bölüm 3

BÖLÜM 3
PROTEĐNLER
• Fonksiyonları
• Bağlar
• Peptit bağları
• Disülfit bağları
• Hidrojen bağları
• Đyon bağları
• Apolar bağlar
Bilim bizlere dünyayı olmasını istediğimiz
değil, olduğu şekliyle kavratmayı
amaçlayan bir daldır. Çok zor gelmeye
başladığı için bilimden uzaklaştığımızda,
geleceğimizi yönlendirme yetisinden de
vazgeçmiş oluruz. Gelecek için oy
hakkımız elimizden alınır ve özgüvenimizi
yitirmeye başlarız.
• Molekül yapısı
• Primer yapı
• Sekonder yapı
• Tersiyer yapı
• Kuaterner yapı
•Amino asit sentezi
• Protein sentezi

Proteinler molekül ağırlığı 5000 Da büyük olan makromoleküllerdir.
FONKSĐYONLARI:
1. ENZĐMATĐK KATALĐZ
2. ĐLETĐM/TAŞIMA (Hemoglobin) ve DEPOLAMA (Ferritin)
3. MEKANĐK FONKSĐYONLAR (Kollajen)
4. HAREKET (Aktin-miyosin)
5. KORUMA (Antikorlar)
6. BĐLGĐLENDĐRME (Hormonal sinyaller, rodopsin)

Yapı taşı: amino asitler
+ H 3 N
COO - CH 3
C
H
H 3 C
CH
Valin
R grubu
PROTEĐNLERĐN YAPISINDAKĐ BAĞLAR
Kovalent
(peptit bağları,
disülfit bağları)
Kovalent olmayan
(hidrojen bağları, iyon
bağları, apolar bağlar)

PEPTĐT BAĞLARI
Bir amino asidin karboksil grubu ile amino grubu arasında
oluşan C-N bağlarıdır.
C-N bağ uzunluğu: 1.49 A°
C=N bağ uzunluğu: 1.27 A°
peptit bağı uzunluğu: 1.32 A°
Peptit bağının uzunluğunun C-N bağının uzunluğundan
kısa ve C=N bağının uzunluğundan uzun olması nedeniyle
peptit bağı kısmen çift bağ olarak kabul edilmektedir.

DĐSÜLFĐT BAĞLARI
Đki sistein kalıntısı arasında sülfidril gruplarının (SH) hidrojen
kaybetmesi sonucu oluşan S-S bağlarıdır.
Sistein-Tirozin-Đsolösin-Glisin-Aspartik asit-Sistein-Prolin-Lösin-
Glisin-NH2
Disülfit bağları protein molekülünün şeklinin oluşmasında ve
korunmasında önemlidir. Disülfit bağları bir polipeptit zinciri
içerisinde kurulabildiği gibi polipeptit zincirleri arasında da
kurulabilir.

HĐDROJEN BAĞLARI
Bir polipeptit zincirinde bir peptit düzleminde bulunan oksijen
atomu ile bir başka peptit bağı veya düzlemindeki azot atomu
arasında, aradaki uzaklık yaklaşık 2.7 A° olduğunda hidrojen
köprüsü şeklinde (C=O…H…N) oluşan bağlardır

ĐYON BAĞLARI
Polipeptit zincirindeki asidik ve bazik amino asitlerin
fonksiyonel gruplarının fizyolojik pH’da tamamen veya kısmen
iyonlaşmış halde bulunmaları nedeniyle elektronegatif ve
elektropozitif gruplar arasında oluşan elektrostatik çekim
kuvveti ile (COO- ...H 3 N + ) oluşan bağlardır.
APOLAR BAĞLAR
Polipeptit zincirindeki amino asitlerin metil grubu, alifatik
grup, siklik grup gibi apolar kısımlarının birbirlerine yeter
derecede yakın olmaları halinde geçici polarite göstermeleri
nedeniyle Van der Wals olarak bilinen zayıf çekme kuvveti ile
oluşan (CH 3 …CH 3 ) bağlarıdır. Bu bağlar gerçek bağ değildir.
Elektron paylaşımı yoktur.

MOLEKÜL YAPISI
Primer yapı: Amino asitlerin düz bir zincir şeklinde
birbirine bağlandığı yapıdır.

Sekonder yapı: Amino asitlerin yapısındaki “R”
gruplarının heliks veya pli şeklinde yapı
oluşturmasıdır.

Proteinlerde gelişigüzel oluşan kangalsı yapı, α-heliks yapı
ve β-konformasyonu veya kırmalı tabaka yapısı olmak üzere
üç çeşit sekonder yapı görülmektedir.
Kangalsı yapı: Bu yapıda polipeptit zincirinin R-uçları α-
karbonlar etrafında dönüşler yaparlar

β-konformasyonu veya kırmalı tabaka yapısı: Bu yapıda
molekülün şekli kırmalı tabaka görünümündedir

α-heliks yapı: Polipeptitler olası tüm hidrojen bağlarının
oluşumunu sağlayacak şekilde kıvrımları sağa dönerek bükülür
ve heliks yapı oluşur

TERSĐYER YAPI
Sekonder yapıdan sonra proteinin uzayda katlanması veya lifler
halinde yeniden düzenlenmesi ile oluşan globüler veya fibriler
yapıdır. Tersiyer yapının oluşmasına primer ve sekonder yapıyı
oluşturan bağların dışında Van der Waals ve iyon bağları da katkı
sağlar. Böylece üç boyutlu konformasyonu tamamlanmış ve
yoğunlaşmış protein molekülü meydana gelir

KUATERNER YAPI
Yapı taşı polipeptitlerdir. Polipeptitlerin bir araya
toplanmasıyla oluşmuş kompleks yapıdır. Her proteinin
kuaterner yapısı olmayabilir. Ancak molekül ağırlığı
100.000’in üzerinde olan proteinler genellikle kuaterner yapıya
sahiptir

AMĐNO ASĐT SENTEZĐ
Bitkilerde proteinlerin yapı taşı olan amino asitler vücut
gereksinimine göre sentezlenirler ve daha sonra sabit bir hızla
yıkılırlar. 20 tane amino asit vardır ve diğer amino asitler bu
amino asitlerden hidroksilasyon (OH - eklenmesi) ve
fosforilasyon (PO 4 ) reaksiyonlarıyla elde edilirler. Bitkilerdeki
amino asit sentezinin yaşamsal önemi vardır. Bitkiler
karbonhidrat metabolizmasındaki ara ürünleri amino asit
sentezinde kullanırlar. Bu nedenle bakteriler, küfler, mayalar ve
bitkiler tüm amino asitleri kendi kendilerine sentezleyebilme
özellikleri bakımından tektirler.

PROTEĐN SENTEZĐ