MAGISTER en BIOCHIMIE - Université Ferhat Abbas de Sétif

I.1.1. Production des espèces réactives oxygénées
La majeure partie de l'oxygène que nous respirons subit une réduction tétravalente conduisant
à la production d'eau (réaction 1). Cette réaction est catalysée par la cytochrome oxydase,
accepteur final d'électrons présent dans le complexe IV de la chaîne de transport des électrons
située dans la membrane interne mitochondriale (Gardès-Albert et al., 2003).
Toutefois, cette chaîne de transport peut laisser fuir une certaine proportion d'électrons qui
vont réduire l'oxygène. C'est ainsi qu'environ 2% de l'oxygène subit une réduction
monoélectronique (réaction 2) conduisant à la formation du radical superoxyde O .- 2 au niveau
de l’ubiquinone (Cadenas et Davies, 2000).
Le radical superoxyde est soumis à une réaction de dismutation catalysée par l’enzyme
superoxyde dismutase (SOD) pour former le peroxyde d’hydrogène H 2 O 2 (réaction 3). Le
H 2 O 2 peut traverser les membranes biologiques et former le plus puissant des espèces
réactives, le radical hydroxyle (OH . ), par interaction avec les métaux de transition comme
Fe 2+ (réaction 4) et Cu + (réaction 5) via la réaction de Fenton. Le H 2 O 2 et O 2·- donnent aussi
naissance au radical hydroxyle (réaction 6) via une réaction dite de Haber et Weiss (Gardès-
Albert et al., 2003; Ahsan et al., 2003).
La concentration de H 2 O 2 est régulée par des enzymes telles que la catalase (CAT) présente
dans les peroxysomes et la glutathion peroxydase (GPx) essentiellement localisée dans le
cytosol. La catalase accélère la réaction de dismutation de H 2 O 2 en oxygène et en eau
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