Create successful ePaper yourself
Turn your PDF publications into a flip-book with our unique Google optimized e-Paper software.
) Om du istället vill ha enzymet i en tablett för att i tarmen effektivt eliminera även små<br />
mängder laktos, anta 0.1 mM, vilket väljer du då (dvs.vilket enzym ger högst initial<br />
reaktionshastighet vid 0.1 mM koncentration av laktos) (1p) Varför (1p)<br />
c) Det vore också önskvärt om enzymet kunde eliminera eventuell cellobios som kan<br />
finnas i maten (bildas när cellulaser hydrolyserar cellulosa). Vilket enzym ger<br />
snabbast initial hydrolys av cellobios om koncentrationen är densamma som för<br />
laktos dvs. 0.1 mM (1p) Hydrolyseras cellobios eller laktos snabbast av detta<br />
enzym (1p) Koncentrationen är 0.1 mM för båda.<br />
(6 p)<br />
Svarsmall:<br />
a) Enzym A (1p) är snabbast på vassle. När substratkoncentrationen är relativt hög i<br />
förhållande till Km så är det enzymet med högst kcat som vinner. (1p)<br />
b) Enzym C (1p) är snabbast vid 0.1 mM laktos. När substratkoncentrationen är låg i<br />
förhållande till Km så är det enzymet med högst kcat/Km som vinner. Lägre kcat hos<br />
enzym C kompenseras av lägre Km så att kcat/Km blir högre än för de andra<br />
enzymerna (10 4 M -1 *s -1 för C, 10 3 M -1 *s -1 för A <strong>och</strong> B). Det hjälper inte att A <strong>och</strong> B<br />
har högre kcat eftersom så få enzymmolekyler binder substrat vid 0.1 mM. kcat/Km<br />
används här för att avgöra enzymets effektivitet. (1p)<br />
c) Enzym C (1p) är snabbast av enzymerna på cellobios vid 0.1 mM koncentration.<br />
Laktos hydrolyseras snabbare än cellobios (1p), trots att enzymet har lägre kcat för<br />
laktos. Återigen är det kcat/Km som avgör. Kvoten är högre för laktos än cellobios<br />
(1 * 10 4 respektive 2 * 10 3 M -1 *s -1 ). kcat/Km används här för att avgöra enzymets<br />
specificitet.<br />
7. Enzymkatalys<br />
a) Att enzymer är så effektiva katalysatorer beror främst på att de är utformade för att<br />
binda reagerande ämnen på ett speciellt sätt. Aktiva ytan är formad för att<br />
åstadkomma två viktiga effekter som snabbar upp kemiska reaktioner. Vilka är dessa<br />
effekter (2p) Varför gör de att reaktionen går fortare (2p)<br />
b) Serinproteaser som trypsin, chymotrypsin, <strong>och</strong> elastas har likartade aktiva ytor <strong>och</strong><br />
använder samma mekanism för att klyva polypeptidkedjor. Vilka tre sidokedjor<br />
förekommer alltid hos serinproteaser (1p) Reaktiva grupper i aktiva ytan hos<br />
enzymer kan delta direkt i kemisk reaktion med substratet vilket kallas kemisk<br />
katalys. Nämn de två typer av kemisk katalys man brukar urskilja (2p), vad de innibär<br />
(2p) <strong>och</strong> ge för varje ett exempel från serinproteaser dvs. vilken grupp som är<br />
involverad <strong>och</strong> hur. (2p)<br />
(11 p)<br />
Svarsmall:<br />
a) Närhetseffekten (1p) gör att reaktiva grupper kommer nära varandra, <strong>och</strong> i rätt<br />
orientering, vilket ökar sannolikheten för reaktion (1p).<br />
Stabilisering av övergångstillståndet ("transition state") (1p) minskar<br />
aktiveringsenergin (1p).<br />
b) Alla serinproteaser har en s.k. katalytisk triad bestående av Asp - His - Ser (1p).<br />
Syra-bas-katalys (1p) innebär att protoner ges till eller tas från substratet (1p). Hos<br />
serinproteaser tar His upp en proton från serin så att den blir en negativt laddad