ESTABILIZANTES

Estabilizantesligada ao núcleo de fosfato de cálcio atuacomo uma ponte de ligação a outrascaseínas. Por ser mais fosforilada que aκ-caseína, a β-caseína é mais sensível aaltas concentrações de sais de cálcio, emboraseja menos sensível a precipitaçãocom cálcio do que as caseínas α.Diferentemente das outras caseínas,a κ-caseína é uma glicoproteína e possuiapenas um grupo fosfoserina, sendo,portanto, estável na presença de íons decálcio e assumindo importante papel naestabilidade da micela de caseína.O fosfato de cálcio atua como umagente cementante, mas se não houverκ-caseína, a agregação continuará até àformação de um gel ou de um precipitado.A κ-caseína se localiza na superfície damicela, com a zona hidrofóbica da moléculaligada à micela, enquanto a porçãohidrofílica forma uma capa de filamentosaltamente hidratados que se projetam nafase aquosa. Os filamentos de κ-caseínasão os responsáveis pela estabilidadeestérica das micelas de caseína. Estudosrecentes demonstraram que o peptídeoN-terminal da κ-caseína apresenta umairregular estrutura helicoidal que podecontribuir para a estabilidade da caseína.A estabilidade da micela de caseínadepende da presença da κ-caseína na suasuperfície, a qual se constitui na fraçãohidrofílica da caseína, que reage com aágua e impede a agregação das micelas.A estabilidade estérica gerada pela relativamenteesparsa camada externa deκ-caseína em forma de escova é o fatorestabilizante mais importante.A hidrólise emzimática da κ-caseína,temperatura, pH, excesso de Ca2+ eadição de etanol estão entre os principaisfatores que afetam a estabilidade coloidaldas micelas de caseína.A hidrólise enzimática da κ-caseínareduz a estabilização estérica das micelas,bem como a repulsão eletrostática intermicelar,resultando na coagulação do leite.Em um primeiro estágio, a quimosinacliva a ligação entre os aminoácidos 105(fenilalanina) e 106 (metionina) da cadeiapeptídica da κ-caseína, eliminando suacapacidade estabilizante e gerando comoprodutos uma porção hidrofóbica, paraκ-caseína,e uma hidrofílica chamadaglicomacropeptídeo, ou mais apropriadamente,caseínomacropeptídeo. Nosegundo estágio, as micelas se agregamdevido à perda da repulsão estérica daκ-caseína.Leites mastíticos apresentam grandequantidade de células somáticas.Os lisossomos dessas células contêmenzimas proteolíticas, dentre as quais acatepsina D, que pode produzir para-κcaseínae caseínomacropeptídeo a partirde κ-caseína e, em altas concentrações,pode coagular o leite.Microrganismos psicrotróficos, ao semultiplicarem no leite armazenado embaixas temperaturas, produzem enzimasproteolíticas termoestáveis, a maioria dasquais tem ação sobre a κ-caseína, resultandona desestabilização das micelas ecoagulação do leite.A 4ºC ou 5ºC, a interação hidrofóbicafica fraca e parte das caseínas, em especial,a β-caseína inicia a dissociação dasmicelas. A hidratação aumenta, já queas cadeias de β-caseína projetam-se dasuperfície micelar e uma pequena partedo fosfato de cálcio se dissolve. Estastrocas são responsáveis pela ligeira desintegraçãodas micelas. A 0ºC a agregaçãomicelar é difícil de acontecer. Em altastemperaturas a quantidade de fosfatode cálcio associado às micelas aumentae ocorre dissociação da κ-caseína, diminuindoa estabilidade.Micelas de caseína de maior tamanhosão menos resistentes ao aquecimento doque micelas de menor diâmetro, devidoao menor conteúdo de κ-caseína, o que astorna mais susceptíveis ao Ca2+. O maiorgrau de glicosilação da κ-caseína nasmicelas de maior tamanho em relação àsmicelas menores também favorece a formaçãodo complexo κ-caseína - β-caseína.A acidificação reduz a carga e a hidrataçãodas proteínas. As ligações quemantêm as micelas de caseína juntassão mais fracas e escassas a pH 5,2 ou5,3. A pH inferior, com o aumento daatração eletrostática entre as moléculasde caseína, as micelas mantêm-se maisfortementejuntas; a pH superior umaquantidade crescente de fosfato de cálciocoloidal faz o mesmo.Leite mastítico e do final da lactaçãotêm três vezes mais probabilidade de serinstáveis do que leites de vacas no inícioou meio da lactação. O fator responsávelpor este efeito é o aumento no pH do leite,devido à maior permeabilidade do epitéliomamário a pequenas partículas e íons.A adição de etanol a uma soluçãoaquosa diminui a constante dielétricado solvente, favorecendo as interaçõeseletrostáticas.A adição de etanol ao leite induzvárias alterações nas micelas de caseína:(1) colapso da região C-terminal proeminenteda κ-caseína, levando à reduçãoda repulsão estérica intermicelar e dopotencial hidrodinâmico das micelas; (2)o pKa dos resíduos de glutamato e aspartatoé aumentado, enquanto os resíduosalcalinos lisina, arginina e histidina nãosão afetados, o que leva à diminuição dacarga negativa na superfície das micelas;(3) redução na solubilidade do cálcio e dofosfato associado às micelas de caseína.O colapso da camada de κ-caseína, aredução na carga micelar e a precipitaçãodo fosfato de cálcio colaboram paraa redução da estabilidade micelar daκ-caseína. Estudos demonstraram queum polimorfismo na expressão do geneda κ-caseína afeta a estabilidade do leiteao etanol. Leite obtido de vacas que apresentampredominância na expressão doalelo B do gene da κ-caseína em relaçãoao alelo A precipitou frente a concentraçõesde etanol significativamente maioresque as requeridas para precipitar leitede vacas com expressão similar para osalelos A e B.O aumento da força iônica ou a forteligação de íons específicos a gruposcarregados da proteína pode diminuira repulsão eletrostática e favorecer aauto-associação das proteínas. O excessode Ca2+ é comparável ao salting out,ou seja, quando ocorre excesso de saisdiminui a solubilidade das proteínasem água. O excesso de sais domina ascargas do solvente (água), diminuindo,conseqüentemente, o número de cargasdisponíveis para se ligarem ao soluto(proteína). Desta forma, aumenta ainteração soluto/soluto, ocorrendo àprecipitação das proteínas.A concentração de citrato afeta o con-46 FOOD INGREDIENTS BRASIL Nº 14 - 2010 www.revista-fi.com