Estructura primaria de las proteínas

PROTEÍNAS

Características generales
•Están formadas por residuos aminoácidos. La unión de varios amino ácidos
generan las proteínas.
•Composición elemental: C, O, N, H y S.
•Algunas proteínas pueden contener P, Fe, Zn y Cu.

Estructura espacial de las proteínas

Nomenclatura carbonos en los aminoácidos

Los aminoácidos son ANFÓTEROS, actuan
como ácidos (dadores de protones) o como
bases (receptores de protones) dependiendo
del medio.

Clasificación de los aminoácidos de
acuerdo a sus cadenas laterales

La mayoría de los aminoácidos que ingerimos se encuentran en
forma de proteínas, pero sólo los aminoácidos pueden incorporarse
a las diferentes rutas metabólicas.
Las proteínas sufren un proceso de hidrolización por medio de
enzimas proteolíticas (secretadas por el estómago, páncreas e
intestino delgado) en el tracto gastrointestinal.
Después de la acción de las enzimas los aminoácidos quedan
libres y son absorbidos y transportados a la corriente sanguínea,
llegan al hígado donde ocurre su metabolismo y distribución.
Los aminoácidos van a ser precursores de la glucosa,
ácidos grasos y cuerpos cetónicos.

Cada especie, tiene su grupo de aminoácidos esenciales
propios.
Aminoácidos Esenciales: Estos aminoácidos no
pueden ser sintetizados por las células animales y
deben ser suministrados por la dieta.

Aminoácidos esenciales Aminoácidos No esenciales
Isoleucina Alanina
Leucina Arginina
Lisina Aspargina
Metionina Ácido Aspartico
Fenilalanina Cistenina
Treonina Ácido Glutámico
Triptofano Glicina
Valina Prolina
Histidina (en niños) Serina
Tirosina
Histidina (en adultos)

Enlace peptídico

ENLACE PEPTIDICO
CARACTERISTICAS:
•Es el único enlace covalente entre los AA
ayuda a constituir la estructura primaria de
las proteínas.
•Es planar y de elevada estabilidad.
•Es rígido y no puede rotar libremente.
•Restringe el Nº de conformaciones de la
cadena peptídica.

ANGULOS
DIEDROS

Las proteínas
presentan un
extremo
amino y un
extremo
carboxilo

Las Proteínas presentan organización
jerárquica
Estructuras primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria

Estructura primaria de las proteínas
Corresponde a la secuencia de aminoácidos en una proteína (orden
de AA).
Sentido Amino-Carboxilo

Estructura secundaria de las proteínas
Se refiere al ordenamiento espacial de residuos de aminoácidos
adyacentes en una cadena polipeptídica.
Las dos configuraciones más comunes son:
- hélice alfa
- hoja plegada beta.
Estas estructuras mantenidas principalmente por interacciones del
tipo puente de H.

La hélice se estabiliza por puentes de H entre el
oxígeno del caboxilo de un aa, y el hidrógeno unido al
nitrógeno del enlace peptídico ubicado 4 posiciones
más adelante.
También las interacciones entre los grupos R pueden
estabilizar o desestabilizar la α-hélice.

Estructura de la queratina
Pelo, uñas, garras, lana, pezuñas, plumas y parte externa de la piel.
De gran resistencia

Interacciones de Van der Waals

-Aminoácidos con cadenas laterales polares no cargadas son relativamente
hidrofílicos y están usualmente en el exterior de una proteína,
-Aminoácidos con cadenas laterales no polares tienden a juntarse en el
interior.
- Aminoácidos con cadenas laterales ácidos y básicos son muy polares y
ellos son casi siempre encontrados en el exterior de las proteínas.

Plegamiento Proteico: Enlaces No Covalentes

Puente disúlfuro

Estructura cuaternaria:
Algunas proteínas están formadas por dos o más cadenas
polipeptídicas separadas.
La estructura cuaternaria es la conformación de estas subunidades
entre sí.

Estructura de la Hemoglobina

(y secundaria)

Urea y beta mercaptoetanol

CLASIFICACION SEGÚN CONFORMACION
(Forma Tridimensional)
1.- PROTEINAS FIBROSAS:
•Son cadenas ordenadas paralelamente en torno a un eje
•Forman fibras largas
•Son insolubles en agua
Ejemplos: Colágeno (huesos, cartílagos)
Queratina (cabello, uñas, plumas)
Colágeno

CLASIFICACION SEGÚN CONFORMACION
(Forma Tridimensional)
2.- PROTEINAS GLOBULARES:
•Constituidas por cadenas plegadas en forma esférica.
•Son solubles en agua
Ejemplos: La mayoría de las enzimas, anticuerpos.

CLASIFICACION SEGÚN COMPOSICIÓN QUIMICA:
1.- PROTEINAS SIMPLES U HOLOPROTEINAS:
•Su hidrólisis sólo produce aminoácidos.
•Pueden ser fibrosas o globulares.
Ejemplos: colágeno, insulina.
2.- PROTEINAS CONJUGADAS O HETEROPROTEINAS:
•Su hidrólisis produce aminoácidos y otras moléculas no proteicas
de tipo orgánico o inorgánico.
•La porción no aminoacídica se conoce como Grupo Prostético
•Sólo globulares.
Ejemplo: Hemoglobina

PROTEINAS CONJUGADAS O HETEROPROTEINAS
Clasificación según la naturaleza del grupo prostético:

Clasificación según Función:
1.- Enzimas: proteínas que realizan catálisis.
2.- Proteínas de Transporte y Reserva: existen proteínas específicas que
transportan iones y moléculas pequeñas.
Ejemplos: Hemoglobina transporta oxígeno.
Proteínas de Reserva: Ovoalbúmina (huevo)

3.- Proteínas Contráctiles, Movimiento Coordinado:
Ejemplos: A.- contracción muscular (actina y miosina)
B.- Movimientos de cromosomas durante la mitosis (microtúbulos)
4.- Proteínas Estructurales, como Soporte Mecánico:
Ejemplo: Colágeno (huesos y tendones)

5.- Proteínas de Defensa (Protección Inmune)
Ejemplo: Anticuerpos
6.- Proteínas que participan en Control del Crecimiento y la Diferenciación:
Ejemplo: proteínas represoras de la expresión génica.