05.01.2015 Views

Allmän och inledande biokemi

Allmän och inledande biokemi

Allmän och inledande biokemi

SHOW MORE
SHOW LESS

Create successful ePaper yourself

Turn your PDF publications into a flip-book with our unique Google optimized e-Paper software.

) Om du istället vill ha enzymet i en tablett för att i tarmen effektivt eliminera även små<br />

mängder laktos, anta 0.1 mM, vilket väljer du då (dvs.vilket enzym ger högst initial<br />

reaktionshastighet vid 0.1 mM koncentration av laktos) (1p) Varför (1p)<br />

c) Det vore också önskvärt om enzymet kunde eliminera eventuell cellobios som kan<br />

finnas i maten (bildas när cellulaser hydrolyserar cellulosa). Vilket enzym ger<br />

snabbast initial hydrolys av cellobios om koncentrationen är densamma som för<br />

laktos dvs. 0.1 mM (1p) Hydrolyseras cellobios eller laktos snabbast av detta<br />

enzym (1p) Koncentrationen är 0.1 mM för båda.<br />

(6 p)<br />

Svarsmall:<br />

a) Enzym A (1p) är snabbast på vassle. När substratkoncentrationen är relativt hög i<br />

förhållande till Km så är det enzymet med högst kcat som vinner. (1p)<br />

b) Enzym C (1p) är snabbast vid 0.1 mM laktos. När substratkoncentrationen är låg i<br />

förhållande till Km så är det enzymet med högst kcat/Km som vinner. Lägre kcat hos<br />

enzym C kompenseras av lägre Km så att kcat/Km blir högre än för de andra<br />

enzymerna (10 4 M -1 *s -1 för C, 10 3 M -1 *s -1 för A <strong>och</strong> B). Det hjälper inte att A <strong>och</strong> B<br />

har högre kcat eftersom så få enzymmolekyler binder substrat vid 0.1 mM. kcat/Km<br />

används här för att avgöra enzymets effektivitet. (1p)<br />

c) Enzym C (1p) är snabbast av enzymerna på cellobios vid 0.1 mM koncentration.<br />

Laktos hydrolyseras snabbare än cellobios (1p), trots att enzymet har lägre kcat för<br />

laktos. Återigen är det kcat/Km som avgör. Kvoten är högre för laktos än cellobios<br />

(1 * 10 4 respektive 2 * 10 3 M -1 *s -1 ). kcat/Km används här för att avgöra enzymets<br />

specificitet.<br />

7. Enzymkatalys<br />

a) Att enzymer är så effektiva katalysatorer beror främst på att de är utformade för att<br />

binda reagerande ämnen på ett speciellt sätt. Aktiva ytan är formad för att<br />

åstadkomma två viktiga effekter som snabbar upp kemiska reaktioner. Vilka är dessa<br />

effekter (2p) Varför gör de att reaktionen går fortare (2p)<br />

b) Serinproteaser som trypsin, chymotrypsin, <strong>och</strong> elastas har likartade aktiva ytor <strong>och</strong><br />

använder samma mekanism för att klyva polypeptidkedjor. Vilka tre sidokedjor<br />

förekommer alltid hos serinproteaser (1p) Reaktiva grupper i aktiva ytan hos<br />

enzymer kan delta direkt i kemisk reaktion med substratet vilket kallas kemisk<br />

katalys. Nämn de två typer av kemisk katalys man brukar urskilja (2p), vad de innibär<br />

(2p) <strong>och</strong> ge för varje ett exempel från serinproteaser dvs. vilken grupp som är<br />

involverad <strong>och</strong> hur. (2p)<br />

(11 p)<br />

Svarsmall:<br />

a) Närhetseffekten (1p) gör att reaktiva grupper kommer nära varandra, <strong>och</strong> i rätt<br />

orientering, vilket ökar sannolikheten för reaktion (1p).<br />

Stabilisering av övergångstillståndet ("transition state") (1p) minskar<br />

aktiveringsenergin (1p).<br />

b) Alla serinproteaser har en s.k. katalytisk triad bestående av Asp - His - Ser (1p).<br />

Syra-bas-katalys (1p) innebär att protoner ges till eller tas från substratet (1p). Hos<br />

serinproteaser tar His upp en proton från serin så att den blir en negativt laddad

Hooray! Your file is uploaded and ready to be published.

Saved successfully!

Ooh no, something went wrong!