PROTEÍNAS - Apuntes

CHAPERONA
@profesorjano WIX PROFESOR JANO
Las proteínas que desempeñan la
mayor partes de las funciones
biológicas señaladas al principio del
tema presentan un grado más de
plegamiento en el espacio en el que
se combinan distintas
combinaciones de láminas y
hélices generando estructuras
globulares. De hecho las proteínas
con estructura terciaria se
denominan globulares y pueden
tener varios tipos de estructura
secundaria (las fibrosas sólo uno)
Gracias a este segundo grado de
plegamiento aminoácidos que
estaban muy separados en la cadena
polipeptídica pueden terminar
próximos. Las fuerzas que
intervienen en este plegamiento
espacial y que otorgan a las
proteínas la forma precisa que
ahce que sea funcional son:
-Interacciones hidrofóbias e
hidrofílicas de los grupos R de los
aminoácidos con el medio
- Fuerzas de atracción y repulsión
de los grupos R de los
aminoácidos con carga.
- Formación de puentes disulfuro
entre cisteínas.
- Fuerzas de Van deer Waals.
Todo esto depende de la secuencia
de los aminoácidos, es decir, de
qué posición ocupan por lo que se
puede decir que la estructura
primaria de una proteína determina
la forma espacial que va a tener.
Además, algunas proteínas necesitan la ayuda de otras proteínas para
adquirir esa forma espacial activa. Estas proteínas que ayudan a que
las proteínas adquieran la forma correcta en el momento oportuno
reciben el nombre de chaperonas. Una de las familias de chaperonas
más conocidas con las Hsp70 que suelen tener una masa de unos
70.000 y se encuentran ya sea en bacterias hasta en los seres
humanos.
Una de las primeras proteínas globulares de las que se supo su
conformación fue la mioglobina. La mioglobina es la proteína que
almacena oxígeno en el músculo y contiene 153 residuos
aminoácidos que forman ocho segmentos de hélice a con “lazos”
entre ambas. Además contien un grupo hemo con un átomo de hierro
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