kimia-anorganik-taro-saito
8.2 Bioanorganik Banyak reaksi biologis yang diketahui melibatkan ion logam. Terdapat juga berbagai logam yang dikenal sebagai unsur-unsur esensial, walaupun perannya dalam organisme hidup masih belum jelas. Bioanorganik, yakni studi fungsi logam dalam sistem biologis dengan menggunakan pengetahuan dan metoda kimia anorganik telah berkembang dengan pesat akhir-akhir ini. Berikut adalah daftar zat boaktif khas yang mengandung logam: • pembawa elektron. Fe: sitokrom, protein besi-belerang. Cu: protein tembaga biru. • senyawa penyimpan logam. Fe: feritin, transferin. Zn: metalotionin. • bahan pentransport oksigen. Fe: hemogloblin, mioglobin. Cu: hemosianin. • fotosintesis. Mg: khlorofil • hidrolase. Zn: karboksilpeptidase, Mg: aminopeptidase. • oksidoreduktase. Fe: oksigenase, hidrogenase. Fe, Mo: nitrogenase. • isomerase. Fe: akonitase. Co: koenzim vitamin B12. Dasar reaksi metaloenzim adalah: • aktivasi koordinatif (pembentukan koordinasi, penyumbangan elektron, efek sterik) • redoks (oksidasi logam), • komunikasi informasi dan dalam banyak kasus, lingkungan reaksi diatur dengan biopolimer misalnya protein, dan reaksi selektif dilakukan. Contoh aksi logam selain metaloenzim meliputi: • Mg: transfer energi MgATP • Na/K: pompa ion • Ca: transfer fungsi hormon, kontraksi otot, transfer syaraf, koagulasi darah. 175
a Oksidasi Reaksi oksidasi dalam sistem hidup sangat penting, dan banyak studi sistem ini telah dilakukan. Khususnya, mekanisme transport gas oksigen oleh hemoglobin dan oksidasi mono-oksigen oleh senyawa besi-porfirin yang disebut P-450 telah dipelajari dengan detail. Transport gas oksigen, yang telah dipelajari beberapa tahun dideskripsikan di bawah ini. Besi dalam hemoglobin porfirin dan mioglobin dan senyawa tembaga hemosianin terlibat dalam transport gas oksigen dalam sel organisme hidup. Dasar fungsi transport ini adalah ikatan dan disosiasi reversibel antara oksigen dengan ion besi atau tembaga. Agar dapat melakukan fungsi ini, logam harus dalam bilangan oksidasi dan lingkungan yang cocok untuk koordinasi oksigen yang reversibel. Senyawa hemoglobin porfirin besi didapatkan dalam darah merah manusia dan beberapa hewan. Hemoglobin memiliki struktur besi heme dan empat satuan porfirin yang berkombinasi dengan protein globin. Dioksigen yang ditransport dalam darah dikoordinasikan pada ion Fe(II) dalam satuan heme tersebut. Ion Fe (II) dalam keadaan penta-koordinat dengan empat atom nitrogen porfirin dan atom nitrogen histidin polipeptida, dan menjadi heksa-koordinat ketika dioksigen berkoordinasi dengan ion tersebut. Keadaan spin besi akan berubah dari spin tinggi ke rendah dengan berkoordinasinya oksigen. Fe(II) spin tinggi akan ada di atas bidang porfirin karena ion ini terlalu besar untuk dapat masuk ke dalam ruang yang tersedia. Ketika ion Fe(II) menjadi spin rendah dengan koordinasi oksigen, ukuran ini akan menurun dan kini dapat masuk dalam ruang cincin porfirin. Pergerakan tingkat molekular ini telah menarik minat riset efek alosterik karena pergerakan ini akan mempengaruhi keseluruhan protein melalui histidin yang terkoordinasi dan menentukan ikatan tertentu dalam molekul dioksigen. Oksidasi ion Fe(II) dalam molekul heme dicegah oleh protein, dan hila besi heme diambil dari protein, ion Fe(II) akan dioksidasi menjadi Fe(III), dan 2- dua cincin porfirin dijembatani oleh peroksida µ-O 2 , yang akhirnya menjadi struktur µ-O 2 . Bila heme dalam keadaan ini, heme akan kehilangan kemampuan berkoordinasi dengan molekul oksigen. Berdasarkan fenomena ini, porfirin sintetik yang dapat secara reversibel berkoordinasi dengan oksigen dengan menekan dimerisasi besi porfirin telah dikembangkan, dan dinamakan porfirin pagar piket, karena bentuk tiga dimensinya. 176
- Page 134 and 135: Gambar 6.6 Pembelahan medan ligan d
- Page 136 and 137: Gambar 6.7 Perubahan energi orbital
- Page 138 and 139: di orbital yang lebih atas, sistemn
- Page 140 and 141: Gambar 6.10 Orbital molekul ikatan
- Page 142 and 143: Gambar 6.12 Perubahan energi akibat
- Page 144 and 145: Gambar 6.13 Spektrum absorpsi visib
- Page 146 and 147: magnet. Selain metoda ini, metoda y
- Page 148 and 149: pada atom besi. Walaupun berbagai m
- Page 150 and 151: menutupi tiga logam) berkoordinasi
- Page 152 and 153: Tabel 6.5 Haptisitas dan jumlah ele
- Page 154 and 155: Gambar 6.16 Struktur ferosen. Anali
- Page 156 and 157: Kompleks arena Senyawa aromatik ada
- Page 158 and 159: Tabel 6.7 Kompleks fosfin tersier (
- Page 160 and 161: Gambar 6.19 Struktur [CoH(N 2 )(PPh
- Page 162 and 163: Konsep ikatan tunggal antar logam y
- Page 164 and 165: Gambar 6.22 Tumpang tindih orbital
- Page 166 and 167: Kompleks kluster logam dapat secara
- Page 168 and 169: Gambar 6.25 Struktur [Fe 4 S 4 (SR)
- Page 170 and 171: Kestabilan termodinamika produk sub
- Page 172 and 173: medan ligan. Oleh karena itu, laju
- Page 174 and 175: 6.4 Usulkan cara sintesis selektif
- Page 176 and 177: Tabel 7.1 Sifat-sifat lantanoid Kar
- Page 178 and 179: T ln 2 0.693 = = λ λ Latihan 7.2
- Page 180 and 181: 8 Reaksi dan Sifat-sifat Fisik Bida
- Page 182 and 183: Reaksi sisipan Dalam reaksi suatu l
- Page 186 and 187: Fiksasi nitrogen Reaksi yang mengub
- Page 188 and 189: eduksi Mn(IV) menjadi Mn (II) dalam
- Page 190 and 191: Gambar 8.4 Struktur YBa 2 Cu 3 O 7-
- Page 192 and 193: Kemagnetan Bahan magnetik dibagi at
- Page 194 and 195: Solusi 1.1 2.1 2.2 Dalam ikatan σ,
- Page 196 and 197: 5.1 2 Li + C 4 H 9 Br ➝ LiC 4 H 9
- Page 198 and 199: Proses Haber-Bosch menggunakan kata
- Page 200 and 201: Indeks 2-pusat 2-elektron .........
- Page 202: struktur Lewis ....................
a<br />
Oksidasi<br />
Reaksi oksidasi dalam sistem hidup sangat penting, dan banyak studi sistem ini telah dilakukan.<br />
Khususnya, mekanisme transport gas oksigen oleh hemoglobin dan oksidasi mono-oksigen oleh<br />
senyawa besi-porfirin yang disebut P-450 telah dipelajari dengan detail. Transport gas oksigen,<br />
yang telah dipelajari beberapa tahun dideskripsikan di bawah ini. Besi dalam hemoglobin porfirin<br />
dan mioglobin dan senyawa tembaga hemosianin terlibat dalam transport gas oksigen dalam sel<br />
organisme hidup. Dasar fungsi transport ini adalah ikatan dan disosiasi reversibel antara oksigen<br />
dengan ion besi atau tembaga. Agar dapat melakukan fungsi ini, logam harus dalam bilangan<br />
oksidasi dan lingkungan yang cocok untuk koordinasi oksigen yang reversibel. Senyawa<br />
hemoglobin porfirin besi didapatkan dalam darah merah manusia dan beberapa hewan.<br />
Hemoglobin memiliki struktur besi heme dan empat satuan porfirin yang berkombinasi dengan<br />
protein globin. Dioksigen yang ditransport dalam darah dikoordinasikan pada ion Fe(II) dalam<br />
satuan heme tersebut. Ion Fe (II) dalam keadaan penta-koordinat dengan empat atom nitrogen<br />
porfirin dan atom nitrogen histidin polipeptida, dan menjadi heksa-koordinat ketika dioksigen<br />
berkoordinasi dengan ion tersebut. Keadaan spin besi akan berubah dari spin tinggi ke rendah<br />
dengan berkoordinasinya oksigen. Fe(II) spin tinggi akan ada di atas bidang porfirin karena ion ini<br />
terlalu besar untuk dapat masuk ke dalam ruang yang tersedia. Ketika ion Fe(II) menjadi spin<br />
rendah dengan koordinasi oksigen, ukuran ini akan menurun dan kini dapat masuk dalam ruang<br />
cincin porfirin.<br />
Pergerakan tingkat molekular ini telah menarik minat riset efek alosterik karena pergerakan ini<br />
akan mempengaruhi keseluruhan protein melalui histidin yang terkoordinasi dan menentukan<br />
ikatan tertentu dalam molekul dioksigen. Oksidasi ion Fe(II) dalam molekul heme dicegah oleh<br />
protein, dan hila besi heme diambil dari protein, ion Fe(II) akan dioksidasi menjadi Fe(III), dan<br />
2-<br />
dua cincin porfirin dijembatani oleh peroksida µ-O 2 , yang akhirnya menjadi struktur µ-O 2 .<br />
Bila heme dalam keadaan ini, heme akan kehilangan kemampuan berkoordinasi dengan molekul<br />
oksigen. Berdasarkan fenomena ini, porfirin sintetik yang dapat secara reversibel berkoordinasi<br />
dengan oksigen dengan menekan dimerisasi besi porfirin telah dikembangkan, dan dinamakan<br />
porfirin pagar piket, karena bentuk tiga dimensinya.<br />
176
Change language