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Le principali strategie di regolazione dell'espressione genica nei ...

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Le principali strategie di

regolazione dell’espressione

genica nei procarioti


Regolazione metabolica

Nel genoma di un microorganismo sono presenti migliaia di geni

(3000 (3000-6000). 6000).

Alcuni geni vengono espressi continuamente (geni costitutivi);

altri solo quando è necessario (geni regolati).

ENZIMI COSTITUTIVI (metabolismo metabolismo del glucosio glucosio) )

ENZIMI INDUCIBILI (prodotti in presenza del substrato

es. β–galattosidasi nel metabolismo del lattosio)


Regolazione metabolica

Gli organismi sono in grado di regolare l’espressione dei propri geni

in modo che le proteine, e le altre molecole, vengano sintetizzate

nella quantità esatta e nel momento esatto del ciclo cellulare.

I MECCANISMI DI REGOLAZIONE

Consentono alla cellula di produrre proteine

(enzimi) solo quando servono

ECONOMIA CELLULARE


Meccanismi utilizzati nella regolazione

Nella cellula ci sono due strategie principali di regolazione:

Controllo dell’attività di un enzima, dopo che la proteina è stata sintetizzata (regolazione

post-traduzionale)

Controllo della quantità sintetizzata di enzima, variando la quantità di mRNA oppure di

proteina prodotti (regolazione della trascrizione e regolazione della traduzione)


Controllo dell’attività di un enzima

Inibizione dovuta a cambiamenti nell’enzima di tipo:

covalente (adenilazione, processamento delle proteine)

non covalente (inibizione da feedback o retroazione ;

isoenzimi)


Inibizione da feedback dell’attività enzimatica

Meccanismo tipico della regolazione di intere

vie biosintetiche che coinvolgono diversi

passaggi enzimatici.

Il prodotto finale (es. amminoacido, nucleotide, etc.) è

in grado di retroagire sul primo passaggio

nella via biosintetica e di regolare la propria

biosintesi (autoregolazione).

Il prodotto finale inibendo il primo enzima della via

inibisce tutta la via biosintetica in quanto non vengono più

generati gli intermedi necessari come substrato per gli altri

enzimi coinvolti nel processo.

L’inibizione da feedback E’ REVERSIBILE:

la sintesi riprende quando il prodotto finale si esaurisce


Allosteria

L’inibizione da feedback è resa possibile

da una proprietà dell’enzima definita

ALLOSTERIA.

Un enzima allosterico possiede un sito

attivo che lega il substrato e un sito

allosterico dove si lega in modo reversibile

l’inibitore.

Quando un inibitore si lega al sito

allosterico, la conformazione dell’enzima

cambia ed il substrato non riesce più a

legarsi efficientemente al sito attivo.

Quando la concentrazione di inibitore

diminuisce, si dissocia dal sito allosterico

ed il sito attivo ritorna nella sua forma

catalitica.


Inibizione da feedback

in una via biosintetica ramificata

N-acetil glutamato

sintetasi

g-glutamil

chinasi

Gli enzimi allosterici sono molto importanti nelle vie biosintetiche ramificate.

Prolina e arginina sono sintetizzate a partire dall’acido glutamico.

Questi due aminoacidi possono controllare il primo enzima specifico (evidenziati in rosso) per

la propria sintesi senza interferire con gli altri, in modo che, ad esempio l’eccesso di prolina

non provochi nell’organismo una carenza di arginina.


Isoenzimi ed inibizione da feedback

3-deossi-D-arabinoeptulosonato

7-fosfato

SINTESI AMINOACIDI AROMATICI IN E. COLI

ISOENZIMI:

Proteine diverse

che catalizzano la

stessa reazione

ma soggette a

sistemi di

regolazione

indipendenti

In E. coli 3 diversi isoenzimi con attività di DAHP sintetasi catalizzano la prima reazione della

via biosintetica. Ognuno di questi enzimi è specificamente retroinibito da uno dei tre aminoacidi

aromatici. In questo caso è richiesto un eccesso di tutti e tre i prodotti di reazione per spegnere

completamente la sintesi di DAHP


Modificazioni covalenti degli enzimi

I più comuni meccanismi di modificazioni enzimatica covalenti:

ADENILAZIONE: legame di un nucleotide adenosinmonofosfato ( (AMP AMP) ) o

adenosindifosfato ( (ADP ADP)

FOSFORILAZIONE: legame di un gruppo fosfato ( (PO PO 2-

4 )

METILAZIONE: legame di un gruppo metilico ( (CH CH3) ADENILAZIONE:

FOSFORILAZIONE:

METILAZIONE:

Sono Sono processi processi rapidamente rapidamente reversibili reversibili

Il legame del gruppo modificante provoca un cambiamento conformazionale

della proteina e può alterarne profondamente l’attività catalitica.

La rimozione del gruppo modificante ripristina l’enzima nel suo stato attivo.


Regolazione della glutamina sintetasi

La glutamina glutamina sintetasi sintetasi (GS) (GS) è un enzima che svolge un ruolo chiave nel

metabolismo dell’azoto nella cellula.

L’attività della GS può essere controllata mediante:

Inibizione da feedback concertata: ad opera di 9 composti

diversi (aa, prodotti del metabolismo nucleotidico). L’attività

enzimatica si riduce proporzionalmente al numero di inibitori

presenti: la presenza di tutti e nove gli inibitori determina

l’inibizione completa

Adenilazione: modificazione covalente


La glutamina sintetasi e l’adenilazione

GS

ATP

ADP

Glutamina

GS-AMP

(1-12)

Il controllo della GS mediante modificazione covalente è determinato dalla

concentrazione di glutamina e di un precursore della glutamina glutamina, , l’ l’a-chetoglutarato

chetoglutarato, , un

intermedio del ciclo dell’acido citrico.

Quando il livello di glutamina nella cellula diminuisce diminuisce, , l’enzima che aggiunge e rimuove i

gruppi AMP (enzima P PII II) viene modificato covalentemente e promuove la

deadenilazione della GS, e di conseguenza, un aumento della sua attività attività. .

Quando la concentrazione intracellulare di glutamina aumenta, la GS viene

fortemente adenilata e la sua attività diminuisce.

PPi

Pi

AMP


La glutamina sintetasi e l’ l’adenilazione

adenilazione

Ogni molecola di GS contiene 12 subunità identiche identiche, , e ognuna di queste può essere

adenilata adenilata. .

Quando l’enzima è completamente adenilato adenilato(contiene (contiene 12 gruppi AMP), è totalmente

inattivo, quando è parzialmente adenilato adenilato, , è parzialmente attivo.


La glutamina sintetasi e l’ l’adenilazione

adenilazione

I I livelli livelli di di attività attività della della GS GS possono possono essere essere considerati considerati per per la la

cellula cellula una una specie specie di di barometro barometro ad ad azoto: azoto

N

GS

Livelli di azoto Attività glutamina sintetasi

E VICEVERSA


Splicing delle proteine

Anche nei procarioti esistono alcuni rari geni con introni.

Recentemente sono stati individuati numerosi casi in cui l’informazione “extra” viene

rimossa a livello della proteina e non dell’RNA.

Il processo è stato definito “splicing delle proteine”, e la parte proteica interna che

viene rimossa è stata chiamata inteina.

Nel processamento della subunità A della DNA girasi di M. leprae,

codificata dal gene gyrA, le sequenze fiancheggianti del polipeptide GyrA, chiamate esteine,

vengono riunite per formare la forma attiva della proteina, mentre le inteine vengono scartate.

Le inteine sono proteasi specifiche self-splicing (autoprocessanti).

RUOLO INTEINE?


La regolazione della trascrizione

Controllo positivo: (operone maltosio)

L’elemento di controllo, una proteina regolatrice, promuove il

legame dell’RNA polimerasi determinando un aumento

della sintesi di mRNA

Controllo negativo: repressione (operone arginina)

ed induzione ( (operone operone lattosio)

L’elemento di controllo, il repressore, inibisce la sintesi

dell’mRNA


Le proteine che legano il DNA

Sequenza nucleotitica della regione operatore

dell’operone lattosio legata dal repressore lac

Le interazioni tra proteine ed acidi nuclei sono

essenziali per la replicazione, la

trascrizione, la traduzione, nonché per la

regolazione di tali processi.

1. INTERAZIONI ASPECIFICHE

2. INTERAZIONI SEQUENZA

SEQUENZA-

SPECIFICA

Le sequenze ripetute invertite costituiscono

spesso siti specifici di legame per le proteine.

Le proteine che interagiscono con il DNA

sono spesso omodimeri, composte da due

catene polipetidiche identiche. Su ogni catena

polipeptidica c’è un dominio di legame al

DNA che si inserisce nel solco maggiore e

lungo l’impalcatura di fosfato e un dominio

di interazione proteina-proteina che tiene

insieme le due catene del dimero.


Struttura delle proteine che legano il DNA

Classi di domini proteici di fondamentale importanza per

la formazione del corretto legame con il DNA:

Helix Helix-turn turn-helix helix (elica (elica-giro giro-elica) elica)

Zinc finger (dito di zinco)

Leucine zipper (cerniera di leucine)


Struttura helix helix-turn turn-helix helix

Il motivo strutturale helix helix-turn turn-helix helix

possiede:

Un’ elica di riconoscimento (a-

elica) che interagisce con il DNA

Una breve sequenza di tre aa aa, il

primo dei quali è generalmente una

glicina con la funzione di “girare la

proteina”, ovvero di curvarla a gomito

Un’elica stabilizzante

stabilizzante, che stabilizza

la prima interagendo con essa

idrofobicamente e partecipando alla

formazione del dimero.

Il riconoscimento di sequenze specifiche nel DNA avviene tramite interazioni non covalenti

che comportano la formazione di legami idrogeno ed interazioni di van der Waals.

Nei Batteri ci sono diverse proteine con questo motivo:

tra cui molti repressori (sistemi lac e trp di E. coli; repressore del batteriofago l)

Oltre 250 proteine con questo motivo si legano al DNA per regolare la trascrizione in E. coli.


Modello delle substrutture proteiche che si trovano

nelle proteine eucariotiche che legano il DNA

Nel motivo zinc finger tra gli aa che

legano lo ione Zn 2+ vi sono

sempre almeno due residui di

cisteina (C), mentre gli altri residui

sono generalmente istidine (H).

Nel motivo leucine zipper i residui

di leucina sono regolarmente

ripetuti ogni sette aa formando una

struttura simile ad una cerniera

lampo. La cerniera di leucine serve

a tenere unite due eliche di

riconoscimento che interagiscono

con il DNA


Il controllo negativo della trascrizione

Nei batteri sono noti diversi meccanismi per il

controllo della sintesi di un enzima e tutti sono

ampiamente influenzati dall’ambiente nel quale

l’organismo cresce ed in particolare dalla presenza o

assenza di piccole molecole specifiche (come quelle che

legano il DNA) per controllare la trascrizione o più

raramente la traduzione.

La repressione e l’induzione rappresentano le forme

più semplici di regolazione che controllano

l’espressione genica a livello della trascrizione.


Repressione dell’attività enzimatica

La repressione enzimatica è un

fenomeno ampiamente diffuso nei batteri e

viene utilizzato nel controllo della sintesi di

vari enzimi coinvolti nella biosintesi di

aminoacidi, purine e pirimidine.

In quasi tutti i casi è il prodotto finale di una

particolare via biosintetica a reprimere gli

enzimi della stessa.

Si può ovviamente intuire quanto sia

importante questo processo per il

microrganismo, dato che gli permette di

non sprecare energia sintetizzando

enzimi non necessari.

Gli enzimi coinvolti nella sintesi dell’ arginina sono sintetizzati soltanto se l’arginina è

assente nel mezzo di crescita; l’aggiunta di arginina nel mezzo reprime la loro sintesi.

E’da notare, come questo sia un effetto specifico, in quanto la sintesi di tutti gli altri enzimi continua

regolarmente.


Induzione dell’attività enzimatica

Un fenomeno complementare alla repressione è l’induzione di un enzima enzima, , ovvero la

sintesi di un particolare enzima solo quando è presente il suo substrato.

Gli enzimi coinvolti nel catabolismo del carbonio

o di altre fonti di energia sono spesso

inducibili.

Tipico esempio è dato dall’enzima

b-galattosidasi

galattosidasi, coinvolto nella utilizzazione

del lattosio, che non viene sintetizzato se

lo zucchero è assente nel mezzo, mentre

la sintesi inizia non appena al terreno

viene aggiunto lattosio.

Anche in questo caso si può facilmente

comprendere il valore di tale

meccanismo, dal momento che esso

permette all’organismo di non

sintetizzare un enzima fino a quando non

gli sia necessario.


L’induttore ed il corepressore

EFFETTORI

Induttore: sostanza che dà inizio all’induzione di un enzima

Corepressore

Corepressore: sostanza che reprime la sintesi di un enzima

Gli induttori e i corepressori in genere agiscono in modo indiretto indiretto, ,

combinandosi con specifiche proteine di regolazione che a loro volta

influenzano la sintesi di mRNA mRNA. .

Non tutti gli effettori sono substrato o prodotti finali degli specifici enzimi

regolati.

Alcuni analoghi di queste sostanze sono in grado di provocare l’induzione o la

repressione di un enzima senza esserne il substrato.

L’ L’isopropiltiogalattoside

isopropiltiogalattoside (IPTG), per esempio, è un induttore della bgalattosidasi

galattosidasi, , pur non essendo idrolizzato dall’enzima stesso.


Regolazione dell’operone arginina

Nel caso di un enzima reprimibile, il corepressore (per esempio l’arginina) si lega alla proteina

repressore specifica (il repressore dell’arginina). Il repressore è una proteina allosterica la cui

conformazione può venire modificata in seguito al legame con il corepressore.

Una volta modificato, il repressore può legarsi a una regione specifica di DNA vicina al promotore

del gene stesso, la regione operatore che deve il suo nome all’operone, gruppo di geni la cui

espressione è sotto il controllo di un singolo promotore. Se il repressore si lega all’operatore,

la sintesi di mRNA è bloccata perché l’RNA polimerasi non si può legare o non può procedere

nella trascrizione e tutte le proteine codificate da quell’mRNA policistronico saranno represse.


Regolazione dell’operone lattosio

Nel caso dell’operone lac, il repressore è

costituito dal repressore lac e l’induttore

dall’allolattosio

Anche l’induzione di un enzima può

essere controllata da un repressore;

in questo caso il repressore è

attivo in assenza dell’induttore e

capace quindi di bloccare la

sintesi di mRNA mRNA.

Quando invece si aggiunge l’induttore,

questo si lega al repressore

inattivandolo, rimuovendo il

blocco trascrizionale e

permettendo la sintesi dell’ dell’mRNA mRNA.

Dal momento che il ruolo dei

repressori è inibitorio

(reprimono la sintesi

dell’ dell’mRNA mRNA), ), il tipo di

regolazione che li coinvolge

viene spesso definito

controllo negativo negativo.


Regolazione dell’operone maltosio

In assenza di induttore (maltosio)

In presenza di induttore (maltosio)

I geni necessari per l’utilizzazione del maltosio sono dispersi

in diversi operoni, ognuno dei quali possiede un sito di legame

dell’attivatore.

Quando diversi operoni si trovano sotto il controllo primario

della stessa proteina costituiscono un regulone.

Il catabolismo del maltosio in E.

coli è un tipico esempio di

sistema sottoposto a regolazione

positiva positiva. .

Gli enzimi necessari

all’utilizzazione del maltosio in E.

coli sono sintetizzati solo dopo

l’aggiunta di maltosio al mezzo.

La sintesi di questi enzimi è

controllata a livello trascrizionale

da una proteina attivatrice che

non può legarsi al DNA se prima

non si è legata al maltosio, il suo

induttore.

Il legame dell’attivatore al

DNA induce un cambiamento

della sua struttura e permette

alla RNA polimerasi di iniziare

la trascrizione trascrizione.

La sequenza specifica che serve

da sito di legame per l’attivatore si

chiama sito di legame

dell’attivatore.


Il controllo positivo

La proteina attivatrice può anche

interagire direttamente con l’RNA

polimerasi,

sia quando il sito di legame

dell’attivatore è vicino al

promotore,

sia quando è lontano, situazione

che richiede la formazione di

un’ansa per poter stabilire i contatti

necessari.

La proteina attivatrice, una volta legatasi al DNA, aiuta l’RNA polimerasi sia

a riconoscere il promotore sia ad iniziare la trascrizione.

Ad esempio, l’attivatore può indurre un cambiamento nella struttura del DNA, in

genere una curvatura, permettendo così all’RNA polimerasi di stabilire contatti

precisi con il promotore per iniziare la trascrizione.


La regolazione globale

Spesso, in risposta ad una variazione ambientale, un

organismo ha bisogno di regolare simultaneamente geni

diversi.

I meccanismi di regolazione che rispondono a

segnali ambientali sono definiti

sistemi sistemi di di controllo controllo globale globale..

Nell’ambiente in cui crescono le cellule batteriche, infatti,

possono essere presenti diverse fonti di carbonio utilizzabili e

sarebbe uno spreco indurre, gli enzimi per il catabolismo del

lattosio o del maltosio quando le cellule stanno utilizzando una

fonte di carbonio più facilmente metabolizzabile.


La repressione da catabolita

Il problema viene risolto da uno dei sistemi di

regolazione globale definito

repressione da catabolita catabolita.

Nella repressione da catabolita la sintesi di numerosi enzimi

viene inibita quando le cellule crescono in un terreno che

contiene una fonte di energia ottimale come il glucosio.

La repressione da catabolita è stata anche definita effetto

glucosio glucosio, perché questa è stata la prima sostanza per la quale si è

dimostrato il fenomeno; anche se è noto che diverse fonti di

carbonio determinano questo tipo di repressione.


Crescita diauxica

in presenza di una miscela di glucosio e lattosio

Una conseguenza della repressione da catabolita è la crescita diauxica che si osserva quando

due fonti di energia sono presenti contemporaneamente nel mezzo.

La repressione da catabolita permette alle cellule di utilizzare

subito la migliore fonte di carbonio, infatti, i batteri crescono

più rapidamente in presenza di glucosio.

Nella cresita diauxica diauxica, , l’organismo cresce

prima utilizzando una fonte di energia (ad

esempio il glucosio), e segue poi un lungo

intervallo di tempo prima che la crescita

ricominci utilizzando la seconda fonte (ad

esempio lattosio).

Quando un microrganismo cresce in presenza

di una miscela di glucosio e lattosio, finchè

il glucosio è presente nel mezzo, la bgalattosidasi

galattosidasi, , codificata dal gene lacZ lacZ

dell’operone lattosio e responsabile della

utilizzazione di questo zucchero, non

viene sintetizzata ed il microrganismo

utilizza solo il glucosio lasciando intatto il

lattosio.

Quando il glucosio è esaurito, la repressione

da catabolita finisce e dopo un certo

intervallo si osserva sintesi di b-

galattosidasi e inizia la crescita basata sul

lattosio come fonte di carbonio.


La repressione da catabolita

La repressione da catabolita si basa sul controllo della trascrizione mediato da un

attivatore ed è quindi un tipo di controllo positivo.

Nel caso di enzimi reprimibili da parte del catabolita, il legame della RNA polimerasi al

DNA avviene solo quando si è legata un’altra proteina, chiamata attivatore proteico

del catabolita (CAP), che a sua volta può legarsi al DNA solo se prima si è legato

l’AMP ciclico ciclico, , un elemento chiave in numerosi sistemi controllo.

L’entrata del glucosio nella cellula inibisce la sintesi dell’AMP ciclico e stimola il suo

trasporto al di fuori della cellula con riduzione della sua concentrazione intracellulare ed

inibizione del legame della RNA polimerasi ai promotori sensibili a questo tipo di

controllo.

La repressione da catabolita, quindi, è in realtà dovuta alla mancanza di AMP

ciclico nella cellula e può essere superata aggiungendo tale composto al terreno terreno.


La repressione da catabolita

Nonostante questo tipo di regolazione possa sembrare un semplice sistema di

controllo positivo, ognuno degli operoni controllati da CAP è anche soggetto a

regolazione da parte dei suoi regolatori specifici.

Poiché la repressione da catabolita modula l’espressione di sistemi di

regolazione non correlati essa rappresenta uno dei principali esempi di

regolazione globale.

Finchè è presente glucosio viene impedita l’espressione di tutti gli altri

operoni catabolici soggetti a questo elemento di controllo globale.

1.

Affinché la trascrizione possa avvenire, devono essere rispettate due condizioni:

il ivello di AMP ciclico deve essere abbastanza elevato, in modo da

permettere alla proteina CAP di legarsi al sito di legame specifico

(controllo positivo);

2. deve essere presente un induttore, come il lattosio, in modo che il

repressore del lattosio non blocchi la trascrizione legandosi all’operatore

(controllo negativo).


Regolazione dell’operone lattosio

Il primo gene strutturale di questo operone , lacZ, codifica l’enzima b-galattosidasi che degrada

il lattosio. L’operone contiene altri due geni (lacY e lacA) coinvolti nel metabolismo del lattosio.

In figura è mostrata la regione regolatrice dell’operone. I due siti dell’operatore (dove si lega il

repressore lac) sono sequenze ripetute invertite. Sequenze ripetute invertite si ritrovano anche nel

sito di legame di CAP. E’ indicata la posizione delle sequenze -35 e la Pribnow box che fanno

parte del promotore. Viene indicata anche la posizione di due sequenze cruciali dell’mRNA

(Shine-Dalgarno ed il codone d’inizio).


L’attenuazione dell’operone triptofano in E. E. coli coli

Questo operone è soggetto in realtà a diversi tipi di regolazione: il primo enzima della via,

l’antranilato sintetasi è infatti, sottoposto all’inibizione da feedback da parte del triptofano triptofano, , ed

inoltre la trascrizione dell’operone è sotto il controllo del repressore del triptofano triptofano.

L’operone triptofano contiene i geni strutturali

per cinque proteine della via biosintetica del

triptofano, oltre al promotore e alle sequenze

regolatrici localizzate all’inizio dell’operone.

Oltre al promotore P e all’operatore O c’è

una sequenza leader L che codifica un

polipeptide contenente residui di

triptofano ripetuti in tandem vicino

alla sua estremità terminale e operante

come attenuatore.

Se nella cellula è il triptofano è

abbondante, il peptide leader verrà

sintetizzato, determinando la

terminazione della trascrizione del

restante operone trp, che

comprende i geni strutturali per gli

enzimi biosintetici;

se invece il triptofano è scarso, il

peptide leader, che è ricco in

triptofano, non sarà prodotto, e la

trascrizione della restante parte

dell’operone potrà aver luogo.


L’attenuazione dell’operone triptofano

Per spiegare questo fenomeno bisogna tener conto che nelle cellule procariotiche i processi di traduzione e

trascrizione avvengono simultaneamente: mentre la trascrizione di regioni a valle è ancora in corso, è già iniziata

la traduzione delle regioni trascritte.

L’attenuazione ha luogo perché una parte dell’mRNA neosintetizzato si ripiega a formare

un’ansa a doppia elica, grazie alla presenza di sequenze complementari, seguita da una

sequenza di uracili che segnalano alla RNA polimerasi di cessare l’attività trascrizionale.

Se il triptofano è presente in abbondanza, il ribosoma potrà tradurre l’intero peptide leader

(codificato dalle regioni 1 e 2), e così la regione 2 non potrà appaiarsi con la regione 3. Le regioni

3 e 4 si appaieranno a formare una struttura ansa ansa-stelo, stelo, che costituirà un sito di pausa della

trascrizione. Poi trovandosi a valle di questa sequenza un tratto ricco in uracile, si avrà la

terminazione.


L’attenuazione dell’operone triptofano

Se invece il triptofano è scarso, il

ribosoma rallenterà in

corrispondenza del codone

triptofano; la sosta del ribosoma in

questa posizione permetterà la

formazione di una struttura ansa-

stelo alternativa (regione 22-regione

regione

3) che non rappresenta un segnale di

terminazione e previene

efficacemente la formazione del vero

terminatore.

L’RNA polimerasi oltrepasserà il sito

di terminazione che non si è

correttamente ripiegato e inizierà la

trascrizione dei geni strutturali del

triptofano


I sistemi di regolazione a due componenti

Molti dei sistemi di regolazione tramite i quali

i batteri sono in grado di rilevare i segnali

ambientali e fornire una risposta sono

costituiti da due componeneti. Un sistema

classico a due componenti è costituito da:

1. Una proteina sensore (chinasi

sensore), locaizzata nelle membrana

cellulare e in grado di autofosforiularsi in

risposta a un segnale ambienetale

2. Una proteina regolatrice della

risposta, generalmente una proteina di

legame al DNA che regola la trascrizione

in modo + o – a seconda del sistema


La regolazione della chemiotassi

Il grado di metilazione delle proteine MCP controlla la loro capacità di rispondere ad una

sostanza chimica e determina il processo dell’ADATTAMENTO.

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