Es decir, todas las rutas de oxidación de combustibles excepto la glucólisis que tiene lugar en el citosol. ‣ Transportadores electrónicos de la cadena respiratoria: La cadena respiratoria mitocondrial consta de una serie de transportadores electrónicos, la mayoría proteínas integrales de membrana, con grupos prostéticos capaces de aceptar y donar uno o dos electrones. Cada componente de la cadena puede aceptar electrones del transportador precedente y transferirlos al siguiente en una secuencia específica. ♦ Existen cuatro tipos de transferencias electrónicas en los sistemas biológicos: 1-. transferencia directa de electrones, tal como sucede en la reducción de Fe 3+ a Fe +2 2-. Transferencia de un átomo de hidrógeno (H + + e - ). 3-. Transferencia de un ion hidruro (: H - ) portador de dos electrones. 4-. Combinación directa de un reductor orgánico con el oxígeno Los tres primeros tipos tienen lugar en la cadena respiratoria. Algunas de las reacciones de esta secuencia son transferencias de un electrón mientras que otras son transferencias de pares de electrones. Cualquiera que sea la forma, se utiliza el término equivalente de reducción para designar el equivalente de un electrón sencillo que se transfiere en una reacción de oxidación-reducción. Además del NAD y de las flavoproteínas antes descritas, hay otros tres tipos de grupos transportadores de electrones que funcionan en la cadena respiratoria. Unidad VII: Fosforilación Oxidativa. Prof: Dr. Rubén León 2

Roberto Rustom y Matías San Martín Bioquímica General N°08 13/05/02 Odontología II año U. de Chile ♦ Complejo I ó NADH deshidrogenasa Está formado por aprox. 25 unidades proteicas. Su masa es de aprox. 850 kd (kilodaltons). Posee como grupos prostéticos: Flavina mononucleótido (FMN) Fierro-azufre. Las proteínas que poseen como grupo prostético fierro-azufre se denominan proteínas ferrosulfuradas. Posee específicamente, al menos siete proteínas que poseen centros fierrosulfurados. Éste complejo se encuentra completamente embebido en la mb. interna de la mitocondria, y está orientado de tal manera que el sitio de fijación de NADH está mirando hacia la matriz mitocondrial para así poder interaccionar con cualquier NADH producido por cualquiera de las deshidrogenasa producidas en la matriz. Este complejo cuando oxida al NADH transfiere su par de equivalentes de reducción al FMN, luego a las proteínas ferrosulfuradas que se los transferirá finalmente a la ubiquinona 1 . Es importante acotar que este flujo de electrones desde el Complejo I al III va acompañado también de un movimiento de protones desde la matriz mitocondrial hacia el espacio intermembrana. ♦ Complejo II ó succinato deshidrogenasa, Su masa es de aprox. 140 kilodaltons. Es mucho más pequeño que el complejo I. Posee a lo menos cuatro proteínas diferentes y 2 grupos prostéticos: Flavina adenina dinucleótido (FAD + ) Fierro-azufre (Fe-S). Se piensa que el FAD + es quien va a recibir los electrones directamente del succinato, donde luego son transferidos a los centros Fe-S, quien se los traspasa, finalmente, a la ubiquinona. ♦ Complejo III ó citocromo C ó coenzima Q reductasa: Su masa es de aprox. 250 Kd. Está compuesto por: Los citocromos b 562 y b 566. Citocromo c 1 y c. Una proteína ferro-sulfurada. Al menos otras seis subunidades proteicas. Posee como grupos prostéticos: Fierro-azufre El grupo Hem. Las proteínas están dispuestas de manera asimétrica: Cit. b entre la membrana mientras que la proteína Fe-S y el cit. c están por la cara externa. El flujo electrónico desde la UQ a los citocromos se denomina ciclo Q. Por último queda que gracias a la disposición asimétrica del complejo cuando la UQ se oxida y por ende reduce a 2 citocromos, (son 2 porque cada uno puede aceptar sólo 1 e - ) se produce un flujo de protones hacia el espacio intermembrana. 1 Existen fármacos como el amital, el antibiótico peiricidina A que inhiben el flujo electrónico desde estos centros Fe-S a la ubiquinona. Unidad VII: Fosforilación Oxidativa. Prof: Dr. Rubén León 3

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