Curs 2 Proprietatile remarcabile ale enzimelor Enzimele sunt cei ...

L-aminoacid-oxidazele (enzime din veninul de sarpe) catalizeaza conversia L-aminoacizilor
la cetoacizi.
Exista insa si alte situatii in care specificitatea este dictata de sursa din care enzima este
izolata. De exemplu, lactat dehidrogenaza din muschi este activa fata de L(+)-lactat, pe
cand cea din Lactobacillus plantarum converteste D(+)-lactatul la piruvat.
Un exemplu este cel al NAD + - si NADP + - dehidrogenazelor. A fost demonstrat, prin
marcarea substratului cu izotopi radioactivi, faptul ca transferul hidrogenului are loc de la
substrat la o fata particulara (notata A sau B) a dehidrogenazelor.
Formele reduse pentru nicotin adenin dinucleotid (NADH)
si nicotin adenin dinucleotid fosfat (NADPH)
Mai mult, majoritatea dehidrogenazelor actioneaza asupra NAD + -ului (alcool-, lactat-,
maleat-, glicerol-3-fosfat-, 3-hidroxibutirat-, glucoz-, gliceraldehid dehidrogenaza si
citocrom b5 -reductaza) sau NADP + -ului (3-oxiacil-reductaza, homoserin si glucoz-6fosfat
dehidrogenaza).
Exista cazuri de prochiralitate (substratul nu are un centru chiral de reactie) in reactiile
catalizate de enzime. Un exemplu este cel a reactiei catalizate de fumarat hidrataza
(localizata in mitocondrii si intervine in ciclul acidului citric), reactie in care fumaratul
este convertit in malat. Reactia poate fi demonstrata prin utilizarea apei tritilate ( 3 H2O).
Aceasta permite marcarea atomului de hidrogen care este atasat la substrat. Un caz
asemanator este cel al aconitazei enzima care catalizeaza interconversia citratului la
izocitrat, compusul intermediar fiind aconitat, in cadrul ciclului acidului citric (ciclul
Krebs).