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Institut de Biologie Structurale et Microbiologie

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<strong>Institut</strong> <strong>de</strong> <strong>Biologie</strong> <strong>Structurale</strong> <strong>et</strong> <strong>Microbiologie</strong><br />

IBSM, Campus du CNRS, 31 ch. J. Aiguier<br />

MaP Marseille Protéomique<br />

http://map.univmed.fr/<br />

R. Lebrun, 3 e Journée ProtéoPaca


<strong>Institut</strong> <strong>de</strong> <strong>Biologie</strong> <strong>Structurale</strong> <strong>et</strong> <strong>Microbiologie</strong><br />

Directeur : J-M.Claverie<br />

M.Claverie Secrétaire Général : R. Rousic<br />

Responsables Scientifiques : B. Meunier-Gontero<br />

Meunier Gontero & M. Bruschi<br />

Ingénieurs <strong>de</strong> la Plate-forme: Sabrina Lignon<br />

Danielle Moinier<br />

Régine Lebrun


(2003)<br />

ESI-Trappe à ions couplée à nLC 2D<br />

LCQ-DECA XP +, Thermofinnigan<br />

(2006)<br />

Robot “pip<strong>et</strong>eur-digesteur” :<br />

Liquid Handling, Evo 100 Tecan<br />

Notre équipement<br />

(septembre 2008)<br />

(1998)<br />

DE-RP<br />

ABI<br />

MALDI-ToF Microflex II LRF60<br />

Bruker<br />

(2002)<br />

(2006)<br />

Serveur <strong>de</strong> calculs,<br />

Serveur <strong>de</strong> Stockage,<br />

Librairie d’archivage<br />

Micro-Séquenceur <strong>de</strong> Protéines :<br />

Procise 494 Applied Biosystems


Prestations classiques ou proj<strong>et</strong>s<br />

I<strong>de</strong>ntification <strong>et</strong> Caractérisation biochimique <strong>de</strong> protéines<br />

Par spectrométrie <strong>de</strong> masse <strong>et</strong>/ou par séquençage N-terminal<br />

Protocole <strong>de</strong> fonctionnement<br />

Prise <strong>de</strong> contact<br />

Etu<strong>de</strong> <strong>de</strong> faisabilité <strong>et</strong> Fiche d’inscription<br />

Réalisation <strong>de</strong>s analyses par campagne<br />

Préparation <strong>de</strong>s échantillons<br />

Acquisition, Traitement & Archivage <strong>de</strong>s données<br />

Rapport <strong>de</strong>s résultats<br />

Ecrit / Discussion / Publication<br />

Gestion <strong>et</strong> Facturation


Prestations classiques ou proj<strong>et</strong>s


Notre spécificité<br />

I<strong>de</strong>ntification <strong>et</strong> Caractérisation biochimique <strong>de</strong> protéines<br />

Par spectrométrie <strong>de</strong> masse <strong>et</strong>/ou séquençage N-terminal<br />

Techniques<br />

-nanoESI-IT couplée à<br />

nanoLC-bidimensionnelle<br />

- Masse entière<br />

par MALDI-TOF<br />

- Séquençage N-ter<br />

Suj<strong>et</strong>s « <strong>Microbiologie</strong> »<br />

- Protéomique Différentielle<br />

- Complexes protéiques membranaires<br />

- Modifications post-traductionnelles<br />

- carbonylation,<br />

- m<strong>et</strong>hylation<br />

- acétylation<br />

- Caractérisations <strong>de</strong> Cystéines


Accueil : - étudiants en Bio-instrumentions <strong>de</strong> l’Ecole d’Ingénieurs Luminy<br />

- 4 ingénieurs en CDD informatique (4 à 9 mois)<br />

Formation : - 3 ingénieurs <strong>de</strong> l’Europe (bourse Leonardo) (6 mois à 2 ans)<br />

Visibilité<br />

Nos Activités transverses<br />

- F. continue en Protéomique par MNG<br />

- Proj<strong>et</strong> Diam<strong>et</strong>re (Marie Curie, ITN) <strong>de</strong>man<strong>de</strong> 01/09/08<br />

- Site Intern<strong>et</strong><br />

- Club Protéomique-Utilisateurs<br />

- Participation aux Réunions <strong>de</strong>s plates-formes protéomiques<br />

(RNG & ProteoPACA)<br />

- Mise en place d’une démarche qualité: labellisation IBISA


Evolution <strong>et</strong> Perspectives<br />

au sein <strong>de</strong> MaP<br />

• Développements méthodologiques :<br />

- Purification <strong>et</strong> Caractérisation <strong>de</strong> complexes protéiques<br />

• Renforcement <strong>de</strong>s interactions avec les acteurs <strong>de</strong> MaP<br />

• Deman<strong>de</strong> <strong>de</strong> formation RMQ-ISO 9001<br />

• Arrivée <strong>de</strong> F. Halgand, spécialiste en spectrométrie <strong>de</strong><br />

masse (CR1, CNRS) à l’IBSM en 2009.


Merci <strong>de</strong> votre attention


Proj<strong>et</strong>s “<strong>Microbiologie</strong>”<br />

Protéomique Prot omique différentielle<br />

diff rentielle<br />

• Métabolisme énergétique <strong>de</strong> bactéries méso-extrêmo-hyperthermo-philes sous<br />

différentes conditions énergétiques : stress,source d’énergie…. M-T T Giudici (BIP)<br />

•I<strong>de</strong>ntification <strong>de</strong> cellulosomes chez C. cellulolyticum cultivée sur divers substrats.<br />

C. Tardif (LCB)<br />

Complexes membranaires <strong>et</strong> interactions protéine prot ine-prot protéine ine<br />

• I<strong>de</strong>ntification <strong>de</strong> protéines membranaires issues <strong>de</strong>s différents complexes <strong>de</strong> la<br />

chaine respiratoire <strong>de</strong> bactéries méso-extrêmo-hyperthermo-philes M-T T Giudici (BIP)<br />

• Etu<strong>de</strong> <strong>de</strong> l’état redox <strong>de</strong>s cystéines d’un pepti<strong>de</strong> associé à <strong>de</strong>s enzymes intervenant<br />

dans la fixation du CO2 (algue verte C. reinhardtii), B. Meunier-Gontero<br />

Meunier Gontero (BIP)<br />

Etu<strong>de</strong> <strong>de</strong> Protéomes Prot omes<br />

• I<strong>de</strong>ntification <strong>de</strong> protéines du Virus MimiVirus,Rick<strong>et</strong>tsies par gel 2D <strong>et</strong> ESI-IT<br />

C. Abergel (IGS), P. Rénesto nesto (U. Rick<strong>et</strong>tsies)<br />

Rick<strong>et</strong>tsies


Proj<strong>et</strong>s “<strong>Microbiologie</strong>”<br />

Modifications post-traductionnelles<br />

post traductionnelles <strong>de</strong> protéines prot ines<br />

• Carbonylation <strong>de</strong>s protéines: modification irréversible <strong>de</strong>s résidus R, K, P <strong>et</strong> T<br />

dans l’agrégation <strong>de</strong> protéines en condition physiologique chez E. coli<br />

S. Dukan (LCB)<br />

• Méthylation-acétylation <strong>de</strong> Lys dans une histone H3 (S. cerevisiae): méiose,<br />

réparation <strong>de</strong> l’ADN V. Géli li (IGC)<br />

Caractérisations<br />

Caract risations Physico-chimiques<br />

Physico chimiques<br />

• Purification <strong>et</strong> Assemblage <strong>de</strong> protéines membranaires_ synthèse <strong>de</strong> pepti<strong>de</strong>s<br />

fluorescents J. Sturgis (LISM)<br />

• Analyses <strong>de</strong> Protéines recombinantes chez E. coli (cristallographie) C. Abergel (IGS)<br />

• Lipases : purification, production. Etu<strong>de</strong>s cinétiques_ interactions inhibiteurs F.<br />

Carrière Carri re (EIPL)


Structures utilisatrices & Interactions<br />

IBSM<br />

9 laboratoires<br />

Autres EPST<br />

IFR Jean Roche, IBDML,<br />

INRA,INSERM,<br />

(Gif, Paris, Lyon,…)<br />

la Chine<br />

Industriels:<br />

Phérosynthèse,<br />

Innate Pharma,<br />

BioMérial,…<br />

Plate-forme<br />

Protéomique<br />

IBSM<br />

IBSM<br />

8 Plates-formes<br />

Electronique/mécanique<br />

Informatique/Bioinformatique<br />

MaP<br />

CAPM Nord<br />

Timone<br />

ICIM<br />

MNG<br />

Plate-forme Protéomique IFR50<br />

(Nice-Pasteur)

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