Revista Enzimatika Final

18 de
mayo del
2017.
[SUBTÍTULO DEL DOCUMENTO]
ITZIAAGUILAR MORA MARITZAORNELAS

Introducción
Todas las células, incluyendo microorganismos y organismos superiores, producen enzimas. Su acción está estrechamente ligada con las
reacciones metabólicas, y la mayoría de las transformaciones químicas requeridas para mantener activas a las células tardarían mucho
tiempo en efectuarse o simplemente no procederían si no estuvieran presentes las enzimas.
Su estudio en el campo de los alimentos es de primordial interés debido a que son responsables de algunos cambios químicos que sufren
los alimentos, cambios que pueden resultar en beneficios (maduración de frutas) o perjuicios (oxidación de ácidos grasos y
oscurecimiento enzimático). Por otro lado, muchos productos alimenticios se obtienen a través de reacciones bioquímicas que se efectúan
por medio de enzimas endógenas del alimento, por las que se le añaden o las producidas por los microorganismos utilizados en la
elaboración de alimentos fermentados. En el sector alimentario, el interés actual de la aplicación de enzimas en procesos —tecnología
enzimática— se enfoca a la conservación de alimentos o de sus componentes (por ejemplo, vitaminas), al uso más eficiente de materias
primas y al mejoramiento de la calidad sensorial de los alimentos (textura y sabor). Así mismo, se han utilizado enzimas para: producir
alimentos bajos en calorías y eliminar compuestos antinutricionales de ciertas materias primas
Las enzimas se consideran catalizadores naturales. Las lipasas son triacilglicero Hidrolasas. Todas ellas comparten un mismo sitio activo
(Gly-Xaa-Ser-Xaa-Gly). Actúan en enlaces éster carboxílicos catalizando la hidrólisis de ésteres formados por glicerol y ácidos grasos
de cadena larga. También catalizan reacciones de esterificación, interesterificación, acidolisis, alcoholisis y aminolisis. Son enzimas que
muestran buena quimio selectividad, regio selectividad y enantioselectividad. Se trata de enzimas muy versátiles cuyo uso se ha
incrementado notablemente en los últimos años.

Las lipasas son el tercer grupo de enzimas en volumen de ventas, por detrás de proteasas y carbohidrasas, y representan el grupo de
biocatalizadores más importantes para aplicaciones industriales. Su uso comercial es un negocio de millones de dólares que incluye una
amplia variedad de aplicaciones como: producción de fármacos, cosméticos, síntesis de biopolímeros y biodiesel, industria alimentaria,
etc.
Se trata de enzimas muy ubicuas que se encuentran ampliamente en la
Naturaleza, ya que son producidas por plantas, animales y microorganismos, pero únicamente las microbianas son comercialmente
significativas.
Normalmente, se prefiere utilizar enzimas microbianas antes que las procedentes de plantas y animales. Ello se debe a la gran variedad
de actividades catalíticas que presentan, los altos rendimientos que ofrecen, la facilidad de manipulación genética, el suministro regular
debido a la ausencia de fluctuaciones estacionales y su rápido crecimiento en medios de cultivo de bajo coste. Además, las enzimas
microbianas son más estables que las enzimas vegetales y animales correspondientes.

Clase Sustrato Origen
Proteasa
Proteínas
animales
y
vegetales
Látex de papaya, del fruto
inmaduro de 1a 2 meses antes
de la cosecha.
Métodos de Obtención

QUIMOPAPAPAÍNA
(EC 3.4.22.6)
Propiedades
bioquímicas
Clase Sustrato Origen
Proteolitica Gran
variedad
de
proteínas
Látex de papaya
Métodos de Obtención
Preparación con sulfato de amonio, alcohol etílico
con acetato de zinc
Como vehículo se utiliza cloruro de sodio, glucosa,
lactosa, jarabe glucosado, sorbitol, glicerol, colágeno
soluble y estabilizador.
Presentación
Liquido
Sacarosa y
Glicerina
Existen dos formas A y B
Muy similar a la papaína en su
actividad proteolítica
Baja actividad sobre la
hemoglobina comparada con
la papaína
Menor grado de hidrólisis de
algunos esteres.
Más estables en altas
temperaturas que la papaína
Mejor estabilidad en pH ácidos
Peso molecular 27,000
Mejor estabilidad en solución
salina
Activación similar a la papaína

QUIMOPAPAPAÍNA
(EC 3.4.22.6)
INNOVACIONES
USOS
Tratamiento de hernias
Uso general Farmaceutico
Formación y caracterización de una emulsión
elaborada con péptidos de proteína de
suero de leche por combinación de métodos
de alta y baja energía.
Sciatica y quimionucleólisis
Extracción, Caracterización y Comparación
de Látex Obtenido en Secado por Aspersión,
de tres Variedades de Papaya (Carica
papaya L.)

BROMELINA
(EC 3.4.22.32)
Clase Sustrato Origen
Proteolitica cadena Bz-Phe-Val-Arg-|-
NHMec
Tallo y fruto de la piña
Propiedades
bioquímicas
• Muy similar a la papaína
(enzima SH) en activación e
inactivación
Presentación
Liquido
Seco
Inmovilizado
• pH óptimo: 6.0—8.0
dependiendo del sustrato ’
• La enzima de la fruta es una
proteína ácida
• Las dos enzimas son
glicoproteínas.
• Temperatura óptima 30-50°C

BROMELINA
(EC 3.4.22.32)
INNOVACIONES
USOS
Hidrólisis de las proteínas
de la leche coaguladas
durante la esterilización,
ayuda también a
eliminar el olor
sobrecalentado de la
leche, se utiliza en forma
inmovilizada
Alimentación animal y
humana
Producción de
peptonas:
Oligopolímeros como
medios de cultivo en
combinación con
quimiotripsina.
Acción de enzimas de origen vegetal
(Bromelina y Ficina) sobre anticuerpos
producidos por cavalos inmunizados con
veneno de Bothrops jararacá.
Capacidad antioxidante de péptidos
obtenidos de hidrolizados
De tilapia con Bromelina y Papaína
Uso de papaína y bromelina para obtención
de Hidrolizados protéticos de hígado suino.
Diseño asistido por ordenador de la
inmovilización covalente de bromelaína y
papaína
Comparación de la
Concentración y Actividad Enzimática de la
Bromelina Obtenida a Partir de la Pulpa de la
Piña (Ananas C omosus) Variedad Perolera
de Dos Grados de Madurez
Utilización de la biomasa residual del cultivo
de la piña (Ananas Comosus) para la
desproteinización enzimática de desechos
de la actividad camaronera

FICINA
(EC 3.4.22.3)
Clase Sustrato Origen
Proteolitica Varias
proteínas pero
presenta
predilección
por
aminoácidos
aromáticos
Látex del género Ficus (20
variedades)
Propiedades
bioquímicas
Existen en forma cruda, purificada y
cristalina
Muy similar a papaina (enzima SH)
Forma muy purificada: se obtiene
diferentes fracciones para auto digestión.
Peso molecular: 25,000-26,000
Presentación
Liquido
Polvo
Alta concentración de la enzima: 1% en el
higo verde
Fácil descomposición durante el secado
solar
pH óptimo de 6.0-8.0 (estabilidad de 3.5-
9.0) dependiendo del sustrato.
Temperatura óptima 40-60 °C (80°C se
inactiva la enzima)
Amplio rango de hidrólisis
Compuestos oxidativos como hipoclorito y
agua oxigenada inactivan las enzimas en
alta temperaturas.
No necesitan la presencia de metales
para su actividad.
Actividad superior comparando con
tripsina y quimiotripsina

FICINA
(EC 3.4.22.3)
USOS
En detergentes en
formas no purificadas
donde de utilizan
secuestradores de
calcio.
Industria de la piel:
elimina el pelo y
suaviza la piel en pH
alcalino
Utilizada en la industria
con la intención de
modificar la estructura
de harinas y cárnicos,
principalmente,
cerveza y quesos.
INNOVACIONES
Utilización de la enzima ficina extraida del
higo para la elaboración del queso
andino.
Extracción y purificación de la enzima
ficina proveniente del látex del higo (Ficus
carica L.) para su implementación e un
ablandador cárnico.

PEPSINA
(EC 3.4.23.1)
Clase Sustrato Origen
Proteolítica Actúa
principalmente
sobre enlaces
peptídicos de
naturaleza
hidrófoba,
preferentemente
aromáticos.
Jugo gástrico de los animales y
humanos en forma de
proenzima.
Propiedades
bioquímicas
Proteasa ácida: pH óptimo l.0-4.0 (máximo
de 1.8)
Es producida por un precursor
pepsinógeno, conversión autocatalítica en
pH debajo de 5.0
Peso molecular de 30,000-33,000
Especificidad sobre enlace con fenilalanina
y tirosina, pero hidroliza también con ácido
glutámico, cisteína y cistina
Tiene actividad de esterasas

USOS
PEPSINA
(EC 3.4.23.1)
Hidrólisis de las proteínas
del músculo, colágeno y
elastina puede sustituir a
la papaína, menor
estabilidad térmica.
Ayuda a eliminar la
grasa de las células
adiposas.
Puede realizar la síntesis
de plasteínas
En la producción de
quesos
En la alimentación
animal
INNOVACIONES
Pepsina como marcador de Reflujo
laringofaríngeo detectado en Pacientes
con Rinosinusitis Crónica.
Hidrólisis enzimática de vísceras de
pescado utilizando pepsina y pancreatina
Influencia del potencial hidrogeniónico sobre
la modificación de la resistencia transepitelial
laríngena inducida por pepsina y ácido
taurodeoxicólico
Evaluación de sistemas bifásicos acuosos de
fosfato de polietilenglicol en purificación
Pepsina de los residuos del matadero.

RENINA
(EC 3.4.23.15)
Clase Sustrato Origen
Proteasa
Jugo gástrico de los animales jóvenes y
humanos en forma de prorenina
Caseína y Angiontesinogeno
CARACTERÍSTICAS
BIOQUÍMICAS
• Activación por la separación de
un péptido de 5,000
• Activación por pH ácido y sal
(auto activación)
• Muy estable a pH 5.3-6.3 buena
estabilidad a pH 2.0
• pH 3.5-4.5 ocurre auto digestión.
• Actividad de esterasa
• Actividad de proteasa: Hidrólisis
en el enlace de la kappa caseína,
entre fenilalanina 108 y
metionina 109 de esta
glicoproteína que estabiliza la
micela de la leche, después con
presencia de calcio en
temperaturas mayores a 20ºC