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Tema 7. Enzimas Bioquímica Tabla 3 Iones metálicos como cofactores. La Tabla 4 muestra algunos de los coenzimas más habituales en la catálisis enzimática. Tabla 4 Algunos coenzimas mayoritarios en catálisis enzimática. 77
Tema 7. Enzimas Bioquímica El complejo enzima-cofactor catalíticamente activo recibe el nombre de holoenzima. Cuando se separa el cofactor, la proteína restante, que por sí misma es inactiva catalíticamente, se designa con el nombre de apoenzima. Holoenzima HOLOENZIMA = APOENZIMA + COFACTOR Centro activo Apoenzima Cofactor En las enzimas el cofactor puede actuar como centro catalítico primario, grupo puente para reunir el sustrato y la enzima ó agente estabilizante de la actividad enzimática (conformación). Por su parte cada uno de los coenzimas catalogados suele contener en su estructura, alguna vitamina (sustancias orgánicas que, en cantidades mínimas, son vitales para el funcionamiento de todas las células, y deben figurar en la dieta de algunas especies) o molécula derivada de ella. Los coenzimas actúan por lo general como transportadores intermedios de átomos específicos o de electrones. 5. Modelos de actuación de las enzimas Las enzimas son catalizadores extraordinarios, consiguen enormes aumentos de la velocidad de la reacción y son altamente selectivos. Como consiguen un descenso tan espectacular de las energías de activación?. Para explicar la actividad catalítica de las enzimas, se ha propuesto un mecanismo general, en dos etapas: S + E ES P + E En la primera etapa, la enzima (E) se une a la molécula de sustrato (S), para formar el complejo enzima-sustrato (ES). En una segunda etapa, el complejo se fragmenta 78
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