Hämoglobin: Proteinfunktion und Mikrokosmos (Voet Kapitel 9)

1. Funktion des Hämoglobins
U.Albrecht BC1
Sauerstoff wird zur Energiegewinnung gebraucht. In kleinen Organismen gelangt O2 durch
Diffusion zum Gewebe. In grossen Organismen (Schichtdicke der Gewebe >1mm) aktiver
Transport nötig (Löslichkeit des O2 zu niederig). Sauerstoff bindende Proteine haben sich
entwickelt. Hämoglobin = Hb (Fe mit Häm), Hämocyanin (Cu haltig), Hämerythrin (Fe haltig,
ohne Häm). Fische der Antarktis einzige Vertebraten ohne Hämoglobin. O2 ist bei -1.9°C
ausreichend löslich, deshalb haben diese Fische farbloses Blut.
Myoglobin = Mb in Muskel erleichtert O2 transport in arbeitendem Muskel und dient in
Wassersäugern als O2 Speicher.
A. Häm
Häm
Mb und jede der 4 Untereinheiten von Hb enthalten nicht
kovalent gebundenes Häm, das auch in Cytochromen vorkommt.
Oxygenierung ändert Elektonenkonfiguation von Häm-Fe(II)
Farbwechsel des Blutes von dunkel purpur (venöses
Blut) zu leuchtend rot (arterielles Blut).
CO, NO, H2S binden besser als O2 Toxizität
Oxidation von Fe(II) zu Fe(III) Methämoglobin (MetHb)
Metmyoglobin (MetMb). Keine Bindung von O2, H2O sättigt
Fe(III) ab braune Farbe von trockenem Blut
His Rest
In Erythrocyten reduziert Methämoglobinreduktase Fe(III) zu
Fe(II).