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Fosforolación oxidativa I n°8

Roberto Rustom y Matías

Roberto Rustom y Matías San Martín Bioquímica General N°08 13/05/02 Odontología II año U. de Chile ♦ Complejo IV ó citocromo oxidasa Su masa es de aprox. 160 Kd. Contiene los citocromos a 1 y a 3 . Éstos están formados por dos grupos Hem unidos a diferentes regiones de la misma proteína (tiene entre 6 y 13 subunidades proteicas), y son, por lo tanto, espectral y funcionalmente distintos. Este complejo también contiene dos iones cobre, Cu A y Cu B, de gran importancia para la transferencia de electrones al O 2 , sin general radicales libres, es decir, intermedios incompletamente reducidos. Sus grupos prostéticos son: el ión Cu (en forma A y B) El grupo Hem. ⇒ Cit a 1 y a 3 . Además nuevamente encontramos que debido al flujo de elctrones se produce ttambién una salida de protones hacia el espacio intermembrana es, como los complejos I y III, una bomba de protones que contribuyen a la fuerza “protón-motriz”. ♦ Complejo V ó complejo F 0- F 1 ó ATP sintetasa Es el responsable directo de la síntesis de ATP a partir de ATP + P i . Las subunidades proteicas que lo componen varían de acuerdo a la especie, pero el rango en mamíferos va desde 12 a 18 subunidades. La subunidad F 0 está completamente embebida dentro de la membrana interna mitocondrial, a modo de una proteína integral de membrana, además ella fija a F 1 , pues ésta es perisférica. La subunidad F 0 funciona como un canal protónico. La subunidad F 1 se encuentra orientada hacia la matriz mitocondrial. El F 1 aislado no puede sintetizar ATP a partir de ADP y P i y debido a que puede catalizar la reacción inversa, hidrólisis del ATP, a la enzima se le denominó originariamente F 1 ATPasa. La unidad F 1 para ser funcional necesita como mínimo: tres unidades de α y β, dos subunidades γ, δ y ε. En un comienzo fueron llamados “partículas elementales”, que se podían ver fácilmente en el microscopio electrónico al observar un corte de la mb. interna de la mitocondria. Como aclaración agregamos que este complejo también se le denomina ATP asa , pues también tiene la capacidad de hidrolizar ATP, pero su función biológica es, sin duda, la condensación de ATP ♦ Ubiquinona ó coenzima Q, ó sencillamente UQ: Otro componente presente en la cadena de electrones y que participa activamente en ella es la ubiquinona o coenzima Q. No pertenece a ningún complejo en particular. Es una benzoquinona liposoluble, que contiene una larga cadena lateral isoprenoide y se mueve con bastante libertad en la mb. interna mitocondrial. Es capaz de captar los electrones de los complejos I y II, y los cede al complejo III. La ubiquinona puede aceptar: Un electrón transformándose en el radical semiquinona (UQH + ). O dos electrones formando ubiquinol (UQH 2 ). Unidad VII: Fosforilación Oxidativa. Prof: Dr. Rubén León 4

Roberto Rustom y Matías San Martín Bioquímica General N°08 13/05/02 Odontología II año U. de Chile Al igual que las flavoproteínas transportadoras es, por tanto, capaz de actuar como unión entre un dador de dos electrones y un aceptor de un electrón. Debido a que la ubiquinona es al mismo tiempo pequeña e hidrofóbica puede difundir libremente a través de la membrana mitocondrial interna y puede hacer de lanzadera de equivalentes de reducción entre otros transportadores electrónicos de la membrana menos móviles. ‣ Representación gráfica de los compuestos de acuerdo a su potencial de reducción: En la reacción global catalizada por la cadena respiratoria mitocondrial se transportan electrones desde el NADH, el succinato u otro dador electrónico primario a través de las flavoproteínas, ubiquinona, proteínas ferrosulfuradas y citocromos (casi todos los cuales están incrustados en la membrana interna) y finalmente al 0 2 . La secuencia en la que actúan los transportadores se ha deducido de diversas formas. Una forma sería con la utilización de diversos inhibidores que bloquean en diferentes puntos la cadena transportadora de electrones. Teóricamente podríamos orientar los potenciales de reducción de cada una de éstos complejos, y veríamos de qué forma se encuentran secuencialmente orientados en la mb. interna mitocondrial para movilizar los electrones hacia el oxígeno. Un transportador de electrones va a ceder sus electrones desde un menor potencial de reducción hacia uno mayor Uno puede esperar que los transportadores funcionen en orden de potenciales de reducción crecientes, porque los electrones tienden a fluir espontáneamente desde los transportadores de E’ 0 más bajo hacia los transportadores con E’ 0 más elevado. Cuando se estudió la composición de la mitocondria y de los complejos que participarían en la cadena transportadora de electrones, se determinaron los potenciales de reducción mostrados en la tabla. ♦ Según la tabla la secuencia sería: El complejo I, completamente embebido en la mb. interna mitocondrial, va a ceder los electrones del NADH con un potencial de reducción de –0.4, luego el complejo II, con un potencial de reducción cercano a –0.2, quien recibe los electrones del succinato , ambos complejos a su vez se los ceden a la coenzima Q, con un potencial cercano a 0, y así para llegar al complejo III, el cual a través del citocromo c se los cede al complejo IV, el que va a reducir al oxígeno para transformarlo en agua, donde éste tiene un potencial mucho mayor. Los complejos I, III y IV van a liberar protones hacia el espacio intermembrana. Unidad VII: Fosforilación Oxidativa. Prof: Dr. Rubén León 5

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