Abituraufgaben Aminosäuren, Proteine
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<strong>Aminosäuren</strong>, <strong>Proteine</strong><br />
1979/III<br />
In Eiweißhydrolysaten können unter anderem die α-Aminocarbonsäuren<br />
Glycin und Alanin nachgewiesen werden.<br />
1.1 Sind diese beiden <strong>Aminosäuren</strong> optisch aktiv? Geben Sie eine kurze<br />
Erklärung anhand der Strukturformeln.<br />
1.2 Ein <strong>Aminosäuren</strong>gemisch soll durch Elektrophorese getrennt werden.<br />
Erläutern Sie unter Verwendung des Begriffs "isoelektrischer Punkt", welche<br />
Rolle bei der Elektrophorese der pH-Wert der Lösung spielt. 6BE<br />
1.3 Wie viele verschiedene Tripeptide gibt es, wenn 2 Moleküle Glycin und ein<br />
Molekül Alanin verknüpft werden?<br />
Formulieren Sie diese Tripeptide so, wie sie in einer Lösung von pH = 9<br />
vorliegen.<br />
1981/III/1<br />
Gegeben sind die drei <strong>Aminosäuren</strong><br />
a) Alanin (2-Aminopropansäure; Symbol: Ala)<br />
b) Serin (2-Amino-3-hydroxypropansäure; Symbol: Ser)<br />
c) Leucin (2-Amino-4-aethylpentansäure; Symbol: Leu).<br />
1.1 Die drei <strong>Aminosäuren</strong> werden zu Tripeptiden verknüpft, in denen jede<br />
Aminosäure jeweils einmal auftritt. Formulieren Sie in Kurzschreibweise alle<br />
Tripeptide die bei der Verknüpfung möglich sind<br />
1.2 Schreiben Sie zu einem der angeführten Tripeptide die Strukturformel.<br />
1.3 Die Aminosäure Alanin besitzt in stark saurer Lösung die beiden Gruppen –<br />
NH3 + und-COOH. Die zugehörigen pksWerte sind:<br />
pKs der –NH3 + Gruppe: 9,69; pKs der -COOH Gruppe: 2,34.<br />
1.3.1 Welche der beiden funktionellen Gruppen ist die stärkere Säure?<br />
1.3.2. Die stark saure Alaninlösung wird durch Zusatz von Natronlauge langsam<br />
stark alkalisch gemacht.<br />
Formulieren Sie mit Strukturformelgleichungen die nacheinander ablaufenden<br />
Säure-Base-Reaktionen bis zu dem Endprodukt in stark alkalischer Lösung.<br />
1.3.3. Ein Liter Alaninlösung soll a mol Alanin enthalten und auf den isoelektrischen<br />
Punkt eingestellt sein.<br />
Die Lösung wird in vier gleiche Proben aufgeteilt.<br />
Zu/Probe 1: werden a/8 mol Hydroxidionen,<br />
zu Probe 2: a/4 mol Hydroxidionen,<br />
zu Probe 3: werden a/8 mol Hydroniumionen,<br />
zu Probe 4: a/4 mol Hydroniumionen<br />
gegeben. Geben Sie die in der jeweiligen Probe vorherrschende(n) Ionenart<br />
(en) der Aminosäure Alanin nach erfolgtem Laugen- bzw. Säurezusatz mit<br />
Strukturformeln an.<br />
1.3.4 Welchen pH-Wert hat die Lösung der Probe 1 nach erfolgter Laugenzugabe<br />
und welchen die Lösung der Probe 3 nach erfolgter Säurezugabe?<br />
Begründen Sie Ihre Aussage durch einen kurzen Text und durch die<br />
Anwendung des Massenwirkungsgesetzes.<br />
82/III/ 1.1./1.2./1.3./ 2./ 2.1./2.2.<br />
1 In einem aus a -Monoaminomonocarbonsäuren aufgebauten Polypeptid treten<br />
Kohlenstoff-Stickstoff-Bindungen der Länge 0, 132 nm und solche mit 0,147<br />
nm auf.
1.1 Zeichnen Sie einen aus drei Aminosäureresten bestehenden Ausschnitt aus<br />
der Strukturformel einer Polypeptidkette, ordnen Sie den C-N-Bindungen die j<br />
eweils zugehörige Bindungslänge zu, und begründen Sie die Zuordnung!<br />
1.2 Wie ist die Peptidbindung räumlich gebaut, und welche Auswirkungen haben<br />
die Baueigentümlichkeiten dieser Gruppierung auf die Struktur eines Polypeptids?<br />
1.3 Gegeben ist ein aus den verschiedensten <strong>Aminosäuren</strong> aufgebautes<br />
Polypeptid. Beschreiben Sie unter Mitverwendung der entscheidenden<br />
Formelausschnitte die Bindungen, die an der Aufrechterhaltung einer<br />
bestimmten Gestalt des Polypeptids beteiligt sein können!<br />
2.) Die Analyse eines Peptids ergab die <strong>Aminosäuren</strong><br />
Serin (2-Amino-3-hydroxypropansäure),<br />
Lysin (2,6-Diaminohexansäure) und<br />
Valin (2-Amino-3-methylbutansäure).<br />
2.1 Ordnen Sie den unter Ziffer 2. aufgeführten <strong>Aminosäuren</strong> folgende isoelektrische<br />
Punkte zu: 5,68; 5,96; 9,74!<br />
Begründen Sie Ihre Entscheidung!<br />
Formulieren Sie die Ionen, die bei einem pH-Wert von 9, 74 bevorzugt vorliegen!<br />
2.2 Nennen Sie ein Verfahren zur Trennung der angegebenen <strong>Aminosäuren</strong>, und<br />
stellen Sie kurz das Prinzip der von Ihnen gewählten Methode dar!<br />
83/ I/ 4<br />
4.) Die gemessenen Säure-und Basekonstanten KS und KB der <strong>Aminosäuren</strong> sind,<br />
verglichen mit den KS-Werten der Carbonsäuren bzw. KB-Werten der aliphatischen<br />
Amine, sehr niedrig.<br />
So besitzt die sauer reagierende Gruppe der Aminosäure Glycin<br />
(Aminoethansäure) einen KS-Wert von 1, 6 · 10 -10 und ihre basisch<br />
reagierende Gruppe einen KB-Wert von 2, 5 · 10 -12 .<br />
Die KS-Werte der meisten Carbonsäuren liegen bei 10 -6 , z. B. Essigsäure<br />
(Ethansäure): 1, 75 · 10 -6·<br />
Die KB-Werte der meisten aliphatischen Amine liegen bei etwa 10 -4 .<br />
Folgende Angaben können bei der Lösung der anschließenden Teilaufgabe<br />
helfen: - ----<strong>Aminosäuren</strong> sind im Gegensatz zu Aminen und Carbonsäuren<br />
nichtflüchtige, kristalline Stoffe, die erst bei ziemlich hoher Temperatur unter<br />
Zersetzung schmelzen.<br />
-<strong>Aminosäuren</strong> sind in unpolaren Lösungsmitteln unlöslich, lösen sich aber<br />
merklich in Wasser.<br />
Der KS-Wert von Chlorethansäure beträgt 1, 36 · 10 -3<br />
4.1 Erklären Sie, weshalb für Glycin derart niedrige K-Werte ermittelt werden !<br />
Berechnen Sie zu den gegebenen K-Werten des Glycins den jeweils<br />
korrespondierenden K-Wert, und ordnen Sie jeder der beiden funktionellen<br />
Gruppen des Glycins KS- und KB-Wert zu!<br />
(Der Weg der Berechnung muß ersichtlich sein!<br />
Ergebnisse: KB = 6, 25 · 10 -5 ; KS = 4 · 10 -3 )<br />
4.2 Vergleichen Sie den unter Nummer 4.1 errechneten KS-Wert mit dem<br />
derEssigsäure, und begründen Sie den Unterschied!<br />
84 /III/3.1.<br />
1. Die Analyse eines Tripeptids liefert die <strong>Aminosäuren</strong> Glycin<br />
(Aminoethansäure; isoelektrischer Punkt (IEP) 6, 0), Glutaminsäure (2-<br />
Aminopentandisäure; IEP 3, 22) und Lysin (2, 6-Diaminohexansäure;
IEP 9, 74}.<br />
3.1 Erklären Sie unter Verwendung von Strukturformelgleichungen die Tatsache,<br />
daß Glycin in wäßriger Lösung Ampholytcharakter zeigt!<br />
3.2 Das <strong>Aminosäuren</strong>gemisch Glycin, Glutaminsäure und Lysin wird bei pH 6 der<br />
Elektrophorese unterworfen. Geben Sie die Wanderungsrichtung der<br />
einzelnen <strong>Aminosäuren</strong> an! Begründen Sie Ihre Aussagen!<br />
4.) Aus Hexandisäure und 1, 6-Diaminohexan läßt sich ein Kunststoff herstellen,<br />
in dem die Monomeren in gleicher Weise verknüpft sind wie <strong>Aminosäuren</strong> in<br />
Polypeptiden.<br />
4.1 Schreiben Sie einen charakteristischen Strukturformelausschnitt des<br />
Kunststoffes, und kennzeichnen Sie die Peptidbindung!<br />
4.2 Beschreiben und erklären Sie den räumlichen Bau der Peptidbindung!<br />
4.3 Auch bei der Reaktion zwischen Hexandisäure und Ethandiol entsteht ein<br />
Makromolekül.<br />
4.3.1 Schreiben Sie einen charakteristischen Strukturformelausschnitt des<br />
Makromoleküls<br />
4.3.2 Formulieren Sie den Mechanismus der säurekatalysierten Reaktion, die zu<br />
diesem Makromolekül führt!<br />
86/ II/2.2.<br />
2.) Eine Eiweißprobe wird mit konzentrierter Salzsäure längere Zeit gekocht.<br />
2.1 Benennen und formulieren Sie die dabei ablaufende Reaktion unter<br />
Verwendung allgemeiner Strukturformeln!<br />
2.2 Erläutern Sie unter Mitverwendung von Gleichungen am Beispiel einer selbstgewählten<br />
Aminosäure den Zusammenhang zwischen Pufferwirkung und<br />
Molekülstruktur! Erklären Sie auch den Begriff "isoelektrischer Punkt"!<br />
2.3 Aus e -Aminocapronsäure (6-Aminohexansäure) kann ein Kunststoff<br />
hergestellt werden, der mit den <strong>Proteine</strong>n vergleichbar ist.<br />
Formulieren Sie einen charakteristischen Ausschnitt aus diesem Kunststoff<br />
makromolekül!<br />
Geben Sie die Gemeinsamkeiten dieses Kunststoffs mit einem Protein an!<br />
87 / I / 3.1<br />
3.1 Beschreiben Sie unter Mitverwendung einer sauberen, beschrifteten Skizze<br />
das Prinzip der Elektrophorese!<br />
3.2 Ein Gemisch aus Glutaminsäure (2-Aminopentandisäure), Alanin (2-Aminopropansäure)<br />
und Lysin (2,6-Diaminohexansäure) wird bei pH 6 elektrophoretisch<br />
getrennt. Eine Komponente des Gemisches wandert zum Plus-Pol,<br />
eine andere zum Minus-Pol, die dritte bewegt sich kaum von der Startlinie.<br />
Ordnen Sie Aminosäuremoleküle und Wanderungsrichtungen einander zu,<br />
und begründen Sie Ihre Entscheidung!<br />
3.3 Geben Sie alle Tripeptide an, die jeweils alle Reste der in Aufgabe 3.2<br />
erwähnten Aminosäuremoleküle enthalten! Zur Kennzeichnung der <strong>Aminosäuren</strong><br />
genügen Symbole.<br />
88 / II/ 3<br />
3.) Murein ist die Stützsubstanz der Bakterienzellwände. Die Analyse dieses<br />
Stoffes ergab, daß der Peptidanteil des Mureins meist aus den <strong>Aminosäuren</strong><br />
L-Alanin und D-Alanin (2-Amino-propansäure), D-Glutaminsäure (2-Aminopentandisäure)<br />
und L-Lysin (2,6-Diamino-hexansäure) zusammengesetzt ist.<br />
3.1 Erläutern Sie anhand dieser <strong>Aminosäuren</strong> die Begriffe D- und L-Konfiguration!<br />
Zeichnen Sie die entsprechenden Strukturformeln, und kennzeichnen Sie<br />
jeweils das ausschlaggebende Kohlenstoffatom!
3.2 Formulieren Sie mit den vier unter Nr.3 angeführten <strong>Aminosäuren</strong> die<br />
Strukturformel eines Tetrapeptids!<br />
Die Reihenfolge der <strong>Aminosäuren</strong> ist dabei beliebig.<br />
3.3 Charakterisieren Sie das Verknüpfungsprinzip der <strong>Aminosäuren</strong> in Peptiden!<br />
3.4 Erläutern Sie, weshalb das in Nr. 3.2 formulierte Peptid eine positive Biuretreaktion<br />
zeigt! Strukturformeln sind nicht verlangt.<br />
89/ IV/ 3<br />
3.) In einem aus a -Aminocarbonsäuren aufgebauten Polypeptid treten Kohlenstoff-Stickstoff-Bindungen<br />
der Länge 0,132 nm und solche mit 0,147 nm auf.<br />
Zeichnen Sie einen aus drei Aminosäureresten bestehenden Ausschnitt aus<br />
der Strukturformel einer Polypeptidkette!<br />
3.2 Ordnen Sie den C-N-Bindungen die jeweils zugehörige Bindungslänge zu!<br />
Erläutern Sie den räumlichen Bau der Peptidbindung<br />
Begründen Sie Ihre Aussage unter Mitverwendung von Grenzstrukturen<br />
3.3 Gegeben ist ein aus allen natürlich vorkommenden <strong>Aminosäuren</strong> aufgebautes<br />
Polypeptid.<br />
Nennen Sie unter Mitverwendung der entscheidenden Formelausschnitte die<br />
Bindungen, die an der Aufrechterhaltung eines bestimmten räumlichen Baus<br />
des Polypeptids beteiligt sein können!<br />
90/IV/3<br />
3 Das Blutserum des Menschen enthält verschiedene <strong>Proteine</strong>.<br />
3.1 Erläutern Sie unter Mitverwendung einer Skizze das Prinzip der<br />
Elektrophorese als Verfahren zur Trennung von <strong>Proteine</strong>n!<br />
3.2 Im Hydrolysat des Serumalbumins wird Glutaminsäure (2-Amino-pentandisäure)<br />
gefunden.<br />
Erläutern Sie unter Mitverwendung einer Reaktionsgleichung, wie sich diese<br />
Aminosäure in neutraler wäßriger Lösung beim Anlegen einer elektrischen<br />
Gleichspannung verhält!<br />
91/ III /4<br />
1.) Die Ermittlung der Struktur von Proteinmolekülen ist eine wichtige Aufgabe der<br />
Biochemie.<br />
4.1 Nach der Behandlung eines Peptids mit Trypsin wurden zwei, nach der Behandlung<br />
desselben Peptids mit Chymotrypsin wurden drei Fragmente isoliert.<br />
Rekonstruieren Sie das Peptid aus den Spaltstücken, und begründen Sie Ihr<br />
Vorgehen bei der Rekonstruktion der Primärstruktur!<br />
4.2<br />
Typtische Peptidfragmente Chymotryptische<br />
Peptidfragmente<br />
Ala-Gly-Trp-Gly-Lys<br />
Thr-Tyr Thr-Tyr-Val-Lys<br />
Val-Lys-Ala-Gly-Trp<br />
Gly-Lys<br />
4.2 Erläutern Sie an einem Beispiel den Begriff "Kettenkonformation", und zeigen<br />
Sie, wodurch diese Strukturen stabilisiert werden!<br />
92/IV/4.2<br />
4.2 Im Gegensatz zur Acetatseide ergibt Naturseide eine positive Biuretreaktion.
4.2.1 Beschreiben Sie die Durchführung der Biuretreaktion und das zu beobachtende<br />
Ergebnis bei positivem Verlauf!<br />
4.2.2 Ordnen Sie die Naturseide aufgrund des Verlaufs der Biuretreaktion der entsprechenden<br />
Naturstoffklasse zu!<br />
Stellen Sie einen kennzeichnenden Strukturformelausschnitt eines Makromoleküls<br />
dieser Naturstoffklasse dar!<br />
93 / III / 3.1<br />
3.) <strong>Aminosäuren</strong>, die Bausteine der <strong>Proteine</strong>, existieren auf der Erde seit drei<br />
Milliarden Jahren und wurden auch in Meteoriten nachgewiesen.<br />
3.1 Eine stark angesäuerte, konzentrierte wäßrige Lösung der Aminosäure Tyrosin<br />
wird langsam stark alkalisch gemacht.<br />
Tyrosin: b ( 4-hydoxy-phenyl) a -amino-propansäure<br />
HO<br />
CH 2<br />
3.1.1 Schildern Sie die Beobachtungen bei diesem Versuch, und erklären Sie die<br />
beobachteten Phänomene!<br />
3.1.2 Für Tyrosin gilt: pKs (- COOH) = 2,20; pKs (- NH3 + ) = 9,11; pKs (- OH) =10,07.<br />
Leiten Sie aus den gegebenen pKs-Werten die Reihenfolge der Protolysen ab,<br />
und formulieren Sie die zugehörigen Reaktionsgleichungen!<br />
3.2 Aus den drei <strong>Aminosäuren</strong><br />
Glycin (Aminoethansäure; Symbol: Gly), Alanin (2-Aminopropansäure;<br />
Symbol; Ala) und Valin (2-Amino-3-methylbutansäure; Symbol: Val) wird das<br />
Tripeptid Gly-Ala-Val aufgebaut.<br />
3.2.1 Stellen Sie die Strukturformel für das unter Nummer 3.2 genannte Tripeptid<br />
auf, und heben Sie darin mit Farbe die Bestandteile der Peptidbindungen<br />
hervor!<br />
3.2.2 Erläutern Sie unter Mitverwendung einer Skizze die Raumstruktur und die<br />
Bindungsverhältnisse in der Peptidgruppe!<br />
Die Xanthoproteinreaktion von Eiweißstoffen mit konzentrierter Salpetersäure<br />
tritt ein, wenn in diesen aromatische <strong>Aminosäuren</strong>, z. B. Tyrosin, gebunden<br />
sind. Hierbei erfolgt eine Nitrierung des aromatischen Ringsystems. Stellen<br />
Sie den Mechanismus der Nitrierung von Phenol unter Mitverwendung von<br />
Strukturformelgleichungen bis zu den bevorzugten Monosubstitutionsprodukten<br />
dar!<br />
94/IV/2<br />
2.) <strong>Aminosäuren</strong> sind farblose, kristalline Stoffe mit amphoteren Eigenschaften.<br />
Die Aminosäure Glycin (Aminoethansäure) liegt in wäßriger Lösung bei pH =<br />
5,97 als Zwitterion vor. Bei pH = 9,60 liegt die Hälfte der Aminosäuremoleküle<br />
unverändert als Zwitterion, die andere Hälfte als Anion vor.<br />
2.1 Geben Sie die Strukturformeln von Zwitterion und Anion an! Berechnen Sie<br />
den pH-Wert, bei dem gilt: n (Zwitterion): n (Kation) = 1 :1 !<br />
2.2 Berechnen Sie den Ks-Wert der Carboxylgruppe und den KB-Wert der Aminogruppe!<br />
Der Gang der Berechnung muß klar ersichtlich sein.<br />
2.3 Der Ks-Wert von Ethansäure ist 1,75 10 -5 mol/1.<br />
Leiten Sie ab, weshalb der Ks-Wert der Ethansäure kleiner ist als der Ks-Wert<br />
der Carboxylgruppe des Glycins!<br />
95/I/3<br />
3.) <strong>Aminosäuren</strong> sind die Bausteine von Peptiden und <strong>Proteine</strong>n.<br />
CH<br />
NH 3<br />
COO
3.1 Ordnen Sie den beiden <strong>Aminosäuren</strong> Alanin (2-Aminopropansäure) und<br />
Asparaginsäure (2-Aminobutandisäure} die isoelektrischen Punkte (IEP) 2,77<br />
bzw. 6,00 zu, und begründen Sie Ihre Entscheidung!<br />
3.2 Beschreiben Sie unter Mitverwendung einer beschrifteten Skizze, wie man ein<br />
Gemisch der unter Nr. 3.1 gegebenen <strong>Aminosäuren</strong> durch Elektrophorese<br />
trennen kann!<br />
3.3 Durch Reaktion zwischen Alanin (Ala) und Serin (2-Amino-3-hydroxypropansäure;<br />
Ser) entstehen verschiedene Tripeptide.<br />
3.3.1 Formulieren Sie in Kurzschreibweise (ohne Formeln) die aufgrund unterschiedlicher<br />
Sequenzen möglichen Isomeren! (Stereoisomere sind nicht zu<br />
berücksichtigen.)<br />
3.3.2 Schreiben Sie für ein Isomer die Strukturformel!<br />
96/ I /3<br />
Eine wäßrige Lösung der Aminosäure Glycin (Aminoethansäure), die 0,001 mol<br />
Glycin enthält, wurde auf einen pH-Wert von 1,72 eingestellt und dann mit<br />
Natronlauge titriert. Während der Titration wurde fortlaufend der pH-Wert bestimmt.<br />
Die Meßergebnisse wurden graphisch aufgetragen:<br />
3.1 Stellen Sie die Strukturformeln der Glycin-Teilchen in der Form auf, wie sie bei<br />
den pH-Werten der Kurvenpunkte (I) und (V) überwiegend vorliegen!<br />
3.2 Bestimmen Sie aus dem Diagramm<br />
a) den Ks-Wert der Carboxy-Gruppe (früher: Carboxylgruppe) und den KB-<br />
Wert der Aminogruppe sowie<br />
b) die pH-Bereiche mit Pufferwirkung, und erläutern Sie ihre Ableitungen!
3.3 Definieren Sie den Begriff "Isoelektrischer Punkt" (IEP), und geben Sie den<br />
IEP von Glycin an!<br />
97/ III/ 2<br />
2 Die Elektrophorese ist ein wichtiges Analyseverfahren.<br />
2.1 Stellen Sie unter Mitverwendung einer beschrifteten Skizze das Prinzip der<br />
Elektrophorese dar!<br />
2.2 Mit einem Gemisch aus folgenden <strong>Aminosäuren</strong> wird bei pH = 6 die Elektrophorese<br />
durchgeführt:<br />
Alanin (2-Aminopropansäure): IEP = 6,0<br />
Glutaminsäure (2-Aminopentandisäure): IEP = 3,2<br />
Lysin (2,6-Diaminohexansäure): IEP = 9,7<br />
2.2.1 Definieren Sie unter Mitverwendung einer Strukturformel den Begriff "Isoelektrischer<br />
Punkt" (IEP), und erläutern Sie die Lage des IEP von Glutaminsäure!<br />
2.2.2 Beschreiben Sie das Verhalten der unter Nr.2.2 genannten <strong>Aminosäuren</strong><br />
während der Elektrophorese! Begründen Sie Ihre Aussagen!<br />
2.3 Die wäßrige Suspension der Aminosäure Phenylalanin (Phe) ist auf deren IEP<br />
eingestellt und wird gleichmäßig auf drei Reagenzgläser verteilt. Probe 1<br />
wird angesäuert, Probe 2 wird alkalisch gemacht, Probe 3 wird beim IEP<br />
belassen. Beschreiben und erklären Sie die jeweiligen Beobachtungen!<br />
98/ III/ 4.1<br />
2.2.2 Im Gegensatz zur Propansäure ist die 2-Aminoethansäure (Glycin) bei Zimmertemperatur<br />
ein Feststoff. Erklären Sie diesen Sachverhalt unter Mitverwendung<br />
von Strukturformeln der beiden Verbindungen!<br />
2.3 Aus den <strong>Aminosäuren</strong> Glycin (2-Aminoethansäure; Gly}, Serin (2-Aminohydroxypropansäure;<br />
Ser) und Alanin (2-Aminopropansäure; Ala) soll das<br />
Tripeptid Gly-Ser-Ala aufgebaut werden.<br />
2.3.1 Stellen Sie die Strukturformel für das unter Nr. 2.3 genannte Tripeptid auf und<br />
markieren Sie darin die Peptid-Gruppen!<br />
2.3.2 In dem unter Nr. 2.3.1 dargestellten Tripeptid treten kürzere und längere C-N -<br />
Bindungen auf. Ordnen Sie die Begriffe "kurz" bzw. "lang" den jeweiligen C-N-<br />
Bindungen in der Formel zu! Erläutern Sie die Molekülgeometrie der Peptid-<br />
Gruppe! Begründen Sie Ihre Aussagen unter Mitverwendung von<br />
Grenzformeln!<br />
2000/IV/2<br />
2 Die Acidität des Zwitterions von Glycin (Aminoethansäure) wird durch die<br />
Säurekonstante KS = 1,7 · l0 -10 mol/l ausgedrückt.<br />
2.1 In eine auf den isoelektrischen Punkt eingestellte Glycin-Lösung, die 0,50 mol<br />
Glycin enthält, gibt man 0,25 mol Natriumhydroxid.<br />
Leiten Sie unter Anwendung des Massenwirkungsgesetzes ab, welchen pH-<br />
Wert die Lösung nach Zugabe des Natriumhydroxids hat! 4 BE<br />
2.2 Zu der nach Natriumhydroxid-Zugabe entstandenen Glycin-Lösung von Nr. 2.1<br />
werden einige Tropfen verdünnter Salzsäure gegeben.<br />
Legen Sie unter Mitverwendung einer Reaktionsgleichung dar, warum sich<br />
dieser Zusatz nur unwesentlich auf den pH-Wert der Glycin-Lösung auswirkt!<br />
3 BE<br />
2.3 Die Hydrolyse eines Enzyms führt zu einem Aminosäure-Gemisch. Schildern<br />
Sie ein Verfahren für die Auftrennung des Aminosäure-Gemisches und zeigen<br />
Sie das ihm zugrunde liegende Prinzip auf! 5 BE
2001/IV/4<br />
4 Die beiden <strong>Aminosäuren</strong> Glycin (Aminoethansäure; Gly) und Alanin (2-<br />
Aminopropansäure; Ala) sollen zu dem Dipeptid Gly-Ala verknüpft werden.<br />
Stereoisomere sind bei den folgenden Aufgaben nicht zu berücksichtigen.<br />
4.1 Formulieren Sie die Strukturformelgleichung dieser Reaktion! 3 BE<br />
4.2 Das Dipeptid aus Nr.4 reagiert mit der Aminosäure Valin (2-Amino-3methylbutansäure;<br />
Val). Stellen Sie die Strukturformeln der möglichen<br />
isomeren Tripeptide auf! 3 BE<br />
4.3 Das Stickstoff-Atom der Peptidgruppe ist im Gegensatz zum Stickstoff-Atom<br />
der Aminogruppe nur ein schwacher Protonenakzeptor. Begründen Sie diesen<br />
Befund unter Mitverwendung von Grenzstrukturformeln! 5 BE<br />
2002/I/3<br />
3 Die Elektrophorese wird in der Biochemie unter anderem zur Auftrennung von<br />
Proteingemischen eingesetzt.<br />
3.1 Beschreiben Sie dieses Verfahren unter Mitverwendung einer beschrifteten<br />
Skizze! 3 BE<br />
3.2 Die Abbildungen zeigen die entwickelten Elektropherogramme zweier Versuche<br />
mit jeweils dem gleichen Proteingemisch:<br />
3.2.1 Erörtern Sie vergleichend das unterschiedliche Wanderungsverhalten der vier<br />
<strong>Proteine</strong> im Elektropherogramm 1! 3 BE<br />
3.2.2 Das Elektropherogramm 2 des Proteingemisches wurde bei geänderten<br />
Versuchsbedingungen erstellt. Geben Sie an, welche Versuchsbedingung<br />
geändert wurde, und begründen Sie Ihre Aussage! 2 BE<br />
2004/II/1<br />
1 <strong>Aminosäuren</strong> und Aminosäureabbauprodukte sind mit verantwortlich für<br />
Geschmack und Aroma vieler Nahrungsmittel. So wird die besondere<br />
Geschmacksnote von reifem Käse unter anderem durch Amine verursacht, die<br />
durch Decarboxylierung verschiedener <strong>Aminosäuren</strong> des Milcheiweißes<br />
entstehen. In eiweißreichen Lebensmitteln wie Fleisch oder Fisch werden<br />
durch hydrolytische Prozesse <strong>Aminosäuren</strong> freigesetzt, die ebenfalls den<br />
Geschmack beeinflussen können.<br />
1.1 Geben Sie die Strukturformel des Amins an, das durch Decarboxylierung von<br />
2-Amino-3-rnethylbutansäure (Valin) entsteht, und vergleichen Sie die<br />
Basizität dieses Amins mit der des Anilins! Begründen Sie Ihre Aussagen
unter Mitverwendung von Grenzstrukturformeln! 6 BE<br />
1.2 Die <strong>Aminosäuren</strong> eines Proteinhydrolysats werden elektrophoretisch getrennt.<br />
In dem entwickelten Elektropherogramm nehmen die <strong>Aminosäuren</strong><br />
2,6-Diaminohexansäure (Lys; IEP = 9,82),<br />
2-Amino-3-phenylpropansäure (Phe; IEP = 5,48) und<br />
2-Aminobutandisäure (Asp; IEP = 2,77)<br />
folgende Positionen ein:<br />
Leiten Sie aus den Strukturformeln und dem abgebildeten Elektropherogramm<br />
den pH-Wert ab, bei dem das Elektropherogramm entwickelt wurde, und<br />
begründen Sie die Position bzw. Wanderungsrichtung der <strong>Aminosäuren</strong>!<br />
4 BE<br />
1.3 Stellen Sie die Strukturformel eines Dipeptids aus Phe und Asp auf! In dem<br />
dargestellten Molekül tritt eine kürzere und eine längere C,N-Bindung auf.<br />
Ordnen Sie diese unterschiedlichen Längen den jeweiligen Bindungen in der<br />
Formel zu und erläutern Sie die Geometrie der Peptidgruppe unter<br />
Mitverwendung von Grenzstrukturformeln! 7 BE<br />
2005/III/1<br />
Das Tripeptid Glutathion ist im Organismus an Redoxvorgängen beteiligt und<br />
wirkt als Antioxidationsmittel. Es wird aus den <strong>Aminosäuren</strong> Glutaminsäure (2-<br />
Aminopentandisäure; IEP = 3,2), Cystein (HS-CH2-CHNH2-COOH, IEP = 5,1)<br />
und Glycin (2-Aminoethansäure; IEP = 6,1) gebildet. Die Sequenz des Peptids<br />
lautet Glu-Cys-Gly.<br />
1.1 Erstellen Sie die Strukturformel des Tripeptids! Beachten Sie, dass hier bei<br />
Glutaminsäure die Carboxygruppe, die das C 5 -Atom enthält, an der<br />
entstehenden Bindung beteiligt ist! 4 BE<br />
1.2 Die antioxidative Wirkung des Glutathions (M = 307 g/mol) beruht auf einer<br />
Reaktion, bei der ein Produkt mit der molaren Masse 612 g/mol entsteht.<br />
Beschreiben Sie die Reaktion anhand charakteristischer<br />
Strukturformelausschnitte!<br />
Nennen Sie die Bedeutung des neu entstandenen Bindungstyps für <strong>Proteine</strong>!<br />
4 BE<br />
1.3 Die <strong>Aminosäuren</strong> des hydrolysierten Tripeptids sollen durch isoelektrische<br />
Fokussierung getrennt werden. Bei dieser besonders effektiven Variante der<br />
Elektrophorese arbeitet man mit Trägern, auf denen ein stabiler pH-Gradient<br />
vorliegt:
Erläutern Sie das Wanderungsverhalten der Aminosäure Glycin unter Mitverwendung<br />
geeigneter Strukturformeln und stellen Sie in einer beschrifteten Skizze den<br />
Endzustand der beschriebenen Trennung dar!<br />
8 BE<br />
2007/C1<br />
2 1867 beschrieb Martius die Synthese des nach ihm benannten Wollfarbstoffs<br />
Martiusgelb. Ein Ausschnitt aus der Primärstruktur des Keratins, dem<br />
Hauptbestandteil der Wolle, ist durch folgende Sequenz gekennzeichnet: ... -<br />
Gly-Lys-Ser-...<br />
Gly: Glycin (Aminoethansäure); Lys: Lysin (2,6-Diaminohexansäure); Ser:<br />
Serin (2-Amino-3-hydroxypropansäure).<br />
2 Alle <strong>Aminosäuren</strong> im Keratinmolekül liegen in der L-Konfiguration vor." Stellen<br />
Sie die drei oben angegebenen natürlichen <strong>Aminosäuren</strong> in der Fischer-<br />
Projektion dar und leiten Sie daraus ab, weshalb diese Aussage streng<br />
genommen nicht zutrifft! [5 BE]<br />
2.1 Die Farbstoffmoleküle protonieren Stickstoffatome im Keratin der Wolle und<br />
werden durch ionische Wechselwirkungen an die Faser gebunden.<br />
Erläutern Sie unter Mitverwendung der Strukturformel des angegebenen<br />
Keratinausschnitts, wo dies bevorzugt geschieht! [7 BE]<br />
2.3 Nach der Behandlung eines Peptids mit dem Enzym Trypsin wurden zwei,<br />
nach der Behandlung dieses Peptids mit Chymotrypsin wurden drei<br />
Fragmente isoliert. Leiten Sie aus den Spaltstücken die Primärstruktur des<br />
Peptids ab!<br />
[4 BE]<br />
Enthaltene Fragmente bei Spaltung Enthaltene Fragmente bei Spaltung<br />
durch Trypsin<br />
durch Chymotrypsin<br />
Gly-Gly-Gly-Trp-Gly-Lys Thr-Tyr<br />
Thr-TyrVal-Lys Val-Lys-Gly-Gly-Gly-Trp<br />
Gly-Lys<br />
2009/C1<br />
3 Beim Kneten des Brotteiges werden Kleberproteine über Seitenketten der<br />
Aminosäure Cystein (R ─CH2S ─H) kovalent miteinander verknüpft. Das<br />
entstehende Proteinnetzwerk stabilisiert den Teig so, dass er dem Druck<br />
des entstehenden Gases standhält.<br />
3.1 Stellen Sie diese Vernetzung durch einen Strukturformelausschnitt dar, der<br />
mindestens vier Aminosäurebausteine umfasst! [3 BE]<br />
3.2 Im Hydrolysat von Kleberproteinen lassen sich u. a. folgende <strong>Aminosäuren</strong><br />
nachweisen: Phenylalanin: 2-Amino-3-phenylpropansäure,<br />
Lysin: 2,6-Diaminohexansäure,<br />
Glutaminsäure: 2-Aminopentandisäure.<br />
Zeigen Sie drei unterschiedliche Möglichkeiten auf, wie Wechselwirkungen<br />
zwischen zwei Seitenketten dieser <strong>Aminosäuren</strong> zur Stabilisierung der<br />
räumlichen Struktur eines Proteins beitragen können! [6 BE]<br />
2009/C2
2.2 Ein Kilogramm Honig enthält je nach Sorte 0,29 g bis 2,0 g <strong>Aminosäuren</strong>.<br />
Bei seiner Reifung wird Phenylalanin (2-Amino-3-phenylpropansäure) zu<br />
Phenylbrenztraubensäure (2-Keto-3-phenylpropansäure) umgesetzt.<br />
Ordnen Sie diesen beiden Verbindungen die Schmelztemperaturen 156 °C<br />
bzw. 283 °C zu und begründen Sie ausgehend von den Strukturformeln<br />
Ihre Entscheidung! [4 BE]<br />
2010 C1<br />
1.2 Lysozym ist ein Polypeptid aus 129 <strong>Aminosäuren</strong>. Einige der im Enzym<br />
auftretenden <strong>Aminosäuren</strong> sind in der folgenden Tabelle aufgeführt:<br />
Lys: 2,6-Diaminohexansäure<br />
Val: 2-Amino-3-methylbutansäure<br />
Phe: 2-Amino-3-phenylpropansäure<br />
Erstellen Sie die Strukturformel des nachfolgenden Sequenzabschnittes!<br />
- Lys - Val - Phe - [5 BE]<br />
1.3 In mehreren Regionen des Lysozymmoleküls liegt die Polypeptidkette in<br />
einer Faltblattstruktur vor.<br />
Erläutern Sie unter Mitverwendung einer Skizze, wie eine Faltblattstruktur<br />
stabilisiert wird! [4 BE]<br />
2011/C2<br />
2.1 Aspartam, dessen Süßkraft 170-mal stärker ist als die von Saccharose,<br />
wird häufig in „Iight"-Erfrischungsgetränken eingesetzt. Aspartam ist der<br />
Methylester eines Dipeptids aus Asparaginsäure (2-Aminobutandisäure,<br />
IEP = 2,77) und Phenylalanin (2-Amino-3-phenylpropansäure, IEP = 6,48),<br />
wobei die Carboxygruppe des Phenylalanins mit Methanol verestert ist.<br />
Aspartam wird vollständig hydrolysiert und die Bestandteile des erhaltenen<br />
Hydrolysats bei einem pH-Wert von 5 elektrophoretisch aufgetrennt.<br />
Formulieren Sie die Strukturformelgleichung der Hydrolyse! Erklären Sie<br />
das bei der Elektrophorese zu erwartende Ergebnis! [11 BE]