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Biología 2º Bachillerato Las proteínas
1. INTRODUCCIÓN.
TEMA 4. LAS PROTEÍNAS
Las proteínas o prótidos son principios inmediatos (biomoléculas) orgánicos,
compuestos básicamente por C, O, H y N, aunque pueden contener S y otros
elementos como P, Fe, Cu, Mg... Son polímeros de aminoácidos. Se clasifican en:
- Holoproteínas, cuando contienen sólo aminoácidos.
- Heteroproteínas, cuando además contienen otras moléculas.
2. LOS AMINOÁCIDOS
Son compuestos orgánicos caracterizados por poseer un grupo carboxilo o ácido
(-COOH) y un grupo amino (-NH2). Según donde se una el grupo amino contando a
partir del grupo carboxilo pueden ser alfa, beta, delta (C1, C2, C3). Se conocen 20
aminoácidos del tipo alfa que forman proteínas: ácido aspártico, ácido glutámico,
alanina, arginina, asparagina, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamina,
histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina,
treonina, triptófano y valina. Existen otros aminoácidos no proteicos (unos 150)
que son intermediarios metabólicos o realizan otras funciones (ornitina, citrulina…).
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De los 20 aminoácidos que utilizamos para sintetizar nuestras proteínas, hay 8
aminoácidos que el hombre no puede sintetizar por lo que deben ser ingeridos con
la dieta. Son los llamados aminoácidos esenciales: valina, leucina, isoleucina, lisina,
fenilalanina, treonina, metionina y triptófano. La arginina e histidina son esenciales
también en la niñez, posteriormente ya no.
VALINA LEUCINA ISOLEUCINA
LISINA FENILALANINA TREONINA
METIONINA TRIPTÓFANO
2.1 Propiedades de los aminoácidos.
Son sólidos, cristalinos, con elevado punto de fusión, solubles en agua, presentan
actividad óptica y anfoterismo.
Actividad óptica: excepto la glicina, todos los aminoácidos tienen el carbono
alfa asimétrico (4 sustituyentes distintos) siendo capaces de desviar la luz
polarizada hacia la derecha (forma dextrógira o +) y hacia la izquierda (forma
levógira o -), fenómeno denominado isomería óptica. Por otro lado, si el grupo
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amino se encuentra a la derecha son formas D-, y si está a la izquierda formas
L-. En la naturaleza la forma L es la más abundante.
Anfoterismo: en disolución acuosa, los aminoácidos pueden ionizarse y formar
iones híbridos, también llamados iones o formas bipolares o zwitterion, con el
mismo número de cargas positivas que negativas. Dicha forma bipolar puede
comportándose como un ácido si cede protones al medio, o como una base si
acepta protones del medio, todo dependerá del pH de la disolución. Es decir, en
un medio ácido, el aminoácido se comporta como base y capta protones del
medio, mientras que en un medio básico liberara protones y se comportará por
tanto como ácido.
El valor de pH en el que un AA tiende a adoptar una forma dipolar con el mismo
número de cargas + y – se conoce como punto isoeléctrico, y es variable para
cada aminoácido. Por ejemplo para la alanina su pI es 6,02, para la arginina el pI
es 10,76 y para el ácido aspártico el pI es 2,98.
2.2 Clasificación de los aminoácidos.
Convencionalmente los aminoácidos se representan por tres letras. Existen
diferentes criterios para su clasificación. Atendiendo a la naturaleza de su cadena
lateral se clasifican en:
a) Polares sin carga: su cadena lateral posee grupos hidrófilos que permiten
formar puentes de hidrógeno con moléculas polares como el agua, debido a
lo cual son muy solubles (Gly, Ser, Thr, Tyr, Cys, Asn y Gln).
GLICINA
b) No polares o hidrofóbicos: el radical es una cadena hidrocarbonada
hidrófoba y por tanto su solubilidad es agua es menor (Ala, Val, Leu, Ile,
Phe, Met, Pro y Trp).
ALANINA
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a) Ácidos. Presentan un grupo carboxilo en la cadena lateral y tienen carga
eléctrica negativa pues desprenden protones (Asp, Glu).
AC. ASPARTICO
b) Básicos: contienen algún grupo amino en la cadena lateral que, por su
carácter básico, puede tomar protones del medio, por lo que el aminoácido
tendrá carga positiva (His, Lis, Arg).
HISTIDINA
3. LOS PÉPTIDOS
Formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. En función al
número de aminoácidos tenemos dipéptidos, tripéptidos, etc. Hasta 10 aminoácidos
se denominan oligopéptidos (otras fuentes consideran hasta 50 aminoácidos) y con
más de 10 polipéptidos. Si poseen más de 100 moléculas de aminoácidos o si su PM >
5.000 se denominan proteínas. En todas las proteínas se considera el extremo
inicial aquel que lleva el grupo amino libre (extremo N-inicial) y como extremo
final el que lleva el grupo carboxilo libre (extremo C-terminal).
Algunos oligopéptidos de interés biológico son: oxitocina, hormona que regula
contracciones del útero y la argininavasopresina (ADH) u hormona antidiurética,
que regula la reabsorción renal de agua.
3.1 El enlace peptídico.
Es un enlace covalente entre un grupo NH2 de un aminoácidos y el grupo COOH de
otro, liberándose una molécula de agua. Se trata desde el punto de vista químico,
de una amina secundaria. El enlace C-N es aquí más fuerte que otros enlaces entre
el carbono y el nitrógeno, pues tiene un carácter parcial de doble enlace (propiedad
denominada tautomería), lo que confiere cierta rigidez e inmoviliza en un plano los
átomos que lo forman.
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4. LAS PROTEÍNAS
Son moléculas formadas
por largas cadenas de
aminoácidos. Las
proteínas constituyen el
grupo orgánico más
abundante en la célula.
Sus funciones son
muchas y muy variadas,
y están en estrecha
relación con la
estructura que tenga
cada proteína.
Existen 4 niveles
estructurales que vienen
definidos por la
composición y forma de
las proteínas:
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Veamos cada nivel estructural de manera detallada:
ESTRUCTURA PRIMARIA: Es la disposición lineal de aminoácidos en la
proteína. Nos indica el número, el tipo y el orden por lo que será determinante
de su especificidad y función. Los aminoácidos de los extremos llevan un grupo
NH2 libre y otro grupo COOH libre, denominándose extremo N-terminal y Cterminal.
Se comienzan a enumerar los aminoácidos siempre en el extremo Nterminal.
Todas las proteínas tienen estructura primaria.
Extremo N-terminal Extremo C-terminal
NH2-aa1-aa2-aa3-aa4-aa5-aa6-aa7-aa8-.........aan-COOH
El número de polipéptidos que pueden formarse con los 20 aminoácidos es de
20 n , siendo n el número de aminoácidos presentes en la cadena.
ESTRUCTURA SECUNDARIA: Es la disposición de la secuencia de aminoácidos
en el espacio. Esto es debido a la capacidad de giro del enlace peptídico lo que
permite que, durante la síntesis proteica, la cadena adopte una determinada
disposición espacial estable. Hay dos tipos básicos de estructura secundaria:
A. Alfa-hélice: formada al enrollarse sobre sí
misma la estructura primaria con un giro
dextrógiro (rota a derechas) debido a la
formación de puentes de hidrógeno entre el
oxígeno del –CO- de un aminoácido y el
hidrógeno del –NH- del cuarto aminoácido
siguiente.
Si desaparecen estos puentes de hidrógeno
la hélice se desorganiza. Los radicales se
disponen hacia el exterior para no
desestabilizarla. Cada vuelta de hélice tiene
3,6 aminoácidos. Las proteínas con esta
estructura son las llamadas proteínas
fibrosas, insolubles en agua, con función
estructural. Ejemplos son las alfaqueratinas
del pelo, uñas...
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- Hélice de colágeno: es un caso particular de
alfa-hélice. La presencia del aminoácido prolina
y de un derivado, la hidroxiprolina, el colágeno
dificulta debido a los radicales que presentan la
formación de la puentes de hidrógeno como en
la alfa-hélice, apareciendo una hélice más
extendida enrollada esta vez hacia la izquierda
(levógira). En esta ocasión existen tres
aminoácidos por vuelta, siendo frecuente la
secuencia prolina-hidroxiprolina-glicina.
La asociación de tres hélices unidas mediante
enlaces covalentes, puentes de hidrógeno y por
puentes disulfuro origina una triple hélice
(tropocolágeno). Muchas moléculas de
tropocolágeno forman el colágeno, una proteína
fibrosa insoluble en agua que es la proteína más
abundante en animales superiores apareciendo
en tejido conectivo, piel, hueso, tendones, vasos
sanguíneos...
B. Conformación beta lámina o lámina plegada: la disposición adoptada es en
hélice pero en zig-zag pues no hay puentes de hidrógeno intracatenarios
entre aminoácidos. La asociación de varios segmentos formada por 2
cadenas de aminoácidos paralelas o antiparalelas, o por una sola cadena de
aminoácidos que enfrenta dos segmentos de la misma. Estabilizada por
puentes de hidrógeno intercatenarios, conformando una estructura en
lámina plegada. Esta conformación está más extendida que alfa-hélice. Son
también proteínas fibrosas, de función estructural, insolubles en agua.
Ejemplos son las
llamadas betaqueratinas
como la
fibroina de la seda y
tela de arañas.
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ESTRUCTURA TERCIARIA: Es el resultado del plegamiento sucesivo de la
estructura secundaria como un ovillo hasta formar una estructura
tridimensional, estrechamente plegada y compacta (estructura globular) que es
más estable y ocupa el mínimo espacio. En ella los radicales apolares se sitúan
en el interior y los polares en el exterior, lo que facilita su solubilidad. De la
estructura terciaria depende la funcionalidad de la proteína por lo que si
aquélla se pierde puede dejar de ser activa.
Las conformaciones globulares se mantienen estables debido a los enlaces
entre los radicales (R) de los aminoácidos: enlaces disulfuro, puentes de
hidrógeno, fuerzas de Van der Walls, interacciones hidrofóbicas e
interacciones iónicas.
Existen dos tipos de conformaciones tridimensionales:
A. Conformación fibrosa: mantienen la estructura secundaria alargada, solo
ligeramente retorcida. Son insolubles en agua y disoluciones salinas.
Realizando funciones esqueléticas. Ejemplos son el colágeno, beta-queratina,
alfa queratina.... que mencionamos anteriormente.
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B. Conformación globular: la estructura secundaria se pliega adoptando
formas que parecen esféricas. Son solubles en agua y disoluciones salinas
(como hemos dicho antes disponen los radicales polares hacia el exterior y
los apolares hacia el interior), realizan funciones de transporte,
enzimáticas, hormonales, etc. Existen más proteínas globulares que
filamentosas.
Los tramos rectos de las proteínas con estructura
terciaria tienen estructura secundaria de alfa-hélice
o de beta lámina plegada. En las zonas de codos o
giros no tienen estructura secundaria.
Existen ciertas combinaciones de alfa hélice y beta
lámina que aparecen repetidamente en una misma
proteína o en proteínas diferentes, denominadas
dominios estructurales. Estos dominios se unen por
zonas estrechas o “cuellos” lo que posibilita cierto
movimiento relativo. Son abundantes en proteínas
enzimáticas donde se corresponden con su centro
activo lo que posibilita, cuando los dominios se separan, la introducción del sustrato
y, al acercarse, su fijación para actuar sobre él. Evolutivamente se consideran
como “clichés estructurales” de probada eficacia biológica que sirven como
unidades modulares para construir diferentes tipos de proteínas.
Algunos ejemplos de proteínas globulares son: mioglobina (transporte de O2 en
músculo), lisozima (hidroliza enlaces glucosídicos), citocromo C (cadena
respiratoria), quimotripsina (digestión), la mayoría de las enzimas, etc.
ESTRUCTURA CUATERNARIA: la presentan las proteínas
constituidas por varias cadenas polipeptídicas con estructura
terciaria, iguales o no, unidas mediante enlaces débiles no
covalentes (puentes de hidrógeno, Van der Waals) y a veces por
enlaces fuertes covalentes (puentes disulfuro). Dichas cadenas
o subunidades se denominadas protómeros. La proteína
resultante se denomina proteína oligomérica y suelen ser de tipo regulador, no
estructural.
Según el número de protómeros hablamos de dímeros (hexoquinasa), trímeros,
tetrámeros (hemoglobina), pentámeros (ARNpolimerasa) y polímeros
(filamentos de actina y miosina, cápsida de algunos virus y complejos
multienzimáticos).
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Dímero

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Tetrámero
(la hemoglobina es
un ejemplo de
proteína
tetramérica)
4.1 Propiedades de las proteínas.
Dependen de los radicales libres y de lo que sobresalgan de la molécula para poder
reaccionar. Al conjunto de aminoácidos de una molécula cuyos radicales poseen la
capacidad de reaccionar con otras moléculas se le denomina centro activo (dominio
estructural).
a) Solubilidad: las proteínas globulares, debido al elevado peso molecular forman
dispersiones coloidales al disolverse pero al ionizarse los radicales establecen
puentes de hidrógeno con las moléculas de agua, quedando recubiertas por
dichas moléculas (solvatación iónica) lo que impide su
unión a otras proteínas y su consiguiente precipitación.
Si dicho recubrimiento se pierde, las proteínas se unen
entre sí y precipitan. En general las proteínas fibrosas
son insolubles en agua mientras que las globulares son
hidrosolubles.
b) Desnaturalización: variaciones de pH, de concentración, incremento de
temperatura, agitación molecular, etc. son factores que pueden provocar la
rotura de los enlaces que mantienen la estructura cuaternaria, terciaria
globular e incluso secundaria de la
proteína. Únicamente permanece la
primaria y la proteína adopta una
conformación filamentosa. Al no
recubrir totalmente las moléculas de
agua a la proteína, reaccionan con
otras moléculas proteicas y precipitan
(precipitación de la caseína de la
leche, de la ovoalbúmina de la clara de
huevo...). A veces, al restablecer las
condiciones normales, se consigue la
renaturalización, pero generalmente
es irreversible.
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c) Especificidad: propiedad muy característica. Puede ser:
De especie: existen proteínas exclusivas de cada especie (incluso diferentes
en individuos de la misma especie) aunque lo común es que proteínas con la
misma función en diferentes especies tengan composición y estructura similar
(proteínas homólogas). La insulina presenta una cadena A idéntica en humanos,
perros, cerdos, conejos y cachalotes. En cualquier caso las diferencias en
cuanto a proteínas entre especies distintas es tanto mayor cuanto más alejadas
evolutivamente son dos especies. Con moléculas como lípidos y glúcidos tal
especificidad no se observa.
De función: depende de la posición de determinados aminoácidos en la
secuencia lineal ya que dicha secuencia condiciona la estructura cuaternaria y
por tanto la funcionalidad de la proteína. Un cambio en la secuencia de
aminoácidos puede provocar la pérdida de funcionalidad. Al conjunto de
aminoácidos de una molécula cuyos radicales poseen la capacidad de reaccionar
con otras moléculas se le denomina centro activo.
d) Capacidad amortiguadora: debido a su comportamiento anfótero, pudiendo
comportarse como ácidos o bases, donando o retirando protones al medio.
4.2 Clasificación de las proteínas.
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HOLOPROTEÍNAS:
Formadas únicamente por polipéptidos (en definitiva por aminoácidos). Atendiendo
a su estructura 3ª se clasifican en:
A. Proteínas fibrosas o filamentosas (escleroproteínas). Realizan funciones
estructurales o protectoras. Insolubles en agua, se presentan
principalmente en animales. Ejemplos:
- Colágeno, en tejidos conjuntivos, cartilaginoso, tegumentario, en la matriz
extracelular, tendones y córnea. Por despolimerización e hidratación se
consiguen gelatinas alimenticias.
- Alfa y beta queratinas, ricas en el aminoácido cisteína, se sintetizan en la
epidermis. Forman uñas, cabello, cuernos, plumas, lana...
- Elastinas, en tendones y vasos sanguíneos. Se diferencian del colágeno en que
no dan gelatinas. Su conformación la hace muy flexible.
- Fibroínas, en la seda. Gran resistencia mecánica.
- Miosina, participa en la contracción muscular junto con la actina.
B. Proteínas globulares o esferoproteínas. Generalmente son solubles en agua
y disoluciones polares y son responsables de las principales funciones
biológicas de la célula.
- Histonas y protaminas. Proteínas de carácter básico asociadas al ADN, las
histonas están en el núcleo celular y las protaminas en los espermatozoides. Su
función es mantener la estructura y favorecer la compactación del mismo.
- Glutenina, insoluble en agua. No coagula por calor (glutenina del trigo).
- Albúminas, son proteínas transportadoras o de reserva de aminoácidos como la
seraalbúmina (plasma sanguíneo), la ovoalbúmina (clara de huevo) y la
lactoalbúmina (leche).
- Globulinas, como las seroglobulinas de la sangre, la lactoglobulina y la
ovoglobulina. También se incluyen en este grupo la parte proteica de algunas
heteroproteínas. Así por ejemplo, la globina es una proteína globular que
conformará la heteroproteína hemoglobina.como; o las inmunoglobulinas
(gamma-globulinas) que son proteínas globulares que constituyen los
anticuerpos y que llevan restos glucídicos.
En ocasiones una proteína globular puede perder esta conformación y convertirse
en fibrosa, variando su funcionalidad (por ejemplo, el fibrinógeno de la sangre se
convierte en fibrina).
Las holoproteínas también pueden clasificarse atendiendo a su función:
estructurales, de reserva, activas, contráctiles, inmunitarias, etc.
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HETEROPROTEÍNAS
En su composición presentan una parte proteica (grupo proteico) y otra fracción no
proteica (grupo prostético). Según el grupo prostético se clasifican en:
A. Cromoproteínas. Su grupo prostético es una sustancia coloreada o pigmento.
a) Porfirínicas. Su grupo prostético es un anillo tetrapirrólico o
porfirina, en cuyo centro aparece un catión metálico: se forma una
metalporfirina. Gran interés biológico.
- Hemoglobina (transporta O2 en sangre) y mioglobina
(transporta O2 en músculo) cuyo grupo prostético es
el grupo hemo caracterizado por llevar un catión
ferroso Fe 2+ .
- Peroxidasa, catalasa (desdobla el H2O2 en agua y
oxígeno) y citocromos (en la cadena de transporte
electrónico) cuyo grupo prostético es el grupo
hemino o catión férrico Fe 3+.
OBSERVACIÓN: la molécula de clorofila, pigmento
de gran interés biológico que interviene en la
fotosíntesis está formado por una metalporfirina con
un átomo central de Mg 2+ y una cadena lateral de
fitol, un terpeno ¿Os acordáis del tema de los
lípidos?
b) No porfirínicas.
- Hemocianina, contiene cobre. Constituye un pigmento respiratorio en
crustáceos y moluscos.
- Hemeritrina, contiene hierro. Constituye un pigmento respiratorio en
anélidos marinos.
- Rodopsina, cuyo grupo prostético es el retinal un derivado de la
vitamina A (otro terpeno). Interviene en el ciclo visual al captar la luz.
B. Glucoproteínas. Su grupo prostético es un glúcido (glucosa, galactosa...). Se
unen covalentemente un –OH del glúcido y un –OH o –NH2 del polipéptido.
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- Hormona folículo estimulante FSH; hormona estimulante tiroidea TSH;
hormona luteinizante LH (repasar el tema de glúcidos).
- Inmunoglobulinas (anticuerpos ya mencionados y que veremos en el tema
de “Inmunidad”), mucoproteínas (mucina), glucoproteínas sanguíneas
(protrombina).
- Glucoproteínas de membranas celulares que forman el glucocálix, como
en los eritrocitos, responsables de la especificidad de los grupos
sanguíneos. Y es que una glucoproteína determinada a veces puede
presentar heterogeneidad en su parte glucídica, no así en la proteica.
Tal es el caso de los grupos sanguíneos debidos a diferentes grupos
prostéticos de proteínas de membrana de eritrocitos.
C. Otras heteroproteínas.
- Lipoproteínas, cuando el grupo prostético son lípidos (ácidos grasos). Las
encontramos en la membrana citoplasmática, en la sangre con función
transportadora (transporte de colesterol y triglicéridos) entre el
intestino, hígado y tejido adiposo. Las principales lipoproteínas son:
Quilomicrones, transportan triglicéridos desde los enterocitos
hasta el hígado.
VLDL o lipoproteínas de muy baja densidad.
IDL o lipoproteínas de densidad intermedia.
LDL o lipoproteínas de baja densidad, transportan colesterol y
fosfolípidos desde el hígado a los tejidos para formar membranas
celulares. Si en la célula ya hay suficiente colesterol entonces se
deposita en las paredes de los vasos sanguíneos.
HDL o lipoproteínas de alta densidad, de acción contraria a las
anteriores, retiran el colesterol sanguíneo hacia el hígado.
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- Nucleoproteínas, cuando el grupo prostético son ácidos nucleicos
(asociación de histonas/protaminas y ácidos nucleicos).
- Fosfoproteínas, cuando el grupo prostético es ácido fosfórico (caseína
de la leche, y vitelina del huevo).
5. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS.
Estructural: en membrana plasmática (glucoproteínas), en el citoesqueleto
(actina, miosina, tubulina, nexina, dineína), asociadas al ADN (histonas),
queratinas, elastina, colágeno, fibroína.
Transporte: por ejemplo las permeasas (regula el paso a través de membranas),
seroalbúmina (transporte en sangre), hemoglobina (transporte de O2 en sangre
de vertebrados), hemocianina (O2 en invertebrados), mioglobina (O2 en
músculo), lipoproteínas (lípidos en sangre), citocromos (transporte electrónico
en las crestas mitocondriales)...
Enzimática: biocatalizadores o enzimas. Función importantísima.
Hormonas. Insulina y glucagón (regulan los niveles de glucosa en sangre),
hormona del crecimiento (tiroides), calcitonina (metabolismo del calcio).
Reguladora. Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes o la
división celular (ciclina).
Defensa o inmunitaria: inmunoglobulinas (como gamma globulinas, constituyen
los anticuerpos), la trombina y el fibrinógeno (formación del trombo o coágulo
para evitar hemorragias), las mucinas (efecto germicida y protector en
mucosas), venenos y toxinas (botulismo).
Homeostática: regulando la constancia del medio interno en cuanto a
mantenimiento del equilibrio osmótico y constancia de pH (junto con otros
sistemas). Función muy importante.
Contráctil: en el citoesqueleto celular (dineína), en músculo (actina y miosina),
en bacterias (flagelina).
Reserva. Ovoalbúmina (clara de huevo), lactoalbúmina (leche), gluten (semillas
de cereales)...
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6. IDENTIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
Prueba de Biuret: permite detectar dos o más enlaces peptídicos (no sirve para
dipéptidos por tanto). En medio básico añadimnos sulfato de cobre (II) y se
formará un complejo de coordinación color violáceo. Sin embargo otras moléculas
no proteicas, como la urea, que contengan grupos –C-N- pueden dar positiva esta
prueba.
Reacción xantoproteica: permite detectar grupos fenilo mediante su nitración,
dando lugar a nitrocompuestos coloreados. Es aplicable a aminoácidos que tienen un
grupo bencénico en su cadena y prácticamente todas las proteínas llevan alguno de
estos aminoácidos.
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