enzimas i

Tema 7. Enzimas Bioquímica
La constante de velocidad aplicando la teoría del estado de transición como veremos
puede expresarse como
[ S1][
S2
V = k ]
k =
KT
h
e
≠
−∆G
/ RT
siendo K la constante de Boltzmann y h la de Planck. Hay una relación inversa entre
la constante de velocidad y la energía de activación.
Además de la especificidad y la alta eficiencia, otras dos características que
diferencian a las enzimas de los catalizadores químicos, son que las enzimas
pueden saturarse por sustrato y tienen capacidad para regular su actividad.
3. Nomenclatura y clasificación de las enzimas
Muchas enzimas han sido designadas añadiendo el sufijo -asa al nombre del
sustrato, es decir, la molécula sobre la cuál ejerce su actividad catalítica. Por
ejemplo la ureasa cataliza la hidrólisis de la urea, y la arginasa cataliza la hidrólisis
de la arginina (a urea y ornitina). Otras enzimas han recibido su nombre en función
del tipo de reacción que catalizan; así la Gliceraldehído-3P-deshidrogenasa cataliza
la oxidación del la Gliceraldehído-3P. Incluso algunas se conocen de hace mucho
tiempo y mantienen su nombre, sin dar información alguna del sustrato o la reacción
que catalizan (tripsina).
No obstante existe una clasificación sistemática de las enzimas que las divide en
6 grandes grupos, cada uno de los cuales se divide a su vez en subclases:
1: Oxido-reductasas (reacciones de oxido-reducción)
2: Transferasas (transfieren grupos funcionales)
3: Hidrolasas (reacciones de hidrólisis),
4: Liasas (reacciones de adición a los dobles enlaces)
5: Isomerasas (reacciones de isomerización)
6: Ligasas (formación de enlaces con consumo de ATP).
A cada enzima se le asigna un número con cuatro componentes. Los tres primeros
indican la clase, subclase y sub-subclase, respectivamente, y el último es un número
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