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instituto de biologia molecular e celular - IBMC - Universidade do ...

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transgénicas para a

transgénicas para a caracterização do seu impacto nos níveis de AITs, silenciamento por VIFS (vírus induced gene silencing) em plantas, para investigar as alterações no fenótipo dos AITs. 19

Biogénese e Função de Organelos http://www.ibmc.up.pt/research/research-groups/organelle-biogenesis-and-function Contacto: Jorge Azevedo (jazevedo@ibmc.up.pt) Equipa: Jorge E. Azevedo (PI); Andreia F. Carvalho (Pós-Doc); Manuel P. Pinto (Pós- Doc); Cláudia P. Grou (Pós-Doc); Tânia Francisco (PhD student); Tony A. Rodrigues (PhD student) Temas de trabalho disponíveis para doutoramento ou pós-doutoramento 1- A linha de investigação principal deste grupo tem como objetivo compreender os mecanismos moleculares do “sorting” proteico para os peroxissomas de mamíferos. Pretendese identificar e caracterizar os componentes da maquinaria envolvida e definir o mecanismo da translocação proteica através da membrana do organelo. A investigação realizada assenta fortemente em abordagens bioquímicas, que vão desde a purificação de proteínas ao desenvolvimento de sistemas de importação in vitro. 2- A segunda linha de investigação, iniciada mais recente, visa compreender a maquinaria envolvida nas modificações transientes com ubiquitina e moléculas relacionadas (e.g., SUMO) e o modo como estas modificações modulam a atividade de diferentes proteínas. O foco principal neste momento são as enzimas que garantem a transiência destas modificações, i.e., as desubiquitinases e as SUMO-proteases. Pretende-se identificar os substratos destas enzimas e estabelecer relações estrutura-função para estas proteases. Publicações recentes: - Pinto, M. P. et al. (2012) Heat shock induces a massive but differential inactivation of SUMO-specific proteases. Biochim. Biophys. Acta – Mol. Cell Res. 1823, 1958–1966. Grou, C. P. et al. (2012) Identification of ubiquitin-specific protease 9X (USP9X) as a deubiquitinase acting on ubiquitin-peroxin 5 (PEX5) thioester conjugate. J. Biol. Chem. 287, 12815-12827. Freitas, M. O. et al. (2011) PEX5 protein binds monomeric catalase blocking its tetramerization, and reeases it upon binding the N-terminal domain of PEX14. J Biol Chem. 286, 40509-40519. Alencastre, I. S. et al. (2009) Mapping the cargo protein membrane translocation step into the PEX5 cycling pathway. J. Biol. Chem. 284, 27243-27251. (Paper of the week; http://www.jbc.org/content/284/40/e99951.full ). Grou, C. P. et al. (2009) Properties of the ubiquitin-Pex5p thiolester conjugate. J. Biol. Chem. 284, 10504-10513. Grou, C. P. et al. (2009) The peroxisomal protein import machinery – a case report of transient ubiquitination with a new flavor. Cell. Mol. Life Sci. 66, 254 – 262. (Review) Grou, C. P. et al. (2008) Members of the E2D (UbcH5) family mediate the ubiquitination of the conserved cysteine of Pex5p, the peroxisomal import receptor. J. Biol. Chem. 283, 14190-14197. 20

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