El metabolisme cel·lular i els enzims 1 - Ames
El metabolisme cel·lular i els enzims 1 - Ames
El metabolisme cel·lular i els enzims 1 - Ames
You also want an ePaper? Increase the reach of your titles
YUMPU automatically turns print PDFs into web optimized ePapers that Google loves.
<strong>El</strong> <strong>metabolisme</strong> <strong>cel·lular</strong> i <strong>els</strong> <strong>enzims</strong> 1<br />
<strong>El</strong> <strong>metabolisme</strong> <strong>cel·lular</strong> i <strong>els</strong> <strong>enzims</strong><br />
CONTINGUTS<br />
1 <strong>El</strong> <strong>metabolisme</strong> <strong>cel·lular</strong><br />
2 <strong>El</strong> control del <strong>metabolisme</strong><br />
3 <strong>El</strong>s <strong>enzims</strong><br />
4 <strong>El</strong>s co<strong>enzims</strong><br />
5 Les vitamines<br />
6 Nomenclatura i classificació d<strong>els</strong> <strong>enzims</strong><br />
<strong>El</strong>s <strong>enzims</strong> són catalitzadors que acceleren la velocitat de les reaccions químiques <strong>cel·lular</strong>s. Molts <strong>enzims</strong> actuen<br />
trencant <strong>els</strong> enllaços interns de les molècules del substrat amb el qual interaccionen. Pràcticament tots <strong>els</strong> <strong>enzims</strong><br />
són proteïnes i, per tant, estan constituïts per aminoàcids.<br />
• Per què no seria possible la vida si no hi haguessin reaccions químiques en <strong>els</strong> éssers vius, tant dintre de les seves<br />
cèl·lules com fora d’elles, si es tracta d’organismes pluri<strong>cel·lular</strong>s?<br />
• Penses que les reaccions químiques que es produeixen a l’interior de les cèl·lules es donen totes constantment<br />
o només quan es donen determinades circumstàncies?<br />
Molècula de substrat acoplant-se al centre actiu de l’enzim ribonucleasa.<br />
917501de007a028.indd 7 27/5/09 11:35:49<br />
7
O 2<br />
H 2O<br />
Altres<br />
funcions<br />
Les reaccions metabòliques produeixen<br />
l’energia necessària per dur a terme<br />
totes les activitats d<strong>els</strong> éssers vius.<br />
CO 2<br />
8<br />
3<br />
Energia<br />
2<br />
Matèria orgànica<br />
senzilla<br />
Esquema del <strong>metabolisme</strong> d’una cèl·lula<br />
eucariota animal.<br />
1. <strong>El</strong>s nutrients orgànics, elaborats per altres<br />
organismes, es prenen del medi i s’incorporen<br />
a la cèl·lula. 2. Una part d’aquesta matèria<br />
orgànica s’utilitza als mitocondris, on es produeix<br />
el catabolisme. Utilitzant oxigen, s’obté energia<br />
i substàncies inorgàniques (aigua i diòxid<br />
de carboni). 3. Com a resultat del catabolisme<br />
es produeix diòxid de carboni, que és perjudicial<br />
i s’expulsa fora de la cèl·lula. 4. Amb l’energia<br />
procedent del catabolisme i les substàncies<br />
orgàniques senzilles se sintetitzen grans<br />
molècules orgàniques (anabolisme).<br />
4<br />
Matèria orgànica complexa<br />
1<br />
1<br />
<strong>El</strong> <strong>metabolisme</strong> <strong>cel·lular</strong><br />
1.1. <strong>El</strong> concepte de <strong>metabolisme</strong><br />
<strong>El</strong> <strong>metabolisme</strong> <strong>cel·lular</strong> és el conjunt de reaccions químiques que es produeixen<br />
a l’interior de les cèl·lules i que condueixen a obtenir matèria per créixer i energia<br />
per dur a terme les tres funcions vitals (nutrició, reproducció i relació).<br />
La matèria s’inverteix per créixer, desenvolupar-se o, simplement, per mantenir la<br />
seva estructura ja que, a causa de la inestabilitat molecular, <strong>els</strong> organismes han<br />
d’estar constantment renovant la seva estructura. Per exemple, <strong>els</strong> humans renovem<br />
quasi tots <strong>els</strong> nostres àtoms cada dos anys.<br />
L’energia es guarda en <strong>els</strong> enllaços químics de les substàncies de reserva energètica<br />
o, si es necessita, es transforma en energia mecànica per moure, energia calorífica<br />
per mantenir la temperatura, energia elèctrica per generar un impuls nerviós, energia<br />
lluminosa per emetre llum a la nit, etc.<br />
Donat que les cèl·lules realitzen el <strong>metabolisme</strong> per si mateixes, es diu que són<br />
autopoiètiques (del grec auto, que significa ‘per si mateix’ i de poiein, que significa<br />
‘fer’); aquest procés és l’essència de la vida, ja que sense ell la vida no és possible.<br />
En sentit ampli s’accepta que la digestió d<strong>els</strong> aliments, la circulació de nutrients<br />
i l’intercanvi de gasos en l’aparell respiratori puguin ser considerats com un <strong>metabolisme</strong><br />
extra<strong>cel·lular</strong>.<br />
Les diferents reaccions químiques del <strong>metabolisme</strong> s’anomenen vies metabòliques<br />
i les molècules que hi intervenen s’anomenen metabòlits.<br />
Totes les reaccions del <strong>metabolisme</strong> estan regulades per unes proteïnes anomenades<br />
<strong>enzims</strong>, que són específics per a cada metabòlit inicial o substrat i per a cada<br />
tipus de transformació. Les substàncies finals d’una via metabòlica s’anomenen<br />
productes. Les petites vies que hi ha entre les grans vies metabòliques reben el<br />
nom de <strong>metabolisme</strong> intermediari.<br />
En el <strong>metabolisme</strong> es poden distingir dos tipus de vies metabòliques: una de degradació<br />
de matèria orgànica o catabolisme i una altra de construcció de matèria<br />
orgànica o anabolisme.<br />
• <strong>El</strong> catabolisme és la transformació de molècules complexes en altres de més<br />
senzilles, procés en el qual s’allibera energia, que s’emmagatzema als enllaços<br />
fosfat d’una molècula anomenada adenosinatrifosfat (ATP).<br />
• L’anabolisme és la síntesi de molècules orgàniques complexes a partir d’altres<br />
biomolècules més senzilles, per a la qual cosa es necessita subministrar energia,<br />
proporcionada p<strong>els</strong> enllaços fosfat de l’ATP. Les molècules de l’ATP poden procedir<br />
de les reaccions catabòliques, de la fotosíntesi (en les algues, les plantes,<br />
les algues i <strong>els</strong> bacteris fotosintètics) o de la quimiosíntesi (en uns determinats<br />
tipus de bacteris).<br />
Reaccions catabòliques Reaccions anabòliques<br />
• Són reaccions de degradació.<br />
• Són reaccions d’oxidació.<br />
• Desprenen energia.<br />
• Malgrat que es parteix de substrats diferents,<br />
gairebé sempre donen <strong>els</strong> mateixos<br />
productes (àcid pirúvic, CO 2, H 2O, etanol<br />
i pocs més). Per tant, hi ha convergència<br />
en <strong>els</strong> productes.<br />
• Són reaccions de síntesi.<br />
• Són reaccions de reducció.<br />
• Necessiten energia.<br />
• Malgrat que es parteix d<strong>els</strong> mateixos<br />
substrats, com que hi ha molts processos<br />
diferents, apareixen molts tipus<br />
de productes. Per tant, hi ha divergència<br />
en <strong>els</strong> productes.<br />
917501de007a028.indd 8 27/5/09 11:35:50<br />
unitat 1
1.2. L’adenosinatrifosfat (ATP)<br />
L’adenosinatrifosfat o ATP és un nucleòtid de gran importància en el <strong>metabolisme</strong>,<br />
ja que pot actuar com a molècula energètica, perquè és capaç d’emmagatzemar<br />
o cedir energia amb molta facilitat, gràcies als seus dos enllaços esterfosfòrics,<br />
que són capaços d’emmagatzemar, cadascun, 7,3 kcal/mol.<br />
Quan s’hidrolitza, es trenca el darrer enllaç esterfosfòric (desfosforilació) i es produeix<br />
ADP (adenosinadifosfat) i una molècula d’àcid fosfòric (H3PO4), que se sol<br />
simbolitzar com a Pi; a més, s’allibera l’energia esmentada abans:<br />
<strong>El</strong> <strong>metabolisme</strong> <strong>cel·lular</strong> i <strong>els</strong> <strong>enzims</strong><br />
ATP 1 H2O → ADP 1 Pi 1 energia (7,3 kcal/mol)<br />
L’ADP també és capaç de ser hidrolitzat, de manera que es trenca l’altre enllaç esterfosfòric,<br />
amb la qual cosa s’alliberen unes altres 7,3 kcal/mol i es produeix AMP<br />
(adenosinamonofosfat) i una molècula d’àcid fosfòric:<br />
ADP 1 H 2O → AMP 1 Pi 1 energia (7,3 kcal/mol)<br />
La síntesi d’ATP es pot fer de dues maneres:<br />
• Fosforilació al nivell del substrat. És la síntesi d’ATP gràcies a l’energia que<br />
s’allibera d’una biomolècula (substrat) quan es trenca algun d<strong>els</strong> seus enllaços<br />
rics en energia, com passa en determinades reaccions de la glicòlisi i del cicle de<br />
Krebs. <strong>El</strong>s <strong>enzims</strong> que regulen aquests processos s’anomenen quinases.<br />
• Per mitjà d’<strong>enzims</strong> del grup de les ATP-sintetases. És la síntesi d’ATP per<br />
mitjà d’uns <strong>enzims</strong> especials anomenats ATP-sintetases que hi ha a les crestes<br />
d<strong>els</strong> mitocondris i als tilacoides d<strong>els</strong> cloroplasts, quan un flux de protons (H 1 )<br />
travessa aquests <strong>enzims</strong>.<br />
Es diu que l’ATP és la moneda energètica de la cèl·lula, ja que representa la manera<br />
de tenir emmagatzemat un tipus d’energia d’ús immediat. En totes les reaccions<br />
metabòliques en les quals es necessita energia per a la biosíntesi de molècules,<br />
s’utilitza l’ATP, com també en la contracció muscular, en el moviment <strong>cel·lular</strong> (ciliar<br />
i flagel·lar), en el transport actiu a través de les membranes, etc. De vegades<br />
s’utilitzen per a la mateixa finalitat altres nucleòtids semblants com ara el GTP<br />
(guanidinatrifosfat), l’UTP (uridinatrifosfat) o el CTP (citidinatrifosfat).<br />
Quan l’energia no es necessita immediatament, la cèl·lula utilitza un altre tipus de<br />
biomolècules que són capaces d’emmagatzemar molta més energia per gram, com<br />
ara el midó que s’acumula en <strong>els</strong> plasts de les cèl·lules vegetals, el glicogen que<br />
s’acumula en el citosol de les cèl·lules d<strong>els</strong> músculs i del fetge d<strong>els</strong> mamífers, i <strong>els</strong><br />
triacilglicèrids (greixos) que s’acumulen en el citosol de les cèl·lules del teixit adipós.<br />
<strong>El</strong> midó i el glicogen aporten 4 kcal per gram, <strong>els</strong> triacilglicèrids, 9 kcal/g, i en<br />
canvi, l’ATP només aporta 0,014 kcal/g.<br />
N<br />
NH2<br />
N<br />
N N<br />
O<br />
O O O<br />
5<br />
5<br />
5<br />
CH2 2 O 2 P 2 O , P 2 O , P 2 OH<br />
OH OH OH<br />
Adenosinatrifosfat (ATP) Adenosinadifosfat (ADP)<br />
H2O<br />
H2O<br />
H2O<br />
N<br />
NH2<br />
N<br />
N N<br />
ATP ADP 1 Pi 1 energia (7,3 kcal/mol)<br />
H2O<br />
O<br />
Model tridimensional d’una molècula d’ATP.<br />
Estructura de l’ATP i reacció<br />
de la desfosforilació en ADP. Com que l’ATP<br />
es troba dissolt, tots <strong>els</strong> grups 2OH<br />
representats, en realitat, estan ionitzats<br />
com a àcids alliberant protons (H 1 ).<br />
O O O<br />
5<br />
5<br />
5<br />
CH2 2 O 2 P 2 O , P2 OH 1 HO 2 P2 OH 1 E<br />
OH OH OH<br />
917501de007a028.indd 9 27/5/09 11:35:59<br />
àcid<br />
fosfòric<br />
Energia<br />
9
10<br />
Activitats<br />
1 Què creus que passaria si l’energia<br />
que enclouen <strong>els</strong> enllaços<br />
d<strong>els</strong> compostos orgànics no<br />
s’alliberés gradualment<br />
i s’emmagatzemés en milions<br />
de molècules d’ATP, sinó<br />
que s’alliberés de manera sobtada?<br />
2 Quina és la diferència més<br />
important entre la fotosíntesi<br />
i la quimiosíntesi?<br />
3 En general, què subministren<br />
a la cèl·lula <strong>els</strong> processos catabòlics?<br />
4 Què diferencia <strong>els</strong> organismes<br />
litòtrofs d<strong>els</strong> organòtrofs?<br />
Esmenta’n exemples.<br />
1.3. <strong>El</strong>s tipus de <strong>metabolisme</strong><br />
Per créixer i desenvolupar-se, tots <strong>els</strong> éssers vius necessiten incorporar matèria, i<br />
per això requereixen tota mena d’àtoms. D’aquests, <strong>els</strong> més importants són <strong>els</strong><br />
àtoms de carboni, que, gràcies als enllaços covalents, formen l’esquelet de totes<br />
les biomolècules orgàniques.<br />
Segons la font de carboni hi ha dos tipus de <strong>metabolisme</strong>.<br />
• Quan la font és diòxid de carboni (CO 2) atmosfèric (és a dir, la forma oxidada<br />
del carboni o carboni inorgànic), es parla de <strong>metabolisme</strong> autòtrof.<br />
• Si la font és la mateixa matèria orgànica, com ara metà, glucosa, greixos, etc. (és<br />
a dir, formes més o menys reduïdes del carboni o carboni orgànic), es parla de<br />
<strong>metabolisme</strong> heteròtrof.<br />
Pel que fa a les fonts d’energia per a les reaccions metabòliques, si la font d’energia<br />
és la llum, es parla de fotosíntesi, mentre que si es tracta d’energia despresa en<br />
reaccions químiques, es parla de quimiosíntesi.<br />
Tipus d’organismes<br />
segons el seu<br />
<strong>metabolisme</strong><br />
Fotolitòtrofs<br />
(o fotoautòtrofs)<br />
Fotoorganòtrofs<br />
(o fotoheteròtrofs)<br />
Quimiolitòtrofs<br />
(o quimioautòtrofs)<br />
Quimioorganòtrofs<br />
(o quimioheteròtrofs)<br />
Modalitats del <strong>metabolisme</strong>.<br />
2<br />
Origen<br />
de l’energia<br />
Origen<br />
del carboni<br />
Exemples<br />
Llum CO 2 Plantes superiors, algues, cianobacteris,<br />
bacteris porprats del sofre i bacteris verds<br />
del sofre<br />
Llum Orgànic Bacteris porprats no sulfuris<br />
Reaccions<br />
químiques<br />
Reaccions<br />
químiques<br />
CO 2<br />
<strong>El</strong> control del <strong>metabolisme</strong><br />
2.1. <strong>El</strong>s biocatalitzadors i les hormones<br />
Bacteris nitrificants i bacteris incolors del<br />
sofre<br />
Orgànic Animals, fongs, protozous i molts bacteris<br />
A les cèl·lules constantment tenen lloc nombrosos tipus de reaccions químiques.<br />
Unes estan encaminades a sintetitzar noves molècules, i d’altres, a degradar les<br />
existents. Com que les substàncies que hi intervenen són molt estables a temperatura<br />
ambient, si no fos perquè se les ajuda a interactuar, o no reaccionarien o bé ho<br />
farien tan lentament que la vida no seria possible. Aquesta dependència d’ajuda<br />
representa, paradoxalment, un gran avantatge, ja que permet a la cèl·lula regular<br />
quines reaccions s’han de donar i en quin moment, és a dir, el control bioquímic<br />
del <strong>metabolisme</strong>.<br />
<strong>El</strong> control bioquímic es realitza amb unes substàncies que permeten les reaccions,<br />
són <strong>els</strong> biocatalitzadors o <strong>enzims</strong>.<br />
En <strong>els</strong> organismes pluri<strong>cel·lular</strong>s, com que moltes cèl·lules han de fer funcions o<br />
produir substàncies que no són per al benefici propi de la cèl·lula sinó per al benefici<br />
de l’organisme, hi ha, a més, un altre tipus de control bioquímic, l’anomenat<br />
sistema hormonal o sistema endocrí.<br />
Les hormones són unes molècules secretades per determinades glàndules que actuen<br />
com a missatgers químics específicament sobre determinades cèl·lules, i així<br />
en regulen el <strong>metabolisme</strong> intern.<br />
917501de007a028.indd 10 27/5/09 11:35:59<br />
unitat 1
2.2. L’activitat d<strong>els</strong> catalitzadors<br />
Moltes substàncies químiques, quan reaccionen, desprenen energia calorífica; són<br />
les anomenades reaccions exergòniques. Això es pot comprovar experimentalment<br />
observant com augmenta la temperatura del medi en el qual es produeix la<br />
reacció. Aquest despreniment es dóna perquè l’energia lliure total de les substàncies<br />
reaccionants (reactius) és superior a l’energia lliure de les substàncies produïdes<br />
(productes). L’energia lliure (G) es defineix com l’energia que té un sistema<br />
per poder realitzar un treball i depèn de l’energia continguda en <strong>els</strong> enllaços interns<br />
de les molècules i del grau de desordre d’aquestes molècules. Malgrat que l’energia<br />
lliure d<strong>els</strong> reactius sigui superior a la d<strong>els</strong> productes, la reacció no es dóna espontàniament,<br />
ja que primer cal subministrar prou energia per debilitar <strong>els</strong> enllaços<br />
d<strong>els</strong> reactius i així possibilitar-ne la ruptura.<br />
Aquest pas intermedi, que requereix una aportació d’energia, rep el nom d’estat de<br />
transició. És l’estat en què hi ha tantes possibilitats que les molècules finalment<br />
formin el producte com que retrocedeixin i quedin com a molècules de substrat.<br />
L’energia, expressada en calories, necessària per dur 1 mol de molècules d’una<br />
substància, a una temperatura determinada, fins a l’estat de transició s’anomena<br />
energia d’activació.<br />
Energia lliure<br />
estat<br />
inicial<br />
Energia d’activació.<br />
A manera d’analogia, una reacció química és comparable a l’acció de baixar per una<br />
rampa que surt d’una finestra un sac que hi ha a terra. No s’ha de fer gens de força<br />
perquè caigui, ja que cau sol; però fins que l’objecte no s’apugi fins a l’ampit de la<br />
finestra, el descens no s’iniciarà. Això explica, per exemple, per què el paper de<br />
cel·lulosa, que és n(C6H12O6), no crema espontàniament malgrat la presència d’oxigen<br />
a l’aire, i sí que ho fa si s’escalfa.<br />
<strong>El</strong> <strong>metabolisme</strong> <strong>cel·lular</strong> i <strong>els</strong> <strong>enzims</strong><br />
estat<br />
de transició<br />
Energia d’activació de la reacció sense catalitzador<br />
estat<br />
final<br />
Avanç de la reacció<br />
Energia d’activació de la reacció amb<br />
catalitzador<br />
Variació global d’energia lliure<br />
en la reacció<br />
(C 6H 12O 6)n 1 6nO 2 → 6nCO 2 1 6nH 2O 1 energia calorífica<br />
Continuant amb el símil anterior, per poder baixar molts sacs per la finestra en poc<br />
temps hi ha dues solucions: posar moltes persones que treballin molt ràpidament, és<br />
a dir, gastar molta energia, o bé rebaixar l’ampit de la finestra perquè sigui més fàcil<br />
llançar-los. Igualment, per accelerar una reacció química també hi ha dues solucions:<br />
afegir-hi escalfor, i amb això augmenta l’estat de vibració de les molècules d<strong>els</strong> reactius<br />
i, per tant, la possibilitat que es trenquin <strong>els</strong> enllaços interns del substrat i es<br />
formin molècules de producte, o bé afegir-hi un catalitzador, és a dir, una substància<br />
que disminueixi l’energia d’activació necessària per arribar a l’estat de transició.<br />
Un augment excessiu de temperatura pot provocar la mort d<strong>els</strong> éssers vius, per això<br />
en <strong>els</strong> organismes se segueix el segon mecanisme, és a dir, el concurs de catalitzadors<br />
biològics o biocatalitzadors. Les molècules que exerceixen aquesta funció són<br />
<strong>els</strong> <strong>enzims</strong>.<br />
S’ha de fer molta menys força per llançar<br />
un objecte si l’ampit de la finestra és més baix.<br />
917501de007a028.indd 11 27/5/09 11:36:00<br />
11
12<br />
3<br />
<strong>El</strong>s <strong>enzims</strong><br />
<strong>El</strong>s <strong>enzims</strong> són <strong>els</strong> biocatalitzadors, és a dir, <strong>els</strong> catalitzadors de les reaccions<br />
biològiques. Actuen rebaixant l’energia d’activació i, per tant, augmentant (accelerant)<br />
la velocitat de la reacció. Aquesta es pot mesurar per la quantitat de producte<br />
que es forma per unitat de temps. Excepte <strong>els</strong> ribozims, tots <strong>els</strong> <strong>enzims</strong> són proteïnes<br />
globulars, solubles en aigua, que es difonen bé en <strong>els</strong> medis interns, i que<br />
poden actuar d’una manera intra<strong>cel·lular</strong>, és a dir, a l’interior de la cèl·lula on s’han<br />
format, o extra<strong>cel·lular</strong>, és a dir, a la zona on se secreten, com passa amb <strong>els</strong> <strong>enzims</strong><br />
digestius.<br />
<strong>El</strong>s ribozims són uns RNA (com l’RNA L19) capaços de catalitzar uns altres RNA,<br />
als quals treuen o afegeixen nucleòtids, sense consumir-se ells mateixos. Així doncs,<br />
són <strong>enzims</strong> i, per tant, són l’excepció a la idea que tots <strong>els</strong> <strong>enzims</strong> són proteïnes. Es<br />
considera que la primera matèria viva era un RNA; que després van aparèixer les<br />
proteïnes, en les quals es va delegar la funció enzimàtica, i <strong>els</strong> DNA, en <strong>els</strong> quals es<br />
va delegar la funció d’emmagatzemar la informació perquè eren molt més estables.<br />
<strong>El</strong>s <strong>enzims</strong> compleixen les dues característiques de tots <strong>els</strong> catalitzadors:<br />
• Són substàncies que acceleren molt la reacció, fins i tot en concentracions molt<br />
petites. Això no vol dir que s’obtingui més producte, sinó que gràcies als <strong>enzims</strong><br />
se n’obté la mateixa quantitat però en menys temps.<br />
• No es consumeixen durant la reacció; per això, quan aquesta acaba n’hi ha la<br />
mateixa quantitat que al principi.<br />
A més, a diferència d<strong>els</strong> catalitzadors no biològics, <strong>els</strong> <strong>enzims</strong> presenten les quatre<br />
característiques següents:<br />
• Són molt específics, i això <strong>els</strong> permet actuar en una reacció determinada sense<br />
alterar-ne d’altres.<br />
• Sempre actuen a temperatura ambient, és a dir, a la temperatura de l’ésser viu.<br />
• Són molt actius. Alguns aconsegueixen augments de la velocitat de reacció de<br />
més d’un milió de vegades, molt superior als catalitzadors no biològics.<br />
• Tenen un pes molecular molt elevat, molt superior als catalitzadors no biològics.<br />
Segons l’estructura que presenten, es poden distingir dos tipus d’<strong>enzims</strong>: <strong>els</strong> <strong>enzims</strong><br />
estrictament proteics, que poden estar constituïts per una o més cadenes<br />
polipeptídiques, i <strong>els</strong> holo<strong>enzims</strong>, que són <strong>els</strong> <strong>enzims</strong> constituïts per una fracció<br />
polipeptídica anomenada apoenzim i per una fracció no polipeptídica anomenada<br />
cofactor.<br />
cofactor<br />
Inorgànic Orgànic<br />
Ió metàl·lic Coenzim<br />
(Mg 21 , Zn 21 , K 1 ...) (ATP, NAD 1 , NADP 1 ...)<br />
<strong>El</strong>s cofactors poden ser inorgànics o orgànics. Són cofactors inorgànics <strong>els</strong> ions<br />
metàl·lics, que generalment es troben en petites quantitats (menys del 0,1 %); és a<br />
dir, que són oligoelements. Per exemple, el Mg 21 en les cinases (com la que regula<br />
la reacció: glucosa 1 ATP → glucosafosfat 1 ADP) i el Zn 21 en <strong>els</strong> <strong>enzims</strong> carboxipeptidases.<br />
<strong>El</strong>s cofactors orgànics s’anomenen co<strong>enzims</strong>. <strong>El</strong>s co<strong>enzims</strong> més importants<br />
són l’ATP, el NAD 1 , el NADP 1 , el coenzim A (CoA) i les vitamines.<br />
917501de007a028.indd 12 27/5/09 11:36:00<br />
unitat 1
Quan <strong>els</strong> cofactors, en lloc de trobar-se units dèbilment a la fracció proteica (apoenzim),<br />
s’hi troben units fortament, s’anomenen grups prostètics, com ara el grup<br />
hemo d<strong>els</strong> <strong>enzims</strong> citocromoxidases, el grup hemino de les peroxidases, etc. La<br />
necessitat d’oligoelements i vitamines en la dieta és deguda al fet que són cofactors<br />
de diversos <strong>enzims</strong>.<br />
Alguns <strong>enzims</strong> no són actius fins que no actuen sobre ells altres <strong>enzims</strong> o ions.<br />
Aquests <strong>enzims</strong> s’anomenen zimògens o pro<strong>enzims</strong>. Un exemple és el pepsigen,<br />
que el HCl transforma en pepsina. Alguns <strong>enzims</strong> es presenten en formes moleculars<br />
diferents, són <strong>els</strong> anomenats iso<strong>enzims</strong>. Uns són més aptes per a les cèl·lules<br />
d’uns òrgans i d’altres per a les d’altres, o uns per a les primeres etapes de la vida i<br />
<strong>els</strong> altres per a les següents.<br />
3.1. L’activitat enzimàtica<br />
La substància sobre la qual actua un enzim s’anomena substrat. <strong>El</strong>s <strong>enzims</strong> actuen<br />
de dues maneres diferents, segons si es tracta de reaccions en què hi ha un sol<br />
substrat o de reaccions en què hi ha dos o més tipus de substrats que s’uneixen a<br />
l’enzim per reaccionar.<br />
Un sol substrat<br />
En les reaccions en què hi ha un sol substrat (S), l’enzim (E) actua fixant el substrat<br />
a la seva superfície (adsorció) per mitjà d’enllaços febles. Així es forma l’anomenat<br />
complex enzim-substrat (ES). D’aquesta manera es generen tensions que debiliten<br />
<strong>els</strong> enllaços interns del substrat; per això, per arribar a l’estat de transició del<br />
complex enzim-substrat, l’anomenat complex activat, es requereix molta menys<br />
energia que per arribar a l’estat de transició del substrat sol. Finalitzada la transformació,<br />
queda el complex enzim-producte (EP), que s’escindeix i allibera l’enzim<br />
intacte (E) i el producte (P).<br />
Activitat enzimàtica en reaccions amb un sol substrat.<br />
<strong>El</strong> <strong>metabolisme</strong> <strong>cel·lular</strong> i <strong>els</strong> <strong>enzims</strong><br />
S 1 E → ES → EP → E 1 P<br />
Aminoàcids de fixació Aminoàcids catalitzadors<br />
Enzim (centre actiu)<br />
Enllaços forts<br />
Complex enzimàtic<br />
Enllaços febles<br />
Producte A<br />
Enzim 1 substrat<br />
Enzim 1 productes<br />
Substrat<br />
Producte B<br />
917501de007a028.indd 13 27/5/09 11:36:01<br />
13
14<br />
Activitats<br />
Dos substrats<br />
En les reaccions en què hi ha dos substrats (A i B) que reaccionen entre si, <strong>els</strong> <strong>enzims</strong><br />
(E) actuen atraient les molècules reaccionants cap a la seva superfície (adsorció),<br />
de manera que augmenta la possibilitat que es trobin i, en conseqüència,<br />
que la reacció es produeixi. <strong>El</strong>s <strong>enzims</strong>, un cop feta la transformació d<strong>els</strong> substrats<br />
en <strong>els</strong> productes (C i D), se n’alliberen ràpidament per tornar a actuar.<br />
A 1 B 1 E → ABE → CDE → C 1 D 1 E<br />
De vegades, l’enzim atrau primer un substrat i se’n queda una part; després atrau<br />
el segon substrat i hi uneix aquesta part. Aquest mecanisme s’anomena «pingpong».<br />
A 1 E → AE → C 1 E’ // B 1 E’ → BE’ → D 1 E<br />
Activitat enzimàtica en reaccions amb dos substrats. Activitat enzimàtica en reaccions amb dos substrats successius.<br />
5 En un substrat sempre hi ha unes molècules que presenten<br />
més energia d’activació que d’altres, és a dir, que són més properes<br />
a l’estat de transició, i hi són més abundants les que tenen<br />
una energia d’activació mitjana. L’addició d’un catalitzador fa<br />
que el percentatge de molècules que han arribat a l’estat de transició<br />
sigui més alt. Sobre aquesta base, indica en quins nombres<br />
de les gràfiques adjuntes s’han de posar <strong>els</strong> textos següents:<br />
a) Nombre de molècules.<br />
b) Energia interna.<br />
Substrat A<br />
c) Energia d’activació sense enzim.<br />
d) Energia d’activació amb enzim.<br />
Producte D<br />
Enzim 1 substrat<br />
Complex enzimàtic<br />
Enzim 1 productes<br />
e) Molècules que han arribat a l’estat de transició.<br />
Substrat B<br />
Enllaços febles<br />
Enllaços<br />
forts<br />
Producte C<br />
3<br />
3<br />
Substrat A<br />
Producte C<br />
Enllaços forts<br />
2<br />
2<br />
1 1 2 2 3 3 4 4 5 15 1 1 1 2 2 3 34 4 5 15<br />
4 4<br />
5 5<br />
3<br />
3<br />
Substrat B<br />
Enzim 1 substrat<br />
Complex enzimàtic<br />
Complex enzimàtic<br />
Complex enzimàtic<br />
Enllaços febles<br />
Producte D<br />
917501de007a028.indd 14 27/5/09 11:36:02<br />
2<br />
2<br />
1<br />
unitat 1
3.2. <strong>El</strong> centre actiu de l’enzim<br />
L’activitat catalitzadora d<strong>els</strong> <strong>enzims</strong> s’inicia amb la formació del complex <strong>enzims</strong>ubstrat<br />
(ES). Aquesta unió es duu a terme gràcies als radicals d’uns quants aminoàcids<br />
que estableixen enllaços amb el substrat (i amb el grup prostètic si n’hi ha),<br />
el fixen i després trenquen algun d<strong>els</strong> seus enllaços.<br />
La regió de l’enzim que s’uneix al substrat rep el nom de centre actiu.<br />
<strong>El</strong>s centres actius tenen les característiques següents:<br />
• Constitueixen una part molt petita del volum total de l’enzim.<br />
• Tenen una estructura tridimensional en forma de cavitat que facilita que el<br />
substrat hi encaixi i impedeix que altres molècules hi accedeixin.<br />
• Estan formats per aminoàcids que, encara que estiguin distants en la seqüència<br />
polipeptídica, a causa d<strong>els</strong> plecs d’aquesta, queden propers.<br />
• <strong>El</strong>s radicals d’alguns d’aquests aminoàcids presenten una afinitat química<br />
pel substrat, per això l’atrauen i hi estableixen enllaços febles. Això facilita que,<br />
un cop es trenca un d<strong>els</strong> enllaços, <strong>els</strong> productes resultants es poden separar del<br />
centre actiu amb facilitat.<br />
En la cadena polipeptídica d’un enzim es poden distingir tres tipus d’aminoàcids:<br />
• Aminoàcids estructurals. Són <strong>els</strong> que no estableixen enllaços químics amb el<br />
substrat. Constitueixen la major part de l’enzim i, per tant, són <strong>els</strong> responsables<br />
de la forma de l’enzim. Per exemple, en el lisozim de 129 aminoàcids, 124 són<br />
estructurals i tan sols 5 no ho són.<br />
• Aminoàcids de fixació. Són <strong>els</strong> que estableixen enllaços febles amb el substrat<br />
i el fixen.<br />
• Aminoàcids catalitzadors. Són <strong>els</strong> que estableixen enllaços, febles o forts (covalents),<br />
amb el substrat, i provoquen la ruptura d’algun d<strong>els</strong> seus enllaços. Per<br />
tant, són <strong>els</strong> responsables de la seva transformació.<br />
<strong>El</strong>s aminoàcids de fixació i <strong>els</strong> catalitzadors es troben al centre actiu de l’enzim.<br />
Unió d’un substrat al centre actiu d’un enzim.<br />
<strong>El</strong> <strong>metabolisme</strong> <strong>cel·lular</strong> i <strong>els</strong> <strong>enzims</strong><br />
H<br />
O<br />
CH2<br />
a<br />
C<br />
H<br />
SUBSTRAT<br />
H<br />
N<br />
O<br />
H<br />
CH2<br />
C<br />
N<br />
O<br />
C<br />
Enllaç que s’ha de trencar<br />
N<br />
O H<br />
a, b, c, d 5 aminoàcids de fixació Aminoàcid catalitzador que formarà un<br />
enllaç covalent inestable amb el substrat<br />
O -<br />
C<br />
C<br />
b c<br />
C<br />
O<br />
H<br />
O<br />
C<br />
CH2<br />
C<br />
O<br />
H<br />
N<br />
Ponts d’hidrogen<br />
d<br />
Centre actiu de l’enzim<br />
917501de007a028.indd 15 27/5/09 11:36:02<br />
15
16<br />
3.3. L’especificitat d<strong>els</strong> <strong>enzims</strong><br />
Tan sols <strong>els</strong> substrats que tenen la forma adequada poden accedir al centre actiu;<br />
tan sols <strong>els</strong> que poden establir un enllaç amb <strong>els</strong> radicals d<strong>els</strong> aminoàcids fixadors<br />
es poden fixar, i tan sols <strong>els</strong> que presenten un enllaç susceptible de trencar-se proper<br />
als radicals d<strong>els</strong> aminoàcids catalítics poden ser alterats. Tot això origina una<br />
alta especificitat entre l’enzim i el substrat. Per explicar aquesta especificitat, el<br />
1890 E. Fisher va proposar el model de la complementarietat, amb el símil «com<br />
la clau (substrat) i el pany (enzim)».<br />
Actualment s’ha vist que alguns <strong>enzims</strong>, quan estableixen <strong>els</strong> enllaços amb el substrat,<br />
modifiquen la forma d<strong>els</strong> centres actius per adaptar-se millor al substrat, és a<br />
dir, solament són complementaris després d’haver-s’hi unit; és l’anomenat model<br />
de l’ajust induït. En aquests casos, en lloc del símil de «la clau i el pany» és més<br />
adequat el símil «com el guant (enzim) s’adapta a la mà (substrat)». Quan la in-<br />
teracció també comporta una modificació de la forma del substrat resulta més<br />
adequat el símil de «l’encaixada de mans entre dues persones».<br />
L’especificitat es pot donar en diversos graus:<br />
• Especificitat absoluta. Es dóna quan l’enzim tan sols actua sobre un substrat;<br />
per exemple, la ureasa actua sobre la urea.<br />
• Especificitat de grup. Es dóna quan l’enzim reconeix un grup de molècules<br />
determinat; per exemple, la β-glucosidasa, que actua sobre tots <strong>els</strong> β-glucòsids.<br />
• Especificitat de classe. És la menys específica, ja que l’actuació de l’enzim no<br />
depèn del tipus de molècula, sinó del tipus d’enllaç; per exemple, les fosfatases<br />
separen <strong>els</strong> grups fosfat de qualsevol tipus de molècula.<br />
Especificitat entre l’enzim i el substrat.<br />
Model de la complementarietat<br />
Símil de la clau (substrat) i el pany (enzim)<br />
Model de l’ajust induït. Quan l’enzim modifica la seva forma<br />
per adaptar-se al substrat. Símil del guant (enzim) i la mà (substrat)<br />
Model de l’ajust induït. Quan tant l’enzim com el substrat modifiquen<br />
la seva forma per a poder-se complementar. Símil de l’encaixada de mans.<br />
917501de007a028.indd 16 27/5/09 11:36:02<br />
unitat 1
3.4. La cinètica de l’activitat enzimàtica<br />
En una reacció enzimàtica amb una concentració d’enzim constant, si s’augmenta<br />
la concentració de substrat es produeix un augment de la velocitat de reacció.<br />
Aquest increment en la velocitat de reacció es dóna perquè, com que hi ha més<br />
molècules de substrat per unitat de volum, s’augmenta la probabilitat de trobada<br />
entre el substrat i l’enzim.<br />
Si es va augmentant la concentració del substrat, arriba un moment en què la velocitat<br />
de reacció deixa de créixer, és a dir, s’arriba a la velocitat màxima (V màx). Això<br />
és degut al fet que totes les molècules d’enzim ja estan ocupades per molècules de<br />
substrat, formant el complex enzim-substrat, fet que s’anomena saturació de l’enzim.<br />
En la major part d<strong>els</strong> <strong>enzims</strong>, la representació gràfica d’aquests valors dóna<br />
una hipèrbole. A partir d’aquest comportament enzimàtic, Leonor Michaelis i Maud<br />
Menten van definir una constant, anomenada constant de Michaelis-Menten<br />
(KM), que és la concentració del substrat en la qual la velocitat de reacció és la meitat<br />
de la velocitat màxima. La KM depèn del grau d’afinitat que hi ha entre l’enzim i<br />
el seu substrat.<br />
Sobre aquesta afinitat van proposar l’equació següent per poder calcular, a partir de<br />
la Vmàx i la KM, la velocitat de la reacció enzimàtica segons les diferents concentracions<br />
de substrat.<br />
[S]<br />
V 5 Vmàx · –––––––<br />
KM 1 [S]<br />
Activitats<br />
6 Observa la figura a i indica quina relació hi ha entre<br />
la velocitat de reacció i la concentració de l’enzim<br />
(en cada corba es duplica). Raona la resposta.<br />
7 Observa la figura b i indica quina relació hi ha entre<br />
la velocitat de reacció i la concentració del substrat<br />
(en cada corba es duplica). La concentració d’enzim<br />
és la mateixa en tots <strong>els</strong> casos. Raona la resposta.<br />
8 <strong>El</strong> gràfic de la figura c correspon a dos <strong>enzims</strong><br />
que actuen sobre el mateix substrat. Digues quin<br />
gràfic correspon a l’enzim que presenta<br />
més afinitat.<br />
9 Observa amb atenció la figura d i contesta<br />
les preguntes següents: a) Per què augmenta P<br />
i disminueix S? b) Per què augmenta E mentre<br />
disminueix ES? c) Per què hi ha una segona escala<br />
per indicar les concentracions de E i ES?<br />
10 En una reacció enzimàtica en què la concentració<br />
de substrat és de 4 mil·limols (mM), es transformen<br />
2,5 micromols (mM) per minut, i la K M és de 4,5 mM.<br />
Quants mols es formarien en un minut si<br />
la concentració del substrat tan sols fos de 0,5 mM?<br />
<strong>El</strong> <strong>metabolisme</strong> <strong>cel·lular</strong> i <strong>els</strong> <strong>enzims</strong><br />
Velocitat de la reacció<br />
Km<br />
Vmàx<br />
1<br />
–– Vmàx<br />
2<br />
Concentració del substrat [S]<br />
a<br />
2 Vmàx<br />
V màx<br />
1<br />
– Vmàx<br />
2<br />
c<br />
Variació de la velocitat<br />
de reacció segons<br />
la concentració del substrat.<br />
Velocitat de la reacció b Producte format en mols/litre<br />
Concentració del substrat [S] Temps<br />
Velocitat de la reacció<br />
d<br />
100<br />
[S]<br />
100<br />
[E]<br />
10<br />
S S<br />
P P<br />
50<br />
50<br />
0 0 0 0<br />
Concentració del substrat [S] Temps<br />
917501de007a028.indd 17 27/5/09 11:36:03<br />
ES<br />
ES<br />
E<br />
5<br />
E<br />
10<br />
5<br />
17
18<br />
Activitats<br />
11 Quins efectes produeix<br />
en <strong>els</strong> radicals de l’enzim el pH<br />
del medi perquè sigui més o menys<br />
eficaç?<br />
12 L’amilasa salival hidrolitza l’amilosa,<br />
un d<strong>els</strong> components del midó.<br />
En la figura s’observa l’estructura<br />
del polisacàrid amilosa, com l’enzim<br />
trenca <strong>els</strong> enllaços O-glicosídics<br />
i allibera molècules del disacàrid<br />
maltosa. Tenint en compte<br />
que el polisacàrid amilosa<br />
es tenyeix de blau marí<br />
amb el reactiu Lugol i el disacàrid<br />
maltosa redueix el reactiu<br />
de Fehling, que passa així de blau<br />
a vermell, escriu <strong>els</strong> passos<br />
que seguiries (protocol)<br />
en un experiment per saber si una<br />
amilasa determinada és o no activa,<br />
és a dir, per saber si provoca o no<br />
aquesta reacció.<br />
O<br />
O<br />
O<br />
O<br />
H2O<br />
O<br />
O<br />
Velocitat de la reacció<br />
O<br />
O O<br />
O<br />
a2amilasa<br />
O<br />
maltosa maltosa<br />
O<br />
O<br />
Augment<br />
de la mobilitat<br />
molecular<br />
3.5. <strong>El</strong>s factors que afecten l’activitat enzimàtica<br />
La velocitat de reacció que aconsegueix un enzim, a més de dependre de la concentració<br />
del substrat, depèn d’altres factors com ara la temperatura, el pH i la presència<br />
d’inhibidors.<br />
a) Influència de la temperatura. Si se subministra a una reacció enzimàtica energia<br />
calorífica, les molècules augmenten la mobilitat i, per tant, el nombre de<br />
trobades moleculars; per això augmenta la velocitat a què es forma el producte.<br />
Hi ha una temperatura òptima per a cada enzim, per a la qual l’activitat enzimàtica<br />
és màxima. Si la temperatura augmenta més, es produeix la desnaturalització<br />
d’una part de les molècules de l’enzim, és a dir, la pèrdua de la seva estructura<br />
terciària i, fins i tot, de la secundària. Amb això perd la seva activitat<br />
enzimàtica i, com que hi ha menys molècules d’<strong>enzims</strong> actius, la velocitat de la<br />
reacció disminueix. Si la temperatura no disminueix, aquest procés continua<br />
fins a la desnaturalització de totes les molècules enzimàtiques i la reacció ja no<br />
es dóna.<br />
b) Influència del pH. <strong>El</strong>s <strong>enzims</strong> presenten dos valors límit de pH entre <strong>els</strong> quals<br />
són eficaços. Traspassats aquests valors, <strong>els</strong> <strong>enzims</strong> es desnaturalitzen i deixen<br />
d’actuar. Entre <strong>els</strong> dos límits hi ha un pH òptim en el qual l’enzim presenta la<br />
màxima eficàcia. <strong>El</strong> pH òptim està condicionat pel tipus d’enzim i de substrat,<br />
perquè el pH influeix en el grau d’ionització d<strong>els</strong> radicals del centre actiu de<br />
l’enzim i també en el d<strong>els</strong> radicals del substrat.<br />
c) Inhibidors. <strong>El</strong>s inhibidors són substàncies que disminueixen l’activitat d’un<br />
enzim o bé li impedeixen completament actuar. Poden ser perjudicials o beneficiosos,<br />
com ara la penicil·lina, que és un inhibidor d<strong>els</strong> <strong>enzims</strong> que regulen la<br />
síntesi de la paret bacteriana i per això és útil contra les infeccions bacterianes,<br />
i l’AZT, que és un inhibidor de la transcriptasa inversa i per això retarda el desenvolupament<br />
de la sida.<br />
La inhibició pot ser de dos tipus: irreversible i reversible.<br />
• Inhibició irreversible o enverinament de l’enzim. Té lloc quan l’inhibidor<br />
o verí es fixa permanentment al centre actiu de l’enzim, n’altera l’estructura i,<br />
per tant, l’inutilitza.<br />
• Inhibició reversible. Té lloc quan no s’inutilitza el centre actiu, sinó que tan<br />
sols se n’impedeix temporalment el funcionament. N’hi ha dues modalitats:<br />
la competitiva i la no competitiva.<br />
a b<br />
10 ° 20 ° 30 ° 50 ° 60 °<br />
Temperatura<br />
òptima<br />
Una petita part de les molècules<br />
d’<strong>enzims</strong> s’han desnaturalitzat<br />
a causa de la temperatura<br />
La major part de les molècules<br />
d’<strong>enzims</strong> s’han desnaturalitzat<br />
a causa de la temperatura<br />
Variació de la velocitat d’una reacció catalitzada per un enzim deguda a un canvi de temperatura (gràfica a) o d’un canvi de pH<br />
(gràfica b).<br />
Velocitat de la reacció<br />
Comença la disminució<br />
d<strong>els</strong> radicals àcids<br />
ionitzats necessaris<br />
de l’enzim<br />
La proteïna<br />
ja s’ha<br />
desnaturalitzat<br />
Comença la disminució<br />
d<strong>els</strong> radicals bàsics<br />
ionitzats necessaris<br />
de l’enzim<br />
La proteïna<br />
ja s’ha<br />
desnaturalitzat<br />
Temperatura °C pH<br />
917501de007a028.indd 18 27/5/09 11:36:03<br />
unitat 1
– Inhibició reversible competitiva. És la que es produeix quan la molècula de<br />
l’inhibidor és similar al substrat i competeix amb aquest en fixar-se al centre<br />
actiu. Quan es fixa l’inhibidor, l’enzim queda bloquejat i el substrat no s’hi pot<br />
fixar fins que l’inhibidor no se’n va. La disminució de la velocitat de reacció es<br />
proporcional a la concentració de l’inhibidor.<br />
– Inhibició reversible no competitiva. És la que es produeix quan l’inhibidor<br />
es fixa al complex enzim-substrat i n’impedeix la separació d<strong>els</strong> productes, o<br />
bé s’uneix a l’enzim i impedeix l’accés del substrat al centre actiu.<br />
Tipus d’inhibició.<br />
Inhibidor<br />
a Inhibició irreversible. L’inhibidor s’uneix<br />
permanentment a l’enzim.<br />
Inhibidor<br />
3.6. <strong>El</strong>s <strong>enzims</strong> al·lostèrics<br />
<strong>El</strong>s <strong>enzims</strong> al·lostèrics són <strong>els</strong> que poden adoptar dues formes estables diferents.<br />
Una és la configuració activa de l’enzim, i l’altra, la configuració inactiva. A més<br />
del centre actiu, aquests <strong>enzims</strong> tenen almenys un altre lloc, anomenat centre<br />
regulador, al qual es pot unir una substància determinada, anomenada lligand.<br />
Sovint una sola de les configuracions presenta afinitat pel lligand, i en aquests casos<br />
és la presència del lligand la que determina el canvi de configuració en l’enzim,<br />
l’anomenada transició al·lostèrica.<br />
Es coneixen dos tipus de lligands segons la configuració induïda que afavoreixen:<br />
<strong>els</strong> activadors o efectors, i <strong>els</strong> inhibidors. En alguns <strong>enzims</strong> hi ha dos o més centres<br />
reguladors als quals s’uneixen lligands de diferents tipus, cadascun d<strong>els</strong> quals<br />
provoca una disminució d’afinitat de l’enzim per l’altre. En aquests casos es parla<br />
de multimodulació.<br />
Centre actiu Centre regulador Lligand<br />
Conformació-a que no<br />
presenta afinitat pel lligand<br />
<strong>El</strong> <strong>metabolisme</strong> <strong>cel·lular</strong> i <strong>els</strong> <strong>enzims</strong><br />
Enzim<br />
Enzim<br />
b Inhibició reversible competitiva.<br />
L’inhibidor s’uneix temporalment<br />
a l’enzim.<br />
Substrat<br />
c Inhibició reversible no competitiva.<br />
L’inhibidor no permet l’alliberació<br />
d<strong>els</strong> productes.<br />
d Inhibició reversible no competitiva.<br />
L’inhibidor no permet la fixació<br />
del substrat.<br />
Conformació-b inestable<br />
que presenta afinitat pel lligand<br />
Inhibidor<br />
Activitats<br />
13 A partir de la taula següent, fes<br />
la representació de les tres<br />
gràfiques i indica quina correspon<br />
a presència d’inhibidor competitiu,<br />
quina a inhibidor no competitiu<br />
i quina a absència d’inhibidor.<br />
[S] (mM) (a) Velocitat (b) Velocitat ( C) Velocitat<br />
Conformació-b estabilitzada<br />
Transició al·lostèrica. La presència de lligand fa que la concentració d’<strong>enzims</strong> amb conformació-β sense lligand disminueixi. Per restablir<br />
l’equilibri, una part d<strong>els</strong> <strong>enzims</strong> amb conformació-α passen a conformació-β; és a dir, la presència de lligand produeix la transició al·lostèrica.<br />
Enzim<br />
Inhibidor<br />
Enzim<br />
1<br />
2<br />
5<br />
10<br />
20<br />
2,3<br />
4,3<br />
6,5<br />
7,7<br />
8,9<br />
1,2<br />
2,1<br />
3,9<br />
5,8<br />
7,1<br />
0,8<br />
1,2<br />
1,9<br />
2,5<br />
2,8<br />
14 Per què un enzim que actua sobre<br />
la glucosa pot no ser eficaç<br />
sobre la galactosa?<br />
917501de007a028.indd 19 27/5/09 11:36:04<br />
19
20<br />
3.7. <strong>El</strong> cooperativisme<br />
a b<br />
enzim<br />
Estat inhibit (T)<br />
centre regulador<br />
centre actiu<br />
activador<br />
La velocitat de reacció en <strong>enzims</strong> al·lostèrics<br />
amb cooperativisme.<br />
<strong>El</strong>s <strong>enzims</strong> al·lostèrics solen estar formats per diverses subunitats moleculars anomenades<br />
protòmers. Cada protòmer posseeix un centre actiu i almenys un centre<br />
regulador. En molts <strong>enzims</strong>, quan al centre regulador s’uneix una molècula anomenada<br />
activador o lligand, la configuració del protòmer varia, de manera que fa<br />
funcional el centre actiu. La variació en la configuració d’aquest protòmer es transmet<br />
instantàniament als altres protòmers associats, que es fan, al seu torn, actius.<br />
Aquest efecte s’anomena transmissió al·lostèrica. D’aquesta manera, l’enzim passa<br />
d’estat inhibit (T) a un estat actiu o catalític (R).<br />
Com que perquè un enzim al·lostèric actuï és necessària la unió d’un o més lligands<br />
i després la unió del substrat, la velocitat de reacció en funció de la concentració de<br />
substrat no augmenta tan ràpidament com en <strong>els</strong> <strong>enzims</strong> no al·lostèrics. En canvi,<br />
si aquest enzim és una subunitat i la seva transformació a l’estat actiu es transmet<br />
al·lostèricament a totes les altres subunitats, són nombroses les que sobtadament<br />
comencen a actuar, fet que s’anomena cooperativisme. Amb això es produeix un<br />
canvi de velocitat de reacció molt gran, l’anomenada «llei del tot o res».<br />
En les reaccions catalitzades per <strong>enzims</strong> al·lostèrics amb cooperativisme la representació<br />
gràfica de la relació entre la velocitat de reacció i la concentració del substrat<br />
no és una hipèrbole, sinó una corba sigmoïdal (corba en «S»).<br />
Transmissió al·lostèrica<br />
(és instantània)<br />
Activitats<br />
Estat catalític (R)<br />
Velocitat<br />
de reacció<br />
Vmàx<br />
Enzim normal<br />
Enzim al·lostèric actuant<br />
en cooperativisme<br />
Concentració de substrat [S]<br />
15 Com seria la velocitat de reacció si <strong>els</strong> enllaços entre <strong>enzims</strong> i substrat fossin covalents?<br />
16 Què succeiria si <strong>els</strong> <strong>enzims</strong> es gastessin en les reaccions que acceleren?<br />
17 Les reaccions que desprenen energia s’anomenen exergòniques, i les que absorbeixen<br />
energia, endergòniques. De quin tipus són les reaccions de síntesi de matèria orgànica<br />
(anabòliques) i les de degradació de matèria orgànica (catabòliques) que formen<br />
el <strong>metabolisme</strong>?<br />
18 Què succeiria si l’energia alliberada en una reacció bioquímica es desprengués en forma<br />
de calor? De quina manera s’emmagatzema? Hi ha cap cas en què s’alliberi en forma de llum?<br />
19 Quin avantatge pot tenir el fet que una via metabòlica estigui controlada per un enzim<br />
al·lostèric en lloc d’estar-ho per un de no al·lostèric?<br />
20 Quin avantatge pot significar el fet que una reacció estigui controlada per un enzim<br />
que presenta cooperativisme en lloc d’estar controlada per un enzim que no en presenta?<br />
917501de007a028.indd 20 27/5/09 11:36:05<br />
unitat 1
3.8. La regulació de les vies metabòliques<br />
La cèl·lula pot regular que es doni o no una via metabòlica de dues formes. Una és<br />
augmentant o disminuint la síntesi d<strong>els</strong> <strong>enzims</strong> que intervenen a partir d<strong>els</strong> gens<br />
que les codifiquen, atès que molts <strong>enzims</strong> tenen una estabilitat relativament curta,<br />
d’unes quantes hores.<br />
Una altra manera és regulant l’activitat d<strong>els</strong> <strong>enzims</strong>. L’al·losteria permet l’autoregulació<br />
de l’activitat enzimàtica. N’hi ha dos casos:<br />
• Regulació per retroinhibició o inhibició feed-back. És la que es dóna quan la<br />
configuració inicial de l’enzim és l’activa. En aquest tipus de regulació el producte<br />
final és el que es fixa al centre regulador, actua com a inhibidor i provoca la<br />
transició al·lostèrica de l’enzim a la seva forma inactiva.<br />
• Regulació per inducció enzimàtica. És la que es dóna quan la configuració<br />
inicial de l’enzim és la inactiva. En aquest tipus de regulació la substància inicial<br />
és la que es fixa al centre regulador i provoca la transició al·lostèrica de l’enzim<br />
a la seva forma activa, per la qual cosa aquest comença a actuar sobre el substrat.<br />
E1 E2 E3 Substrat A B C<br />
Inhibició de l’enzim E1 gràcies al producte final (retroinhibició)<br />
Activador<br />
(5 efector)<br />
E1 E2 E3 Substrat A B C<br />
Activació de l’enzim E1 gràcies al substrat inicial<br />
<strong>El</strong> <strong>metabolisme</strong> <strong>cel·lular</strong> i <strong>els</strong> <strong>enzims</strong><br />
Inhibidor<br />
Vies metabòliques autoregulades per <strong>enzims</strong> al·lostèrics.<br />
3.9. La disposició espacial d<strong>els</strong> <strong>enzims</strong><br />
En les vies metabòliques, el producte generat per un enzim és el substrat de l’enzim<br />
següent; per això, per augmentar l’eficiència del sistema, es donen la compartimentació,<br />
<strong>els</strong> complexos multienzimàtics i la inclusió d’<strong>enzims</strong> a les membranes.<br />
• Compartimentació. Consisteix a separar amb membranes <strong>els</strong> llocs on es duen<br />
a terme les vies metabòliques que no es vol que es relacionin. Per exemple, mentre<br />
la síntesi d<strong>els</strong> àcids grassos es fa al citosol, la seva degradació es fa als mitocondris.<br />
D’aquesta manera és més fàcil regular cadascuna de les vies.<br />
• Complex multienzimàtic. És l’associació de diversos <strong>enzims</strong> que actuen successivament<br />
en una via. <strong>El</strong> complex supramolecular resultant és més eficaç que si <strong>els</strong><br />
<strong>enzims</strong> estiguessin dispersos en el medi. Un exemple de complex multienzimàtic<br />
és el complex piruvatdeshidrogenasa, que passa l’àcid pirúvic a acetil-CoA.<br />
• Inclusió a les membranes. Alguns <strong>enzims</strong> i alguns complexos multienzimàtics<br />
estan englobats ordenadament a les membranes, de manera que es facilita la<br />
unió entre <strong>els</strong> successius productes i <strong>els</strong> successius <strong>enzims</strong>. Per exemple, <strong>els</strong> dos<br />
complexos multienzimàtics que fan les dues últimes etapes de la cadena respiratòria<br />
es troben així a la membrana de les crestes mitocondrials.<br />
Complex multienzimàtic<br />
de la piruvatdeshidrogenasa.<br />
Activitats<br />
21 Quantes maneres hi ha de poder<br />
impedir l’acció d’un enzim?<br />
22 Una catàlisi enzimàtica reversible<br />
es pot convertir en irreversible<br />
si s’augmenta la concentració<br />
d’<strong>enzims</strong>?<br />
23 Per què s’anomenen verins<br />
<strong>els</strong> inhibidors irreversibles?<br />
24 Observa les gràfiques a) i b), i indica<br />
en cadascun quina corba correspon<br />
a la reacció amb inhibidor i quina<br />
a la que no hi ha inhibidor.<br />
25 Quines frases pertanyen a a) o a b)?<br />
1) Gràcies a l’inhibidor, encara<br />
que s’augmenti la concentració<br />
de substrat, no s’assoleix la velocitat<br />
màxima. 2) Malgrat l’inhibidor,<br />
si s’augmenta la concentració<br />
de substrat, s’assoleix la velocitat<br />
màxima. 3) És un cas d’inhibició<br />
competitiva. 4) És un cas d’inhibició<br />
no competitiva.<br />
917501de007a028.indd 21 27/5/09 11:36:05<br />
a<br />
b<br />
Velocitat de la reacció<br />
Velocitat de la reacció<br />
1<br />
2<br />
3<br />
4<br />
21
22<br />
4<br />
<strong>El</strong>s co<strong>enzims</strong><br />
Un coenzim és un cofactor orgànic que s’uneix a un apoenzim (part proteica<br />
d’un enzim) amb enllaços febles durant el procés catalític. <strong>El</strong>s co<strong>enzims</strong> actuen<br />
com a donadors o receptors de grups químics, és a dir, són transportadors de<br />
grups químics. En conseqüència, a diferència de l’apoenzim, el coenzim sí que es<br />
modifica durant la reacció.<br />
La unió coenzim-apoenzim és temporal i similar a la unió substrat-enzim, per la<br />
qual cosa el coenzim es pot considerar com un segon substrat. Si la unió fos forta<br />
i permanent, no s’anomenaria «coenzim», sinó «grup prostètic». Molts co<strong>enzims</strong><br />
són vitamines o presenten vitamines com a constituents de la seva estructura.<br />
<strong>El</strong>s co<strong>enzims</strong> no solen ser específics d’un sol tipus d’apoenzim, sinó que en alguns<br />
casos es poden unir a molts tipus d’apo<strong>enzims</strong> (de vegades, més de cent), cadascun<br />
amb una funció diferent. Es poden distingir dos tipus de co<strong>enzims</strong>, <strong>els</strong> d’oxidació<br />
i reducció i <strong>els</strong> de transferència.<br />
4.1. Co<strong>enzims</strong> d’oxidació i reducció<br />
Són <strong>els</strong> que transporten protons (H 1 ) i electrons (e 2 ). <strong>El</strong> nom prové del fet que<br />
oxidació és la pèrdua d’electrons i reducció n’és el guany. <strong>El</strong>s més importants són<br />
la nicotinamida-adenina-dinucleòtid (NAD 1 ), la nicotinamida-adenina-dinucleòtid-fosfat<br />
(NADP 1 ), la flavina-adenina-dinucleòtid (FAD) i el grup hemo de<br />
la citocromoxidasa.<br />
Per exemple, la reacció del NAD 1 és: NAD 1 1 2H 1 1 2e 2 → NADH 1 H 1 .<br />
N<br />
NH 2<br />
N<br />
Adenina<br />
N<br />
N<br />
N<br />
NH2 Adenina<br />
N<br />
N<br />
o<br />
OH OH<br />
FAD (flavina-adenina-dinucleòtid)<br />
H3C O<br />
O O<br />
N N<br />
CH2 O P O P 2 O CH CH CH CH 2 CH<br />
OH OH OH OH OH<br />
Ribosa<br />
N<br />
o<br />
O OH<br />
HO – P=O<br />
OH<br />
H 3 C<br />
Flavina<br />
CH2 – O – P – O – 2 P – O – CHN<br />
+<br />
NADP (nicotinamida-adenina-dinucleòtid-fosfat)<br />
Co<strong>enzims</strong> d’oxidació-reducció. <strong>El</strong> FAD conté riboflavina, que és la vitamina B 2. <strong>El</strong> NADP 1 i el NAD 1<br />
contenen nicotinamida, un derivat de la vitamina B 3. La nicotinamida presenta un nitrogen ionitzat<br />
amb càrrega positiva (N 1 ); d’aquí prové la càrrega positiva que presenten el NADP 1 i el NAD 1 .<br />
O<br />
OH<br />
O<br />
OH<br />
N<br />
O<br />
C<br />
Nucleòtid de flavina<br />
Nicotinamida<br />
Un derivat de l’àcid<br />
nicotinic o vitamina B3<br />
O<br />
C<br />
NH2 o<br />
OH OH<br />
NH<br />
Ribosa<br />
Vitamina B 2<br />
o riboflavina<br />
917501de007a028.indd 22 27/5/09 11:36:06<br />
unitat 1
4.2. Co<strong>enzims</strong> de transferència<br />
Són <strong>els</strong> que transporten radicals. <strong>El</strong>s més importants són l’adenosinatrifosfat (ATP)<br />
i l’acetil-CoA (CoA2SH). L’ATP actua transportant grups fosfat (2H2PO4) per<br />
donar-los a altres molècules. A més, l’ATP també es pot unir a diversos <strong>enzims</strong> catabòlics<br />
al·lostèrics, i aleshores en disminueix l’afinitat pel substrat, és a dir, actua com<br />
a inhibidor. En canvi, l’ADP es pot unir a aquests mateixos <strong>enzims</strong> i aleshores n’augmenta<br />
l’afinitat pel substrat, és a dir, actua com a activador. L’acetil-CoA (CoA2SH)<br />
actua transportant grups acetil (2CO2CH 3). En la seva composició intervé l’àcid<br />
pantotènic o vitamina B 5.<br />
5<br />
Les vitamines<br />
Les vitamines són glúcids o lípids senzills que, en general, <strong>els</strong> animals no poden<br />
sintetitzar o ho fan en una quantitat insuficient, i per això les han d’ingerir en la<br />
dieta. Les plantes i <strong>els</strong> bacteris sí que poden sintetitzar-les. <strong>El</strong>s animals, de vegades,<br />
no les troben formades del tot en <strong>els</strong> aliments, sinó en forma de provitamines, que<br />
necessiten transformacions posteriors per crear les vitamines; per exemple les vitamines<br />
A i D. En altres casos, la flora bacteriana és la que aporta les vitamines, com<br />
passa amb la vitamina K i algunes B. La importància de les vitamines radica en el<br />
fet que són co<strong>enzims</strong> o bé que són imprescindibles per sintetitzar-los.<br />
Les vitamines són substàncies làbils, que s’alteren amb facilitat amb <strong>els</strong> canvis de<br />
temperatura, la llum o <strong>els</strong> emmagatzematges prolongats. Per exemple, la cocció<br />
d<strong>els</strong> aliments redueix a la meitat la quantitat de vitamines, per això és necessari<br />
ingerir aliments crus, com ara fruita i amanides.<br />
Les vitamines es classifiquen, segons la solubilitat, en liposolubles i hidrosolubles.<br />
• Vitamines liposolubles. Són de naturalesa lipídica i, per tant, solubles en dissolvents<br />
orgànics. En <strong>els</strong> animals es troben en el teixit adipós. Són d’aquest grup<br />
les vitamines A, D, E i K. La vitamina A protegeix <strong>els</strong> epitelis i és necessària per<br />
a la recepció visual. Quan n’hi ha dèficit s’afavoreix l’aparició d’infeccions d<strong>els</strong><br />
epitelis i de trastorns visuals. La vitamina D regula l’absorció del calci. Quan<br />
n’hi ha dèficit es donen deficiències en <strong>els</strong> ossos, com el raquitisme d<strong>els</strong> infants<br />
i l’osteomalàcia d<strong>els</strong> adults. En canvi, l’excés provoca calcificacions al ronyó, el<br />
fetge i el cor. Per sintetitzar-la a partir de la provitamina és necessària la insolació<br />
de la pell. La vitamina E actua com a antioxidant i la vitamina K coopera en <strong>els</strong><br />
processos de coagulació de la sang.<br />
• Vitamines hidrosolubles. Són solubles en aigua i, per tant, es difonen molt bé<br />
per la sang. Pertanyen a aquest grup les vitamines del complex B (B 1, B 2, B 3, B 5,<br />
B 6, B 8, B 9 i B 12) i la vitamina C. Les diferents vitamines B actuen en moltes vies<br />
metabòliques i en la formació de glòbuls vermells. Si n’hi ha dèficit s’afavoreix<br />
la degeneració de les neurones, la debilitat muscular, la inapetència i l’anèmia. La<br />
vitamina C intervé en la síntesi del col·lagen. Si n’hi ha dèficit es dóna l’escorbut,<br />
que es manifesta per hemorràgies de les genives i caiguda de les dents.<br />
<strong>El</strong> <strong>metabolisme</strong> <strong>cel·lular</strong> i <strong>els</strong> <strong>enzims</strong><br />
Enzim<br />
Adenosina-trifosfat (ATP)<br />
Glucosa<br />
Complex enzim-substrat<br />
Enzim<br />
L’ATP actuant com a donador de grups fosfat<br />
a la glucosa.<br />
Activitats<br />
Adenosina-difosfat (ADP)<br />
Glucosa-6-fosfat<br />
26 Per què <strong>els</strong> animals ens poden<br />
servir com a font vitamínica si no<br />
produeixen vitamines?<br />
27 A quins teixits animals es troben<br />
les vitamines liposolubles? Per què?<br />
28 Quins són <strong>els</strong> aliments<br />
que contenen un nombre més alt<br />
de vitamines?<br />
29 Quines vitamines produeix l’ésser<br />
humà?<br />
30 Quines vitamines estan<br />
relacionades amb la insolació?<br />
917501de007a028.indd 23 27/5/09 11:36:06<br />
23
24<br />
1<br />
a)<br />
2<br />
3<br />
4<br />
5<br />
6<br />
1 a) Oxidases. b) Deshidrogenases.<br />
2 Transferases.<br />
3 Hidrolases.<br />
4 Liases.<br />
21 31<br />
e 2<br />
31 21<br />
1<br />
e 2<br />
5 Isomerases.<br />
H2O<br />
ATP<br />
6 Lligases o sintetases.<br />
b)<br />
H2<br />
NAD 1 NADH 1 H 1<br />
H2<br />
H<br />
ADP 1 P<br />
1<br />
OH<br />
6<br />
Nomenclatura i classificació d<strong>els</strong> <strong>enzims</strong><br />
Per anomenar un enzim, primer s’esmenta el nom del substrat; a continuació, el nom<br />
del coenzim, si n’hi ha, i, finalment, la funció que fa; per exemple, el malonat-CoAtransferasa,<br />
el succinat-flavino-deshidrogenasa, etc. Generalment tan sols s’utilitza el<br />
nom del substrat acabat en -asa; per exemple, sacarasa, maltasa, etc. Però alguns<br />
<strong>enzims</strong> conserven la denominació antiga, com ara la tripsina, la pepsina, etc.<br />
<strong>El</strong>s <strong>enzims</strong> es classifiquen en sis classes, segons la funció que exerceixen:<br />
• Oxidoreductases. Catalitzen reaccions d’oxidació o reducció del substrat. <strong>El</strong>s<br />
tipus més importants són les oxidases i les deshidrogenases. Les deshidrogenases<br />
separen àtoms d’hidrogen del substrat. Per exemple, la NAD-reductasa de la<br />
cadena respiratòria. Utilitzen co<strong>enzims</strong> com el NAD 1 , el NADP 1 o el FAD. Les<br />
oxidases oxiden el substrat quan n’accepten <strong>els</strong> electrons; per exemple, les citocromoxidases<br />
de la cadena respiratòria.<br />
• Transferases. Transfereixen radicals d’un substrat a un altre sense que en cap<br />
moment aquests radicals quedin lliures; per exemple, la glucocinasa que transfereix<br />
un grup fosfat des de l’ATP fins a la glucosa.<br />
• Hidrolases. Trenquen enllaços amb l’addició d’una molècula d’aigua que s’escindeix<br />
i aporta un 2OH a una part i un 2H a l’altra. A aquest grup pertanyen <strong>els</strong><br />
<strong>enzims</strong> digestius com ara les peptidases (trenquen enllaços peptídics), les esterases<br />
(trenquen enllaços estèrics), les amidases (trenquen enllaços C2N), etc.<br />
• Liases. Separen grups sense intervenció d’aigua (sense hidròlisi), i generalment<br />
originen enllaços dobles a la molècula, o bé afegeixen grups (CO2, H20, 2NH2)<br />
a molècules amb enllaços dobles (2CO2, 2C 5 C2), que generalment <strong>els</strong><br />
perden; per exemple, les desaminases retiren grups amino i originen enllaços<br />
dobles.<br />
• Isomerases. Catalitzen reaccions d’isomerització, és a dir, de canvi de posició<br />
d’algun grup d’una part a una altra de la mateixa molècula.<br />
• Lligases o sintetases. Catalitzen la unió de molècules o grups amb l’energia<br />
proporcionada per la desfosforilació d’ATP. A aquest grup pertanyen la major<br />
part de les polimerases.<br />
Activitats<br />
31 Raona a quina classe pertany cadascun d<strong>els</strong> <strong>enzims</strong> que intervenen en les reaccions<br />
químiques següents:<br />
a<br />
c<br />
O<br />
R 2 CO 2 O 2 CH2<br />
HO 2 CH<br />
HO 2 CH2<br />
LIPASA<br />
H2O<br />
HOOC 2 CH2 2 CH 2 COOH<br />
NH2<br />
R 2 C<br />
O<br />
OH<br />
1<br />
HO 2 CH2<br />
HO 2 CH<br />
HO 2 CH2<br />
ASPARTASA<br />
b<br />
O<br />
NH2 2 C 2 NH2<br />
H2O<br />
UREASA<br />
HOOC 2 CH 5 CH 2 COOH 1 NH3<br />
CO2 1 2 NH3<br />
Acilglicèrid Àcid gras Glicerina Urea Amoníac<br />
Àcid aspàrtic Àcid fumàric Amoníac<br />
917501de007a028.indd 24 27/5/09 11:36:07<br />
unitat 1
Test de la unitat<br />
32 Com s’anomenen <strong>els</strong> <strong>enzims</strong> constituïts per una cadena<br />
polipeptídica i un altre tipus de molècula, àtom o ió?<br />
a) Co<strong>enzims</strong>. d) Cofactors.<br />
b) Grups prostètics. e) Apo<strong>enzims</strong>.<br />
c) Holo<strong>enzims</strong>.<br />
33 En quines condicions de pH es dóna la millor eficiència d’un enzim?<br />
a) Quan el pH del medi és lleugerament inferior a 7.<br />
b) Quan el pH del medi és lleugerament superior a 7.<br />
c) Quan el pH del medi és igual a 7.<br />
d) Quan el pH del medi afavoreix el contacte entre l’enzim i el substrat.<br />
e) Quan el pH del medi afavoreix el contacte entre l’enzim<br />
i el producte.<br />
34 Com es denomina la part de l’enzim que contacta amb el substrat?<br />
a) Centre al·lostèric. d) Centre de reacció.<br />
b) Centre regulador. e) Centre actiu.<br />
c) Complex enzimàtic.<br />
35 Quina de les frases següents és la correcta sobre com influeix<br />
la temperatura en l’eficiència d<strong>els</strong> <strong>enzims</strong>?<br />
a) Com més temperatura, hi ha una major eficiència enzimàtica.<br />
b) Com més temperatura, sempre hi ha una menor eficiència<br />
enzimàtica.<br />
c) La temperatura no influeix en la major o menor eficiència<br />
enzimàtica.<br />
d) Si se supera una certa temperatura, l’enzim es desnaturalitza<br />
i perd eficiència.<br />
e) Si se supera una certa temperatura o si es baixa per sota d’una<br />
certa temperatura, l’enzim es desnaturalitza i perd eficiència.<br />
36 Quina de les frases següents és la correcta sobre com influeix el pH<br />
en l’eficiència d<strong>els</strong> <strong>enzims</strong>?<br />
a) Com més pH, hi ha una major eficiència enzimàtica.<br />
b) Com més pH, hi ha una menor eficiència enzimàtica.<br />
c) <strong>El</strong> pH no influeix en la major o menor eficiència enzimàtica.<br />
d) Si se supera un cert pH, l’enzim es desnaturalitza i perd eficiència.<br />
e) Si se supera un cert pH o si es baixa per sota d’un altre pH<br />
determinat, l’enzim es desnaturalitza i perd eficiència.<br />
37 Quina de les frases següents és la correcta sobre l’actuació d<strong>els</strong> <strong>enzims</strong>?<br />
a) Provoquen que es formi més producte.<br />
b) Provoquen que es formi la mateixa quantitat de producte,<br />
però en menys temps.<br />
c) Provoquen que es formi més producte i en menys temps.<br />
d) Possibiliten que es formi un producte que sense ells mai no<br />
es formaria.<br />
e) Provoquen que es formi un producte diferent<br />
del que es formaria sense ells.<br />
38 Quina de les frases següents sobre la velocitat de reacció<br />
d’una reacció regulada per un enzim és la correcta?<br />
a) La velocitat disminueix si s’augmenta la concentració del substrat.<br />
b) La velocitat disminueix si s’augmenta la concentració<br />
del substrat fins a arribar a una concentració a partir de la qual<br />
ja no disminueix més.<br />
<strong>El</strong> <strong>metabolisme</strong> <strong>cel·lular</strong> i <strong>els</strong> <strong>enzims</strong><br />
c) La velocitat augmenta si s’augmenta la concentració del substrat.<br />
d) La velocitat augmenta si s’augmenta la concentració del substrat<br />
fins a arribar a una concentració a partir de la qual ja no<br />
augmenta més.<br />
e) La velocitat de reacció no varia segons la concentració<br />
del substrat, sinó segons la concentració d’<strong>enzims</strong>.<br />
39 Quina de les fórmules següents és la correcta per calcular<br />
la constant de Michaelis-Menten (KM)?<br />
a) V 5 V màx ? (K M 1 [S]) / [S] d) V 5 V màx ? [S] / (K M 1 [S])<br />
b) V 5 V màx ? K M / (K M 1 [S]) e) V màx 5 V ? K M / (K M 1 [S])<br />
c) V màx 5 V ? [S] / (K M 1 [S])<br />
40 Què caldria fer per aconseguir que en un procés controlat<br />
enzimàticament la velocitat de reacció augmentés el doble?<br />
a) Duplicar la concentració de substrat.<br />
b) Duplicar la concentració d’<strong>enzims</strong>.<br />
c) Augmentar la temperatura el doble.<br />
d) Disminuir a la meitat la concentració de substrat.<br />
e) Disminuir a la meitat la concentració d’<strong>enzims</strong>.<br />
41 Quan un enzim al·lostèric passa de l’estat inactiu a l’estat actiu<br />
(l’anomenada transició al·lostèrica)?<br />
a) Quan un substrat s’uneix al seu centre actiu.<br />
b) Quan un lligand activador s’uneix al seu centre actiu.<br />
c) Quan un substrat s’uneix al seu centre regulador.<br />
d) Quan un lligand activador s’uneix al seu centre regulador.<br />
42 Quina de les frases següents no correspon al cooperativisme?<br />
a) Es tracta de proteïnes amb estructura quaternària que presenten<br />
dues o més subunitats anomenades protòmers.<br />
b) Quan al centre regulador d’un protòmer s’associa un lligand<br />
activador, passa de l’estat inactiu a l’estat actiu.<br />
c) Quan un protòmer adopta la conformació activa, indueix<br />
que tots <strong>els</strong> altres protòmers també ho facin; és l’anomenada<br />
transmissió al·lostèrica.<br />
d) La transmissió al·lostèrica explica que el cooperativisme segueixi<br />
la «llei del tot o res».<br />
e) La corba que relaciona la velocitat de reacció amb<br />
la concentració de substrat en una regulació<br />
amb cooperativisme presenta forma d’hipèrbole.<br />
43 Quina de les frases següents sobre les vitamines no és correcta?<br />
a) No es poden sintetitzar en l’organisme, per la qual cosa<br />
s’han d’ingerir en la dieta.<br />
b) Són glúcids o lípids i no n’hi ha cap de naturalesa proteica.<br />
c) La seva importància radica en el fet que són indispensables<br />
per sintetitzar determinats co<strong>enzims</strong>.<br />
d) Actuen allà on són secretades.<br />
e) Són molt sensibles a la calor i al pas del temps.<br />
44 Quina de les frases següents sobre les hormones és correcta?<br />
a) S’han d’ingerir en la dieta.<br />
b) Són glúcids o lípids i no n’hi ha cap de naturalesa proteica.<br />
c) Són indispensables per sintetitzar determinats co<strong>enzims</strong>.<br />
d) Actuen allà on són secretades.<br />
e) Són molt sensibles a la calor i al pas del temps.<br />
917501de007a028.indd 25 27/5/09 11:36:07<br />
25
26<br />
Prepara la selectivitat<br />
45 Qualsevol de nosaltres, sense fer cap esforç extraordinari, consumeix diàriament entre 1.000 i 2.000 kcal. Obtenim aquesta energia<br />
de la degradació d<strong>els</strong> aliments que ingerim, però podem resistir sense ingerir aliment durant un període relativament llarg de temps<br />
(al voltant de dos mesos de mitjana). Això és gràcies als nostres magatzems d’energia. Una persona de 75 kg de pes i de constitució<br />
corporal normal, emmagatzema als seus teixits unes 150.000 kcal.<br />
1) Calcula quina quantitat d’ATP caldria per emmagatzemar aquesta energia, sabent que 1 mol d’ATP pesa 507 g i en hidrolitzar-se<br />
a ADP 1 Pi genera 7,3 kcal. A la vista d<strong>els</strong> resultats, creus que l’ATP és un bon magatzem d’energia? Per què?<br />
2) Pel que fa a l’emmagatzematge d’energia metabòlica:<br />
a) Construeix una taula en la qual indiquis, per al cas d<strong>els</strong> mamífers i per al cas de les plantes superiors, quins compostos utilitzen<br />
les cèl·lules com a magatzem d’energia i a quin lloc de la cèl·lula s’emmagatzemen aquests compostos.<br />
b) En el cas d<strong>els</strong> mamífers, quins teixits emmagatzemen aquests compostos en major quantitat?<br />
PAU, juny 2000.<br />
46 L’amilasa salival és un enzim capaç d’hidrolitzar el midó. En la taula es mostren <strong>els</strong> resultats obtinguts en un estudi de l’efecte<br />
de la temperatura sobre l’acció de l’amilasa salival. Per a això, s’incuba midó amb amilasa salival durant el temps indicat (minuts).<br />
En cada cas, es posa de manifest la presència de midó per la reacció amb Lugol, indicat amb el signe 1.<br />
minuts -10 °C 10 °C 20 °C 30 °C 40 °C 50 °C 60 °C<br />
0 1 1 1 1 1 1 1<br />
2 1 1 1 1 2 1 1<br />
4 1 1 1 2 2 1 1<br />
6 1 1 1 2 2 1 1<br />
8 1 1 1 2 2 1 1<br />
10 1 1 1 2 2 1 1<br />
12 1 1 2 2 2 1 1<br />
14 1 1 2 2 2 1 1<br />
16 1 1 2 2 2 1 1<br />
18 1 1 2 2 2 1 1<br />
20 1 2 2 2 2 1 1<br />
1) Dóna una interpretació biològica d<strong>els</strong> resultats: Dibuixa un gràfic que indiqui com es relaciona l’activitat enzimàtica<br />
amb la temperatura i explica què és la temperatura òptima d’un enzim.<br />
2) Interpreta <strong>els</strong> resultats del tub mantingut a 210 ºC. Què tenen a veure aquests resultats amb l’ús d<strong>els</strong> congeladors domèstics<br />
per evitar la descomposició d<strong>els</strong> aliments?<br />
PAU, setembre 2000.<br />
47 En diversos tubs d’assaig hi col·loquem la mateixa quantitat d’un substrat (S) i la mateixa quantitat d’un enzim (E) que és capaç<br />
de transformar aquest substrat en un producte (P). Als diversos tubs, però, l’acidesa (pH) és diferent. Incubem tots <strong>els</strong> tubs a 37 ºC durant<br />
10 minuts i mesurem l’activitat enzimàtica per la quantitat de producte aparegut (mil·limols) per unitat de temps (minuts). <strong>El</strong>s resultats<br />
es recullen en la taula següent:<br />
Acidesa (pH) 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10<br />
Activitat enzimàtica<br />
(mil·limol/minut)<br />
1) a) Representa <strong>els</strong> resultats en un gràfic.<br />
4 32 65 79 67 41 16 2 1 0<br />
b) Explica les causes d<strong>els</strong> resultats d’aquest experiment. A quin orgànul de la cèl·lula creus que pot actuar aquest enzim?<br />
2) a) Quines són les variables independent i dependent d’aquest experiment?<br />
b) En aquest experiment es controla el pH però també es controlen altres factors: [S], [E], temperatura, temps...<br />
Per què cal fer-ho?<br />
PAU, juny 2001.<br />
917501de007a028.indd 26 27/5/09 11:36:07<br />
unitat 1
48 En una recerca que pretenia estudiar com la temperatura afecta el trencament del midó per acció de l’enzim a-amilasa (present a la<br />
saliva) es van seguir <strong>els</strong> passos següents:<br />
a) Preparació de 5 dissolucions de midó (totes amb la mateixa concentració) i 5 dissolucions d’a-amilasa (la concentració d’a-amilasa<br />
també era la mateixa en cada dissolució).<br />
b) Incubació de cadascuna de les 5 dissolucions de midó i d’a-amilasa a diferents temperatures (25, 30, 35, 40, 45 ºC).<br />
c) Ajust del pH de les dissolucions per tal que fos el mateix en tots <strong>els</strong> casos.<br />
d) Mescla de cada dissolució de midó amb la corresponent (igual temperatura) d’a-amilasa.<br />
e) Valoració de la hidròlisi: a intervals de 2 minuts, durant un període de 12 minuts, s’extreia una gota de la barreja i es dipositava<br />
en unes tires de paper de filtre a sobre una gota de Lugol per tal d’identificar la presència de midó.<br />
<strong>El</strong> dibuix mostra <strong>els</strong> resultats que es van obtenir.<br />
1) a) A partir d<strong>els</strong> resultats obtinguts, indica a quina temperatura o temperatures es produeix el trencament del midó més ràpidament<br />
i el temps que triga a aparèixer el resultat negatiu.<br />
b) Interpreta <strong>els</strong> resultats de l’experiment.<br />
2) Identifica, en aquest experiment, quines poden considerar-se les variables independent i dependent. Per què creus que es va vigilar<br />
que la concentració de midó i la concentració d’a-amilasa i el pH fossin <strong>els</strong> mateixos en totes les dissolucions?<br />
3) En un experiment anàleg es va investigar la influència de l’acidesa (pH) sobre l’activitat de l’a-amilasa. <strong>El</strong> gràfic següent mostra<br />
<strong>els</strong> resultats obtinguts. Interpreta la informació que subministra el gràfic.<br />
<strong>El</strong> <strong>metabolisme</strong> <strong>cel·lular</strong> i <strong>els</strong> <strong>enzims</strong><br />
2 4 6<br />
Temps<br />
8 10 12 minuts<br />
25° C<br />
2 4 6 8 10 12 minuts<br />
Temps<br />
Activitat de l’enzim<br />
(% sobre la màxima activitat)<br />
100<br />
75<br />
50<br />
25<br />
0<br />
//<br />
30° C<br />
35° C<br />
40° C<br />
45° C<br />
positiu (presència de midó)<br />
4 5 6 7 8 9<br />
Acidesa<br />
(unitats de pH)<br />
positius parcials (menor quantitat de midó)<br />
negatiu (absència de midó)<br />
PAU, setembre 2001.<br />
917501de007a028.indd 27 27/5/09 11:36:07<br />
27
28<br />
Laboratori<br />
Reconeixement de la catalasa<br />
La catalasa és un enzim present a les cèl·lules d<strong>els</strong> teixits animals<br />
i vegetals. L’objectiu d’aquesta pràctica és demostrar-ne<br />
l’existència i estudiar-ne l’activitat. En la darrera etapa de la cadena<br />
respiratòria, l’enzim citocromoxidasa cedeix quatre electrons (4e 2 )<br />
a una molècula d’oxigen (O2), que s’uneix a quatre protons (4H 1 ); així<br />
es formen dues molècules d’aigua (4e 2 1 O2 1 4H 1 → 2H2O),<br />
i es desprèn energia, que s’inverteix a formar ATP. Però inevitablement<br />
sempre hi ha una molècula d’oxigen que tan sols rep un electró<br />
i es forma un radical superòxid (e 2 1 O 2 → O 2 2 ), que és molt tòxic.<br />
Per això l’enzim superòxid dismutasa el transforma en H 2O 2 (2O 2 2 1<br />
1 2H1 → H2O2 1 O2). Com que el peròxid d’hidrogen (H2O2) també<br />
és molt tòxic, un altre enzim anomenat catalasa el descompon en aigua<br />
i oxigen.<br />
H202 1 H2O2 1 2H20 1 02<br />
catalasa<br />
La presència de catalasa s’aprofita per utilitzar l’aigua oxigenada<br />
com a desinfectant de les ferides, ja que nombrosos d<strong>els</strong> bacteris<br />
patògens són anaeròbics i moren en ambients rics en oxigen.<br />
Material Productes químics<br />
Bisturí o fulla d’afaitar.<br />
Dos tubs d’assaig per a cada teixit.<br />
Gradeta per a tubs d’assaig.<br />
Bec.<br />
Un tap de suro foradat.<br />
Termòmetre (0 a 100 °C).<br />
Desenvolupament de la pràctica<br />
Teixits animals (fetge, carn).<br />
Teixits vegetals (patata,<br />
tomàquet).<br />
Peròxid d’hidrogen al 3 % (aigua<br />
oxigenada comercial).<br />
1. Col·loca en un tub d’assaig aproximadament el mateix<br />
pes de cadascun d<strong>els</strong> teixits, prèviament trossejats. Afegeix-hi 5 ml<br />
de peròxid d’hidrogen i anota el que passa.<br />
2. Repeteix el mateix procés utilitzant <strong>els</strong> teixits prèviament bullits<br />
en aigua durant deu minuts. Explica <strong>els</strong> resultats obtinguts.<br />
3. Posa en un tub d’assaig 10 ml de peròxid d’hidrogen i anota’n<br />
la temperatura inicial. Afegeix-hi una mica de fetge triturat. Posa-hi<br />
el tap, que ha de portar el termòmetre al forat. Deixa’l mig obert<br />
perquè <strong>els</strong> gasos puguin sortir. Anota les variacions de temperatura<br />
cada trenta segons, durant uns cinc minuts.<br />
4. Repeteix el punt anterior tres vegades i fes la mitjana de les tres<br />
temperatures obtingudes per a cada temps. Fes-ne un gràfic<br />
i explica’n <strong>els</strong> resultats.<br />
Practica<br />
49 <strong>El</strong>s teixits frescos contenen catalasa? Per què?<br />
50 Què ha passat en <strong>els</strong> teixits cuits? Per què?<br />
51 Per què augmenta la temperatura amb el temps?<br />
52 Per què deixa d’augmentar a partir d’un temps determinat?<br />
53 Per què ha estat recomanable repetir un altre cop l’última<br />
experiència?<br />
54 Quines conclusions es poden deduir del gràfic?<br />
55 Per què l’aigua oxigenada és un bon desinfectant?<br />
Reconeixement de la vitamina C<br />
La vitamina C es caracteritza per la capacitat d’oxidar-se, que passa<br />
a àcid deshidroascòrbic gràcies a la pèrdua de dos hidrògens, que són<br />
captats per substàncies oxidants, com el diclorfenol-indofenol. Aquest<br />
colorant és de color vermell en medis àcids, i blau en medis bàsics.<br />
Material Productes químics<br />
Tubs d’assaig i una gradeta.<br />
Comptagotes.<br />
Bec.<br />
Desenvolupament de la pràctica<br />
Suc de llimona i de taronja.<br />
Dissolució de 0,2 g de 2,6<br />
diclorfenol-indofenol en 100 ml<br />
d’aigua (s’ha de preparar<br />
amb 24 hores d’antelació).<br />
1. Col·loca 2 ml d<strong>els</strong> sucs naturals de llimona i taronja als tubs d’assaig<br />
i afegeix-hi una gota de diclorfenol-indofenol.<br />
2. Observa el procés de canvi de color vermell (medi àcid) a transparent<br />
quan el diclorfenol-indofenol capta <strong>els</strong> hidrògens de l’àcid ascòrbic<br />
i es transforma en àcid deshidroascòrbic.<br />
3. Repeteix <strong>els</strong> dos passos anteriors, però prèviament fes bullir el suc<br />
durant deu minuts.<br />
4. Comprova la presència o no de vitamina C en refrescos i sucs<br />
de fruites comercials.<br />
56 Es pot excloure la presència de vitamina C d<strong>els</strong> sucs naturals?<br />
57 Es pot excloure la presència de vitamina C en algun<br />
d<strong>els</strong> refrescos comercials analitzats?<br />
58 Creus que la vitamina C és un àcid o una base? Com ho<br />
comprovaries?<br />
59 La vitamina C s’ha comportat com un oxidant<br />
o com un reductor? Per què?<br />
60 Són una bona font de vitamina C, <strong>els</strong> aliments cuits?<br />
61 Per què l’escorbut era una malaltia freqüent d<strong>els</strong> mariners?<br />
917501de007a028.indd 28 27/5/09 11:36:08<br />
unitat 1