Bioquimica Ilustrada Harper 30a edicion

Preguntas de examen
Sección II Enzimas, cinética, mecanismo,
regulación y bioinformática
1. La respiración rápida y superficial puede llevar a hiperventilación,
un estado en el cual se exhala dióxido de carbono desde los
pulmones con una rapidez que supera la producción de dicho
compuesto por los tejidos. Explique cómo la hiperventilación puede
llevar a un incremento del pH de la sangre.
2. Un ingeniero de proteína desea alterar el sitio activo de la
quimotripsina de modo que divida enlaces peptídicos para el lado C
terminal de residuos de aspartilo y glutamilo. El ingeniero de
proteína tendrá más probabilidades de tener éxito si reemplaza el
aminoácido hidrofóbico en la parte inferior de la bolsa del sitio
activo con:
A. Fenilalanina
B. Treonina
C. Glutamina
D. Lisina
E. Prolina
3. De las afirmaciones que siguen, seleccione la que es INCORRECTA:
A. Muchas proteínas mitocondriales son modificadas de manera
covalente por la acetilación de los grupos e-amino de residuos
de lisina.
B. La acetilación de proteína es un ejemplo de una modificación
covalente que puede “revertirse” en condiciones fisiológicas.
C. La concentración aumentada de acetil-coa tiende a favorecer
la acetilación de proteína.
D. La acetilación aumenta la masa estérica de las cadenas laterales
de aminoácido que están sujetas a esta modificación.
E. La cadena lateral de un residuo de lisilo acetilado es una base
más fuerte que la de un residuo de lisilo no modificado.
4. De las afirmaciones que siguen, seleccione la que es INCORRECTA:
A. La catálisis acidobásica es una característica prominente del
mecanismo catalítico de la proteasa de HIV.
B. El modelo de cerradura y llave de Fischer explica el papel de la
estabilización del estado de transición en la catálisis
enzimática.
C. La hidrólisis de enlaces peptídicos por serina proteasas
comprende la formación transitoria de una enzima
modificada.
D. Muchas enzimas emplean iones metálicos como grupos
prostéticos o cofactores.
E. En general, las enzimas se unen a análogos de estado de
transición más estrechamente que a análogos de sustrato.
5. De las afirmaciones que siguen, seleccione la que es INCORRECTA:
A. Para calcular la K eq, la constante de equilibrio para una
reacción, se divide la tasa inicial de reacción hacia adelante
(tasa 1) por la velocidad inicial de la reacción reversa (tasa 21).
B. La presencia de una enzima no tiene efectos sobre la K eq.
C. Para una reacción conducida a temperatura constante, la
fracción de las moléculas de reactante potenciales que poseen
suficiente energía cinética para exceder la energía de
activación de la reacción es una constante.
D. Las enzimas y otros catalíticos disminuyen la energía de
activación de reacciones.
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E. El signo algebraico de DG, el cambio de energía libre de Gibbs
para una reacción, indica la dirección en la cual procederá una
reacción.
6. De las afirmaciones que siguen, seleccione la que es INCORRECTA:
A. Como se usa en bioquímica, la concentración de estado
estándar para productos y reactantes que no son protones es 1
molar.
B. DG es una función del logaritmo de K eq.
C. Como se usa en cinética de reacción, el término
“espontaneidad” se refiere al hecho de si la reacción como está
escrita es favorecida para que proceda de izquierda a derecha.
D. DG o denota un cambio de la energía libre que acompaña la
transición desde el estado estándar hacia el equilibrio.
E. En el momento en que se alcanza equilibrio, las tasas de la
reacción hacia adelante y reversa disminuyen a cero.
7. De las afirmaciones que siguen, seleccione la que es INCORRECTA:
A. Las enzimas disminuyen la energía de activación para una
reacción.
B. Otro medio mediante el cual las enzimas disminuyen la
energía de activación es al desestabilizar intermediarios de
estado de transición.
C. Los residuos histidilo de sitio activo a menudo ayudan a la
catálisis al actuar como donadores de protones o como
aceptores de los mismos.
D. Algunas enzimas emplean catálisis covalente para
proporcionar una vía de reacción única.
E. La presencia de una enzima no tiene efectos sobre el DG o .
8. De las afirmaciones que siguen, seleccione la que es INCORRECTA:
A. Para casi todas las enzimas, la relación de [S] y la tasa de
reacción inicial, v i, da una curva hiperbólica.
B. Cuando [S] es mucho más bajo que K m, el término K m 1 [S] en
la ecuación de Michaelis-Menten se aproxima mucho a K m. En
estas condiciones, la tasa de catálisis es una función lineal de [S].
C. Las concentraciones molares de sustrato y productos son
iguales cuando la tasa de una reacción catalizada por enzima
alcanza la mitad de su máximo potencial (V máx/2).
D. Se dice que una enzima ha quedado saturada con sustrato
cuando el aumento sucesivo de [S] no produce un incremento
importante de v i.
E. Cuando se hacen mediciones de tasa de estado estable,
la concentración de sustratos debe exceder mucho la del
catalítico enzimático.
9. De las afirmaciones que siguen, seleccione la que es INCORRECTA:
A. Ciertas enzimas monoméricas muestran cinética de tasa
inicial sigmoidea.
B. La ecuación de Hill se usa para realizar análisis cuantitativo de
conducta cooperativa de enzimas o proteínas de transporte,
como hemoglobina o calmodulina.
C. Para una enzima que muestra unión cooperativa de sustrato,
se dice que un valor de n (el coeficiente de Hill) de más de la
unidad muestra cooperatividad positiva.
D. Se dice que una enzima que cataliza una reacción entre dos o
más sustratos opera mediante un mecanismo secuencial si los
sustratos deben unirse en un orden fijo.
¡NUEVO! Cada sección va seguida por
preguntas de revisión
S E C C I Ó N
VI
Biosíntesis de los aminoácidos
no esenciales desde el punto
de vista nutricional
Victor W. Rodwell, PhD
O B J E T I V O S
Después de estudiar este
capítulo, usted debe ser capaz
de:
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Metabolismo de proteínas
y aminoácidos
27
C A P Í T U L O
Explicar por qué la falta de ciertos aminoácidos en la dieta que están presentes en casi
todas las proteínas no es perjudicial para la salud del humano.
Apreciar la distinción entre los términos aminoácidos “esenciales” y “nutricionalmente
esenciales”, e identificar los aminoácidos que son nutricionalmente no esenciales.
Nombrar los intermediarios del ciclo del ácido cítrico y de la glucólisis que son
precursores de aspartato, asparagina, glutamato, glutamina, glicina y serina.
Ilustrar el papel clave de las transaminasas en el metabolismo de los aminoácidos.
Explicar el proceso por el cual se forman la 4-hidroxiprolina y la 5-hidroxilisina de
proteínas como el colágeno.
Describir la presentación clínica del escorbuto y proporcionar una explicación
bioquímica de por qué una privación grave de vitamina C (ácido ascórbico) da por
resultado este trastorno nutricional.
Apreciar que, a pesar de la toxicidad del selenio, la selenocisteína es un componente
esencial de varias proteínas de mamífero.
Definir y esbozar la reacción catalizada por una oxidasa de función mixta.
Identificar el papel de la tetrahidrobiopterina en la biosíntesis de tirosina.
Indicar el papel de un tRNA modificado en la inserción cotraduccional de selenocisteína
hacia proteínas.
OBJETIVOS al inicio de cada capítulo
definen la meta de aprendizaje
IMPORTANCIA BIOMÉDICA
La deficiencia de los estados de aminoácidos que pueden producirse
si faltan aminoácidos esenciales en la dieta, o si están presentes
en cantidades inadecuadas. Algunos ejemplos de los estados
de deficiencia de aminoácidos endémicos en ciertas regiones de
África occidental incluyen kwashiorkor, que sobreviene cuando
se desteta a un niño y se le suministra una dieta farinácea con
poca proteína, y el marasmo, en el cual tanto la ingestión calórica
como aminoácidos específicos son deficientes. Los individuos
con síndrome de intestino corto que carecen de la capacidad para
absorber suficientes cantidades de calorías y nutrientes sufren
anormalidades nutricionales y metabólicas importantes. Tanto el
trastorno nutricional escorbuto, una deficiencia de vitamina C
en la dieta, como trastornos genéticos específicos, se relacionan
con alteración de la capacidad del tejido conjuntivo para formar
hidroxiprolina e hidroxilisina. La inestabilidad conformacional
resultante del colágeno origina sangrado de encías, hinchazón de
articulaciones, cicatrización inadecuada de heridas y por último
la muerte. El síndrome de Menkes, que se caracteriza por pelo
rizado y retraso del crecimiento, depende de una deficiencia de
cobre en la dieta, que es un cofactor esencial para la lisil oxidasa,
una enzima que funciona en la formación de los enlaces covalentes
que fortalecen las fibras de colágeno. Los trastornos genéticos
de la biosíntesis del colágeno comprenden varias formas
de osteogénesis imperfecta, caracterizada por huesos frágiles, y
síndrome de Ehlers-Danlos, un grupo de trastornos del tejido
conjuntivo que suscitan hipermovilidad articular y anormalidades
cutáneas debidas a defectos de los genes que codifican para
enzimas que incluyen la lisil hidroxilasa.
281
550 SecciÓn iX Temas especiales (A)
Cuadro 44-4 ingesta de nutrientes recomendada para vitaminas, FAO 2001
Vit A Vit D Vit K Vit B 1 Vit B 2 niacina Vit B 6 Folato Vit B 12 Vit c Ácido pantoténico
Biotina
edad
(mg) (mg) (mg) (mg) (mg) (mg) (mg) (mg) (mg) (mg)
(mg) (mg)
0 a 6 meses 375 5 5 0.2 0.3 2 0.1 80 0.4 25 1.7 5
7 a 12 meses 400 5 10 0.3 0.4 4 0.3 80 0.5 30 1.8 6
1 a 3 años 400 5 15 0.5 0.5 6 0.5 160 0.9 30 2.0 8
4 a 6 años 450 5 20 0.6 0.6 8 0.6 200 1.2 30 3.0 12
7 a 9 años 500 5 25 0.9 0.9 12 1.0 300 1.8 35 4.0 20
Varones
10 a 18 años 600 5 35-55 1.2 1.3 16 1.3 400 2.4 40 5.0 30
19 a 50 años 600 5 65 1.2 1.3 16 1.3 400 2.4 45 5.0 30
50 a 65 años 600 10 65 1.2 1.3 16 1.7 400 2.4 45 5.0 30
> 65 años 600 15 65 1.2 1.3 16 1.7 400 2.4 45 5.0 30
Mujeres
10 a 18 años 600 5 35-55 1.1 1.0 16 1.2 400 2.4 40 5.0 25
19 a 50 años 600 5 55 1.1 1.1 14 1.3 400 2.4 45 5.0 30
50 a 65 años 600 10 55 1.1 1.1 14 1.5 400 2.4 45 5.0 30
> 65 años 600 15 55 1.1 1.1 14 1.5 400 2.4 45 5.0 30
Embarazadas 800 5 55 1.4 1.4 18 1.9 600 2.6 55 6.0 30
En lactación 850 5 55 1.5 1.6 17 2.0 500 2.8 70 7.0 35
Los cuadros presentan información
clave
Fuente: Food and Agriculture Organization of the United Nations and World Health Organization, Human Vitamin and Mineral Requirements , FAO, 2001.
Cuadro 44-5 Las vitaminas
Vitaminas Funciones enfermedad por deficiencia
Liposolubles
A Retinol, b-caroteno Pigmentos visuales en la retina; regulación de la expresión de gen y de Ceguera nocturna, xeroftalmía; queratinización
de la piel
la diferenciación celular (el b-caroteno es un antioxidante)
D Calciferol Mantenimiento del equilibrio del calcio; aumenta la absorción intestinal
de Ca 21 y moviliza el mineral óseo; regulación de la expresión de hueso; osteomalacia 5 desmineralización
Raquitismo 5 mineralización inadecuada de
gen y de la diferenciación celular
ósea
E
Tocoferoles,
Antioxidante, especialmente en membranas celulares; papeles en la En extremo rara (disfunción neurológica
tocotrienoles emisión de señales celulares
grave)
K
Filoquinona: Coenzima en la formación de γ-carboxiglutamato en enzimas de la Alteración de la coagulación de la sangre,
menaquinonas coagulación de la sangre y de la matriz ósea
enfermedad hemorrágica
Hidrosolubles
B 1 Tiamina Coenzima en las piruvato y a-cetoglutarato deshidrogenasas y la transcetolasa;
regula el canal de Cl 2 en la conducción nerviosa
nes en el sistema nervioso central (síndrome
Daño de nervios periféricos (beriberi) o lesio-
de Wernicke-Korsakoff)
B 2 Riboflavina Coenzima en reacciones de oxidación y reducción (FAD y FMN); grupo Lesiones de los ángulos de la boca, los labios
prostético de flavoproteínas
y la lengua, dermatitis seborreica
Niacina Ácido nicotínico, Coenzima en reacciones de oxidación y reducción, parte funcional del Pelagra (dermatitis fotosensible, psicosis
nicotinamida NAD y el NADP; papel en la regulación de calcio intracelular y la emisión
de señales celulares
depresiva)
B 6
Piridoxina, piridoxal, Coenzima en la transaminación y la descarboxilación de aminoácidos y Trastornos del metabolismo de aminoácidos,
piridoxamina glucógeno fosforilasa; modulación de la acción de hormona esteroide convulsiones
Ácido fólico Coenzima en la transferencia de fragmentos de un carbono Anemia megaloblástica
B 12 Cobalamina Coenzima en la transferencia de fragmentos de un carbono y el metabolismo
del ácido fólico
con degeneración de la médula espinal
Anemia perniciosa 5 anemia megaloblástica
Ácido pantoténico Parte funcional de la CoA y de la proteína transportadora de acilo; síntesis
de ácidos grasos y metabolismo de los mismos
nal o “síndrome del pie urente”)
Daño de nervio periférico (melalgia nutricio-
H Biotina Coenzima en reacciones de carboxilación en la gluconeogénesis y la Alteración del metabolismo de grasas y carbohidratos,
dermatitis
síntesis de ácidos grasos; papel en la regulación del ciclo celular
C Ácido ascórbico Coenzima en la hidroxilación de prolina y lisina en la síntesis de colágeno;
antioxidante; aumenta la absorción de hierro
heridas, pérdida del cemento dental, hemo-
Escorbuto (alteración de la cicatrización de
rragia subcutánea)
S E C C I Ó N
III
Bioenergética:
la función del ATP
Kathleen M. Botham, PhD, DSc & Peter A. Mayes, PhD, DSc
O B J E T I V O S
Después de estudiar este
capítulo, usted debe ser capaz
de:
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Bioenergética
11
C A P Í T U L O
Enunciar la primera y segunda leyes de la termodinámica, y entender cómo se aplican a
sistemas biológicos.
Explicar qué significan los términos energía libre, entropía, entalpía, exergónico y
endergónico.
Apreciar cómo las reacciones que son endergónicas pueden ser impulsadas por
acoplamiento a las que son exergónicas en sistemas biológicos.
Entender la función de fosfatos de alta energía, ATP y otros nucleótido trifosfatos en la
transferencia de energía libre desde procesos exergónicos hacia endergónicos, lo que
les permite actuar como la “moneda de energía” de las células.
Todos los capítulos incluyen una sección sobre la
importancia biomédica del tema bajo escrutinio
IMPORTANCIA BIOMÉDICA
LA ENERGÍA LIBRE ES LA
La bioenergética, o termodinámica bioquímica, es el estudio de ENERGÍA ÚTIL EN UN SISTEMA
los cambios de energía que acompañan a reacciones bioquímicas.
Los sistemas biológicos son, en esencia, isotérmicos, y usan bio de energía total en un sistema que está disponible para des-
El cambio de energía libre de Gibbs (ΔG) es la porción del cam-
energía química para impulsar procesos vivos. El modo en que empeñar trabajo, es decir, la energía útil, también conocida como
un animal obtiene combustible idóneo a partir de sus alimentos el potencial químico.
para proporcionar esta energía es básico para el entendimiento
de la nutrición y el metabolismo normales. La muerte por inanición
ocurre cuando se agotan las reservas de energía disponibles,
Los sistemas biológicos se conforman
y ciertas formas de malnutrición se relacionan con desequilibrio a las leyes generales de la termodinámica
de energía (marasmo). Las hormonas tiroideas controlan el La primera ley de la termodinámica establece que la energía
índice metabólico (índice de liberación de energía) y sobreviene total de un sistema, incluso sus alrededores, permanece constante.
Eso implica que dentro del sistema total, la energía no
enfermedad cuando funcionan mal. El almacenamiento excesivo
de energía excedente causa obesidad, misma que es cada vez más se pierde ni se gana durante cambio alguno; sin embargo, sí se
común en la sociedad occidental, padecimiento que predispone puede transferir de una porción del sistema a otra, o transformarse
en otra forma de energía. En sistemas vivos, la energía
a muchas enfermedades, como enfermedad cardiovascular y diabetes
mellitus tipo 2, además de que disminuye la esperanza de química se transforma hacia calor o hacia energías eléctrica,
vida del individuo.
radiante o mecánica.
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