Institut de Biologie Structurale et Microbiologie
Institut de Biologie Structurale et Microbiologie
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<strong>Institut</strong> <strong>de</strong> <strong>Biologie</strong> <strong>Structurale</strong> <strong>et</strong> <strong>Microbiologie</strong><br />
IBSM, Campus du CNRS, 31 ch. J. Aiguier<br />
MaP Marseille Protéomique<br />
http://map.univmed.fr/<br />
R. Lebrun, 3 e Journée ProtéoPaca
<strong>Institut</strong> <strong>de</strong> <strong>Biologie</strong> <strong>Structurale</strong> <strong>et</strong> <strong>Microbiologie</strong><br />
Directeur : J-M.Claverie<br />
M.Claverie Secrétaire Général : R. Rousic<br />
Responsables Scientifiques : B. Meunier-Gontero<br />
Meunier Gontero & M. Bruschi<br />
Ingénieurs <strong>de</strong> la Plate-forme: Sabrina Lignon<br />
Danielle Moinier<br />
Régine Lebrun
(2003)<br />
ESI-Trappe à ions couplée à nLC 2D<br />
LCQ-DECA XP +, Thermofinnigan<br />
(2006)<br />
Robot “pip<strong>et</strong>eur-digesteur” :<br />
Liquid Handling, Evo 100 Tecan<br />
Notre équipement<br />
(septembre 2008)<br />
(1998)<br />
DE-RP<br />
ABI<br />
MALDI-ToF Microflex II LRF60<br />
Bruker<br />
(2002)<br />
(2006)<br />
Serveur <strong>de</strong> calculs,<br />
Serveur <strong>de</strong> Stockage,<br />
Librairie d’archivage<br />
Micro-Séquenceur <strong>de</strong> Protéines :<br />
Procise 494 Applied Biosystems
Prestations classiques ou proj<strong>et</strong>s<br />
I<strong>de</strong>ntification <strong>et</strong> Caractérisation biochimique <strong>de</strong> protéines<br />
Par spectrométrie <strong>de</strong> masse <strong>et</strong>/ou par séquençage N-terminal<br />
Protocole <strong>de</strong> fonctionnement<br />
Prise <strong>de</strong> contact<br />
Etu<strong>de</strong> <strong>de</strong> faisabilité <strong>et</strong> Fiche d’inscription<br />
Réalisation <strong>de</strong>s analyses par campagne<br />
Préparation <strong>de</strong>s échantillons<br />
Acquisition, Traitement & Archivage <strong>de</strong>s données<br />
Rapport <strong>de</strong>s résultats<br />
Ecrit / Discussion / Publication<br />
Gestion <strong>et</strong> Facturation
Prestations classiques ou proj<strong>et</strong>s
Notre spécificité<br />
I<strong>de</strong>ntification <strong>et</strong> Caractérisation biochimique <strong>de</strong> protéines<br />
Par spectrométrie <strong>de</strong> masse <strong>et</strong>/ou séquençage N-terminal<br />
Techniques<br />
-nanoESI-IT couplée à<br />
nanoLC-bidimensionnelle<br />
- Masse entière<br />
par MALDI-TOF<br />
- Séquençage N-ter<br />
Suj<strong>et</strong>s « <strong>Microbiologie</strong> »<br />
- Protéomique Différentielle<br />
- Complexes protéiques membranaires<br />
- Modifications post-traductionnelles<br />
- carbonylation,<br />
- m<strong>et</strong>hylation<br />
- acétylation<br />
- Caractérisations <strong>de</strong> Cystéines
Accueil : - étudiants en Bio-instrumentions <strong>de</strong> l’Ecole d’Ingénieurs Luminy<br />
- 4 ingénieurs en CDD informatique (4 à 9 mois)<br />
Formation : - 3 ingénieurs <strong>de</strong> l’Europe (bourse Leonardo) (6 mois à 2 ans)<br />
Visibilité<br />
Nos Activités transverses<br />
- F. continue en Protéomique par MNG<br />
- Proj<strong>et</strong> Diam<strong>et</strong>re (Marie Curie, ITN) <strong>de</strong>man<strong>de</strong> 01/09/08<br />
- Site Intern<strong>et</strong><br />
- Club Protéomique-Utilisateurs<br />
- Participation aux Réunions <strong>de</strong>s plates-formes protéomiques<br />
(RNG & ProteoPACA)<br />
- Mise en place d’une démarche qualité: labellisation IBISA
Evolution <strong>et</strong> Perspectives<br />
au sein <strong>de</strong> MaP<br />
• Développements méthodologiques :<br />
- Purification <strong>et</strong> Caractérisation <strong>de</strong> complexes protéiques<br />
• Renforcement <strong>de</strong>s interactions avec les acteurs <strong>de</strong> MaP<br />
• Deman<strong>de</strong> <strong>de</strong> formation RMQ-ISO 9001<br />
• Arrivée <strong>de</strong> F. Halgand, spécialiste en spectrométrie <strong>de</strong><br />
masse (CR1, CNRS) à l’IBSM en 2009.
Merci <strong>de</strong> votre attention
Proj<strong>et</strong>s “<strong>Microbiologie</strong>”<br />
Protéomique Prot omique différentielle<br />
diff rentielle<br />
• Métabolisme énergétique <strong>de</strong> bactéries méso-extrêmo-hyperthermo-philes sous<br />
différentes conditions énergétiques : stress,source d’énergie…. M-T T Giudici (BIP)<br />
•I<strong>de</strong>ntification <strong>de</strong> cellulosomes chez C. cellulolyticum cultivée sur divers substrats.<br />
C. Tardif (LCB)<br />
Complexes membranaires <strong>et</strong> interactions protéine prot ine-prot protéine ine<br />
• I<strong>de</strong>ntification <strong>de</strong> protéines membranaires issues <strong>de</strong>s différents complexes <strong>de</strong> la<br />
chaine respiratoire <strong>de</strong> bactéries méso-extrêmo-hyperthermo-philes M-T T Giudici (BIP)<br />
• Etu<strong>de</strong> <strong>de</strong> l’état redox <strong>de</strong>s cystéines d’un pepti<strong>de</strong> associé à <strong>de</strong>s enzymes intervenant<br />
dans la fixation du CO2 (algue verte C. reinhardtii), B. Meunier-Gontero<br />
Meunier Gontero (BIP)<br />
Etu<strong>de</strong> <strong>de</strong> Protéomes Prot omes<br />
• I<strong>de</strong>ntification <strong>de</strong> protéines du Virus MimiVirus,Rick<strong>et</strong>tsies par gel 2D <strong>et</strong> ESI-IT<br />
C. Abergel (IGS), P. Rénesto nesto (U. Rick<strong>et</strong>tsies)<br />
Rick<strong>et</strong>tsies
Proj<strong>et</strong>s “<strong>Microbiologie</strong>”<br />
Modifications post-traductionnelles<br />
post traductionnelles <strong>de</strong> protéines prot ines<br />
• Carbonylation <strong>de</strong>s protéines: modification irréversible <strong>de</strong>s résidus R, K, P <strong>et</strong> T<br />
dans l’agrégation <strong>de</strong> protéines en condition physiologique chez E. coli<br />
S. Dukan (LCB)<br />
• Méthylation-acétylation <strong>de</strong> Lys dans une histone H3 (S. cerevisiae): méiose,<br />
réparation <strong>de</strong> l’ADN V. Géli li (IGC)<br />
Caractérisations<br />
Caract risations Physico-chimiques<br />
Physico chimiques<br />
• Purification <strong>et</strong> Assemblage <strong>de</strong> protéines membranaires_ synthèse <strong>de</strong> pepti<strong>de</strong>s<br />
fluorescents J. Sturgis (LISM)<br />
• Analyses <strong>de</strong> Protéines recombinantes chez E. coli (cristallographie) C. Abergel (IGS)<br />
• Lipases : purification, production. Etu<strong>de</strong>s cinétiques_ interactions inhibiteurs F.<br />
Carrière Carri re (EIPL)
Structures utilisatrices & Interactions<br />
IBSM<br />
9 laboratoires<br />
Autres EPST<br />
IFR Jean Roche, IBDML,<br />
INRA,INSERM,<br />
(Gif, Paris, Lyon,…)<br />
la Chine<br />
Industriels:<br />
Phérosynthèse,<br />
Innate Pharma,<br />
BioMérial,…<br />
Plate-forme<br />
Protéomique<br />
IBSM<br />
IBSM<br />
8 Plates-formes<br />
Electronique/mécanique<br />
Informatique/Bioinformatique<br />
MaP<br />
CAPM Nord<br />
Timone<br />
ICIM<br />
MNG<br />
Plate-forme Protéomique IFR50<br />
(Nice-Pasteur)