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Fosforolación oxidativa I n°8

Roberto Rustom y Matías

Roberto Rustom y Matías San Martín Bioquímica General N°08 13/05/02 Odontología II año U. de Chile ‣ Características de los componentes de los complejos: ♦ Características de las proteínas ferrosulfuradas: En las proteínas ferro-sulfuradas, el hierro está presente no en forma de hemo (como en los citocromos) sino en asociación con átomos de azufre inorgánico o con átomos de azufre de residuos de Cys de la proteína, o con los dos al mismo tiempo. Estos centros ferro-sulfurados (Fe-S) van desde estructuras sencillas con un solo átomo de Fe coordinado a cuatro residuos de Cys mediante el azufre de sus cadenas laterales a centros Fe-S más complejos con dos o cuatro átomos de Fe. Todas estas proteínas participan en transferencias de un sólo electrón en las que se oxida o reduce uno de los átomos de Fe. Con alguna excepción, las proteínas ferro-sulfuradas tienen potenciales de reducción estándar bajos, es decir, son buenos dadores de electrones. La dificultad de detectar e identificar proteínas ferro-sulfuradas a temperatura ambiente ha complicado mucho los estudios sobre su función en la transferencia de electrones, si bien está claro que diversas proteínas ferrosulfuradas juegan papeles cruciales. ♦ Citocromos ⇒ Grupo Hem También poseen fierro en su composición, pero formando un grupo Hem razón de sus fuertes colores característicos de los citocromos. Existen tres clases de citocromos que se distinguen por diferencias en su espectro de absorción de la luz 2 y que se designan a, b y c. Se puede medir el espectro de luz que posee la proteína y así determinar si es una proteína con un grupo Hem de tipo a, b o c. Los grupos prostéticos Hem de los citocromos tienen 4 anillos pentaatómicos nitrogenados en una estructura cíclica llamada “PORFIRINA” 3 , que están coordinados al ión fierro en estado 3 + ó 2 + (reducido), nótese que éstas 2 posibilidades que puede presentar el hierro en éstos anillos, explican el porqué los citocromos sólo pueden transportar sólo 1 e - . 2 El sistema de dobles enlaces conjugados (en rojo) del anillo de la porfirina explica la absorción de la luz visible por estos hemos. 3 Recodar que éste anillo deriva del precursor Succinil-CoA, intermediario de una de las reacciones del ciclo de Krebs Unidad VII: Fosforilación Oxidativa. Prof: Dr. Rubén León 6

Roberto Rustom y Matías San Martín Bioquímica General N°08 13/05/02 Odontología II año U. de Chile Hem a: Se encuentra en los citocromos a (del complejo IV ó citocromo oxidasa) y presentan además una larga cadena hidrocarbonada (cola isoprenoide) unida al hem a Hem b: Se encuentra presente en los citocromos b (del Complejo III). Este grupo Hem b se llama también Ferro-protoporfina IX, y también se encuentra en la hemoglbina (para poder transportar el oxígeno) y la mioglobina . Los grupos hemo de los citocromos a y b están unidos muy fuertemente, aunque no de manera covalente, a sus proteínas respectivas. Hem c Los grupos hemo de los citocromos del tipo c están unidos de forma covalente (a través de residuos de Cys) a la proteína del citocromo c. Éstos citocromos también van a aceptar y ceder un electrón a la vez. ‣ En resumen: en la mb. interna mitocondrial, van a fluir, por una parte, los electrones desde succinato o o NDAH deshidrogenasa, por la ubiquinona hasta el O 2 para producir H 2 O; y por otra parte fluirán protones hacia el espacio intermembrana. En el citosol tenemos la producción de NADH y en la matriz mitocondrial la producción de NADH y FADH 2 en el ciclo de Krebs. El NADH y FADH 2 , van a ceder sus electrones a la cadena transportadora. El NADH va a ceder sus e. a la FMN que está en el complejo I, la que cederá sus e - uno a uno a los centros ferro-azufre. Secuencialmente, los centros ferro-azufre van a transferir 2 e - a la ubiquinona (UQ), formando ubiquinol, (UQH 2 ) quedando totalmente reducida. El FADH 2 “se libera” de sus protones en el complejo II, que está formado por la succinato deshidrogenasa (flavoproteína), única enzima del ciclo de Krebs que está unida a la mb. interna mitocodrial, y es aquí donde éstos electrones también van a pasar a los centros ferro-azufre del Com. II, los cuales cederán uno a uno los e. a la ubiquinona ( hay varias moléculas de ubiquinona en la mb.). Unidad VII: Fosforilación Oxidativa. Prof: Dr. Rubén León 7

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