Rezeptoren
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Strukturmotive bei Nukleinsäure-bindenden Proteinen<br />
Der Leucin-zipper ist ein<br />
allgemeines<br />
Strukturmotiv, das zwei α-<br />
Helices durch hydrophobe<br />
Wechselwirkungen<br />
verbindet, z.B.<br />
auch in den α-Keratinen.<br />
Zinkfinger sind schleifenförmige<br />
Supersekundärstrukturen (hier<br />
sind drei dargestellt), die in der großen DNA-<br />
Furche Basen-spezifische Kontakte knüpfen<br />
können.<br />
Zinkionen verklammern koordinativ<br />
Histidin- und Cysteinreste.<br />
Leucin-zipper Proteine sind<br />
stabförmig mit jeweils einer<br />
DNA-Bindungsdom<br />
Bindungsdomä-ne.<br />
Die Zipper-Domäne verbin-det<br />
sie zum Dimer.<br />
Das Helix-loop-Helix-Motiv unterscheidet<br />
sich vom Leucin-zipper durch flexible<br />
Schleifen, die sich zwischen den für die<br />
Dimerisierung bzw. DNA-Bindung<br />
notwendigen Abschnitten befinden.
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