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Aufbau und Funktion der Proteine

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Wagner, H. (2003) Mitteilungsblatt BAFF 42, Nr. 162<br />

Dehnbarkeit verleiht. Im Gegensatz zu<br />

Kollagen ist das Elastin ein extrem<br />

unlösliches Material. Die Keratine stellen<br />

die Gerüstsubstanz für Haare, Wolle,<br />

Hörner, Nägel <strong>und</strong> Fe<strong>der</strong>n dar.<br />

<strong>Proteine</strong> sind <strong>der</strong> Hauptbestandteil von<br />

Muskelgewebe, dessen Kontraktion durch<br />

die ineinan<strong>der</strong> gleitenden Bewegungen<br />

von Proteingerüsten zustande kommt. Das<br />

gleiche Prinzip <strong>und</strong> die gleichen molekularen<br />

Gr<strong>und</strong>lagen gelten auch für an<strong>der</strong>e<br />

Arten <strong>der</strong> koordinierten Bewegung, wie<br />

die Wan<strong>der</strong>ung <strong>der</strong> Chromosomen während<br />

<strong>der</strong> Zellteilung o<strong>der</strong> die Fortbewegung<br />

<strong>der</strong> Samenzellen mit Hilfe ihrer Geißeln.<br />

Die Myofibrillen dieser Bewegungsapparate<br />

enthalten in Wasser unlösliche<br />

<strong>Proteine</strong>, die sich aufgr<strong>und</strong> unterschiedlicher<br />

Löslichkeit in Salzlösungen<br />

auftrennen lassen. Myosin ist ein fibrilläres<br />

Protein mit den längsten bekannten Polypeptidketten,<br />

das bei Wirbeltieren fast<br />

ausschließlich den Gr<strong>und</strong>stoff <strong>der</strong> sog. dicken<br />

Filamente bildet. Zusammen mit<br />

Actin bewirkt es als Actomyosinkomplex<br />

die Kontraktion <strong>der</strong> Muskeln. Actin ist ein<br />

Protein, das bei Mehrzellern überall <strong>und</strong> in<br />

großen Mengen vorkommt, es ist <strong>der</strong><br />

Hauptbestandteil <strong>der</strong> sog. dünnen Filamente.<br />

Daneben dient ein Komplex aus<br />

Troponin <strong>und</strong> Tropomyosin in den dünnen<br />

Filamenten <strong>der</strong> Steuerung <strong>der</strong> Muskelkontraktion.<br />

Weiterführende Literatur<br />

Voet, D., Voet, J.G.: Biochemie (dt. Übersetzung).<br />

VCH, Weinheim (1992)<br />

Alberts, B., Bray, D., Lewis, J., Raff, M.,<br />

Roberts, K., Watson, J.D.: Molekularbiologie<br />

<strong>der</strong> Zelle (dt. Übersetzung). VCH, Weinheim<br />

(1986)<br />

Hamaguchi, K.: The protein molecule. Conformation,<br />

stability and folding. Springer Verlag<br />

(1992)<br />

Berg, J.M., Stryer, L., Tymoczko, J.L.: Biochemie.<br />

Spektrum Akademischer Verlag (2003)<br />

Wrba, H., Pecher, O.: Enzyme. Ecomed (1998)<br />

Zu dem gr<strong>und</strong>legenden Thema „<strong>Proteine</strong>“ bietet das Internet eine Fülle von zuverlässigen<br />

Informationen, z.B.:<br />

http://www.organik.uni-erlangen.de/vostrowsky/natstoff/naturstoffe.html<br />

http://www.biologie.uni-hamburg.de/b-online/d17/17d.htm<br />

Proteinstrukturen können bei <strong>der</strong> Protein Data Bank (http://pdb.ccdc.cam.ac.uk/pdb/) abgerufen<br />

werden. Mit entsprechen<strong>der</strong> Software sind „dreidimensionale“ Bewegungen <strong>der</strong> Molekülmodelle<br />

auf dem Bildschirm möglich.<br />

Bildnachweise beim Autor.<br />

Abb. 1: Allgemeine Strukturformel einer α-Aminosäure<br />

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