PL_Plan Cours Reseaux neuroniques 081120

Réseaux neuroniques – CAPES SVT - J. Segarra
Structure tridimensionnelle du récepteur
nicotinique à l’acétylcholine
Le récepteur est une structure pentamérique. La sous-unité β
n’est pas représentée. L’hélice α transmembranaire M2 (ou
TM2) borde le canal ionique. Des résidus aspartate et
glutamate (acides aminés acides) sont situés aux extrémités de
l’hélice TM2 et forment deux anneaux de charges négatives qui
excluent les anions et attirent les cations dans le canal. La
porte (« gate ») est ouverte par la fixation de l’acétylcholine
sur les sous-unités α.
Encadré: les sites de fixation de l’acétylcholine sont aux
limites entre les sous-unités αδ et αγ. Ils sont situés à 3 nm de
la surface membranaire.
(Molecular Cell Biology, Lodish et coll., 4 e édition, 1999)
Mode d’action des récepteurs muscariniques
à l’acétylcholine
(ex.: cellules du nœud sinusal cardiaque)
Le récepteur muscarinique est un récepteur
m é t a b o t r o p i q u e d u t y p e « 7 d o m a i n e s
transmembranaires ». La liaison de l’acétylcholine au
récepteur active une protéine G (type sα): la sous-unité
α échange le GDP contre du GTP. Les sous-unités βγ se
détachent et peuvent interagir avec les canaux
potassiques. L’ouverture de ces canaux provoquent un
flux sortant d’ions K+ à l’origine de l’hyperpolarisation
des cellules nodales (d’où la diminution de la fréquence
d e d é p o l a r i s a t i o n d e s c e l l u l e s n o d a l e s :
cardiomodération).
L’hydrolyse du GTP en GDP par la sous-unité α permet la
réassociation avec βγ et la fin de l’effet.
(Molecular Cell Biology, Lodish et coll., 4 e édition, 1999)
Organisation des domaines
transmembranaires du récepteur
nicotinique à l’acétylcholine.
(Fundamental Neuroscience, Zigmond et coll., 1 ère édition, 1999)