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Descarga - IES Izpisúa Belmonte

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Biología 2º Bachillerato Las proteínas<br />

amino se encuentra a la derecha son formas D-, y si está a la izquierda formas<br />

L-. En la naturaleza la forma L es la más abundante.<br />

Anfoterismo: en disolución acuosa, los aminoácidos pueden ionizarse y formar<br />

iones híbridos, también llamados iones o formas bipolares o zwitterion, con el<br />

mismo número de cargas positivas que negativas. Dicha forma bipolar puede<br />

comportándose como un ácido si cede protones al medio, o como una base si<br />

acepta protones del medio, todo dependerá del pH de la disolución. Es decir, en<br />

un medio ácido, el aminoácido se comporta como base y capta protones del<br />

medio, mientras que en un medio básico liberara protones y se comportará por<br />

tanto como ácido.<br />

El valor de pH en el que un AA tiende a adoptar una forma dipolar con el mismo<br />

número de cargas + y – se conoce como punto isoeléctrico, y es variable para<br />

cada aminoácido. Por ejemplo para la alanina su pI es 6,02, para la arginina el pI<br />

es 10,76 y para el ácido aspártico el pI es 2,98.<br />

2.2 Clasificación de los aminoácidos.<br />

Convencionalmente los aminoácidos se representan por tres letras. Existen<br />

diferentes criterios para su clasificación. Atendiendo a la naturaleza de su cadena<br />

lateral se clasifican en:<br />

a) Polares sin carga: su cadena lateral posee grupos hidrófilos que permiten<br />

formar puentes de hidrógeno con moléculas polares como el agua, debido a<br />

lo cual son muy solubles (Gly, Ser, Thr, Tyr, Cys, Asn y Gln).<br />

GLICINA<br />

b) No polares o hidrofóbicos: el radical es una cadena hidrocarbonada<br />

hidrófoba y por tanto su solubilidad es agua es menor (Ala, Val, Leu, Ile,<br />

Phe, Met, Pro y Trp).<br />

ALANINA<br />

departamento de cienciasnaturales <strong>IES</strong> <strong>Izpisúa</strong> <strong>Belmonte</strong><br />

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