[ Cooperation Project ] Cấu trúc và chức năng Protein - Tổng quan hóa sinh dược I - Tiến sĩ Patrick M. Woster (Vietsub).Part1

Protein Structure and Function - An Overview
Pharmaceutical Biochemistry I
Cấu trúc và chức năng Protein – Tổng quan hóa sinh dược I
Instructor: Patrick M. Woster, Ph.D.
Người hướng dẫn: Tiến sĩ Patrick M. Woster
Reading Assignment: Berg, Chapter 2,3 and 7
Protein Structure and Function
Cấu trúc và chức năng Protein
Proteins play crucial roles in almost every biological process. They are responsible in one form or another for a
variety of physiological functions including:
Protein đóng vai trò quan trọng trong hầu hết các quá trình sinh học. Chúng thể hiện các khả năng khác
nhau trong một hình thức này hoặc hình thức khác cho một loạt các chức năng sinh lý như:
Enzymatic catalysis - almost all biological reactions are enzyme catalyzed.
Protein enzyme: Xúc tác enzyme - hầu như tất cả các phản ứng sinh học đều có enzyme xúc tác
Enzymes are known to increase the rate of a biological reaction by a factor of 10 to the 6th power!
Enzyme được biết là tăng tỷ lệ phản ứng sinh học với hệ số 10 đến số mũ 6!
There are several thousand enzymes which have been identified to date.
Có hàng ngàn enzym đã được xác định cho đến nay.
Binding, transport and storage - small molecules are often carried by proteins in the physiological
setting (for example, the protein hemoglobin is responsible for the transport of oxygen to tissues).
Protein vận chuyển: Bó buộc, vận chuyển và lưu trữ - - các phân tử nhỏ thường được thực hiện
bởi các protein trong môi trường sinh lý (Ví dụ: Protein hemoglobin có nhiệm vụ vận chuyển
oxy đến các mô).
Many drug molecules are partially bound to serum albumins in the plasma.
Nhiều phân tử thuốc bị ràng buộc một phần trong các huyết thanh albumin trong huyết tương.
Molecular switching - conformational changes in response to pH or ligand binding can be used to
control cellular processes.
Chuyển đổi phân tử - những thay đổi về cấu hình để đáp ứng với độ pH hoặc ràng buột ligand có
thể được sử dụng để kiểm soát các quá trình tế bào.
Coordinated motion - muscle is mostly protein, and muscle contraction is mediated by the sliding
motion of two protein filaments, actin and myosin.
Phối hợp chuyển động - cơ chủ yếu là protein, và co cơ được thực hiện bởi chuyển động trượt
của hai sợi protein là actin và myosin.
1

Structural support - skin and bone are strengthened by the protein collagen.
Hỗ trợ cấu trúc - da và xương được tăng cường bởi collagen protein.
Immune protection - antibodies are protein structures that are responsible for reacting with specific
foreign substances in the body.
Bảo vệ miễn dịch - kháng thể là cấu trúc protein có nhiệm vụ phản ứng với các chất lạ đặc biệt
trong cơ thể.
Generation and transmission of nerve impulses - some amino acids act as neurotransmitters, which
transmit electrical signals from one nerve cell to another.
Cảm nhận và truyền xung thần kinh - một số axit amin hoạt động như chất dẫn truyền thần kinh,
truyền tín hiệu điện từ tế bào thần kinh này sang tế bào thần kinh khác.
In addition, receptors for neurotransmitters, drugs, etc. are protein in nature.
Ngoài ra, các thụ thể dẫn truyền thần kinh, thuốc, v.v… là protein trong tự nhiên
An example of this is the acetylcholine receptor, which is a protein structure that is embedded in
postsynaptic neurons.
Một ví dụ về điều này là thụ thể acetylcholine, là một cấu trúc protein được gắn vào các tế bào
thần kinh postsynaptic.
Control of growth and differentiation - proteins can be critical to the control of growth, cell
differentiation and expression of DNA.
Kiểm soát sự tăng trưởng và sự khác biệt - protein có thể là yếu tố quan trọng để kiểm soát sự
phát triển, sự phân hóa tế bào và sự biểu hiện của ADN.
For example, repressor proteins may bind to specific segments of DNA, preventing expression and
thus the formation of the product of that DNA segment.
Ví dụ, các protein ức chế có thể liên kết với các phân đoạn ADN cụ thể, ngăn chặn sự biểu hiện
và do đó hình thành nên sản phẩm của phân đoạn ADN đó.
Also, many hormones and growth factors that regulate cell function, such as insulin or thyroid
stimulating hormone are proteins.
Ngoài ra, nhiều hormone và các yếu tố tăng trưởng điều chỉnh chức năng của tế bào, chẳng hạn
như insulin hoặc hormon kích thích tuyến giáp là protein.
Like most biological macromolecules, proteins are made up of simple building blocks; in the case of proteins,
these building blocks are called amino acids.
Giống như hầu hết các đại phân tử sinh học, protein được tạo thành từ các khối xây dựng đơn giản;
trong trường hợp của protein, các khối xây dựng này được gọi là axit amin.
As shown below, the amino and carboxyl moieties in an amino acid are alpha to one another; also located on
the alpha carbon is an "R" group.
Như hình dưới đây, các amino acid và nhóm cacboxyl trong axit amin là cùng gắn với cacbon alpha;
cũng nằm trên alpha carbon là một nhóm "R".
The nature of this R-group (called the side chain) determines the identity of a particular amino acid.
Bản chất của nhóm R này (được gọi là chuỗi bên) xác định danh tính của một axit amin cụ thể
There are a total of 20 amino acids which are used to make up proteins (some modified or otherwise unusual
amino acids exist that we will discuss later in the course).
Có tổng cộng 20 axit amin được sử dụng để tạo ra protein (một số axit amin biến đổi hoặc khác thường
tồn tại mà chúng ta sẽ thảo luận sau này trong khóa học).
In solution at physiological pH (7.4), amino acids undergo an acid-base reaction to form zwitterions.
2

Trong dung dịch ở pH sinh lý (7.4), axit amin trải qua một phản ứng axit-base để tạo thành ion lưỡng
tính.
In a zwitterion, the + and - charges cancel to give a molecule with a net charge of zero.
Trong một ion lưỡng tính , các dấu + và dấu - hủy bỏ để tạo thành một phân tử có điện tích bằng
không.
However, the pKa values for a typical amino acid (glycine for example) are 9.6 and 2.3 for the amino and
carboxyl groups, respectively.
Tuy nhiên, giá trị pKa cho một axit amin đặc trưng (ví dụ glycine) là 9,6 và 2,3 cho các nhóm amin và
carboxyl tương ứng.
If the pH of an amino acid solution is lowered significantly from 7.4, a species results in which the amine
group has a positive charge, while the carboxyl is neutral.
Nếu pH của dung dịch axit amin giảm đáng kể từ 7,4, một loạt kết quả trong đó nhóm amin có điện tích
dương, trong khi carboxyl là trung tính.
Likewise, If the pH is raised from 7.4, a species results in which the amine group is neutral, while the
carboxyl has a negative charge. Thus, the ionization state of amino acids is pH dependent.
Tương tự như vậy, nếu pH được tăng lên từ 7,4, một loạt kết quả trong đó nhóm amin là trung tính,
trong khi nhóm carboxyl có điện tích âm. Do đó, trạng thái ion hóa của các axit amin phụ thuộc vào
pH.
All amino acids except glycine (R = H) are chiral.
Tất cả các axit amin ngoại trừ glycine (R = H) đều có R là nhóm biến đổi khác nhau.
Every amino acid in mammalian systems exists in the L-configuration, where "L" signifies that the amino acid
in Fischer projection is similar to L-glyceraldehyde.
Mỗi axit amin trong hệ thống động vật có vú tồn tại trong cấu hình L, trong đó "L" biểu thị rằng axit
amin trong phép chiếu Fischer tương tự như L-glyceraldehyde
This description of stereochemistry is outdated, and is seldom used except in trivial names.
Mô tả về lập thể này đã lỗi thời và hiếm khi được sử dụng ngoại trừ các tên thường.
However, all natural amino acids are also in the S-configuration, which is determined by assigning priorities
based on the Cahn-Ingold-Prelog rules.
Tuy nhiên, tất cả các axit amin tự nhiên cũng nằm trong cấu hình S, được xác định bằng cách gán các
ưu tiên dựa trên các quy tắc Cahn-Ingold-Prelog.
As was mentioned above, there are 20 amino acids which are used to make up proteins in mammalian
biological systems.
3

Như đã đề cập ở trên, có 20 axit amin được sử dụng để tạo nên protein trong hệ sinh học của động vật
có vú.
The amino acids are amphipathic molecules, meaning that they contain both polar and non-polar functional
groups, and thus have a tendency to form interfaces between hydrophilic and hydrophobic molecules.
Các axit amin là các phân tử amphipathic, có nghĩa là chúng chứa cả các nhóm chức cực và không
phân cực, và do đó có xu hướng hình thành các giao diện giữa các phân tử ưa nước và kỵ nước.
The properties of each amino acid are dictated by the side chain, which can vary in size, shape, charge,
reactivity and ability to hydrogen bond.
Các thuộc tính của mỗi axit amin được quyết định bởi nhóm biến đổi R, có thể thay đổi về kích thước,
hình dạng, điện tích, khả năng phản ứng và khả năng liên kết hydro.
The amino acids are grouped according to the properties of their sidechains, as shown in the figure below.
Các axit amin được nhóm lại theo các thuộc tính của các nhóm biến đổi R, như thể hiện trong hình bên
dưới.
Each amino acid has a standard three letter abbreviation which is used in lieu of a full structure, as seen in
the figure.
Mỗi axit amin được viết tắt gồm ba chữ cái tiêu chuẩn được sử dụng thay cho một cấu trúc đầy đủ, như
đã thấy trong hình.
The first six amino acids, glycine (GLY), alanine (ALA), leucine (LEU), isoleucine (ILE), proline (PRO)
and valine (VAL) are aliphatic in nature.
Sáu axit amin đầu tiên, glycine (GLY), alanin (ALA), leucin (LEU), isoleucine (ILE), proline (PRO) và
valine (VAL) là chất béo trong tự nhiên.
Glycine and alanine are too small to have a hydrophobic effect in proteins, but they are considered aliphatic
amino acids.
Glycine và alanine có kích thước quá nhỏ để có tác dụng kỵ nước trong protein, nhưng chúng được coi
là những axit béo.
Proline is also aliphatic, and because of its cyclic structure, it can often be found in the bend portion of a protein
chain.
Proline cũng là béo, và vì cấu trúc tuần hoàn của nó, thường nó có thể được tìm thấy trong phần uốn
cong của một chuỗi protein.
Valine, leucine and isoleucine are hydrophobic aliphatic, and although they can be found anywhere in the
chain, they prefer to cluster in the inside region of a protein, away from water.
Valine, leucine và isoleucine là các chất béo kỵ nước, và mặc dù chúng có thể được tìm thấy ở bất cứ
nơi nào trong chuỗi protein, nhưng chúng ưa bó trong vùng bên trong của một protein và cách xa nước.
This effect causes a significant stabilization of the protein structure.
Hiệu ứng này tạo nên sự ổn định đáng kể của cấu trúc protein.
There are three aromatic amino acids, phenylalanine (PHE), tyrosine (TYR) and tryptophan (TRP).
Có ba axit amin thơm là: phenylalanine (PHE), tyrosine (TYR) và tryptophan (TRP).
These amino acids have sidechains which contain delocalized pi electrons that can interact with other pi systems
in biomolecules.
4

Các axit amin này có các nhóm biến đổi R là các vòng thơm chứa các electron pi được định vị có thể
tương tác với các hệ thống pi khác trong các phân tử sinh học.
In addition, the phenolic hydroxyl of TYR can ionize under physiological conditions, and thus increase water
solubility.
Ngoài ra, phenolic hydroxyl của TYR có thể ion hóa trong điều kiện sinh lý, và do đó làm tăng độ hòa
tan trong nước.
Two of the amino acids are sulfur-containing, namely cysteine (CYS) and methionine (MET).
Hai trong số các axit amin có chứa lưu huỳnh, tên là cysteine (CYS) và methionine (MET).
These amino acids have special properties that will be covered at a later time.
Các axit amin có các đặc tính đặc biệt cái mà sẽ được bảo vệ sau này.
Finally, there are two hydroxyl-containing amino acids, serine (SER) and threonine (THR).
Cuối cùng, có hai axit amin có chứa hydroxyl là serine (SER) và threonine (THR).
These two amino acids have sidechains which can hydrogen bond to water or to other groups on neighboring
macromolecules.
Hai amino acid này có các nhóm biến đổi R có thể liên kết hydro với nước hoặc các nhóm khác trên
các đại phân tử lân cận.
5

Five of the 20 amino acids are considered hydrophilic, in that they are able to ionize at physiological pH.
5 trong số 20 axit amin được coi là ưa nước, trong đó chúng có thể ion hóa ở pH sinh lý.
The amino acids lysine (LYS), arginine (ARG) and histidine (HIS) are considered basic hydrophilic, since
they contain basic sidechain groups that will have a positive charge at pH 7.4.
Các axit amin lysine (LYS), arginine (ARG) và histidine (HIS) được coi là những phân tử ưa nước cơ
bản, vì chúng chứa các nhóm biến đổi R cơ bản và sẽ có điện tích dương ở pH 7,4.
The amino acids aspartic acid (ASP) and glutamic acid (GLU) are considered acidic hydrophilic, since they
contain acidic sidechain groups that will have a negative charge at pH 7.4.
Các axit amin như axit aspartic (ASP) và axit glutamic (GLU) được coi là những phân tử ưa nước có
tính axit, vì chúng chứa các nhóm biến đổi R có tính axit và sẽ có điện tích âm ở pH 7,4.
These two amino acids also have amide counterparts, asparagine (ASN) and glutamine (GLN).
Hai axit amin là asparagine (ASN) và glutamine (GLN) cũng có nhóm amit.
6

Note that 8 of the 20 amino acids have ionizable sidechains.
Lưu ý rằng 8 trong số 20 axit amin có các nhóm biến đổi R ion hóa.
Arginine, lysine and histidine can have a positive charge, while aspartic acid and glutamic acid can possess a
negative charge under physiological conditions.
Arginine, lysine và histidine có thể có điện tích dương, trong khi axit aspartic và axit glutamic có thể có
điện tích âm trong điều kiện sinh lý.
It is also possible for serine, tyrosine and cysteine to ionize to a negatively charged species during certain
biological processes.
Cũng có thể cho serine, tyrosine và cysteine ion hóa tạo thành các chất tích điện âm trong quá trình
sinh học nhất định.
Protein chains are held together by peptide bonds, which are simply amide linkages between neighboring
amino acids.
Các chuỗi protein được liên kết với nhau bởi các liên kết peptit, là những liên kết đơn giản giữa các
axit amin lân cận.
When two amino acids interact, an equilibrium is set up between unbound amino acids and a species in which
two amino acids are linked, called a dipeptide.
Khi hai axit amin tương tác, một trạng thái cân bằng được thiết lập giữa các axit amin không liên kết và
một loạt trong đó hai axit amin được liên kết, được gọi là đipeptit.
Since this equilibrium favors the unlinked forms of the amino acids, it is clear that formation of a peptide bond
requires energy.
Vì sự cân bằng này là dấu hiệu của các dạng axit amin không liên kết, rõ ràng là sự hình thành liên kết
peptit đòi hỏi năng lượng.
7

When a few amino acids become linked, the protein species is called an oligopeptide, and when many are
linked, the species is called a polypeptide.
Khi một vài axit amin trở nên liên kết với nhau thì các loại protein này được gọi là oligopeptide, và
khi có nhiều axit amin liên kết hơn thì gọi là polypeptide.
Polypeptides are generally between 50 and 2000 amino acids.
Chuỗi polypeptide nói chung là chứa khoảng từ 50 đến 2000 axit amin.
Their molecular weights are expressed in Daltons, where 1 Dalton is equal to 1 atomic mass unit (the weight of
one hydrogen atom). 1000 Daltons is called a kilodalton (kD). Most proteins weigh in between 5500 and
220,000 Daltons.
Trọng lượng phân tử của protein được đo bằng đơn vị Daltons, trong đó 1 Dalton bằng 1 đơn vị khối
lượng nguyên tử (trọng lượng của một nguyên tử hyđro). 1000 Dalton được gọi là kilodalton (kD). Hầu
hết các protein nặng từ 5500 đến 220.000 Dalton.
Each peptide chain has two free ends, the amino terminus, which is always drawn on the left by convention,
and the carboxyl terminus, which is always drawn on the right.
Mỗi chuỗi peptide có hai đầu tự do, đầu cuối amino luôn luôn được vẽ bên trái theo quy ước, và đầu
cuối carboxyl luôn luôn được vẽ bên phải.
This convention extends to peptide chains expressed using three letter abbreviations.
Quy ước này mở rộng đến chuỗi peptide thể hiện bằng cách sử dụng ba chữ viết tắt.
Thus, the oligopeptide ALA-GLY-TRP-SER-GLU has an alanine at the amino terminus, and a glutamic acid
at the carboxyl terminus.
Vì vậy, các oligopeptide ALA-GLY-TRP-SER-GLU có đầu amino là của alanine, và đầu cacboxyl là
của axit glutamic.
Amino acids in a protein are determined by the genetic code, wherein a three base sequence of nucleotides
called a codon calls for a specific amino acid to be added to the growing chain.
Axit amin trong một protein được xác định bởi mã di truyền, trong đó một chuỗi ba nucleotide cơ bản
được gọi là một codon mã hóa tạo thành một axit amin cụ thể được thêm vào chuỗi phát triển.
The process of converting the sequence of codons into a sequence of amino acids entails transcription (the
conversion of a segment of DNA into complimentary mRNA) and translation (the conversion of the mRNA
code into protein).
Quá trình chuyển đổi chuỗi các codon thành một chuỗi các axit amin đòi hỏi sự phiên mã (sự biến đổi
của một phân đoạn ADN thành mARN) và sự chuyển đổi (chuyển đổi mã mARN thành protein).
You will learn a great deal more about protein synthesis later in the semester.
Bạn sẽ học được nhiều hơn về tổng hợp protein sau này trong học kỳ.
8

As shown below, amino acids can participate in reactions that occur after they are positioned in a peptide chain.
Như hình dưới đây, các axit amin có thể tham gia vào các phản ứng xảy ra sau khi chúng được định vị
trong một chuỗi peptide.
These reactions are called post-translational modifications, and can be of enormous biological significance.
9

Những phản ứng này được gọi là sửa đổi sau phiên dịch, và có thể có ý nghĩa sinh học rất lớn.
One example of a post-translational modification is the crosslinking of two cysteines to form a new amino
acid, called cystine.
Một ví dụ về một sửa đổi sau phiên dịch là sự liên kết chéo của hai cysteine để hình thành một axit
amin mới, được gọi là cystine.
This modification most often occurs in extracellular proteins, and can contribute to their three-dimensional
structure.
Sự biến đổi này thường xảy ra nhất ở các protein ngoại bào và có thể đóng góp vào cấu trúc ba chiều
của chúng.
There are other post-translational modifications of biological significance, three of which are shown below.
Có những sửa đổi sau phiên dịch khác về ý nghĩa sinh học, ba trong số đó được trình bày dưới đây.
In some proteins, acetylation of the amino terminus occurs.
Trong một vài protein, xảy ra quá trình acetyl hóa đầu amino.
This modification greatly decreases protein degradation, since many proteases require an amino terminus to
act.
Sự thay đổi này làm giảm đáng kể sự suy thoái protein, vì nhiều protease cần một đầu amino để hoạt
động.
In structural protein such as collagen, hydroxylation of proline occurs to afford hydroxyproline (HPRO).
Trong cấu trúc protein như collagen, hydroxyl hóa proline xảy ra tạo thành hydroxyproline (HPRO).
Since hydroxyproline has a hydrogen-bonding sidechain, it is used to lend additional strength to the collagen
structure, and hence to tendons and other like tissues.
Kể từ khi hydroxyproline có một liên kết hyđro, nó được sử dụng để cho tăng thêm sức mạnh cho cấu
trúc collagen, và từ đây đến gân và các mô khác.
Finally, the amino acids serine, threonine and tyrosine can be phosphorylated within a protein chain.
Cuối cùng, các axit amin serine, threonine và tyrosine có thể được phosphoryl hóa trong một chuỗi
protein.
This modification is often used by the cell to turn on or off a critical biological process.
Sửa đổi này thường được sử dụng cho các tế bào để hoạt động hoặc tắt một quá trình sinh học quan
trọng.
10

In addition to the post-translational modifications mentioned above, some proteins are synthesized in inactive
forms called pro forms.
Ngoài những sửa đổi sau phiên dịch được đề cập ở trên, một số protein được tổng hợp dưới dạng không
hoạt động được gọi là các hình thức chuyên nghiệp.
For example, some enzymes are synthesized as inactive proenzymes, and are trimmed by a peptidase to form
the active enzyme.
Ví dụ, một số enzyme được tổng hợp thành các proenzyme không hoạt động, và được cắt bởi một
peptidase để tạo thành enzyme hoạt động.
The portion of the enzyme chain that is cleaved is then hydrolyzed, and the amino acids are reused.
Phần của chuỗi enzyme được phân cắt sau đó được thủy phân và các axit amin được tái sử dụng.
A bit of history: Sơ lượt về lịch sử
In 1953, Sanger performed a critical series of experiments in which he demonstrated several facets of protein
structure.
Năm 1953, Sanger thực hiện một loạt các thí nghiệm quan trọng, trong đó ông đã chứng minh một số
đặc điểm của cấu trúc protein.
His experiments showed that proteins have a unique amino acid sequence; all molecules of a given protein are
identical, and the sequence of each different protein is unique.
Các thí nghiệm của ông cho thấy các protein có một chuỗi axit amin duy nhất; tất cả các phân tử của
một protein nhất định là giống hệt nhau, và trình tự của mỗi protein khác nhau là duy nhất.
He also showed for the first time that all amino acids in mammalian proteins are in the S-configuration,
that the peptide bond is an amide bond, and that amino acids have alpha amino groups and alpha carboxyl
groups.
11

Ông cũng đã cho thấy lần đầu tiên rằng tất cả các axit amin trong protein động vật có vú là nằm trong
cấu hình S, liên kết peptide là một liên kết amit, và các axit amin có các nhóm alpha amino và các
nhóm alpha carboxyl.
We now know that proteins are made when a section of DNA is read (a process called called transcription)
and a complimentary molecule of RNA is formed.
Bây giờ chúng ta biết rằng các protein được tạo ra khi một phần của AND được đọc (một quá trình
được gọi là phiên mã) và một phân tử ARN được hình thành.
This RNA is then used to specifiy the structure of a given protein through a process called translation.
RNA này sau đó được sử dụng để xác định cấu trúc của một protein nhất định thông qua một quá trình
được gọi là dịch mã.
Thus, the sequence of a protein is encoded in DNA.
Do đó, trình tự của một protein được mã hóa trong ADN.
The sequence of a peptide is important for other reasons including these:
Trình tự của một peptide là quan trọng vì các lý do khác bao gồm:
Knowledge of a peptide sequence can aid in the determination of the mechanism of action of the
protein.
Kiến thức về chuỗi peptid có thể hỗ trợ trong việc xác định cơ chế hoạt động của protein.
For example, binding areas of a protein often contain hydrogen-bonding amino acids such as
serine.
Ví dụ, các vùng liên kết của một protein thường chứa các axit amin có liên kết hyđro như serine.
Relationships between amino acids in a protein chain can help to dictate 3 dimensional structure.
Mối quan hệ giữa các axit amin trong một chuỗi protein có thể giúp quyết định cấu trúc 3 chiều.
For example, when two cysteins crosslink to form a cystine (as described above) a loop is formed in
the peptide chain.
Ví dụ, khi hai cysteins liên kết chéo tạo thành một cystine (như mô tả ở trên), một vòng lặp được
hình thành trong chuỗi peptide.
Variations in the amino acid sequence of certain proteins can cause disease.
Các biến thể trong trình tự axit amin của một số protein nhất định có thể gây bệnh.
For example, substitution of a VAL for a GLU at a certain residue of hemoglobin results in a
mutant hemoglobin called hemoglobin S.
Ví dụ, thay thế một VAL bởi một GLU tại một dư lượng nhất định của hemoglobin kết quả tạo
thành một hemoglobin đột biến được gọi là hemoglobin S.
This defect, caused by a genetic mutation, results in the disease sickle cell anemia, since hemoglobin S
cannot carry oxygen as well as regular hemoglobin.
Khuyết tật này do đột biến gen gây ra, dẫn đến thiếu máu hồng cầu hình lưỡi liềm, vì
hemoglobin S không thể mang oxy như hemoglobin bình thường.
Since hemoglobin has 574 amino acids and a molecular weight of 63 kD, one can conclude that very
small variations in struture can have a great effect on biological activity!
12

Vì hemoglobin có 574 amino acid và trọng lượng phân tử 63 kD, người ta có thể kết luận rằng
các biến thể rất nhỏ trong cấu trúc của nó có thể có ảnh hưởng lớn đến hoạt động sinh học!
The peptide bond has unique characteristics which contribute to the overall structure of proteins.
Liên kết peptide có các đặc điểm độc đáo góp phần tạo nên cấu trúc tổng thể của protein.
The peptide bond itself is rigid, and thus is not free to rotate.
Bản thân liên kết peptide rất cứng nhắc, do đó nó không thể quay tự do được.
This rigidity arises because the amide bond is involved in a tautomerization that gives it considerable double
bond character.
Độ cứng này phát sinh bởi vì liên kết amit có liên quan đến quá trình hoàn nguyên mang lại cho nó 2
liên kết là liên kết xích ma và liên kết pi bền vững..
The other bonds in a peptide ar not rigid, and can freely rotate, giving the protein chain many degrees of
rotational freedom.
Các liên kết khác trong peptide không cứng nhắc và có thể tự do xoay, tạo ra chuỗi protein nhiều bậc tự
do quay.
The amide bond, together with the bonds on either side of it that connect to the alpha carbons, are called the
backbone of the protein chain.
Các liên kết amit, cùng với các liên kết ở hai bên của nó kết nối với các nguyên tử cacbon, được gọi là
xương sống của chuỗi protein.
Proteins have a total of four levels of structure, as defined below:
Protein có tổng cộng bốn mức cấu trúc, như được định nghĩa bên dưới:
Primary structure - this term refers to the amino acid sequence of a protein, including cystines that
are formed during crosslinking.
Cấu trúc chính - thuật ngữ này đề cập đến trình tự axit amin của một protein, bao gồm cả các
cystine được hình thành trong quá trình liên kết chéo.
Sequence can dictate three dimensional structure, since amino acid residues need to be in a specific
order to foster proper protein folding, and since disulfides must be formed from properly positioned
cysteines to afford an active protein.
13

Trình tự có thể bắt buột trong cấu trúc ba chiều, kể từ khi dư lượng axit amin cần phải được theo
một thứ tự cụ thể để thúc đẩy sự xếp lại protein thích hợp, và kể từ disulfides phải được hình
thành từ cysteines vị trí thích hợp để đủ khả năng một protein hoạt động.
An example of primary structure is the hypertensive octapeptide angiotensin II, which has the sequence
ASP-ARG-VAL-TYR-ILE-HIS-PRO-PHE.
Một ví dụ về cấu trúc chính là octapeptide angiotensin II tăng huyết áp, có chuỗi ASP-ARG-
VAL-TYR-ILE-HIS-PRO-PHE.
Secondary structure - this term refers to the arrangement of amino acids that are close together in a
chain.
Cấu trúc thứ cấp - thuật ngữ này đề cập đến sự sắp xếp của các axit amin gần nhau trong một
chuỗi.
Examples of secondary structures are helices and pleated sheets. An alpha helix is a tightly coiled,
rodlike structure which has an average of 3.6 amino acids per turn.
Ví dụ về cấu trúc thứ cấp là helices và pleated sheets. Một xoắn alpha là một cấu trúc dạng cuộn,
có dạng cuộn chặt, có trung bình 3,6 axit amin mỗi lượt.
The helix is stabilized by hydrogen bonding between the backbone carbonyl of one amino acid and the
backbone NH of the amino acid four residues away.
Các xoắn được ổn định bởi liên kết hydro giữa cacbonyl xương sống của một axit amin và NH
xương sống của axit amin bốn dư lượng đi.
All main chain amino and carboxyl groups are hydrogen bonded, and the R groups stick out from the
structure in a spiral arrangement.
Tất cả các nhóm amin và carboxyl chuỗi chính đều được liên kết hydro, và nhóm R được dính ở
ngoài cấu trúc trong một sắp xếp xoắn ốc.
As seen in the table below, there are several types of alpha helix that arise from the degree of hydrogen
bonding in the helix.
Như đã thấy trong bảng dưới đây, có một số loại xoắn alpha phát sinh từ mức độ liên kết hydro
trong xoắn ốc.
14

Another type of secondary structure, the beta pleated sheet is composed of two or more straight chains that are
hydrogen bonded side by side.
Một loại cấu trúc thứ cấp khác, tấm beta bao gồm hai hoặc nhiều chuỗi thẳng được liên kết hyđro cạnh
nhau.
If the amino termini are on the same end of each chain, the sheet is termed parallel, and if the chains run in the
opposite direction (amino termini on opposite ends), the sheet is termed antiparallel (see below left).
Nếu termini amino nằm trên cùng một đầu của mỗi chuỗi, tấm được gọi là song song, và nếu các chuỗi
chạy theo hướng ngược lại (amino termini ở đầu đối diện), tấm được gọi là antiparallel (xem bên dưới).
All of the amides are hydrogen bonded except those on the outer strands.
Tất cả các amit được liên kết với hydro ngoại trừ các chất bên ngoài.
15

Pleated sheets may be formed from a single chain if it contains a beta turn, which forms a hairpin loop
structure.
Các tấm xếp li có thể được tạo thành từ một dây chuyền duy nhất nếu nó chứa một phiên bản beta, tạo
thành một cấu trúc vòng kẹp tóc.
Often a proline can be found in a beta turn, since it places a "kink" in the chain.
Thường thì một proline có thể được tìm thấy trong một phiên bản beta, vì nó đặt một "nút" trong chuỗi.
When the beta sheet curves around itself and the outer edges on either side hydrogen bond to one another, it
forms a structure called a beta barrel, which is a common structural motif in proteins.
Khi bản beta có đường cong xung quanh chính nó và các cạnh bên ngoài ở hai bên liên kết hyđro với
nhau, nó tạo thành một cấu trúc gọi là một thùng beta, là một motif cấu trúc phổ biến trong protein.
Tertiary structure - tertiary structure refers to the arrangement of amino acids that are far apart in the
chain.
Cấu trúc đại - cấu trúc đại đề cập đến sự sắp xếp của các axit amin nằm cách xa nhau trong
chuỗi.
16

Each protein ultimately folds into a three dimensional shape with a distinct inside and outside.
Mỗi protein cuối cùng gấp thành một hình dạng ba chiều với bên trong riêng biệt và bên ngoài.
The interior of a protein molecule contains a preponderance of hydrophobic amino acids, which tend to
cluster and exclude water.
Phần bên trong của một phân tử protein chứa hàm lượng amino acid kỵ nước cao, có xu hướng
phân cụm và loại trừ nước.
The core is stabilized by Van der Waals forces and hydrophobic bonding.
Cốt lõi được ổn định bởi lực Van der Waals và liên kết kỵ nước.
By contrast, the exterior of a protein molecule is largely composed of hydrophilic amino acids, which
are charged or able to H-bond with water.
Ngược lại, bên ngoài của một phân tử protein chủ yếu bao gồm các axit amin ưa nước, được
mang hoặc có khả năng liên kết H với nước.
This allows a protein to have greater water solubility.
Điều này cho phép một protein có độ hòa tan trong nước lớn hơn.
A protein will spontaneously fold to preserve the relationships outlined above.
Một protein sẽ tự động gấp lại để bảo tồn các mối quan hệ được nêu ở trên.
Quaternary structure - protein chains can associate with other chains to form dimers, trimers, and
other higher orders of oligomers.
Cấu trúc bậc bốn - chuỗi protein có thể kết hợp với các chuỗi khác để tạo thành các dimers,
trimers, và các liên kết cao hơn của oligomers.
Generally they contain between 2 and 6 subunits which may be chains with the same sequence
(homodimers) or different chains (heterodimers).
Nói chung chúng chứa từ 2 đến 6 tiểu đơn vị có thể là các chuỗi có cùng chuỗi (homodimers)
hoặc các chuỗi khác nhau (heterodimers).
17

18

Proteins can be associated with membranes, and in fact carry out almost every membrane function.
Protein có thể được kết hợp với màng, và trong thực tế thực hiện hầu như tất cả các chức năng màng tế
bào.
Interestingly, membrane proteins have special characteristics that allow them to exist in this lipid environment.
Thật thú vị, protein màng tế bào có đặc điểm đặc biệt cho phép chúng tồn tại trong môi trường lipid
này.
Proteins that sit on the inner or outer surface of the membrane are called extrinsic or peripheral, and have a
large percentage of hydrophobic amino acids in the portion of the molecule that is close to the hydrophobic
membrane structure.
Protein nằm trên bề mặt bên trong hoặc bên ngoài của màng được gọi là ngoại sinh hoặc ngoại vi, và có
một tỷ lệ lớn các axit amin kị nước trong phần phân tử gần với cấu trúc màng kỵ nước.
The amino acids on the outer portion of the protein (facing the aqueous environment of the cytoplasm or
extracellular fluid) are mostly hydrophilic, allowing the protein to be compatable with water.
Các axit amin ở phần ngoài của protein (đối diện với môi trường nước của tế bào chất hoặc dịch ngoại
bào) chủ yếu là ưa nước, cho phép protein tương thích với nước.
Proteins can also traverse the membrane, and in this case they are called intrinsic or integral.
Protein cũng có thể đi qua màng, và trong trường hợp này chúng được gọi là nội tại hoặc tích phân.
The portion of the protein that passes through the membrane is composed of hydrophobic amino acid residues,
while the inner and outer portions exposed to water are largely hydrophilic.
Phần protein đi qua màng bao gồm dư lượng axit amin kỵ nước, trong khi phần bên trong và bên ngoài
tiếp xúc với nước phần lớn là ưa nước.
Transmembrane proteins can move laterally in the membrane, but cannot flip-flop.
Protein xuyên màng có thể di chuyển ngang trong màng, nhưng không thể lật ngược.
Proteins are a unique class of biomolecules, in that they can recognize and interact with diverse substances.
Protein là một lớp sinh học duy nhất, ở chỗ chúng có thể nhận biết và tương tác với các chất đa dạng.
19

The contain complimentary clefts and surfaces which are designed to bind to specific molecules.
Nó chứa các khe hở và bề mặt được thiết kế để liên kết với các phân tử cụ thể.
Often only a single molecule or even a single stereoisomer can bind to a complimentary protein surface.
Thông thường chỉ có một phân tử đơn lẻ hoặc thậm chí một chất đồng phân lập thể đơn lẻ có thể liên
kết với một bề mặt protein tự do.
Once this binding takes place, a complex is formed.
Khi sự ràng buộc này xảy ra, một liên kết phức tạp được hình thành.
This induces a conformational change which may act as a signal within the cell, or may serve to activate an
enzyme.
Điều này gây ra một sự thay đổi hình dạng có thể hoạt động như một tín hiệu bên trong tế bào, hoặc có
thể phục vụ để kích hoạt một enzyme.
Methods for Protein Isolation and Purification
Phương pháp cô lập và thanh lọc protein
There are a number of experimental procedures which may be used to characterize peptides and larger protein
molecules. Six of these methods are discussed below:
Có một số quy trình thử nghiệm có thể được sử dụng để mô tả các peptide và các phân tử protein lớn
hơn. Sáu trong số các phương pháp này được thảo luận dưới đây:
1. Enzymatic cleavage - A peptide chain may be cleaved at specific peptide bonds using enzymes
known as peptidases.
Phân tách enzyme - Một chuỗi peptid có thể được tách ra ở các liên kết peptit cụ thể bằng cách
sử dụng các enzyme được gọi là peptidaza.
One of the most common peptidases is trypsin, which cleaves a peptide chain on the carboxyl side of a
LYS or ARG.
Một trong những peptidase phổ biến nhất là trypsin, nó tách một chuỗi peptide ở phía nhóm
cacboxyl của LYS hoặc ARG.
Thus the sequence PRO-HIS-ARG-GLY-GLY is cleaved to PRO-HIS-ARG and GLY-GLY.
Do đó, trình tự PRO-HIS-ARG-GLY-GLY được chia thành PRO-HIS-ARG và GLY-GLY.
Another common peptidase is chymotrypsin, which cleaves the chain on the carboxyl side of each
aromatic amino acid (TRP, TYR, PHE).
Một peptidase phổ biến khác là chymotrypsin, phân tách chuỗi peptide ở phía nhóm cacboxyl
của mỗi axit amin thơm (TRP, TYR, PHE).
Thus the sequence GLN-SER-PHE-ASP-GLY-TYR-THR is cleaved to GLN-SER-PHE, ASP-GLY-
TYR and THR.
Do đó, chuỗi GLN-SER-PHE-ASP-GLY-TYR-THR được chia ra thành GLN-SER-PHE, ASP-
GLY-TYR và THR.
2. Electrophoreisis. Electrophoreisis refers to the separation of proteins by causing them to move in
an electric field.
20

Electrophoreisis. Là phương pháp điện di đề cập đến việc tách các protein bằng cách làm cho
chúng di chuyển trong một điện trường.
This is usually done on a gel made of polyacrylamide.
Điều này thường được thực hiện trên một gel làm bằng polyacrylamide.
A current is passed through the gel, and the proteins migrate from the cathode to the anode.
Một dòng điện được truyền qua gel và các protein di chuyển từ cực âm đến cực dương.
In sodium dodecyl sulfate (SDS) electrophoreisis, proteins are treated with the detergent SDS and
mercaptoethanol to denature them and disrupt disulfide bonds, and are then loaded onto the gel.
Trong điện di natri dodecyl sulfate (SDS), protein được xử lý bằng chất tẩy rửa SDS và
mercaptoethanol để làm biến tính chúng và phá vỡ các liên kết disulfide, và sau đó được chứa
trong gel.
When the electric field is passed through, smaller peptides migrate fastest, as shown in the diagram
below:
Khi dòng điện đi qua, các peptit nhỏ hơn sẽ di chuyển nhanh nhất, như thể hiện trong sơ đồ dưới
đây:
A second common electrophoreisis procedure is known as isoelectric focusing, because proteins
migrate until they reach electroneutrality.
Một phương pháp điện di phổ biến thứ hai được gọi là tập trung đẳng điện, bởi vì các protein di
chuyển cho đến khi chúng đạt đến độ điện âm.
Consider a protein that has 50 ionizable sidechains, 25 that can be positive and 25 that can be negative.
Xem xét một protein có 50 chuỗi bên có thể ion hóa, 25 chuỗi có thể dương và 25 chuỗi có thể
âm.
The isoelectric point pI is the pH at which the number of positive and negative charges equals zero.
pI điểm đẳng điện là độ pH mà tại đó số lượng các giá trị dương và âm bằng không.
At this point, the net charge is zero.
Tại đây, điện tích bằng 0.
In isoelectric focusing, a polyacrylamide gel is treated with ampholines, which set up a pH gradient
across the length of the gel.
Trong tập trung đẳng điện, một gel polyacrylamide được xử lý bằng ampholines, thiết lập độ
dốc pH trên chiều dài của gel.
21

As shown above, each protein will "focus" at the point on the gel where the pH equals its isoelectric
point, at which time it stops moving.
Như đã trình bày ở trên, mỗi protein sẽ tập trung tại điểm trên gel nơi pH bằng điểm đẳng điện
của nó, tại thời điểm đó nó ngừng chuyển động.
Since isoelectric focusing is non-denaturing, it can be used to isolate active proteins in their native
form.
Kể từ khi tập trung đẳng điện là không biến tính, nó có thể được sử dụng để cô lập các protein
hoạt động ở dạng tự nhiên của chúng.
3. The Edman Degradation. The Edman degradation refers to a reaction that is used to determine
the sequence of a given peptide.
Sự thoái hóa Edman. Sự thoái hóa Edman đề cập đến một phản ứng được sử dụng để xác định
trình tự của một peptid đã cho.
The amino terminus of the peptide is treated with phenyl isothiocyanate, forming a complex, as shown
below.
Đầu cuối amino của peptide được xử lý bằng phenyl isothiocyanate, tạo thành phức hợp, như
hình dưới đây.
Upon acid treatment, the terminal amino acid is removed by cleavage of the first peptide bond, forming
a phenylthiohydantoin.
Khi xử lý axit, axit amin đầu cuối được loại bỏ bằng cách phân cắt liên kết peptide đầu tiên, tạo
thành một phenylthiohydantoin
Note that the R group of the phenylthiohydantoin is the same as the R group of the terminal amino acid.
Lưu ý rằng nhóm R của phenylthiohydantoin giống với nhóm R của axit amin đầu cuối.
Thus, there are 20 phenylthiohydantoins that can form during the Edman degradation, one for each of
the 20 amino acids.
Như vậy, có 20 phenylthiohydantoin có thể hình thành trong quá trình thoái hóa Edman, tương
ứng với 20 axit amin.
Repeated cycling allows for each amino acid in the chain to be identified by isolating its
phenylthiohydantoin.
Sự lặp đi lặp lại cho phép mỗi axit amin trong chuỗi được xác định bằng cách cô lập
phenylthiohydantoin của nó.
This procedure is carried out rapidly and efficiently by an automated sequencer.
Phương pháp này được thực hiện nhanh chóng và hiệu quả bởi một quá trình tự động.
22

Peptides can also be synthesized by an automated process.
Peptide cũng có thể được tổng hợp bằng một quá trình tự động.
These peptides are constructed on beads made of polystyrene or some other solid support in a process
known as solid phase synthesis.
Các peptide này được chế tạo trên các hạt làm bằng polystyrene hoặc một số chất hỗ trợ rắn
khác trong một quá trình được gọi là tổng hợp pha rắn.
As shown below the bead is reacted with the carboxyl end of an amino acid in which a protecting
group such as N-Boc is in place to keep the amine from reacting prematurely.
Như hình dưới đây các hạt được phản ứng với đầu carboxyl của một axit amin trong đó một
nhóm bảo vệ như N-Boc được đặt ra để giữ cho amin khỏi phản ứng sớm.
Once the amino acid is attached to the bead, the amino terminus is by treating with acid, and a peptide
bond is formed with a second protected amino acid.
Một axit amin được gắn vào hạt, đầu cuối amino được xử lý với axit, và một liên kết peptide
được hình thành với một axit amin được bảo vệ thứ hai
The coupling of these two amino acids is done in the presence of , which fosters the formation of the
amide.
Sự kết hợp của hai axit amin này được thực hiện với sự hiện diện của cái mà giúp thúc đẩy sự
hình thành amit.
23

The cycle of removal of the protecting group and addition of amino acids is continued until the desired
peptide has been formed, and then the peptide is released from the bead using HF.
Chu trình loại bỏ nhóm bảo vệ và bổ sung axit amin được tiếp tục cho đến khi peptit mong
muốn được hình thành, và sau đó peptit được giải phóng khỏi hạt bằng cách sử dụng HF.
4. Ion Exchange Chromatography. Ion exchange chromatography seperates proteins based on their
charge, as shown below.
Sắc kí trao đổi ion. Sắc ký trao đổi ion tách riêng các protein dựa trên điện tích của chúng, như
hình dưới đây.
There are two methods, known as anion exchange (shown below) and cation exchange.
Có hai phương pháp là trao đổi anion (được hiển thị bên dưới) và trao đổi cation.
In anion exchange chromatography, a protein is added to a column packed with beads which bear a
positively charged group such as diethylaminoethyl.
Trong sắc ký trao đổi anion, một protein được thêm vào một cột gộp với các hạt mang một
nhóm tích điện dương như diethylaminoethyl.
The negative charges on the protein displace the counterion (chloride is shown) and stick to the bead.
Các ion âm trên protein thay thế bằng ion khác (clorua được sử dụng) và dính vào hạt.
24

After washing the coulnm, the protein is eluted using another negative ion.
Sau khi rửa cột, protein được tách rửa bằng cách sử dụng một ion âm khác.
Sodium chloride in a concentration gradient is commonly used, and the more negative charges on a
protein, the better it sticks, and the more NaCl is needed to displace it.
Natri clorua trong một gradient nồng độ thường được sử dụng, và nhiều ion âm trên một
protein, tốt hơn cho nó dính, và nhiều NaCl là cần thiết để thay thế nó.
A cation exchange column works the same, except that the charge on the bead is negative, and proteins
stick by their positively charged residues.
Một cột trao đổi cation hoạt động giống nhau, ngoại trừ việc điện tích trên hạt là âm tính, và các
protein dính bởi dư lượng tích điện dương của chúng.
5. Affinity Chromatography. Affinity chromatography is used to isolate one particular protein from
a mixture, as shown in the figure below.
Sắc ký ái lực. Sắc ký ái lực được sử dụng để cô lập một protein đặc biệt từ một hỗn hợp, như
trong hình bên dưới.
An epoxysepharose gel is allowed to react with a ligand that has an affinity for the protein of
interest, and the protein mixture is then added to the column.
Một gel epoxysepharose được phép phản ứng với một phối tử có ái lực với protein quan tâm, và
hỗn hợp protein sau đó được thêm vào cột.
Only the protein that binds to the ligand will stick.
Chỉ có protein liên kết với phối tử sẽ dính vào.
After washing the column to remove the rest of the protein, the protein of interest is eluted using a salt
gradient.
Sau khi rửa cột để loại bỏ phần còn lại của protein, protein quan tâm được tách rửa bằng cách sử
dụng một muối gradient.
25

6. Enzyme-Linked Immunosorbent Assay (ELISA). Enzyme-linked immunosorbent assay, or
ELISA, depends on the reaction of a predetermined protein with a specific antibody to form a complex.
Xét nghiệm Immunosorbent Enzyme-Linked (ELISA). Xét nghiệm miễn dịch liên kết enzyme,
hoặc ELISA, phụ thuộc vào phản ứng của một protein được xác định trước với một kháng thể
đặc hiệu để tạo thành phức hợp.
This method is extremely sensitive, and can distinguish between two proteins that differ by only one
amino acid.
Phương pháp này cực kỳ nhạy cảm và có thể phân biệt giữa hai loại protein khác nhau chỉ bằng
một axit amin
A serum or blood sample is added to the specific antibody which has been bound to a polymer support,
and the first complex forms.
Một mẫu huyết thanh hoặc máu được thêm vào kháng thể cụ thể đã được liên kết với một hỗ trợ
polymer, và các hình thức phức tạp đầu tiên
A second antibody, specific for the protein of interest but linked to an enzyme is then added, forming a
complex that is bound to an active enzyme.
Một kháng thể thứ hai, cụ thể cho protein quan tâm nhưng liên kết với một enzyme sau đó được
thêm vào, tạo thành một phức hợp liên kết với một enzyme hoạt động.
The enzyme carries out the conversion of a non-colored or non-fluorescent substrate to a colored or
fluorescent product, which is measured.
Enzyme thực hiện chuyển đổi chất nền không màu hoặc không huỳnh quang thành sản phẩm có
màu hoặc huỳnh quang, cái mà được đo.
The more color that is produced, the more of the protein of interest that is present.
Càng nhiều màu được tạo ra, thì càng có nhiều protein quan tâm.
This technique is the basis for many diagnostic tests, including pregnancy tests where human chorionic
gonadotropin is measured.
Kỹ thuật này là cơ sở cho nhiều xét nghiệm chẩn đoán, bao gồm các xét nghiệm mang thai trong
đó gonadotropin chorionic được đo.
26

Specific Examples of Protein Structure and Function
Ví dụ cụ thể về cấu trúc và chức năng protein
1. The Renin-Angiotensin-Aldosterone System. The renin-angiotensin-aldosterone system is used by the
body to regulate blood pressure (see the figure below).
Hệ thống Renin-Angiotensin-Aldosterone. Hệ thống renin-angiotensin-aldosterone được cơ thể sử
dụng để điều chỉnh huyết áp (xem hình bên dưới).
In response to lowered blood pressure, the kidney releases the protease renin, which cleaves the inactive, 14
amino acid peptide angiotensinogen to another inactive peptide, the decapeptide angiotensin I.
Để đáp ứng với huyết áp hạ xuống, thận giải phóng protease renin, cái mà không hoạt động, 14 axit
amin trong chuỗi peptid angiotensinogen thành chuỗi peptid không hoạt động khác là decapeptide
angiotensin I.
A second enzyme, angiotensin converting enzyme (ACE), converts this decapeptide to its active form, the
octapeptide angiotensin II.
Một enzyme thứ hai, men chuyển đổi angiotensin (ACE), chuyển đổi decapeptide này thành dạng hoạt
động của nó, octapeptide angiotensin II.
Angiotensin II is a potent vasoconstrictor that is about 40 times more potent than norepinephrine at raising
vascular pressure.
Angiotensin II là một chất co mạch mạnh có hiệu lực mạnh gấp 40 lần so với norepinephrine khi tăng
áp lực mạch máu.
In addition, angiotensin II stimulates the release of aldosterone, a steroid hormone that causes the kidney to
reabsorb sodium and water, thus raising blood pressure by an osmotic effect.
Ngoài ra, angiotensin II kích thích sự giải phóng aldosterone, một hormone steroid làm cho thận tái hấp
thu natri và nước, do đó làm tăng huyết áp bằng hiệu ứng thẩm thấu.
Angiotensin II is ultimately inactivated by a third peptidase called angiotensinase, which renders the hormone
inactive.
27

Angiotensin II cuối cùng bị không hoạt động bởi một peptidase thứ ba gọi là angiotensinase, làm cho
hormone không hoạt động.
The renin-angiotensin-aldosterone system is of great importance in the development of a common disease
known as essential hypertension.
Hệ thống renin-angiotensin-aldosterone có tầm quan trọng lớn trong sự phát triển của một bệnh thông
thường được gọi là tăng huyết áp cần thiết.
When the renin-angiotensin-aldosterone system is overactive, the basal blood pressure is elevated, putting
increased stress on the cardiovascular system.
Khi hệ thống renin-angiotensin-aldosterone hoạt động quá mức, huyết áp cơ bản được nâng lên, làm
tăng áp lực lên hệ tim mạch.
A group of compounds have been developed known as ACE inhibitors which are used quite effectively to treat
hypertension.
Một nhóm các hợp chất đã được phát triển được gọi là chất ức chế ACE được sử dụng khá hiệu quả để
điều trị tăng huyết áp.
Since they prevent the conversion of angiotensin I to angiotensin II, they prevent the elevation of blood
pressure seen in essential hypertension.
Vì chúng ngăn cản sự chuyển đổi angiotensin I thành angiotensin II, chúng ngăn ngừa sự tăng huyết áp
quan trọng được thấy trong chứng tăng huyết áp.
2. Oxytocin and Vasopressin. Oxytocin and vasopressin are two peptide hormones with very similar
structure, but with very different biological activities.
Oxytocin và Vasopressin. Oxytocin và vasopressin là hai hormon peptide có cấu trúc rất giống nhau,
nhưng với các hoạt động sinh học rất khác nhau
Their primary sequences are shown below.
Trình tự chính của chúng được hiển thị bên dưới.
Interestingly, their structures only differ by one amino acid residue (the hydrophobic LEU number 8 in
oxytocin is replaced by a hydrophilic ARG residue in vasopressin).
Điều thú vị là, cấu trúc của chúng chỉ khác nhau bởi một lượng axit amin (kỵ nước LEU số 8 trong
oxytocin được thay thế bởi một dư lượng ARG ưa nước trong vasopressin).
Oxytocin is a potent stimulator of uterine smooth muscle, and also stimulates lactation.
Oxytocin là một chất kích thích mạnh mẽ cho cơ trơn tử cung, và cũng kích thích cho con bú.
However, vasopressin, also know as antidiuretic hormone (ADH), has no effect on uterine smooth muscle, but
causes reabsorbtion of water by the kidney, thus increasing blood pressure.
Tuy nhiên, vasopressin còn được gọi là hormone chống lợi tiểu (ADH), không có tác dụng trên cơ trơn
tử cung, nhưng gây ra sự tái hấp thu nước bởi thận, do đó làm tăng huyết áp.
28

3. Insulin and Glucagon. Insulin is an extremely important peptide hormone that is produced by the beta
cells of the Islet of Langerhans in the pancreas.
Insulin và Glucagon. Insulin là một hormone peptide cực kỳ quan trọng được sản xuất bởi các tế bào
beta của Islet Langerhans trong tuyến tụy.
It has 51 amino acids, three disulfide crosslinks, and is comprised of two seperate chains, termed A and
B. Insulin has a number of important effects on cells in the body including:
Nó có 51 axit amin, ba liên kết disulfide, và bao gồm hai chuỗi riêng biệt, được gọi là A và B. Insulin
có một số tác dụng quan trọng trên các tế bào trong cơ thể bao gồm:
1. Stimulation of glycolysis (glucose breakdown).
1. Kích thích glycolysis (phân hủy glucose).
2. Stimulation of glycogen formation (a storage form for glucose).
2. Kích thích sự hình thành glycogen (một dạng lưu trữ cho glucose).
3. Enhancement of the rate of fatty acid biosynthesis.
3. Tăng cường tỷ lệ sinh tổng hợp acid béo.
4. Stimulation of the entry of glucose into cells.
4. Kích thích sự xâm nhập của glucose vào tế bào.
5. Overall reduction of blood glucose levels.
5. Giảm tổng mức đường huyết.
Insulin is not synthesized in active form, but is first made as a single inactive peptide chain called
preproinsulin (see the figure below).
Insulin không được tổng hợp dưới dạng hoạt động, nhưng lần đầu tiên được tạo thành một chuỗi
peptide không hoạt động duy nhất được gọi là preproinsulin (xem hình bên dưới).
Preproinsulin has no crosslinks, and in addition to the A and B chain, has two additional portions called the
signal sequence and the connecting (C) peptide.
Preproinsulin không có liên kết chéo, và ngoài chuỗi A và B, có hai phần bổ sung được gọi là chuỗi tín
hiệu và peptide kết nối (C).
The signal sequence informs the cell that insulin is being made, and that the finished preproinsulin should be
deposited outside the cell.
Trình tự tín hiệu thông báo cho tế bào biết rằng insulin đang được tạo ra, và rằng preproinsulin đã hoàn
thành nên được gửi bên ngoài tế bào.
The C-peptide is necessary to allow preproinsulin to fold in the correct conformation to ultimately produce
active insulin.
29

C-peptide là cần thiết để cho phép preproinsulin gấp lại trong cấu tạo chính xác để cuối cùng sản xuất
insulin hoạt tính.
Preproinsulin is processed by a two step procedure; in the first step, the signal sequence is cleaved by a
peptidase, and two of the three crosslinks are formed to give a new but still inactive peptide called proinsulin.
Preproinsulin được xử lý bằng quy trình hai bước; trong bước đầu tiên, trình tự tín hiệu được phân tách
bởi một peptidase, và hai trong số ba liên kết được hình thành để tạo ra một peptit mới nhưng vẫn
không hoạt động được gọi là proinsulin.
A second peptidase then cleaves the C-peptide, and an internal disulfide forms to produce insulin.
Một peptidase thứ hai sau đó tách C-peptide và một dạng disulfide bên trong để tạo ra insulin.
Glucagon is a peptide hormone that is formed in the alpha cells of the Islets of Langerhans in the pancreas.
Glucagon là một hormone peptide được hình thành trong các tế bào alpha của các Islet Langerhans
trong tuyến tụy.
It is a single chain peptide consisting of 29 amino acid residues, and has effects which oppose insulin,
including:
Nó là một chuỗi peptid đơn bao gồm 29 dư lượng axit amin, và có tác dụng chống lại insulin, bao gồm:
Down regulation of glycolysis.
Quy luật giảm glycolysis.
Enhancement of the rate of glycogenolysis (glycogen breakdown).
Tăng cường tỷ lệ glycogenolysis (glycogen phân tích).
Reduction in the rate of fatty acid synthesis.
Giảm tỷ lệ tổng hợp acid béo.
30

Enhancement of blood glucose levels.
Tăng cường lượng đường trong máu.
4. Hemoglobin. Hemoglobin A (HbA) is a tetrameric protein which consists of two alpha chains and two
beta chains, and comprises 98% of human hemoglobin A.
Hemoglobin. Hemoglobin A (HbA) là một protein tetrameric bao gồm hai chuỗi alpha và hai chuỗi
beta, và bao gồm 98% hemoglobin A của con người.
There is a heme group and an oxygen binding site on each subunit; therefore, each molecule of HbA can carry
4 molecules of oxygen.
Có một nhóm heme và một vị trí gắn kết oxy trên mỗi tiểu đơn vị; do đó, mỗi phân tử HbA có thể
mang 4 phân tử oxy.
There are other forms of human hemoglobin A, the most common being HbA2, which has two alpha chains and
two delta chains, and accounts for 2% of HbA.
Có các dạng khác của hemoglobin A của con người, phổ biến nhất là HbA2, có hai chuỗi alpha và hai
chuỗi delta, và chiếm 2% HbA.
Hemoglobin is an example of an allosteric protein, i.e. its function can be altered by the binding of some
external substance (called the effector) at a site on the molecule other than the active site (the allosteric site).
Hemoglobin là một ví dụ về một protein allosteric, tức là chức năng của nó có thể bị thay đổi bởi sự
ràng buộc của một số chất bên ngoài (gọi là effector) tại một vị trí trên phân tử khác với vị trí hoạt động
(allosteric).
When an allosteric effector binds to a protein, it induces a conformational change which turns the function of
the protein either on (positive allosterism) or off (negative allosterism).
Khi một effector allosteric liên kết với một protein, nó gây ra một sự thay đổi cấu hình mà biến chức
năng của protein hoặc trên (allosterism dương cực) hoặc tắt (allosterism âm cực)
In the case of hemoglobin, the allosteric effector is 2,3-diphosphoglycerate (2,3-DPG), which causes
hemoglobin to have 1/26th of its normal affinity for oxygen.
Trong trường hợp hemoglobin, tác nhân allosteric là 2,3-diphosphoglycerate (2,3-DPG), khiến
hemoglobin có 1 / 26th ái lực bình thường của nó đối với oxy.
This is an important issue, since 2,3-DPG in the tissues triggers the release of oxygen at the correct location.
Đây là một vấn đề quan trọng, vì 2,3-DPG trong các mô gây ra sự phóng thích oxy ở đúng vị trí.
Hemoglobin also exhibits cooperativity, which is a phenomenon wherin the binding of one molecule to a
protein with more that one active site influences the ease of binding of subsequent molecules.
31

Hemoglobin cũng thể hiện tính hợp tác, đó là một hiện tượng trong đó sự gắn kết của một phân tử với
một protein với nhiều hơn một điểm hoạt động ảnh hưởng đến sự dễ dàng ràng buộc của các phân tử
tiếp theo.
Cooperativity can be positive (the second molecule binds more easily), or negative (the second molecule binds
less easily).
Hợp tác có thể dương (phân tử thứ hai liên kết dễ dàng hơn), hoặc âm (phân tử thứ hai liên kết ít dễ
dàng hơn)
In the case of hemoglobin, the binding of oxygen to the four sites of hemoglobin is an example of positive
cooperativity.
Trong trường hợp hemoglobin, sự gắn kết oxy với bốn vị trí của hemoglobin là một ví dụ về sự hợp
dương.
As shown in the figure below, hemoglobin can also exist in a glycosylated form known as HbA1C.
Như thể hiện trong hình bên dưới, hemoglobin cũng có thể tồn tại dưới dạng glycosyl hóa được gọi là
HbA1C.
HbA1C is formed when the amino terminus of HbA reacts with glucose, first reversibly forming an aldimin or
Schiff's Base, and then undergoing an irreversible Amadori rearrangement to afford the ketamine form
HbA1C.
HbA1C được hình thành khi đầu cuối amino của HbA phản ứng với glucose, đầu tiên hình thành đảo
ngược một aldimin hoặc Schiff's Base, và sau đó trải qua một sự sắp xếp lại Amadori không thể đảo
ngược đủ khả năng tạo thành ketamine hình thức của HbA1C.
In normal patients, HbA1C accounts for about 3-5% of HbA, but in diabetics who have elevated blood glucose
for extended periods, this number can reach 6 to 15%.
Ở những bệnh nhân bình thường, HbA1C chiếm khoảng 3-5% HbA, nhưng ở những bệnh nhân tiểu
đường có đường huyết tăng cao trong thời gian dài, con số này có thể đạt tới 6 đến 15%.
Physicians can measure HbA1C, and are using it as a reliable way to monitor how well diabetic patients are
complying with their insulin therapy.
Các bác sĩ có thể đo HbA1C và đang sử dụng nó như một cách đáng tin cậy để theo dõi bệnh nhân tiểu
đường tuân theo với insulin được điều trị như thế nào.
5. Collagen. Collagen is a connective tissue protein that is found in skin, bone, tendons, cartilage, the
cornea, etc..
32

Collagen. Collagen là một protein mô liên kết được tìm thấy trong da, xương, gân, sụn, giác mạc, vv ..
It is quite insoluble in water, and is composed of two types of chain termed alpha-1 and alpha-2.
Nó gần như không hòa tan trong nước, và bao gồm hai loại chuỗi được gọi là alpha-1 và alpha-2.
In the amino acid sequence of collagen, about every 3rd amino acid is a GLY residue, and there are many
prolines which are hydroxylated to form hydroxyproline (HPRO).
Trong chuỗi axit amin của collagen, cứ khoảng 3 axit amin là có một dư lượng GLY và có nhiều
proline được hyđroxyl hóa để tạo thành hyđroxyproline (HPRO).
LYS residues are also hydroxylated in collagen to form HLYS.
Dư lượng LYS cũng được hyđroxyl hóa trong collagen để tạo thành HLYS
These additional sidechain OH residues allow for extra strength due to H-bonding, and the GLY residues allow
the protein to coil more tightly, since they fit on the inside of the helix.
Bổ sung trong chuỗi dư lượng OH cho phép tăng thêm sức mạnh do liên kết H và dư lượng GLY cho
phép protein cuộn chặt hơn, vì chúng nằm gọn bên trong chuỗi xoắn.
In a collagen fiber, three of these helices are coiled together to form a rope-like structure called a superhelical
coil.
Trong một sợi collagen, ba trong số các xoắn này được cuộn lại với nhau để tạo thành một cấu trúc
giống như sợi dây gọi là cuộn dây siêu xoắn.
It is this structure that gives collagen its great strength.
Chính cấu trúc này mang lại cho collagen sức mạnh tuyệt vời.
Collagen structure can be disrupted in diseases such as scurvy, which is a lack of ascorbic acid, a cofactor in the
hydroxylation of proline.
Cấu trúc collagen có thể bị phá vỡ trong các bệnh như scurvy, đó là thiếu axit ascobic, một đồng yếu tố
trong quá trình hyđroxyl hóa proline
In addition, collagen structure is disrupted in rheumatoid arthritis.
Ngoài ra, cấu trúc collagen bị phá vỡ trong viêm khớp dạng thấp.
Return to the PSC 3110 Homepage
33

34

Protein Structure
Cấu trúc protein
Different Levels of Protein Structure
Các cấp độ khác nhau của cấu trúc protein
The wide variety of 3-dimensional protein structures corresponds to the diversity of functions proteins fulfill.
Sự đa dạng của cấu trúc protein 3 chiều tương ứng với sự đa dạng của các chức năng mà protein phải
có.
Proteins fold in three dimensions.
Protein gấp trong ba chiều.
Protein structure is organized hierarchically from so-called primary structure to quaternary structure. Cấu trúc
protein được tổ chức theo cấp bậc từ cái gọi là cấu trúc chính đến cấu trúc bậc bốn.
Higher-level structures are motifs and domains.
Cấu trúc cấp cao hơn là motifs và domains.
Above all the wide variety of conformations is due to the huge amount of different sequences of amino acid
residues.
Trên tất cả sự phù hợp rộng rãi là do số lượng lớn các chuỗi khác nhau của dư lượng axit amin.
The primary structure is the sequence of residues in the polypedptide chain.
Cấu trúc chính là chuỗi các dư lượng trong chuỗi polypedptide.
Secondary structure is a local regulary occuring structure in proteins and is mainly formed through hydrogen
bonds between backbone atoms.
Cấu trúc thứ cấp là cấu trúc điều hòa cục bộ trong protein và chủ yếu được hình thành thông qua liên
kết hyđro giữa các nguyên tử xương sống.
So-called random coils, loops or turns don't have a stable secondary structure.
Cái gọi là cuộn ngẫu nhiên, vòng hoặc vòng không có cấu trúc thứ cấp ổn định.
There are two types of stable secondary structures: Alpha helices and beta-sheets (see Figure 3 and Figure 4).
Có hai loại cấu trúc thứ cấp ổn định: xoắn ốc Alpha và tấm beta (xem Hình 3 và Hình 4).
Alpha-helices and beta-sheets are preferably located at the core of the protein, whereat loops prefer to reside in
outer regions.
Xoắn ốc Alpha và tấm beta tốt nhất là nằm ở lõi của protein, trong đó các vòng lặp hơn ở trong các
khu vực bên ngoài.
35

Figure 3: An alpha helix:
The backbone is formed as a helix.
An ideal alpha helix consists
of 3.6 residues per complete turn.
The side chains stick out.
There are hydrogen bonds
between the carboxy group of amino acid n
and the amino group of another amino acid n+4 [1][2].
The mean phi angle is -62 degrees
and the mean psi angle is -41 degrees [3].
(see also section on Helical Wheels)
Hình 3: Một chuỗi xoắn alpha:
Xương sống được hình thành như một chuỗi xoắn.
Một chuỗi xoắn alpha lý tưởng bao gồm 3,6 dư lượng mỗi lượt hoàn thành.
Các chuỗi bên dính ra.
Có liên kết hydro giữa nhóm carboxy của axit amin n và nhóm amino của một axit amin khác n + 4 [1]
[2].
Góc phi trung bình là -62 độ và góc psi trung bình là -41 độ [3].
36

Figure 4: An antiparallel beta sheet.
Beta sheets are created,
when atoms of beta strands are hydrogen bound.
Beta sheets may consist of parallel strands,
antiparallel strands or out of a mixture
of parallel and antiparallel strands [4].
Hình 4: Một tấm beta không song song.
Các tấm Beta được tạo ra khi các nguyên tử của chuỗi beta bị ràng buộc bởi liên kết hyđro.
Các tấm beta có thể bao gồm các sợi song song, sợi không song song hoặc ra ngoải hỗn hợp
của các sợi song song và không song song [4].
Tertiary structure describes the packing of alpha-helices, beta-sheets and random coils with respect to each
other on the level of one whole polypeptide chain.
Cấu trúc bậc ba mô tả việc đóng các chuỗi xoắn alpha, tấm beta và cuộn ngẫu nhiên với những mối
quan hệ khác nhau ở cấp độ của một chuỗi polypeptide.
Figure 5 shows the tertiary structure of Chain B of Protein Kinase C Interacting Protein.
Hình 5 cho thấy cấu trúc bậc ba của Chuỗi B của Protein Kinase C Tương tác Protein.
37

Figure 5: Chain B of Protein Kinase C Interacting Protein.
Helices are visualized as ribbons and
extended strands of betasheets by broad arrows.
(the figure was obtained by using rasmol
and the PDB-file corresponding to PDB-ID 1AV5
stored at PDB, the Brookhaven Protein Data Bank)
Hình 5: Chuỗi B của Protein Kinase C Tương tác Protein.
Xoắn ốc được hình dung như ruy băng và chuỗi tấm beta mở rộng bằng mũi tên rộng.
(Con số thu được bằng cách sử dụng rasmol và tệp PDB tương ứng với PDB-ID 1AV5 được lưu trữ tại
PDB, Ngân hàng dữ liệu protein Brookhaven)
Quaternary structure only exists, if there is more than one polypeptide chain present in a complex protein.
Cấu trúc bậc bốn chỉ tồn tại, nếu có nhiều hơn một chuỗi polypeptide có trong một protein phức tạp.
Then quaternary structure describes the spatial organization of the chains.
Sau đó, cấu trúc bậc bốn mô tả tổ chức không gian của các chuỗi.
Figure 6 shows both, Chain A and Chain B of Protein Kinase C Interacting Protein forming the quaternary
structure.
Hình 6 cho thấy cả hai, Chuỗi A và Chuỗi B của Protein Kinase C Tương tác Protein tạo thành cấu trúc
bậc bốn.
38

Figure 6: Quaternary structure of
Protein Kinase C Interacting Protein.
(the figure was obtained by using rasmol
and the PDB-file corresponding to PDB-ID 1AV5
stored at PDB, the Brookhaven Protein Data Bank)
Hình 6: Cấu trúc bậc bốn của Protein Kinase C Tương tác Protein.
(Con số thu được bằng cách sử dụng rasmol và tệp PDB tương ứng với PDB-ID 1AV5 được lưu trữ tại
PDB, Ngân hàng dữ liệu protein Brookhaven)
exercise 1
Motifs and domains are combinations of secondary structures.
Motifs và domain là sự kết hợp của các cấu trúc thứ cấp.
Motifs only consist out of few secondary structures.
Motifs chỉ bao gồm một vài cấu trúc thứ cấp.
They may but need not have a function.
Chúng có thể có nhưng không cần phải có chức năng.
A domain is more complex. It is usually defined as a modular functional unit folding independently.
Một domain thì phức tạp hơn. Nó thường được định nghĩa là một đơn vị chức năng mô-đun gấp lại độc lập.
39

Bacteriology at UW- Madison
Ken Todar's Microbial World
Thế giới vi sinh vật của Ken Todar
University of Wisconsin – Madison
Đại học Wisconsin- Madison
Chemical and Molecular Composition of Microbes
Thành phần hóa học và phân tử của vi khuẩn
From atoms to elements to molecules to macromolecules to life
Từ nguyên tử đến nguyên tố đến phân tử đến đại phân tử đến sự sống
Chemistry is essential to the study of living things.
Hóa học là điều cần thiết để nghiên cứu các sinh vật sống.
Not to sound irreverent, but much of life is based on chemical reactions.
Không phải nói quá, nhưng phần lớn sự sống dựa trên các phản ứng hóa học.
This article will address a few principles of chemistry and biochemistry to prepare you for these topics which
will inevitably come up in The Microbial World.
Bài viết này sẽ đề cập đến một vài nguyên tắc hóa học và hóa sinh để chuẩn bị cho bạn những chủ đề
này cái mà sẽ xuất hiện trong Thế giới vi sinh vật.
All matter in the Universe is composed of elements.
Tất cả vật chất trong Vũ trụ bao gồm các nguyên tố
It is the elements that are identified and described in the Periodic Table of the Elements (Table 1), familiar to
all beginning chemistry students.
Đó là các nguyên tố được xác định và mô tả trong Bảng tuần hoàn các nguyên tố (Bảng 1), quen thuộc
với tất cả các sinh viên hóa học ban đầu.
Elements are made up of atoms which consist of a variety of subatomic particles, the most important of which
in biology are the negatively-charged electron (e - ) and the positively-charged proton (H + ).
Các nguyên tố được tạo thành từ các nguyên tử bao gồm nhiều hạt hạ nguyên tử, trong đó quan trọng
nhất trong sinh học là electron tích điện âm (e - ) và proton tích điện dương (H + ).
Each element has distinct properties due to the distinct nature of its atom and the behavior of electrons, protons
and other subatomic particles in its make-up.
Mỗi nguyên tố có các tính chất riêng biệt do tính chất riêng biệt của nguyên tử và thành phần của các
electron, proton và các hạt hạ nguyên tử khác trong cấu tạo của nó.
40

The atom is the fundamental unit of an elements and cannot be broken down further without changing the
properties of the element.
Nguyên tử là đơn vị cơ bản của một nguyên tố và không thể bị phá vỡ thêm mà không làm thay đổi tính
chất của nguyên tố.
If an atom loses or gains one or more electrons, it will acquire an electrical charge.
Nếu một nguyên tử bị mất đi hoặc nhận thêm một hoặc nhiều electron, nó sẽ bị thay đổi điện tích.
Such atoms are referred to as ions.
Các nguyên tử như vậy được gọi là các ion.
Thus, if a sodium (Na) atom were to lose an electron it would acquire a positive charge and be symbolized Na + .
Do đó, nếu một nguyên tử natri (Na) bị mất 1electron, nó sẽ trở thành điện tích dương và được ký hiệu là Na + .
If a chlorine (Cl) atom were to gain an electron it would symbolized Cl - .
Nếu một nguyên tử clo (Cl) nhận thêm 1 electron, nó sẽ có kí hiệu là Cl - .
Positively charged ions are called cations; negatively charged ions are anions.
Các ion tích điện dương được gọi là cation; các ion tích điện âm gọi là anion.
Table 1. Image PeriodicTable.jpg. The Periodic Table of Elements. Given in the table are the distinct characteristics of the
atom that comprises the element: 1. atomic number of the element (in the upper right corner of the element symbol) is the
number of protons in the atom; atomic weight (below the symbol of the element) is derived from the combined weight of
electrons, neutrons and protons which make up the atom. The atomic weight of an element must be known to calculate the
molecular weight of a chemical compound that is formed when elements bond together together into molecules. The major
elements of living systems are C, H, O, N, S, and P. Minor elements are Na, Mg, K, Ca, Mn, Fe, Co, Ni, Cu and Zn.
Bảng 1. Hình ảnh periodicTable.jpg. Bảng tuần hoàn các nguyên tố. Cho trong bảng là các đặc điểm
riêng biệt của nguyên tử bao gồm nguyên tố: 1. số nguyên tử của nguyên tố (ở góc trên bên phải của ký
41

hiệu nguyên tố) là số lượng proton trong nguyên tử; trọng lượng nguyên tử (dưới ký hiệu của nguyên
tố) có nguồn gốc từ trọng lượng kết hợp của các electron, nơtron và proton tạo nên nguyên tử. Trọng
lượng nguyên tử của một nguyên tố phải được biết để tính trọng lượng phân tử của hợp chất hóa học
được hình thành khi các nguyên tố liên kết với nhau thành các phân tử. Các yếu tố chính của hệ thống
sống là C, H, O, N, S và P. Các nguyên tố nhỏ là Na, Mg, K, Ca, Mn, Fe, Co, Ni, Cu và Zn.
A cell, the fundamental unit of life on Earth, is composed of organic matter, the exact definition of which will
be given below.
Một tế bào, đơn vị cơ bản của sự sống trên Trái đất, bao gồm các chất hữu cơ, định nghĩa chính xác sẽ
được đưa ra dưới đây.
Organic material is made up of a relatively small handful of elements, cells being composed of over 97%
carbon (C), oxygen (O), nitrogen (N), hydrogen (H), phosphorus (P) and sulfur (S).
Vật liệu hữu cơ được tạo thành từ một số ít các nguyên tố, các tế bào được tạo thành từ hơn 97%
carbon (C), oxy (O), nitơ (N), hyđro (H), phot pho (P) và lưu huỳnh (S).
Table 2. The major elements of bacteria
Bảng 2. Các nguyên tố chính của vi khuẩn
Carbon C 50%
Oxygen O 20
Nitrogen N 15
Hydrogen H 8
Phosphorus P 3
Sulfur S 1
When two or more elements interact with one another and achieve stability, a chemical compound is formed.
Khi hai hoặc nhiều nguyên tố tương tác với nhau và đạt được sự ổn định, một hợp chất hóa học được
hình thành.
The smallest part of the compound that retains the chemical properties of the compound is termed a molecule.
Phần nhỏ nhất của hợp chất tạo thành các tính chất hóa học của hợp chất được gọi là phân tử.
The atoms in a molecule are joined to one another by some sort of chemical bond.
Các nguyên tử trong phân tử được nối với nhau bằng một loại liên kết hóa học nào đó.
Thus, two atoms of oxygen (O) joined together form O 2 , or molecular oxygen; two atoms of nitrogen (N) joined
together form N 2 (nitrogen gas); carbon (C) bonded with two atoms of O forms CO 2 (carbon dioxide), the
predominant gases in earth's atmosphere.
Do đó, hai nguyên tử oxy (O) liên kết với nhau tạo thành O 2 , hoặc oxy phân tử; hai nguyên tử nitơ (N)
liên kết với nhau tạo thành N 2 (khí nitơ); carbon (C) liên kết với hai nguyên tử O tạo thành CO 2 (carbon
đioxit), các khí chủ yếu trong khí quyển trái đất.
Two atoms of hydrogen (H) joined to an atom of oxygen form a molecule of H 2 O or water, which is the
predominant liquid on the planet.
Hai nguyên tử hydro (H) kết hợp với một nguyên tử oxy tạo thành một phân tử H 2 O hoặc nước, là chất
lỏng chiếm ưu thế trên hành tinh.
42

Table 3. Major types of chemical bonds in biological molecules
Bảng 3. Các loại liên kết hóa học chính trong các phân tử sinh học
Ionic bond: Force that hods ions together in a molecule
Liên kết ion: Lực hút tĩnh điện các ion lại với nhau trong một phân tử
Covalent Bond: Force resulting from sharing electrons among the atoms of a molecule
Liên kết cộng hóa trị: Lực liên kết bằng cách dùng chung electron giữa các nguyên tử của phân tử
Hydrogen Bond: The force from attractions between oppositely charged poles of adjacent molecules
Liên kết hyđro: Lực hút của các cực tích điện trái dấu của các phân tử liền kề.
When a covalent bond is formed between a carbon atom (C) and a hydrogen atom (H), an organic molecule is
born.
Khi liên kết cộng hóa trị được hình thành giữa nguyên tử carbon (C) và nguyên tử hyđro (H), một phân
tử hữu cơ được tạo ra.
Since carbon atoms can bond to themselves in chains of great length, and since each carbon atom has four
bonding sites to other atoms, elements or molecules, it makes sense to think that there are endless possibilities
for the structure of different organic molecules.
Vì các nguyên tử carbon có thể liên kết với nhau theo chuỗi có chiều dài lớn và vì mỗi nguyên tử
carbon có bốn vị trí liên kết với các nguyên tử, nguyên tố hoặc phân tử khác, nên có ý nghĩa rằng cấu
trúc của các phân tử hữu cơ khác nhau có nhiều khả năng khác nhau.
First, let's just look at some possibilities for a "one-carbon" organic molecule.
Đầu tiên, chúng ta hãy xét một số khả năng cho một phân tử hữu cơ "một carbon".
CH 4 is methane, or natural gas
CH 4 là metan, hoặc khí tự nhiên
CH 3 OH is methanol an alcohol that is an excellent fuel but causes blindness if you drink it
CH 3 OH là metanol một loại rượu là nhiên liệu tuyệt vời nhưng gây mù nếu bạn uống nó
HCHO is formaldehyde, the stuff they will try to embalm you with
HCHO là formaldehyd, thứ mà chúng dùng để ướp xác bạn
HCOOH is formic acid, put into insecticides and used in the dye industry
HCOOH là axit formic, được đưa vào thuốc trừ sâu và được sử dụng trong ngành công nghiệp nhuộm
HCN is cyanide, a powerful respiratory poison
HCN là cyanide, một chất độc mạnh cho hô hấp
CO(NH 2 ) 2 is urea, a waste product in urine (Actually, urea doesn't contain a carbon to hydrogen bond (C-H),
but it nonetheless should be considered an "organic" molecule.)
CO (NH 2 ) 2 là urê, một chất thải trong nước tiểu (Trên thực tế, urê không chứa liên kết carbon với hyđro
(C-H), nhưng dù sao nó cũng nên được coi là một phân tử "hữu cơ")
43

Image C-1.jpg. Some 1-Carbon organic molecules
As the number of carbon atoms in an organic molecule is increased, correspondingly-different organic
compounds are created.
Khi số lượng nguyên tử carbon trong một phân tử hữu cơ tăng lên, các hợp chất hữu cơ khác nhau được
tạo ra.
Example are given in the table below.
Ví dụ được ghi trong bảng sau.
44

Image C-2.jpg. Some C-2 and C-3 organic molecules
Depending on the occurrence of so-called "functional groups" on an organic molecule, it will have particular
chemical properties and activities.
Tùy thuộc vào sự xuất hiện của cái gọi là "nhóm chức" trên một phân tử hữu cơ, nó sẽ có các tính chất
và hoạt động hóa học cụ thể.
Some important functional groups in biological molecules are listed and described below:
Một số nhóm chức quan trọng trong các phân tử sinh học được liệt kê và mô tả dưới đây:
-CH 3 methyl group, the beginning group of fatty acids, many amino acids, some vitamins
-CH 3 nhóm methyl, nhóm khởi đầu của axit béo, nhiều axit amin, một số vitamin
-NH 3 amino group, seen in amino acids, peptides and proteins
- Nhóm amin -NH 3 , được thấy trong các axit amin, peptide và protein
-PO 4 phosphate group that occurs in phospholipids, nucleotides and some vitamins
Nhóm -PO 4 phosphate xuất hiện trong phospholipids, nucleotide và một số vitamin
-SH sulfhydryl group in certain amino acids, vitamins and proteins
- SH nhóm sulfhydryl trong một số axit amin, vitamin và protein
- OH hydroxyl group seen in alcohols and sugars
45

-OH nhóm hydroxyl tìm thấy trong rượu và đường
-CHO is an aldehyde group as in acetaldehyde or formaldehyde
- CHO là một nhóm aldehyd như trong acetaldehyd hoặc formaldehyd
- C=O is a ketone group characteristic of key compounds in important metabolic pathways
- C = O là một nhóm xeton đặc trưng của các hợp chất chính trong các quá trình trao đổi chất quan
trọng
-COOH is a carboxyl group, as in carboxylic acids and fatty acids
- COOH là một nhóm carboxyl, ở trong axit cacboxylic và axit béo
Image FunctionalGroups.jpg. Some important functional groups in molecules encountered in microbiology
46

Chức năng hình ảnh Group.jpg. Một số nhóm chức quan trọng trong phân tử gặp phải trong vi sinh
In any case, different arrangements of C, H, O, N, P and S atoms comprise the the molecules that make up the
structural and functional components of cellular life.
Trong mọi trường hợp, sự sắp xếp khác nhau của các nguyên tử C, H, O, N, P và S bao gồm các phân
tử tạo nên các thành phần cấu trúc và chức năng của sự sống tế bào
But usually this requires that these monomeric "small" molecules be polymerized into polymeric "large"
molecules called macromolecules.
Nhưng thông thường, điều này đòi hỏi các phân tử "nhỏ" monome này phải được trùng hợp thành các
phân tử "lớn" polyme gọi là đại phân tử.
There are four fundamental types of macromolecules that occur in all forms of cells.
Có bốn loại đại phân tử cơ bản xảy ra trong tất cả các dạng tế bào.
Polysaccharides are composed of carbohydrate (sugar) molecules; lipids are composed of fatty acids;
proteins are composed of amino acid molecules; and nucleic acids (DNA and RNA) are made up of
molecules called nucleotides.
Polysacarit bao gồm các phân tử carbohyđrate (đường); lipit bao gồm các axit béo; protein bao gồm các
phân tử axit amin; và axit nucleic (ADN và ARN) được tạo thành từ các phân tử được gọi là nucleotide
These are the molecules of microbes and all other forms of life.
Đây là các phân tử của vi khuẩn và tất cả các dạng sống khác.
Table 4: Macromolecules that make up cell material
Bảng 4: Các đại phân tử tạo nên vật liệu tế bào
Macromolecul
e
Đại phân tử
Proteins
Primary Subunits
Tiểu đơn vị
amino acids
axit amin
Polysaccharides sugars or other
carbohydrate molecules
(Đường hoặc các phân tử
carbohiđrate khác)
Where found in a bacterial cell
Nơi tìm thấy trong tế bào vi khuẩn
Phospholipids fatty acids Membranes (màng tế bào)
Nucleic Acids
(DNA/RNA)
nucleotides
Flagella, pili, cell walls (thành tế bào), cytoplasmic
membranes(màng tế bào), ribosomes, cytoplasm (tế bào chất) (as
enzymes) (như enzyme)
capsules, inclusions (storage), cell walls (thành tế bào)
DNA: nucleus, nucleoid (chromosome), plasmids
rRNA: ribosomes; mRNA, tRNA: cytoplasm
47

How macromolecules run living systems
Làm thế nào để các đại phân tử chạy trong hệ thống sống
All microbial cells have various structural and functional components composed of macromolecules that
account for almost every aspect of their existence and behavior as cells.
Tất cả các tế bào vi sinh vật có các thành phần cấu trúc và chức năng khác nhau bao gồm các đại phân
tử chiếm gần như mọi khía cạnh của sự tồn tại và hoạt động của chúng như các tế bào
All cells have essential structural components such as a chromosome (DNA), ribosomes, a cell membrane,
and some sort of cell wall or surface layer.
Tất cả các tế bào đều có các thành phần cấu trúc chính như nhiễm sắc thể (ADN), ribosome, màng tế
bào và một số loại thành tế bào hoặc lớp bề mặt.
Also, all cells have a self-replicating genome and hundreds of enzymatic proteins that are responsible for the
business reactions of life.
Ngoài ra, tất cả các tế bào đều có bộ gen tự sao chép và hàng trăm protein enzyme chịu trách nhiệm
cho các phản ứng quan trọng của sự sống.
As discussed above, these macromolecules are made up of monomeric subunits such as carbohydrates, lipids,
nucleotides or amino acids.
Như đã thảo luận ở trên, các đại phân tử này được tạo thành từ các tiểu phân như carbohydrate, lipid,
nucleotide hoặc axit amin.
It is the arrangement or sequence in which the subunits are put together, called the primary structure of the
molecule, that often determines the exact properties that the macromolecule will have.
Đó là sự sắp xếp hoặc trình tự trong đó các tiểu phân được đặt cùng nhau, được gọi là cấu trúc chính
của phân tử, thường xác định các thuộc tính chính xác mà đại phân tử sẽ có
Thus, at a molecular level, the primary structure of a macromolecule determines its function or role in the cell,
and the functional aspects of cells are related directly to the structure and organization of the macromolecules in
their cell make-up.
Do đó, ở cấp độ phân tử, cấu trúc chính của đại phân tử xác định chức năng hoặc vai trò của nó trong tế
bào, và các khía cạnh chức năng của tế bào có liên quan trực tiếp đến cấu trúc và tổ chức của các đại
phân tử trong cấu tạo tế bào của chúng.
It is the diversity within the primary structure of these molecules that accounts for the diversity that exists
among life forms.
Chính sự đa dạng trong cấu trúc chính của các phân tử này dẫn đến sự đa dạng tồn tại giữa các dạng
sống.
Let us now look briefly at the composition and function of the macromolecules of microbial cells.
Bây giờ chúng ta hãy xem xét ngắn gọn về thành phần và chức năng của các đại phân tử của các tế bào
vi sinh vật.
Carbohydrates
Carbohydrates are organic compounds of carbon, hydrogen and oxygen.
48

Carbonhydrate là các hợp chất hữu cơ của carbon, hyđro và oxy.
Their empirical formula, (CH 2 O) n , is widely used as a symbol for an organic compound.
Công thức thực nghiệm của chúng, (CH 2 O) n , được sử dụng rộng rãi như một công thức tổng quát cho
một hợp chất hữu cơ.
Carbohydrates have a vital function as energy sources for many types of cells.
Carbonhydrate có chức năng quan trọng là nguồn năng lượng cho nhiều loại tế bào.
They are also found in several bacterial structures including capsules and the cell wall.
Chúng cũng được tìm thấy trong một số cấu trúc vi khuẩn bao gồm viên nang và thành tế bào.
The common notion of a carbohydrate is a sugar such as glucose or sucrose, but certain alcohols and aldehydes
also apply.
Khái niệm thông thường carbohydrate là một loại đường như glucose hoặc saccarozơ, nhưng một số
rượu và aldehyd cũng được áp dụng.
Carbohydrate molecules, also called "saccharides", can be polymerized into polysaccharides which most often
occur in microbial cells in the form of starch, glycogen and cellulose.
Các phân tử carbohydrate, còn được gọi là "sacarit", có thể được trùng hợp thành các polysacarit
thường xảy ra trong các tế bào vi sinh vật dưới dạng tinh bột, glycogen và cellulose.
Starch and glycogen are stored in microbial cells as reserves of energy; cellulose is a component of cell walls in
the protista, and otherwise is the most abundant polymer on the planet because of its occurrence in the Plant
Kingdom.
Tinh bột và glycogen được lưu trữ trong các tế bào vi sinh vật dưới dạng dự trữ năng lượng; cellulose
là một thành phần của thành tế bào trong protista, và mặt khác là polymer có nhiều nhất trên hành tinh
vì sự xuất hiện của nó trong Vương quốc Thực vật
Complex types of polysaccharides also occur in the cell surface structures of the bacteria (walls, capsules, etc.).
Các loại polysacarit phức tạp cũng xuất hiệntrong cấu trúc bề mặt tế bào của vi khuẩn (vách, viên nang,
v.v…)
Image CH1.jpg (above). Structure of two important carbohydrates, in this case the sugars fructose and glucose. Glucose and
fructose are isomers because they have identical molecular formulas (C 6 H 12 O 6 ) but different structural formulas. Glucose is
49

shown in its chain form and in its more common ring form. Glucose and fructose are monosaccharides. Two other common
sugars, sucrose and lactose, are disaccharides, because they consist of two sugars molecules bonded together. Sucrose is made
up of glucose plus fructose, and lactose is composed of glucose and galactose. Polysaccharides such as starch, glycogen or
cellulose are made up of hundreds of sugar molecules polymerized into a polysaccharide macromolecule.
Hình ảnh CH1.jpg (ở trên). Cấu trúc của hai loại carbohydrate quan trọng, trong trường hợp này là
đường fructose và glucose. Glucose và fructose là các chất đồng phân vì chúng có công thức phân tử
giống hệt nhau (C 6 H 12 O 6 ) nhưng công thức cấu tạo khác nhau. Glucose được thể hiện ở dạng chuỗi và ở
dạng vòng phổ biến hơn. Glucose và fructose là monosacarit. Hai loại đường phổ biến khác là
saccarozơ và lactose là đisacarit vì chúng bao gồm hai phân tử đường liên kết với nhau. Saccarozơ
được tạo thành từ glucose cộng với fructose, và đường sữa được tạo thành từ glucose và galactose. Các
polysacarit như tinh bột, glycogen hoặc cellulose được tạo thành từ hàng trăm phân tử đường được
trùng hợp thành một đại phân tử polysacarit.
Image CH2.jpg (below). The structure for two disaccharides and one polysaccharide. During the synthesis of the
dissaccharides water is removed from the reactants during the process. This is referred to as "dehydration synthesis". The
polysaccharide pictured is a very complex arrangement of glucose molecules that have been joined together in a linear and
branched fashion.
Hình ảnh CH2.jpg (bên dưới). Cấu trúc của hai đisacarit và một polysacarit. Trong quá trình tổng hợp
các chất hòa tan, nước được loại bỏ khỏi các chất phản ứng trong quá trình này. Điều này được gọi là
"tổng hợp mất nước". Các polysacarit trong hình là một sự sắp xếp rất phức tạp của các phân tử glucose
đã được nối với nhau theo kiểu thẳng và phân nhánh.
50

Lipids
Lipids are a broad group of organic molecules that dissolve in organic solvents such as benzene, ether or
alcohol, but generally do not dissolve in water.
Lipid là một nhóm các phân tử hữu cơ hòa tan trong dung môi hữu cơ như benzen, ete hoặc rượu,
nhưng thường không tan trong nước.
Like carbohydrates, lipids are composed of C, H and O, but the proportion of O is much lower.
Giống như carbohydrate, lipid bao gồm C, H và O, nhưng tỷ lệ O thấp hơn nhiều.
The best known lipids are fats.
Các lipit được biết đến nhiều nhất là chất béo
Fats serve living organisms including some microbes as important energy sources.
Chất béo có trong các sinh vật sống bao gồm một số vi khuẩn là nguồn năng lượng quan trọng
They are located in storage granules in bacteria and they are structural components of the cell membrane of
most organisms.
51

Chúng nằm trong các hạt lưu trữ ở vi khuẩn và chúng là thành phần cấu trúc của màng tế bào của hầu
hết các sinh vật.
Fats are made up of a 3-carbon glycerol molecule attached to 2 (or 3) long-chain fatty acids.
Chất béo được tạo thành từ một phân tử glycerol có 3 carbon gắn với 2 (hoặc 3) axit béo chuỗi dài.
Each fatty acid usually has 16 or 18 carbon atoms in the chain.
Mỗi axit béo thường có 16 hoặc 18 nguyên tử carbon trong chuỗi.
There are two major types of fatty acids The saturated fatty acids contain the maximum number of carbon to
hydrogen bonds (C-H), while the unsaturated fatty acids contain less than the maximum.
Có hai loại axit béo chính là các axit béo bão hòa chứa số lượng liên kết carbon với hyđro tối đa (C -
H), trong khi các axit béo không bão hòa chứa ít hơn mức tối đa.
An unsaturated fatty acid molecule reveals itself immediately by the occurrence of one or more double bonds
between adjacent carbon atoms (C=C).
Một phân tử axit béo không bão hòa phản ứng ngay lập tức bởi sự xuất hiện của một hoặc nhiều liên
kết đôi giữa các nguyên tử carbon liền kề (C = C).
Image Lip1.jpg. The molecular structures of fat components and synthesis of fat. Fats consist of glycerol (a 3-carbon alcohol)
and fatty acids. The fatty acids may be saturated or unsaturated as shown. Unsaturated fats contain less hydrogen. Fat
synthesis occurs when fatty acids are joined to glycerol during a dehydration reaction.
Hình ảnh Lip1.jpg. Các cấu trúc phân tử của các thành phần chất béo và tổng hợp chất béo. Chất béo
bao gồm glycerol (một loại cồn 3 carbon) và axit béo. Các axit béo có thể bão hòa hoặc không bão hòa
như được biểu diễn. Chất béo không bão hòa chứa ít hyđro. Sự tổng hợp chất béo xảy ra khi các axit
béo được nối với glycerol trong phản ứng khử nước.
52

Proteins
Proteins are by far the most abundant organic components of microorganisms and other living things.
Protein là thành phần hữu cơ phong phú nhất của vi sinh vật và các sinh vật sống khác
They function as structural materials in bacterial cell walls, cell membranes and ribosomes, and they function as
enzymes, a group of biological molecules that regulate the rate of most chemical reactions in biological
systems.
Chúng hoạt động như các vật liệu cấu trúc trong thành tế bào vi khuẩn, màng tế bào và ribosome, và
chúng hoạt động như các enzyme, một nhóm các phân tử sinh học điều chỉnh tốc độ của hầu hết các
phản ứng hóa học trong các hệ thống sinh học.
Denaturation of proteins in an organism. as with heat or chemicals, usually leads to cell death.
Sự biến tính của protein trong một sinh vật. như với nhiệt hoặc hóa chất, thường dẫn đến chết tế bào.
Proteins are composed of amino acids that are linked to one another by a peptide bond.
Protein bao gồm các axit amin được liên kết với nhau bằng liên kết peptide.
Each free amino acid has a carboxyl (-COOH) and a free amino (-NH2) as part of its molecular structure.
Mỗi axit amin tự do có một nhóm carboxyl (-COOH) và một nhóm amino tự do (-NH 2 ) là một phần
trong cấu trúc phân tử của nó.
During protein synthesis two amino acids can be joined together by a dehydration reaction that combines the
carboxy group of one amino acid to the amino group of another amino acid via a peptide bond (CO:NH) as
shown below.
Trong quá trình tổng hợp protein, hai axit amin có thể được nối với nhau bằng phản ứng khử nước kết
hợp nhóm carboxyl của một axit amin này với nhóm amino của một axit amin khác thông qua liên kết
peptide (CO- NH) như dưới đây.
There are 20 amino acids used during protein synthesis.
Có 20 axit amin được sử dụng trong quá trình tổng hợp protein.
Since proteins are polypeptides (many amino acids joined together) consisting of up to hundreds of amino acid
molecules, there is unlimited potential in theie primary structure.
Vì protein là polypeptide (nhiều axit amin liên kết với nhau) bao gồm tới hàng trăm phân tử axit amin,
nên có khả năng vô hạn trong cấu trúc sơ cấp.
53

Image AA1.jpg. Structural formulas of several important amino acids. The so called "side groups" (highlighted blue) differ
and determine the exact compound, but the "amino acid" portion of the molecule is the same in all molecules consisting of an
amino (NH 2 ) group and a carboxyl (acid) (COOH) group.
Hình ảnh AA1.jpg. Công thức cấu tạo của một số axit amin quan trọng. Cái gọi là "nhóm bên" (màu
xanh lam nổi bật) khác nhau và xác định hợp chất chính xác, nhưng axit amin của phân tử là giống
nhau trong tất cả các phân tử bao gồm nhóm amino (NH 2 ) và nhóm carboxyl (axit) (COOH).
Image AA2.jpg. Amino acids are joined together to form peptides or polypeptides or proteins (depending on how many AA
are joined together. This cartoon shows how one amino acid is joined to the next by a type of bond called a peptide bond. The -
54

OH from the acid group of alanine combines with -H from the amino group of valine to form water (H 2 O). The open bonds
then link together to form a peptide bond between the two amino acids forming the dipeptide alanylvaline.
Hình ảnh AA2.jpg. Các axit amin được nối với nhau để tạo thành peptide hoặc polypeptide hoặc
protein (tùy thuộc vào số lượng AA được nối với nhau. Hình ảnh được trình bày cho thấy một axit
amin được nối với nhau bằng một loại liên kết gọi là liên kết peptide. -OH từ axit nhóm alanine kết hợp
với -H từ nhóm amino của valine tạo thành nước (H 2 O). Các liên kết mở sau đó liên kết với nhau tạo
thành liên kết peptide giữa hai axit amin tạo thành alanylvaline.
It is the exact sequence of amino acids in a protein, encoded by the genetic material (DNA), that determines the
function of the protein in either its structural or enzymatic role in the cell.
Đây là chuỗi chính xác của các axit amin trong protein, được mã hóa bởi vật liệu di truyền (ADN), xác
định chức năng của protein trong vai trò cấu trúc hoặc enzyme của nó trong tế bào.
The chain of amino acids in the protein represents the primary structure of the protein.
Chuỗi axit amin trong protein đại diện cho cấu trúc chính của protein
Most proteins have a secondary structure that forms when the amino acid chain twists itself into a helical
pattern.
Hầu hết các protein có cấu trúc thứ cấp hình thành khi chuỗi axit amin xoắn chính nó thành một mô
hình xoắn ốc.
Hydrogen bonds and S-S (disulfide) bonds help maintain this structure.
Liên kết hyđro và liên kết S-S (disulfide) giúp duy trì cấu trúc này.
In addition, many proteins including enzymatic proteins, have a tertiary structure that results from the coiled
(secondary) structure folding back on itself.
Ngoài ra, nhiều protein bao gồm protein enzyme, có cấu trúc bậc ba, kết quả từ cấu trúc cuộn (thứ cấp)
tự gấp lại.
Hydrogen bonding maintains the protein in its tertiary structure.
Liên kết hyđro duy trì protein trong cấu trúc bậc ba của nó.
If subjected to heat or chemicals, the bonds break easily and the protein becomes denatured, thereby losing its
activity.
Nếu chịu nhiệt hoặc hóa chất, các liên kết dễ dàng bị phá vỡ và protein bị biến tính, do đó mất hoạt
động.
55

Image lysozyme.gif . The primary structure of the enzyme lysozyme. The protein is a polypeptide chain of 129 amino acids.
There are four pairs of cysteines that form disulfide bridges within the molecule. Secondary structure of the molecule forms
when the amino acid chain twists itself into a helical pattern. Tertiary structure of the protein results from the coiled
(secondary) structure folding back on itself. Almost all proteins that are enzymes must maintain their tertiary structure in
order to be active. Therefore, proteins are denatured by chemical or physical events that destroy their tertiary structure.
Hình ảnh lysozyme.gif. Cấu trúc chính của enzyme lysozyme. Protein là một chuỗi polypeptide gồm
129 axit amin. Có bốn cặp cystein tạo thành cầu nối đisulfide trong phân tử. Cấu trúc thứ cấp của phân
tử hình thành khi chuỗi axit amin xoắn chính nó thành một mô hình xoắn ốc. Cấu trúc bậc ba của
protein là kết quả của cấu trúc cuộn (thứ cấp) tự gấp lại. Hầu như tất cả các protein là enzyme phải duy
trì cấu trúc bậc ba của chúng để hoạt động. Do đó, protein bị biến tính bởi các phản ứng hóa học hoặc
vật lý phá hủy cấu trúc bậc ba của chúng.
Nucleic Acids
The nucleic acids are among the largest macromolecules that occur in cells.
Các axit nucleic là một trong những đại phân tử lớn nhất xuất hiện trong các tế bào.
There are two types of nucleic acids found in all cellular organisms: Deoxyribonucleic acid (DNA) and
ribonucleic acid (RNA).
56

Có hai loại axit nucleic được tìm thấy trong tất cả các sinh vật tế bào: axit deoxyribonucleic (ADN) và
axit ribonucleic (ARN).
DNA acts as the genetic material of the chromosome, and RNA mainly functions during the synthesis and
construction of proteins.
ADN đóng vai trò là vật liệu di truyền của nhiễm sắc thể và ARN chủ yếu hoạt động trong quá trình
tổng hợp và xây dựng protein.
Both DNA and RNA are composed of repeating subunits called nucleotides.
Cả ADN và ARN đều được tạo thành từ các tiểu phân lặp lại được gọi là nucleotide.
A nucleotide has three molecular components: a carbohydrate molecule (deoxyribose or ribose), a phosphate
(PO 4 ) group, and a nitrogen-containing base, which is either a purine or a pyrimidine.
Một nucleotide có ba thành phần phân tử: một phân tử carbohydrate (deoxyribose hoặc ribose), nhóm
phot phat (PO 4 ) và một bazơ chứa nitơ là một purine hoặc pyrimidine
In DNA and RNA the purine bases are adenine (A) and guanine (G); in DNA the pyrimidine bases are
thymine (T) and cytosine (C), but in RNA uracil (U) occurs in place of thymine.
Trong ADN và ARN, các bazơ purin là adenine (A) và guanine (G); trong ADN các bazơ pyrimidine là
thymine (T) và cytosine (C), nhưng trong RNA uracil (U) xuất hiện thay cho thymine
DNA occurs in the chromosome of the cell and its function is to pass on genetic information to progeny cells
and to direct the synthesis of proteins.
ADN xuất hiện trong nhiễm sắc thể của tế bào và chức năng của nó là truyền thông tin di truyền đến
các tế bào con và điều khiển quá trình tổng hợp protein.
To form the complete DNA molecule, two single strands of DNA oppose each other in a ladder-type
arrangement where opposing bases hydrogen bond to one another.
Để tạo thành phân tử ADN hoàn chỉnh, hai chuỗi ADN đơn lẻ đối lập nhau theo kiểu sắp xếp bậc thang
trong đó các nucleotide đối nhau ở hai chuỗi liên kết với nhau bằng liên kết hyđro.
G and C line up opposite one another as does A and T.
G và C xếp hàng đối diện nhau cũng như A và T.
This forms the "complementary" double strand of DNA and ensures that one strand of DNA can encode
precisely for the opposite strand of DNA which is required for faithful DNA replication.
Điều này tạo thành chuỗi ADN "bổ sung" và đảm bảo rằng một chuỗi ADN có thể mã hóa chính xác
cho chuỗi ADN đối diện cần thiết để sao chép ADN trung gian.
57

Image Nuc1.jpg. The molecular structure of nucleotide components. Nucleotides, the components of DNA and RNA are
composed of a carbohydrate (sugar), phosphate ions (PO 4 ), and a nitrogenous base. The carbohydrates in nucleotides are
ribose and deoxyribose. Phosphate is formed from phosphoric acid. The nitrogenous bases include adenine and guanine, which
are purine molecules, and thymine, cytosine and uracil which are pyrimidine molecules. Four bases occur in both DNA and
RNA. However, DNA contains thymine and no uracil and RNA contains uracil and no thymine. At the bottom left in the
drawing, a DNA nucleotide and an RNA nucleotide have been formed from the component molecules.
Hình ảnh Nuc1.jpg. Cấu trúc phân tử của các thành phần nucleotide. Nucleotide là các thành
phần của ADN và ARN bao gồm một carbohydrate (đường), ion photphat (PO 4 ) và một chất cơ
sở là nitơ. Các carbohydrate trong nucleotide là ribose và deoxyribose. Photphat được hình
thành từ axit photphoric. Các bazơ nitơ bao gồm adenine và guanine, là các phân tử purine và
thymine, cytosine và uracil là các phân tử pyrimidine. Bốn nucleotide xuất hiện trong cả ADN và
ARN. Tuy nhiên, ADN chứa thymine và không có uracil và ARN chứa uracil và không có
thymine. Ở phía dưới bên trái trong hình vẽ, một nucleotide ADN và một nucleotide ARN đã
được hình thành từ các phân tử thành phần.
58

Image Nuc2.jpg. Formation of a double-stranded molecule of deoxyribonucleic acid (DNA). (a) Two single-stranded DNA
molecules line up next to each other to form a double-stranded molecule. Adenine (A) molecules always oppose Thymine (T)
molecules, and Guanine (G) molecules always oppose Cytosine (C). (b) The double-stranded DNA molecule is is twisted as
shown to form the "double helix" that is characteristic of chromosomal DNA in all living organisms.
Hình ảnh Nuc2.jpg. Sự hình thành một chuỗi xoắn kép của axit deoxyribonucleic (ADN). (a) Hai phân
tử ADN mạch đơn xếp cạnh nhau để tạo thành chuỗi xoắn kép. Các phân tử Adenine (A) luôn liên kết
với các phân tử Thymine (T) và các phân tử Guanine (G) luôn liên kết với các phân tử Cytosine (C).
(b) Phân tử AND xoắn kép bị xoắn như thể hiện để tạo thành "chuỗi xoắn kép" đặc trưng cho ADN
nhiễm sắc thể trong tất cả các sinh vật sống.
RNA occurs as a single stranded molecule although there may be regions of the molecule where complementary
base pairing can take place as in DNA.
ARN xuất hiện như một phân tử mạch đơn mặc dù có thể có các vùng của phân tử nơi việc ghép cặp
dựa trên nguyên tắc bổ sung có thể diễn ra như trong ADN
There are three primary classes of RNA, each of which has a role during the process of protein synthesis.
Có ba loại ARN chính, mỗi loại có một vai trò trong quá trình tổng hợp protein
Messenger RNA (mRNA) occurs in the cytoplasm of bacterial cells and functions as a carrier of the genetic
message for protein synthesis from the DNA to the ribosome which is the site of protein synthesis.
ARN thông tin (mARN) xuất hiện trong tế bào chất của tế bào vi khuẩn và hoạt động như một chất
mang thông tin di truyền để tổng hợp protein từ ADN đến ribosome là nơi tổng hợp protein.
Ribosomal RNA (rRNA) is associated with the ribosomes and stabilizes the protein synthesizing machinery
during the process.
59

ARN ribosome (rRNA) được liên kết với các ribosome và ổn định bộ máy tổng hợp protein trong quá
trình này
Transfer RNAs (tRNA) are relatively small molecules of RNA that transfer specific amino acids from the
cytoplasm to the ribosome and the growing polypeptide chain, during the process of protein synthesis.
ARN vận chuyển (tARN) là các phân tử ARN tương đối nhỏ, vận chuyển các axit amin cụ thể từ tế bào
chất sang ribosome và chuỗi polypeptide đang phát triển, trong quá trình tổng hợp protein.
60