Bachelorstudiengang Molecular Life Science - Universität zu Lübeck

Bachelorstudiengang Molecular Life Science / Universität zu Lübeck / Modulhandbuch 05/2010 

Bachelorstudiengang 

Molecular Life Science 

Modulhandbuch 

Universität zu Lübeck 

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Inhaltsverzeichnis 

Modul Seite 

Vorbemerkungen 3 

Biologie 4 

Biologie I 4 

Biologie II 5 

Physiologie I 9 

Physiologie II 11 

Mikrobiologie 13 

Chemie 16 

Allgemeine Chemie 16 

Organische Chemie 20 

Biophysikalische Chemie 25 

Physik 29 

Physik I 29 

Physik II 30 

Praktikum Physik 31 

Einführung in die Biophysik 32 

Molekulare Biowissenschaften 34 

Biochemie I 34 

Biochemie II 38 

Zellbiologie 41 

Tissue Engineering 42 

Molekularbiologie 44 

Praktikum Molekularbiologie 46 

Biometrie / Bioinformatik 47 

Einführung in die Strukturanalytik 50 

Mathematik und Informatik 53 

Analysis I 53 

Analysis II 54 

Informatik A 55 

Informatik B 57 

Wahlpflichtmodule 58 

Ausgewählte Methoden der NukleinsäureMolekularbiologie 58 

Einführung in die makroskopische Anatomie 59 

Biologie von Modellorganismen in der molekularbiologischen Forschung 60 

Experimentelle Physiologie 61 

Wirtschaftslehre 62 

Leben: natürlich künstlich 63 

Wahlmodule 64 

Englisch 64 

Freie Laborpraktika 65 

Übung Physik I 66 

Übung Physik II 67 

Bachelorarbeit 68 

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Vorbemerkungen 

Lehrform: 

Die angegebene Lehrform beschreibt die jeweils in der Veranstaltung vorherrschende Lehrform. 

Zahl der Semesterwochenstunden und Arbeitsaufwand: 

Grundlage der Berechnung der Stunden ist die Annahme einer durchschnittlichen Semesterdauer von 15 

Wochen. Gemäß KMK entspricht ein Kreditpunkt einem Arbeitsaufwand (Präsenz oder Selbststudium) 

von 30 Stunden. Der angegeben Arbeitsaufwand ist der für einen durchschnittlichen Studierenden für das 

bestehen des Moduls zu erbringende Arbeitsaufwand. 

Literatur: 

Die Angaben in den Modulen sind nicht vollständig, da die zu verwendende Literatur am Beginn jeder 

Veranstaltung aktuell vom jeweiligen Dozenten empfohlen wird. 

Wahlmodule 

Neben den Pflichtmodulen werden weitere Wahlmodule angeboten, die die Studierenden besuchen können. 

Der Besuch und das Bestehen der dazugehörigen Modulprüfung wird im Diploma Supplement vermerkt 

sofern diese Module in einem Modulhandbuch eines der Studiengänge der Universität zu Lübeck 

fixiert sind. 

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Biologie 

Modul: Biologie I 

Lehrveranstaltung: Allgemeine Biologie 

Semester: Bachelor 1. Semester, nur im WS 

Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. E. Hartmann 

Dozent(in): Prof. Dr. R. Duden, Prof. Dr. E. Hartmann, PD Dr. K.-U. Kalies, 

PD Dr. B. Kunze, Prof. Dr. K. Winking 

Sprache: Deutsch 

Zuordnung zum Curriculum: MLS / Bachelor / Pflicht 

Lehrform / SWS: Vorlesung / 4 SWS 

Praktikum / 2 SWS 

Arbeitsaufwand: 90 h Präsenz und 150 h Selbststudium 

Kreditpunkte: 8 

Voraussetzungen: Keine 

Lernziele / Kompetenzen: 1. Erwerb von Basiswissen für die biowissenschaftliche Ausbildung 

2. Biologie als Wissenschaft, allgemeine Grundlagen 

3. Bau und Funktion von Zellen (Einführung in die Zellbiologie) 

und Viren 

4. Grundlagen der formalen Genetik und der molekularen Genetik 

5. Beherrschen grundlegender mikroskopischer Techniken 

Inhalt: Vorlesung: 

Einführung 

2. Bau und Funktion der Prozyte 

3. Bau der Euzyte 

4. Aspekte der mehrzelligen Organisation 

5. Speicherung Duplikation und Realisierung der Erbinformation 

6. Zellzyklus 

7. Befruchtung und Entwicklung 

8. Genetik, Mutation, Evolution 

Praktikum: Einzelversuche 

1. Grundlagen des Mikroskopierens mit Lichtmikroskopen 

2. Bau der Prokaryontenzelle 

3. Bau von Zellen der Metazoa 

4. Menschliche Chromosomen 

5. Zellzyklus und Mitose 

6. Genetik 

7. Bakterienwachstum 

Studien- Prüfungsleistungen: Regelmäßige Teilnahme am Praktikum, Klausur 

Literatur: Cambell Biology 

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Modul: 

Modul: Biologie II 

Semester: Bachelor 2. Semester, nur im SS 

Modulverantwortliche/r: Dr. rer. nat. K. Kalies 

Lehrveranstaltung A: Genetik 

Dozent(in) A: Dr. rer. nat. U. Mamat, Prof. Dr. rer. nat. C. Zühlke, 

Dr. rer. nat. A. Dalski, Dr. rer. nat. F. Kaiser 

Lehrveranstaltung B: Histologie 

Dozent(in) B: Dr. rer. nat. K. Kalies 



Lehrform / SWS: Teil A Genetik: 

Vorlesung / 2 SWS 

Teil B Histologie: 


Praktikum (Mikroskopieren) / 2 SWS 



Voraussetzungen: Die Kenntnisse in Biologie I werden vorausgesetzt. 

Zugangsvoraussetzung für das Praktikum Histologie: keine 

Lernziele / Kompetenzen: Teil A Genetik: 

1. Erweiterte Kenntnisse über Bakteriengenetik und 

Humangenetik inklusive ihrer Bedeutung in der Medizin 

2. Kenntnis über Methoden der Humangenetik 

2. Bewusstsein für ethische Aspekte in der Humagenetik 

Teil B Histologie: eine Gruppe 

1. Grundlagen über den Aufbau von Geweben aus ortspezifischen 

Zellen und extrazellulärer Grundsubstanz 

2. Kenntnisse über morphologische Merkmale zur Identifizierung 

verschiedener Gewebe und Organe anhand mikroskopischer 

Präparate 

3. Erwerb von Basiswissen über den Zusammenhang von Struktur 

und Funktion von Geweben am Beispiel des Immunsystems 

4. Anwendung grundlegender mikroskopischer Techniken 


Teil A Genetik: 

a) Bakteriengenetik (Dr. U. Mamat) 

1. Die Bakterienzelle 

1.1 Struktur des bakteriellen Chromosoms 

1.2 Zellteilung und Replikation des bakteriellen Chromosoms - 

Teil 1 

2. Zellteilung und Replikation des bakteriellen Chromosoms - Teil 2 

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2.1 Genorganisation und Genexpression - Teil 1 

2.2 Transkription 

3. Genorganisation und Genexpression - Teil 2 

3.1 Translation 

3.2 Regulation der Genexpression 

3.3 Globale regulatorische Mechanismen 

4. Bakterielle Pathogenitätsfaktoren 

4.1 Exotoxine 

4.2 Endotoxine 

4.3 Regulation der Expression von Virulenzfaktoren 

4.4 Pathogenitätsinseln 

4.5 Genetik und Biosynthese der Lipopolysaccharide 

5. Mutationen in Bakterien 

5.1 Mechanismen der DNA-Reparatur 

5.2 Rekombination 

6. Akzessorische genetische Elemente und Mechanismen des 

Gentranfers - Teil 1 

6.1 Bakteriophagen 

6.2 Der lytische Entwicklungsweg 

6.3 Die Entscheidung zwischen Lyse und Lysogenie 

6.4 Restriktion-Modifikation 

6.5 Lysogene Konversion 

6.6 Transduktion 

7. Akzessorische genetische Elemente und Mechanismen des 

Gentranfers - Teil 2 

7.1 Plasmide 

7.2 Transponible genetische Elemente 

7.3 Konjugation 

7.4 Transformation 

b) Humangenetik (Prof. Dr. C. Zühlke, Dr. A. Dalski, Dr. F. Kaiser) 

1. Erbgänge und Definitionen 

1.1 Erbgänge 

1.2 Definitionen in der Genetik (monogen, polygen, 

heterozygot, homozygot ... ) 

2. Zytogenetik 

2.1 Chromosomen und Chromosomenstörungen 

2.2 Prä- und postnatale Diagnostik 

3. Trinukleotid-Repeat-Expansionen (TRE) 

3.1 Repetitive Sequenzen im humanen Genom 

3.2 Expansionen repetitiver Trinukleotide 

3.3 Humane Erkrankungen durch TRE 

- Chorea Huntington 

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- fragiles X-Syndrom 

- myotone Dystrophie 

- Friedreich-Ataxie 

4. Epigenetik 

4.1 Methylierung von DNA 

4.2 Imprinting 

4.3 Modifikation von Histonen 

5. Molekulare Pathologie 

5.1 Haploinsuffizienz 

5.2 Dominant negative Wirkung 

5.3 Funktionelle Mutationen in nicht-kodierenden Regionen 

6. Mutationen und RNA „surveillance“ 

6.1 Nomenklatur von Mutationen 

6.2 RNA „surveillance“ 

6.3 siRNA, miRNA 

7. Moderne molekulargenetische Methoden 

7.1 Sequenzierung 

7.2 quantitative Analysen 

7.3 Array-Technologie 

Teil B Histologie: 

1. Präparateherstellung 

2. Mikroskopie 

3. Epithelgewebe, Drüsen, 

4. Bindegewebe 

5. Knorpel- und Knochengewebe 

6. Muskelgewebe 

7. Nervengewebe 

8. Haut 

9. Blut und Knochenmark, 

10. Lymphatische Organe 

11. Einführung in die Immunologie 

Praktikum: Mikroskopierkurs, Histologie: 

Zellformen, Größenverhältnisse, kritisches Beobachten am 

Mikroskop und Anfertigung von Zeichnungen der entsprechenden 

Gewebe (siehe oben) 

Studien- Prüfungsleistungen: Erfolgreiche Teilnahme am Praktikum, gemeinsame Abschlussklausur 

Die in der Abschlussklausur erreichbare Gesamtpunktzahl setzt 

sich zu gleichen Teilen (arithmetisches Mittel) aus Antworten auf 

Fragen der beiden Veranstaltungen Genetik und Histologie zusammen. 

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Literatur: Lüllmann-Rauch; Histologie, Thieme Verlag, Stuttgart 

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Modul: Physiologie I 

Lehrveranstaltung: Physiologie I 


Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. C. de Wit 

Dozent(in): Prof. Dr. C. de Wit, Prof. Dr. W. Jelkmann, Prof. Dr. H. Pagel 







Lernziele / Kompetenzen: 1. Verständnis der Lebensvorgänge im gesunden menschlichen 

Organismus 

2. Interpretation von Befunden an isolierten Zellen und Organen 

sowie an Versuchstieren 

3. Naturwissenschaftliche Interpretation pathophysiologischer 

Funktionsabläufe 

Inhalt: 1. Aufbau und Kommunikation von Zellverbänden 

1.1 Aufbau der Zelle und subzelluläre Komponenten 

1.2 Transportwege und Stoffaustausch 

1.3 Membranpotentiale 

1.4 Transmitter und Synapsen 

2. Muskulatur 

2.1 Molekulare Mechanismen der Kontraktion 

2.2 Muskelmechanik und -energetik 

2.3 Glatte Muskulatur 

2.4 Somatomotorische Systeme 

3. Sinnesphysiologie 

3.1 Allgemeine Sinnesphysiologie 

3.2 Somatoviscerale sensorische Systeme 

3.3 Gleichgewichts-, Lage- und Bewegungssinn 

3.4 Auditorisches System 

3.5 Sehsystem 

3.6 Chemische Sinne 

4. Neurovegetative Regulationen 

4.1 Peripherer Aufbau und Transmitter 

4.2 Organeffekte 

5. Gastrointestinales System 

5.1 Sekretion und Resorption 

5.2 Hormonale und nervale Steuerung 

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Studien- Prüfungsleistungen: Regelmäßige Teilnahme, Abschlussklausur 

Literatur: Silverthorn: Human Physiology; 

Detjen, Speckmann: Physiologie; 

Klinke: Physiologie; 

Schmidt, Lang: Physiologie des Menschen 

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Modul: Physiologie II 

Lehrveranstaltung: Physiologie II 


Modulverantwortliche/r: PD Dr. C. de Wit 

Dozent(in): PD Dr. C. de Wit, Prof. Dr. W. Jelkmann, Prof. Dr. H. Pagel 







Lernziele / Kompetenzen: 1. Verständnis der Lebensvorgänge im gesunden menschlichen 

Organismus 

2. Interpretation von Befunden an isolierten Zellen und Organen 

sowie an Versuchstieren 

3. Naturwissenschaftliche Interpretation pathophysiologischer 

Funktionsabläufe 

Inhalt: 1. Blut 

1.1 Blutplasma 

1.2 Erythrozyten 

1.3 Leukozyten 

1.4 Thrombozyten 

1.5 Blutstillung 

1.6 Abwehrfunktionen 

1.7 Blutgruppen 

2. Atmung und Säure-Basen-Haushalt 

2.1 Lungenatmung 

2.2 Gastransport im Blut 

2.3 Rhythmogenese und Regulation der Atmung 

2.4 Säure-Basen-Status des Blutes 

3. Blutkreislauf 

3.1 Mechanik der Herzaktion 

3.2 Elektrophysiologie des Herzens 

3.3 Arterielle Hämodynamik 

3.4 Lokale Durchblutungsregulation 

3.5 Mikrozirkulation 

3.6 Niederdrucksystem 

3.7 Lungenkreislauf 

3.8 Anpassung des Kreislaufs an wechselnde Belastungen 

4. Nierenfunktionen 

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4.1 Aufbau der Nephrone 

4.2 Glomeruläre Filtration 

4.3 Tubuläre Transportmechanismen 

4.4 Konzentrierung und Verdünnung des Urins 

4.5 Regulation des Wasser- und Elektrolythaushaltes 

4.6 Endokrine Funktionen der Niere 

5. Endokrinologie 

5.1 Allgemeine Eigenschaften von Hormonen 

5.2 Hypophysen-Hinterlappensystem 

5.3 Hypophysen-Vorderlappensystem 

5.4 Sexualfunktionen, Schwangerschaft und Geburt 

5.5 Schilddrüsensystem 

5.6 Nebennierenrindensystem 

5.7 Wachstumshormon 

5.8 Prolaktin 

5.9 Homöostase des Kalzium- und Phosphathaushaltes 

5.10 Gewebehormone 

Studien- Prüfungsleistungen: Regelmäßige Teilnahme, Abschlussklausur 

Literatur: Silverthorn: Human Physiology 

Detjen, Speckmann: Physiologie 

Klinke: Physiologie 

Schmidt, Lang: Physiologie des Menschen 

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Modul: Mikrobiologie 

Lehrveranstaltung: Mikrobiologie 


Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. T. Laskay 

Dozent(in): Prof. Dr. T. Laskay, Prof. Dr. O. Holst, Prof. Dr. J. Knobloch, 

PD Dr. S. Niemann 







Voraussetzungen: Die Kenntnisse in Biologie I werden vorausgesetzt. Zugangsvoraussetzung 

für das Praktikum: keine 

Lernziele / Kompetenzen: 1. Verständnis der Grundlagen der Mikrobiologie 

2. Verschiedene Gruppen von Mikroorganismen (Viren, Bakterien, 

Protozoen und Pilze), ihre Systematik, Morphologie, 

Struktur und spezielle Stoffwechselwege 

3. Vermittlung der Bedeutung der Mikroorganismen als Krankheitserreger 

(Medizinische Mikrobiologie) 

4. Verständnis der Abwehr von Mikroorganismen durch angeborene 

und erworbene Mechanismen des Immunsystems 

5. Grundkenntnisse des Arbeitsschutzes beim Umgang mit 

Mikroorganismen 

6. Verbesserung der Fähigkeit zur korrekten Dokumentation und 

Präsentation von Daten und zur Arbeit im Team 


1. Klassifizierung von Mikroorganismen 

1.1 Historischen Grundlagen der Mikrobiologie 

1.2 Aufbau und Systematik der Viren, Bakterien, Protozoen 

und Pilze, Evolution 

2. Bakterielle Zellwand 

2.1 Bedeutung der Zellwand 

2.2 Aufbau der Zellwände Gram-positiver und -negativer 

Bakterien, der Archaebakterien und der Mykobakterien, 

2.3 Wichtige Zellwandmoleküle (Lipoglycane, 

Lipopolysaccharide, Lipoteichonsäuren und 

Lipoarabinomannan, Lipoproteine, Glycoproteine), 

Zellwandmodelle 

2.4 Transport durch die Zellwand, Kapseln und S-Layer 

3. Spezielle Stoffwechselmechanismen 

3.1 Atmungskette und Phosphorylierung über 

Elektronentransport 

3.2 Elektronentransport unter anaeroben Bedingungen 

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3.3 Anorganische H2-Donatoren, Ethanol- und 

Milchsäuregärungen, Bildung von Essigsäure und anderen 

organischen Säuren 

4. Extremophile 

4.1 Thermophile und psychrophile Bakterien, Beispiel von 

Lebensräumen 

4.2 Mechanismen der Adaptation 

5. Bakterielles Wachstum 

5.1 Wachstumskinetik 

5.2 Hemmung der mikrobiellen Vermehrung (Sterilisation, 

Desinfektion, Konservierung), 

5.3 Wirkmechanismen der Antibiotika 

6. Bakterielle Toxine 

6.1 Definition Exo-, Entero-, Endotoxine 

6.2 Wirksmechanismen (z.B. Clostridium botulinum Typ A 

Neurotoxin, Shiga Toxine, Toxine der Cyanobakterien, 

Superantigen-Toxine), toxinbedingte Erkrankungen 

7. Medizinische Mikrobiologie 

7.1 Mikrobielle Krankheitserreger: Bakterien/Protozoen/Pilze; 

7.2 Bakterielle und virale Infektionen, Infektionsepidemiologie 

8. Immunologie 

8.1 Angeborene Immunität: Phagozyten, Komplement, 

Interferon, Entzündungsreaktion 

8.2 Adaptive Immunantwort, T- und B-Lymphozyten, 

Immunglobuline, Regulation der Immunantwort 

9. Abbau von Naturstoffen 

9.1 Abbau von Cellulose und anderen Glycanen, von Lignin, 

Kohlenwasserstoffen und Proteinen, Humusbildung 

10. Mikrobiologie in der biotechnologischen Industrie 

10.1 Nutzung von Mikroorganismen bzw. mikrobiellen 

Produkten in der pharmazeutischen und 

Lebensmittelindustrie 

Praktikum: in 2er- Gruppen 

1. Allgemeine Bakteriologie, Untersuchungstechnik 

1.1 Bakteriumanzucht in Flüssigkultur und auf festen 

Nährböden: Koloniemorphologie, Pigmentbildung; 

1.2 Mikroskopische Untersuchung: Beweglichkeit 

1.3 Färbetechniken: Gram-Färbung, Färbung von 

Mykobakterien 

2. Bakterien-Differenzierung 

2.1 Umweltkeime und normale Besiedlung des Menschen; 

2.2 Spezies-Differenzierung der Bakterien auf Grund 

biochemischer Eigenschaften 

3. Bakterielles Wachstum und Methoden der Wachstumsinhibition 

3.1 Wachstumskurve, Desinfektion, Sterilisation, Antibiotika- 

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Testung 

4. Virologie 

4.1 Serologische Tests: ELISA, Virusnachweis: 

Antigennachweis 

5. Biochemie 

5.1 Darstellung von Lipiden und Kohlenhydraten aus der 

Zellwand 

Studien- Prüfungsleistungen: Regelmäßige Teilnahme am Praktikum, benotete Gruppenarbeit 

mit Referat, praktisches Abschlusstestat, Abschlussklausur 

Literatur: Brock Mikrobiologie. Mit medizinischer Mikrobiologie und Immunologie 

von Michael T. Madigan, u. a. 

Pearson Studium (April 2006) 

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Chemie 

Modul: Allgemeine Chemie 

Lehrveranstaltung: Allgemeine und Anorganische Chemie 


Modulverantwortliche/r: PD Dr. Th. Weimar 

Dozent(in): PD Dr. Th. Weimar, Dr. R. Pulz 




Übung / 1 SWS 





Lernziele / Kompetenzen: 1. Grundlagen der Allgemeinen und Anorganischen Chemie 

2. Verständnis grundlegender Konzepte der Chemie 

3. Vermittlung fundamentaler praktischer Fähigkeiten im Labor. 

Arbeitsschutz in chemischen Laboren 

4. Korrekte Dokumentation und Präsentation von Daten 

(Laborjournal, testierte Protokolle; Kolloquien in der 

Nachbesprechung des Praktikums) 

5. Anleitung zur Teamarbeit (2er-Gruppen im Praktikum, 

gemeinsame Protokolle) 


1. Atombau und Aufbau des Periodensystems 

2. Bindungen, Moleküle und Ionen 

3. Reaktionsgleichungen und Stöchiometrie 

4. Die dreidimensionale Struktur von Molekülen: Vom VSEPR- 

Modell zu Molekülorbitalen 

5. Besondere Eigenschaften des Wassers 

5.1 Wasserstoffbrücken 

5.2 Eigendissoziation des Wassers 

5.3 Massenwirkungsgesetz 

5.4 pH und pKS 

6. Chemisches Gleichgewicht 

6.1 Chemische Reaktionen im Gleichgewicht - Die Gleichgewichtskonstante 

6.2 Verwendung von Gleichgewichtskonstanten 

6.3 Abhängigkeit chemischer Gleichgewichte von 

Zustandsvariablen 

6.4 Löslichkeitsprodukt 

6.5 Heterogene Gleichgewichte, Absorption und 

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Chromatographie 

7. Säuren und Basen 

7.1 Eigenschaften von Säuren und Basen 

7.2 Berechnung von pH-Werten 

7.3 Pufferlösungen 

7.4 Titrationen 

8. Redoxreaktionen und Elektrochemie 

8.1 Oxidationszahlen 

8.2 Oxidations- und Reduktionsteilgleichungen 

8.3 Galvanische Elemente und Elektrolyse 

8.4 Nernstsche Gleichung und Elektromotorische Kraft 

8.5 Redoxpotentiale 

9. Komplexe und koordinative Bindungen 

10. Wechselwirkungen von Materie und Strahlung – 

Spektroskopie 

11.1 Boltzmannverteilung 

11.2 Energiequanten 

11.3 Spektroskopische Methoden 

11. Thermodynamik 

12.1 Zustandsgrößen 

12.2 Ideales Gasgesetz 

12.3 Innere Energie, Enthalpie, freie Enthalpie, Entropie 

12.4 Hauptsätze der Thermodynamik 

12.5 Thermodynamik und Gleichgewicht 

12. Kinetik 

13.1 Geschwindigkeitsgesetze 

13.2 Reaktionsgeschwindigkeit und Temperatur 

13.3 Theorie des Übergangszustandes und Katalysatoren 

Übung: 

Die Studierenden erklären Übungsaufgaben an der Tafel: 

1. Stöchometrische Grundlagen, Reaktionsgleichungen 

2. Berechnungen zu Lösungen und Löslichkeitsprodukt 

3. Berechnungen zum pH- und pKs-Wert 

4. Aufstellen von Redoxgleichungen 

5. Aufstellen und Benennen von Komplexen 

Praktikum: in 2er-Gruppen mit gemeinsamen Protokoll 

1: Grundlagen und Techniken 

V1.2 – V1.3 Umgang mit Geräten und Chemikalien 

V1.4 Volumenänderungen beim Mischen von Flüssigkeiten 

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V1.5 Gasbrenner, Bunsenbrenner 

V1.6 Aufnahme einer Temperatur-Zeit-Kurve für ein 

Einstoff¬system unter Wärmezufuhr 

V1.7 Nachweis von Kationen durch Flammenfärbung 

V1.8 Trennung von Natriumchlorid und Iod durch Sublimation 

V1.9 Trennen durch Filtration und Zentrifugation 

V1.10 Fotometrische Analyse von Hydrogencarbonat in 

natür¬lichen Wässern 

2: Salze und Lösungen 

V2.1 Einfluss der Kristallisationsgeschwindigkeit auf die 

Kristallgröße 

V2.2 Volumenänderungen beim Lösen 

V2.3 Temperaturänderungen beim Lösen (Lösungsenthalpien) 

V2.4 Konzentrationsabhängigkeit der Temperaturänderungen 

V2.5 Temperaturabhängigkeit der Löslichkeit 

V2.6 Bildung einer übersättigten Lösung 

V2.7 Elektrische Leitfähigkeit von Flüssigkeiten und Lösungen 

V2.8 Löslichkeit verschiedener Sulfate 

V2.9 Kristallisation durch Löslichkeitsbeeinflussung 

V2.10 Nachweisreaktionen für einige Kationen 

V2.11 Nachweisreaktionen für einige Anionen 

V2.12 Analyse einer unbekannten Substanz 

3: Säuren, Basen, Puffer 

V3.1 pH-Werte von Salzlösungen 

V3.2 Neutralisationswärme 

V3.3 pKS-Wert-Bestimmung von Essigsäure 

V3.4 Titrationskurven verschiedener Säuren und Basen 

V3.5 pH-Indikatoren 

V3.6 Quantitative Bestimmungen von Säuren und Basen 

V3.7 Wirkungsweise des Essigsäure-Acetat-Puffers: 

V3.8 Herstellung einer Pufferlösung mit definiertem pH-Wert 

(Essigsäure-Acetat-Puffer) 

V3.9 Pufferkapazität 

V3.10 Pufferwirkung von Leitungswasser 

4: Reduktions-Oxidations-Reaktionen 

V4.1 Auflösen von Metallen in Säuren 

V4.2 Aufstellen der Spannungsreihe der Metalle 

V4.3 Redoxreaktionen der Halogene 

V4.4 Redox-Verhalten von H2O2 

V4.5 Konzentrationsabhängigkeit der Spannung 

V4.6 Bestimmung der Elektromotorischen Kraft einer 

Messkette 

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V4.7 Korrosion 

V4.8 Aufhebung der Passivierung von Aluminium 

V4.9 Redoxindikator 

V4.10 Redoxtitration: Quantitative Bestimmung von H2O2 

5: Katalysen, Metallkomplexe, Chemisches Gleichgewicht 

V5.1Heterogene Katalyse von Wasserstoffperoxid 

V5.2 Homogene Katalyse 

V5.3 Enzymatische Katalyse 

V5.4 Autokatalyse 

V5.5 Farbigkeit von Kupferkomplexen 

V5.6 Löslichkeit von Cobaltkomplexen 

V5.7 Komplexbildungsreaktionen (Aquo- und Aminokomplexe) 

V5.8 Einfluss der Liganden auf das Redoxpotential des 

Zentralatoms 

V5.9 Zur Stabilität von Komplexen, Beispiel Silberkomplexe 

V5.10 Darstellung des Kupfer-Glycin-Komplexes (Chelat- 

Komplex) 

V5.11 Quantitative Bestimmung von Metallionen / 

Komplexometrie 

V5.12 Chemisches Gleichgewicht (Fotometrie, 

Fehlerrechnung) 

6: Praxistest (selbständige Anfertigung der Versuchsbeschreibungen 

und Durchführung) 

Studien- Prüfungsleistungen: Erfolgreiche Teilnahme am Praktikum (inklusive korrekter Protokolle) 

mit Kolloquium und Praxistest sind Vorraussetzung für die 

Teilnahme an der Abschlussklausur 

Literatur: Binnewies et al.: Allgemeine und Anorganische Chemie; Spektrum 

- Verlag 

Atkins, P.W., J.A. Beran: Chemie – einfach alles; VCH-Verlag 

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Modul: 

Modul: Organische Chemie 

Lehrveranstaltung: Organische Chemie für MLS 


Modulverantwortliche/r: PD Dr. Th. Weimar 

Dozent(in): PD Dr. T. Weimar, Dr. R. Pulz, Prof. Dr. K. Seeger, Dr. H. Peters 








Voraussetzungen: Zugangsvoraussetzung für das Praktikum: Leistungszertifikat 

Allgemeine Chemie 

Lernziele / Kompetenzen: 1. Verständnis grundlegender Konzepte der Organischen Chemie 

2. Vertiefung praktischer Fertigkeiten im Labor und Einführung in 

spektroskopische Techniken für die Bearbeitung von 

Fragestellungen der Life Science (NMR, UV/VIS, IR) 

3. Bearbeitung komplexer Fragestellungen: Organische 

Synthesen mit Aufreinigung und anschließender Analytik 

4. Korrekte Dokumentation und Präsentation von Daten 

(Laborjournal, testierte Einzelprotokolle, Vortrag zu einem 

gestellten Thema mit qualifiziertem Feedback) 


1. Einführung 

1.1 Gebiete der Organischen Chemie 

1.2 Wiederholung grundlegender bindungstheoretischer Konzepte 

2. Alkane, Cycloalkane 

2.1 Alkane, Nomenklatur, Struktur, Isomerie 

2.2 Alkyl- und Halogensubstituenten 

2.3 Konformation 

2.4 Cycloalkane 

3. Alkene und Alkine 

3.1 Definition und Nomenklatur 

3.2 π-Bindungen 

3.3 E/Z-Isomerie 

3.4 Additions- und Substitutionsreaktionen 

3.5 Elektrophile Addition an Doppelbindungen 

3.6 Oxidationen von Alkenen 

3.7 Reaktionen der Alkine 

4. Aromatische Verbindungen 

4.1 Benzol und Aromatizität 

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4.2 Nomenklatur 

4.3 Elektrophile aromatische Substitution 

4.4 Polycyclische aromatische Kohlenwasserstoffe 

4.5 Toxizität aromatischer Verbindungen 

5. Stereoisomerie 

5.1 Chiralität, Enantiomere, biologische Bedeutung 

5.2 Polarisiertes Licht und optische Aktivität 

5.3 Absolute Konfiguration und R/S-Nomenklatur 

5.4 Eigenschaften enantiomerer Verbindungen 

5.5 Fischerprojektionsformeln 

5.6 Verbindungen mit mehreren chiralen Zentren 

6. Substitutions- und Eliminierungsreaktionen 

6.1 Nucleophile Substitution 

6.2 SN1 und SN2 Mechanismus 

6.3 Eliminierungsreaktionen 

6.4 E1 und E2 Mechanismus 

7. Alkohole, Phenole und Thiole 

7.1 Nomenklatur und Klassifizierung 

7.2 Wasserstoffbrückenbindungen in Alkoholen und Phenolen 

7.3 Grundlegende Reaktionen 

7.4 Biologische Bedeutung 

8. Ether und Epoxide 

8.1 Nomenklatur und Klassifizierung 

8.2 Physikalische und chemische Eigenschaften 

8.3 Herstellung von Ethern 

8.4 Etherspaltung 

8.5 Cyclische Ether, Kronenether 

9. Aldehyde und Ketone 


9.2 Die Carbonylfunktion 

9.3 Nucleophile Additionen an Carbonylverbindungen 

9.4 Halbacetale und Acetale, Halbketale und Ketale 

9.5 Reduktion und Oxidation von Carbonylverbindungen 

9.6 Keto-Enol-Tautomerie 

9.7 Acidität des Wasserstoffs 

9.8 Aldolkondensation 

10. Carbonsäuren und ihre Derivate 


10.2 Physikochemische Eigenschaften 

10.3 Zusammenhang zwischen Struktur und Acidität 

10.4 Ester und Lactone 

21 von 60


10.5 Aktivierung von Acylverbindungen 

10.6 Thioester und deren Bedeutung in Stoffwechselvorgängen 

11. Amine und Derivate 

11.1 Klassifizierung und Nomenklatur 

11.2 Herstellung und Reaktionen der Amine 

11.3 Chirale Amine 

11.4 Quartäre Ammoniumverbindungen 

12. Spektroskopie und Strukturanalyse 

12.1 Grundlagen spektroskopischer Verfahren 

12.2 IR, UV/VIS 

12.3 Massenspektrometrie 

12.4 Das NMR-Experiment 

12.5 NMR-Spektroskopie, chemische Verschiebung, Kopplungskonstanten, 

ein- und zweidimensionale Spektren 

13. Heterocyclische Verbindungen 

13.1 Pyridin und Derivate 

13.2 Furan, Pyrrol und Thiophen 

13.3 Purin- und Pyrimidin-Derivate 

13.4 Porphyrine 

14. Lipide 


14.2 Fette und Verseifung 

14.3 Phospholipide 

14.4 Biologische Membranen 

15. Kohlenhydrate 


15.2 Chiralität, D/L-Nomenklatur 

15.3 Konformation von Pyranosen und Furanosen 

15.4 Glycosidische Bindung 

15.5 Oligo- und Polysaccharide 

15.6 Oligosaccharide als Informationsträger 

16. Aminosäuren und Peptide 


16.2 Aminosäuren, Zwitterion 

16.3 Peptidbindung 

16.4 Disulfidbrücken 

16.5 Struktur von Peptiden 

17. Nucleotide und Nucleinsäuren 


17.2 Bausteine der DNA und RNA 

17.3 Struktur von RNA und DANN 

22 von 60


Übung: 

Übungen zu Themen der Vorlesung und des Praktikums 

Einführung in die Präsentationstechniken; Halten eines 

Einzelvortrags mit qualifiziertem Feedback 

Praktikum: Einzelarbeit; teilweise Gruppenarbeit (4er Gruppen) 

7: Trennmethoden der Chemie 

V7.1: Chromatographische Methoden 

Dünnschichtchromatographie (DC); 

Säulenchromatographie (LC) 

V7.2: Destillation 

V7.3: Nernstscher Verteilungssatz 

V7.4: Ionenaustauscher, Acidimetrische Kationenbestimmung 

8: Räumliche Struktur organischer Moleküle; Reaktionsmechanismen 

V8.1: Synthese von Acetylsalicylsäure mit umfangreicher 

Analytik (DC, Schmelzpunktbestimmung, HPLC, NMR, IR) 

V8.2: Oxidation von Hydrochinon 

V8.3: Unterschiedliche Reaktivität von Cyclohexen und Cyclohexan 

gegenüber Brom 

V8.4: Keto-Enol-Tautomerie 

V8.5: Übungen mit Molekülmodellen zur räumlichen Struktur 

(Alkane, Cycloalkane, Alkene (cis-trans-Isomerie), Nucleophile 

Substitution 

9: Synthesen und Analysenmethoden 

V9.1: Synthese einer komplexen organischen Verbindung mit 

umfangreicher Analytik 

V9.2: HPLC und IR-Spektroskopie verschiedener 

Syntheseprodukten 

V9.3: NMR-Spektroskopie: Messung eines 1-D-Spektrums, 

Auswertung von COSY- und HSQC-Spektren 

verschiedener Syntheseprodukte 

10: Kohlenhydrate 

V 10.1 Unterschiedliches Reduktionsvermögen von Glucose, 

Fructose, Saccharose und Stärke 

V 10.2 Hydrolyse von Di- und Polysacchariden 

V 10.3: Redox-Titration von Vitamin C (Ascorbinsäure) 

V 10.4: Übungen mit Molekülmodellen und mit dem Computerprogramm 

Sybyl: Monosaccharide (C3-C6), Disaccaride, 

D-, L-Form, alpha und beta-Bindung 

11: Aminosäuren, Peptide; Fette 

V 11.1: Amidsynthese und NMR spektroskopische Identifizierung 

V 11.2: Chemisches Verhalten der Aminosäuren 

(Acidität und Basizität, Löslichkeitsminimums am 

isoelektrischen Punkt ) 

23 von 60


V 11.3: Potentiometrische Titration von Aminosäuren (Glycin) 

V 11.4: Alkalische Esterhydrolyse 

V 11.5: Übungen zur Struktur von Aminosäuren und Peptiden 

mit Molekülmodellen und mit dem Computerprogramm 

Sybyl (D-, L-, R-, S-Form; Faltblatt-, Helix-Struktur) 

12. Spektroskopische Methoden zur quantitativen 

Proteinbestimmung 

Studien- Prüfungsleistungen: Erfolgreiche Teilnahme am Praktikum (inklusive korrekter Protokolle) 

mit mündlichem Vortrag ist Vorraussetzung für die Teilnahme 

an der Abschlussklausur 

Literatur: Hart, H., L.E. Craine, D.J. Hart : Organische Chemie ; Wiley-VCH 

Buddrus, J. : Organische Chemie; De Gruyter Verlag 

24 von 60


Modul: Biophysikalische Chemie 

Lehrveranstaltung: Biophysikalische Chemie 


Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. Th. Peters 

Dozent(in): Prof. Dr. Th. Peters, PD Dr. Th. Weimar 









Organische Chemie und Physik I und II 

Lernziele / Kompetenzen: 1. Aufbauprinzipien biologischer Makromoleküle unter besonderer 

Berücksichtigung der Eigenschaften chemischer Bindungen 

2. Grundlagen der Molekularen Mechanik 

3. NMR-spektroskopische Techniken zur Strukturaufklärung 

biologisch relevanter Moleküle 

4. Grundlagen der Thermodynamik und Kinetik einschließlich der 

Enzymkinetik im Hinblick auf biologische Systeme und unter 

besonderer Berücksichtigung der Wechselwirkung biologischer 

Makromoleküle miteinander und mit niedermolekularen 

Liganden. 

5. Korrekte Dokumentation und Präsentation von Daten, zum 

Umgang mit englischen Fachtexten und Arbeit im Team. 


1. Strukturprinzipien biologischer Makromoleküle 

1.1 Was ist Biophysikalische Chemie? 

1.2 Darstellung von Molekülen 

1.2. Darstellung von Funktionen mehrer Variabler 

1.2.2 Koordinatensysteme 

1.2.3 „Bilder“ von Molekülen 

1.3 Grundlagen der dreidimensionalen Darstellung von 

Molekülen 

1.4 Die chemische Bindung 

1.4.1 Klassische Mechanik und Quantenmechanik 

1.4.2 Teilchen im eindimensionalen Potentialtopf ("Particle in 

the box") 

1.4.3 Elektronenübergänge in β-Carotin 

1.4.4 Harmonischer Oszillator 

1.4.5 VB- und MO-Theorie 

25 von 60


1.5 Proteine: Peptidbindung 

1.6 Oligosaccharide: Glycosidische Bindung 

1.6.1 Sterische Effekte 

1.6.2 Stereoelektronische Effekte - der exo-anomere Effekt 

1.7 Nukleinsäuren: Phosphatrückgrat, N-glycosidische 

Bindung und Konformation der Furanoseringe 

1.8 Symmetrie von Molekülen 

2. Molekulare Mechanik 

2.1 Verfahren zur Berechnung von Molekülen 

2.1.1 Quantenmechanische Verfahren 

2.1.2 Molekulare Mechanik Verfahren 

2.2 Experimentelle Verfahren zur Konformationsanalyse von 

Molekülen 

2.2.1 NMR 

2.2.2 Röntgenstrukturanalyse 

2.3 Molekulare Potentiale - Was ist ein Kraftfeld? 

2.4 Methoden der Energieminimierung 

2.5 Anwendung: Kraftfeldrechnungen mit dem 

Programmpaket Sybyl 

2.6 Lösungsmittelmodelle 

2.7 Methoden zur Simulation der Dynamik von Molekülen 

2.7.1 Molekulardynamik Verfahren (MD) 

2.7.2 Monte Carlo Verfahren (MC) 

3. NMR-Spektroskopie 

3.1 Physikalische Grundlagen 

3.1.1 Kernspin 

3.1.2 Resonanzbedingung 

3.1.3 Aufbau eines NMR-Spektrometers 

3.1.4 Chemische Verschiebung und skalare Kopplung 

3.1.5 Energieniveauschemata und Spinsysteme 

3.1.6 Population von Kernspin-Energieniveaus - 

Boltzmannverteilung 

3.2 Das Puls-FT NMR-Experiment 

3.2.1 Anregung durch Hochfrequenzpulse 

3.2.2 Aufnahme des Signals - Akkumulation von FIDs 

3.2.3 Pulslänge und Pulsphase 

3.2.4 Fouriertransformation und Spektrenprozessierung 

3.3 Mehrdimensionale Techniken 

3.3.1 COSY und TOCSY 

3.3.2 HSQC 

3.4 Konformationsanalyse mit NMR 

3.4.1 Die Karplus-Beziehung 

26 von 60


3.4.2 Der Nuclear Overhauser-Effekt (NOE) 

3.5 Chemischer Austausch 

4. Thermodynamik 

4.1 Mathematische Grundlagen 

4.1.1 Kurvenintegrale 

4.1.2 Partielle Ableitungen, der Satz von Schwarz und das 

totale Differential 

4.2 Zustandsfunktionen 

4.3 Erster Hauptsatz der Thermodynamik 

4.3.1 Wärme, Arbeit und innere Energie 

4.3.2 Enthalpie 

4.4 Zweiter Hauptsatz der Thermodynamik 

4.4.1 Die Entropie als Zustandsfunktion 

4.4.2 Die Richtung spontaner Prozesse 

4.5 Einführung der Gibbschen freien Energie 

4.5.1 Chemisches Potential 

4.5.2 Chemisches Gleichgewicht 

4.6 Grundlagen der statistischen Thermodynamik 

4.6.1 Molekulare Interpretation thermodynamischer Größen 

4.6.2 Die Boltzmannverteilung 

4.7 Experimentelle Bestimmung thermodynamischer Größen - 

Kalorimetrie 

5. Thermodynamik der Ligandenbindung 

5.1 Makroskopische und mikroskopische 

Dissoziationskonstanten 

5.2 Identische unabhängige Bindungsstellen 

5.3 Wechselwirkungen zwischen Bindungsstellen, 

allosterische Effekte (positive und negative Kooperativität) 

5.4 Der Hill-Koeffizient als Maßzahl für Kooperativität am 

Beispiel des Hämoglobins 

6. Kinetik der Ligandenbindung 

6.1 Reaktionsraten, Reaktionsordnung und Molekularität von 

Reaktionen 

6.2 Reaktionen erster und zweiter Ordnung, Halbwertszeit 

6.3 Reversible Reaktionen, konsekutive Reaktionen und 

Parallelreaktionen 

6.4 Theorie des Übergangszustands 

6.5 Enzymkinetik: Michaelis-Menten Kinektik, Haldane- 

Gleichung 

6.5.1 Komplexe Mechanismen: ordered, random, ping-pong 

etc. 

6.5.2 Enzyminhibierung 

6.5.3 Evolution von Enzymen 

6.6 Bestimmung der Bindungskinetik mit Hilfe der 

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Oberflächenplasmonenresonanz 

Übungen: 

Begleitend zur Vorlesung. Übungszettel müssen bearbeitet und 

abgegeben werden. Die Lösungen der Übungen werden von 

den Studierenden vorgetragen. 

Praktikum: in 2er-Gruppenarbeit; Skripte sind teilweise in 

Englisch 

1. Fluoreszenzspektroskopische Bestimmung einer Dissoziationskonstanten 

2. Polarimetrische Bestimmung der Reaktionskinetik der 

Hydrolyse von Saccharose 

3. Die Oberflächen-Plasmonen-Resonanz als Methode zur 

Bestimmung von Gleichgewichtskonstanten und thermodynamischen 

Parametern 

4. Strukturelle Charakterisierung von Biomolekülen durch 

Molecular Modeling 

5. Strukturaufklärung von Molekülen mit Hilfe von ein- und zweidimensionalen 

NMR-Experimenten 

Studien- Prüfungsleistungen: Als Voraussetzung für die Teilnahme an der Abschlussklausur 

müssen 1. alle Praktikumsprotokolle vom jeweiligen Assistenten 

testiert sein und 2. alle Übungsaufgaben bearbeitet worden sein. 

Die Bearbeitung der Übungsaufgaben wird auf geeignete Art und 

Weise überprüft. 

Literatur: 

Physical Chemistry for the Life Sciences, Peter Atkins and Julio 

de Paula, Oxford, University Press, Freeman and Company, 

2006, ISBN 0-1992-8095-9 

Physikalische Chemie, Thomas Engel und Philip Reid, Pearson 

Studium, 2006, ISBN 13: 978-3-8273-7200-0 

Principles of Physical Biochemistry, van Holde, Johnson & Ho 

Prentice Hall, New Jersey, 1998, 2006, ISBN 0-13-720459-0 

Physical Chemistry, Atkins, Oxford University Press, Oxford Melbourne 

Tokyo, 1998, ISBN 0-19-850101-3 Paperback, Deutsche 

Ausgabe (dritte Auflage) bei Wiley VCH, 2002: ISBN 3-527- 

30236-0 Wiley-VCH, Weinheim 

Structure and Mechanism in Protein Science, Fersht, W. H. 

Freeman and Company, New York, 1999, ISBN 0-7167-3268-8 

Biophysical Chemistry, Parts I-III, Cantor & Schimmel, W. H. 

Freeman and Company, New York, 1980, ISBN 0-71671188-5 

Paperback 

Ein- und zweidimensionale NMR-Spektroskopie, H. Friebolin, Wiley-VCH 

28 von 60


Physik 

Modul: Physik I 

Lehrveranstaltung: Physik I 

Semester: Bachelor 1. Semester; nur im WS 

Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. C. Hübner 

Dozent(in): Prof. Dr. C. Hübner, PD Dr. H. Paulsen, Prof. Dr. T. Buzug u.a. 







Lernziele / Kompetenzen: 1. Strukturieren komplexer Probleme 

2. Vertiefung analytischer Fähigkeiten 

3. Schulung der Kritikfähigkeit 


1. Größenarten, Maßsysteme, Einheiten, Messgenauigkeit und - 

abweichungen 

2. Kinematik des Massepunktes, Newtonsche Axiome, Kontaktkräfte, 

Module, Scheinkräfte, Newtonsche Bewegungsgleichung 

3. Erhaltungssätze und Symmetrien 

4. Gase und Flüssigkeiten in Ruhe und strömend, Grenzflächenphänomene 

5. Van-der-Waals-Gleichung, Wärmekapazität, Wärmeübertragung, 

1. HS und Volumenarbeit im p-V-Diamgramm 

6. Entropie, Unordnung und Wahrscheinlichkeit, 3. HS 

7. Mathematische Methoden und Schreibweisen 

8. Arbeit und Energie, Leistung und Wirkungsgrad, Impuls, 

Trägheitsmomente, Phys. Pendel, Drehimpuls 

9. Gravitation, Schwingungen, Wellen, Akustik, Doppler-Effekt, 

Relativitätstheorie 

10. Temperatur, Thermometer, therm. Ausdehnung, Zustandsgleichung, 

kinet. Gastheorie 

11. adiabatische Zustandsänderungen, 2. HS, Wärmekraftmaschinen 

und Carnotprozess, Wirkungsgrad, Wärmepumpe 

Studien- Prüfungsleistungen: Klausur oder mündliche Prüfung nach Maßgabe des Dozenten 

Literatur: Douglas C. Giancoli: Physik 

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Modul: Physik II 

Lehrveranstaltung: Physik II 



Dozent(in): Prof. Dr. C. Hübner, PD Dr. H. Paulsen, Prof. Dr. T. Buzug u.a. 






Voraussetzungen: Die Kenntnisse in Physik I werden vorausgesetzt 

Lernziele / Kompetenzen: 1. Tiefgehendes Verständnis physikalischer Zusammenhänge 

2. Quantitative Beschreibung von Experimenten 


1. Elektrische Ladung, Kraftwirkung, Feldbegriff, Potential, 

Kapazität 

2. Magnetfeld, magnetischer Dipol, elektrischer Strom und 

Magnetfeld 

3. Zeitlich veränderliche elektrische und magnetische Felder, 

Verschiebestrom, Maxwell-Gleichungen 

4. Geometrische Optik, Abbildung, Linsen, Abbildungsfehler, 

optische Instrumente 

5. Polarisation, Doppelbrechung, Brewster-Winkel 

6. Moleküle und Festkörper 

7. Stationärer elektrischer Strom, elektrischer Widerstand, 

Kirchoff-Gesetze 

8. Elektromagnetische Induktion, Schwingkreis 

9. Brechung, Reflexion 

10. Interferenz, Beugung, Auflösungsvermögen 

11. Bohrsches Atommodell, Spektrallinien, quantenmechanisches 

Atommodell 

Studien- Prüfungsleistungen: Klausur oder mündliche Prüfung nach Maßgabe des Dozenten 


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Modul: 

Modul: Praktikum Physik 

Lehrveranstaltung: Praktikum Physik 



Dozent(in): PD Dr. H. Paulsen, Prof. Dr. C. Hübner, MitarbeiterInnen des Instituts 



Lehrform / SWS: Praktikum 3 SWS 



Voraussetzungen: Physik I und II 

Lernziele / Kompetenzen: 1. Praktische Erarbeitung physikalischer Zusammenhänge 

2. Graphische Darstellung von Messresultaten 

3. Fähigkeit, aus Messdaten sinnvolle Schlussfolgerungen zu 

ziehen 

4. Verbesserung der Fähigkeit zur korrekten Dokumentation und 

zur Arbeit im Team 

5. Grundkenntnisse des Arbeitsschutzes in physikalischen 

Laboren 

Inhalt: Praktikum: 2er-Gruppen 

Versuch 1: Strömungsmechanik 

Versuch 2: Wärme 

Versuch 3: Zeitabhängiger Strom 

Versuch 4: Stationärer Strom 

Versuch 5: Schall und Ultraschall 

Versuch 6: Wellenoptik 

Versuch 7: Geometrische Optik 

Versuch 8: Spektralphotometer 

Versuch 9: Radioaktivität 

Versuch 10: Diffusion 

Studien- Prüfungsleistungen: Testate und Protokolle 

Literatur: Versuchsanleitungen; Lehrbücher der Physik 

31 von 60


Modul: Einführung in die Biophysik 

Lehrveranstaltung: Einführung in die Biophysik 

Semester: Bachelor 4. Semester, Vorlesung, Übungen, Praktikum 


Dozent(in): PD Dr. H. Paulsen, Prof. H. Notbohm 



Lehrform / SWS: 2 SWS Vorlesung 

1 SWS Praktikum 




Physik 

Lernziele / Kompetenzen: 1. Grundkenntnisse physikalischer Aspekte lebender Materie 

2. Quantitativ-experimentelle Beschreibung von 

Lebensprozessen 

3. Verbesserung der Fähigkeit zur korrekte Dokumentation, zum 

Umgang mit englische Fachliteratur und zur Arbeit im 

interdisziplinären Team 


1. Biomakromoleküle, Aufbau, Kräfte 

2. Biomembranen, Aufbau, Eigenschaften 

3.Thermodynamik biologischer Prozesse 

4. Proteine, Struktur, Eigenschaften 

5. Mechanische Eigenschaften von Zellen 

Übung: 

Aufgaben zur Vorlesung werden gestellt und vorgerechnet, Fragen 

zum Vorlesungsstoff werden diskutiert. 

Praktikum: teilweise als 2er-Gruppenarbeit; Verwendung 

englischer Literatur 

Experimentell-inhaltliche Gestaltung: Während des Praktikums 

werden 4 aus den folgenden 10 Versuchen bearbeitet: 

1. Kristallographie 

1.1 Bragg-Gesetz, Laue- und Debye-Scherer-Aufnahmen 

2. Elektronen-Spin-Resonanz 

2.1 Bestimmung des g-Faktors von DPPH-Radikalen 

2.2 Bestimmung von g-Faktoren von Cytochrom P450cam 

3. Mössbauerspektroskopie 

3.1 Aufbau eines Mössbauer-Spektrometers 

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3.2 Messung eines Eisenmangelmedikaments 

3.3 Auswertung eines Mössbauerspektrums von Myoglobin 

4. Rastertunnelmikroskopie 

4.1 Abbildung einer Graphitoberfläche mit einem Praktikumsgerät 

der Firma Leybold –Didactic 

4.2 Vergleich von Tunnel- und Kraftmikroskopie 

5. Computersimulation des dynamischen Verhaltens von 

Biomolekülen 

5.1 Modellierung eines Häms und Vergleich mit dem aktiven 

Zentrum von Myoglobin 

5.2 Durchführung einer MD-Simulation mit Softwarepacket 

Chemoffice 

6. Circulardichroismus 

6.1 Bestimmung der Sekundärstruktur von Proteinen 

7. Analytische Ultrazentrifuge 

7.1 Bestimmung von Sedimentationskoeffizienten und Molekulargewicht 

von Biomolekülen 

8. Fluoreszensspektroskopie 

8.1 Fluoreszensresonanzenergietransfer (FRET): Fusion von 

Vesikeln 

9.Elektronenmikroskopie 

9.1 Einzelmoleküldarstellung durch rotationsbedampfte 

Proben im Transmissionselektronenmikroskop 

10. Elektrophorese 

Beobachtung der Wanderung der Latexkugeln im elektrischen 

Feld mittels eines Mikroskops. Bestimmung des Zeta- Potenzials 

und der elektrophoretischen Beweglichkeit von Latexkugeln in 

Abhängigkeit von der Ionenstärke 

Studien- Prüfungsleistungen: Erfolgreiche Teilnahme am Praktikum, Versuchsprotokolle, Abschlussklausur 

Literatur: Rodney Cotterill: Biophysik 

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Molekulare Biowissenschaften 

Modul: Biochemie I 

Lehrveranstaltung: Biochemie I 


Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. R. Hilgenfeld 

Dozent(in): Prof. Dr. R. Hilgenfeld, Prof. Dr. S. Anemüller, Dr. G. Hansen 

Sprache: Englisch 







Organische Chemie 

Lernziele / Kompetenzen: 1. Strukturen und Funktionen grundlegender Biomoleküle verstehen 

2. Biochemische Zusammenhänge und ihre Bedeutung für den 

zellulären Stoffwechsel verstehen 

3. Das biotechnologische Potential von Biomolekülen abschätzen 

4. Biochemische Trenn- und Analysenverfahren verstehen und 

anwenden 

5. Im Labor "gutes" biochemisches Arbeiten praktizieren 

6. Ergebnisse aus biochemischen Experimenten interpretieren, 

quantitativ auswerten und protokollieren 

7. Grundkenntnisse medizinischer Aspekte der Biochemie 

8. Verbesserung der Fähigkeit zur korrekte Dokumentation 


1. Grundeigenschaften von Biosystemen 

1.1 Wesentliche Merkmale lebender Systeme 

1.2 Lebende Strukturen als thermodynamisch offene Systeme 

1.3 Biologische Systeme als Energiewandler 

1.4 Stoffwechselvorgänge und Regulation durch Katalysatoren 

2. Biomoleküle 

2.1 Bio-Elemente 

2.2 Wasser als Biomolekül 

2.3 Kohlenhydrate als Energielieferant und Baustoff 

2.4 Lipide und Membranbausteine 

2.5 Aminosäuren 

3. Proteine: Struktur und Dynamik 

3.1 Proteine als Substanzklasse: einfache und komplexe 

Proteine 

3.2 Bauprinzipien: Peptidbindung, Strukturebenen 

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3.3 Myoglobin und Hämoglobin, Funktionen und Struktur 

3.4 Sauerstofftransport im Blut. Bindungsfunktionen, Regulation, 

Kooperativität und Allosterie 

4. Enzyme: Struktur, Funktion, Regulation 

4.1 Enzyme: Begriff, Einteilung, Nomenklatur 

4.2 Energetik von Reaktionen, Aktivierungsenergie, 

Reaktionsgleichgewichte 

4.3 Grundlagen der Kinetik: Michaelis-Menten Beziehung 

4.4 Reaktionsmechanismen von Enzymen 

4.5 Regulationsmechanismen 

5. Stoffwechsel der Kohlenhydrate, Eigenschaften und Funktion 

von Kohlenhydraten, Stoffwechselwege 

5.1 Glykolyse 

5.2 Glykogensynthese und Abbau 

5.3 Regulation von Glykolyse und Glykogenstoffwechsel 

5.4 Glukoneogenese 

5.5 Stoffwechsel von Galactose und Fruktose 

5.6 Der Pentosephosphatweg (PPW) 

6. Stoffwechsel der Endoxidation 

6.1 Acetyl-CoA-Bildung aus Kohlenhydrat- und Fettsäurestoffwechsel 

6.2 Die Pyruvat-Dehydrogenase 

6.3 Bedeutung von Pyruvat und Kompartimentierung seiner 

Reaktionen 

6.4 Der Citratcyclus (Tricarbonsäure-Cyclus) 

6.5 Der Citratcyclus als Drehscheibe des Intermediärstoffwechsels 

7. Die Zellatmung 

7.1 Kompartimentierung der Sauerstoffreduktion 

7.2 Prinzip der Energiekonservierung; "chemiosmotische" 

Systeme 

7.3 Kopplung von Elektronentransport und H+-Ionentransport 

7.4 Kopplung von Atmung und ADP-Phosphorylierung 

7.5 Substrat-Transportsysteme der Mitochondrien 

8. Fettstoffwechsel - I 

8.1 Lipide als Stoffgruppe 

8.2 Funktionelle und strukturelle Aspekte 

8.3 Prinzip der Lipolyse und der beta-Oxidation von Fettsäuren 

8.4 System der Mitochondrien 

8.5 Prinzip und Enzyme der Fettsäure-Synthese 

9. Fettstoffwechsel - II 

9.1 Triglyceride und verwandte FS-Ester 

9.2 Phospholipide 

9.3 Glycerolipide und Sphingolipide 

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9.4 Biosynthese von Membranlipiden 

9.5 Glykolipide 

9.6 Biosynthese von Cholesterin / Isoprenoide 

9.7 Isoprenoide: Vorkommen, Funktion 

10. Stickstoff- und Aminosäure Stoffwechsel 

10.1 Allgemeines Prinzip des Aminosäure-Abbaus 

10.2 Der Harnstoffcyclus 

10.3 Vitamin B6 als vielseitiger Cofaktor 

Praktikum: 2er-Gruppen 

1. Biologische Puffersysteme 

1.1 Titration von Aminosäuren und Proteinen 

1.2 Pufferkapazitäten biologischer Puffersysteme 

1.3 Ermittlung von Säurekonstanten und isoelektrischen 

Punkten von Aminosäuren 

2. Photometrische Arbeitsmethoden 

2.1 Spektrometrische Bestimmung von Hämoglobin- 

Konzentrationen und Extinktionskoeffizienten 

2.2 Absorptionsspektrophotometrie zur Ermittlung von 

Absorptionsmaxima chromophorer Gruppen 

2.3 Bestimmung der Plasmaproteinkonzentration 

2.4 Serum-Elektrophorese 

2.5 Albumin als Transportprotein 

3. Proteintrennung I 

3.1 Elektrophoretische Trennung von Proteinen 

3.2 SDS-Gelelektrophorese 

3.3 Isoelektrische Fokussierung in Polyacrylamid-Gelen 

3.4 Proteinfärbungsmethoden 

3.5 Aufreinigung von Carboanhydrase: Zellfraktionierung, 

Affinitätschromatographie und Charakterisierung 

4. Enzymatische Katalyse 

4.1 Bestimmung der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit 

vmax und des Michaelis-Menten-Wertes Km der Lactatdehydrogenase 

4.2 Substrat- und Cosubstratspezifität der Glutamat-Dehydrogenase 

4.3 Bestimmung der Inhibitionskonstanten Ki der Lactat- 

Dehydrogenase 

4.4. Isolierung der Phosphorylase aus Kartoffeln 

4.5. Enzymatische Synthese von Amylose 

5. Charakteriserung von Kohlenhydraten 

5.1 Kohlenhydrate in Lipopolysacchariden 

5.2 Isolierung und Nachweis freier Zucker in Naturprodukten 

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5.3 Glukose- und Laktatbestimmung 

Studien- Prüfungsleistungen: Erfolgreiche Teilnahme am Praktikum: mindestens 2 Testate 

während des Praktikums und testierte Protokolle sind 

Vorraussetzung für die Teilnahme an der Abschlussklausur 

Literatur: Voet/Voet: Principles of Biochemistry, 3 rd edition, 2008, Wiley 

Lehninger: Principles of Biochemistry, 5 th edition, 2008, Freeman 

Stryer: Biochemistry, 6 th edition, 2006, Freeman 

Lodish et al.: Molecular Cell Biology, 5 th edition, 2004, Freeman 

Alberts et al. Molecular Biology of the Cell, 5 th edition, 2008, Garland 

Science 

37 von 60


Modul: Biochemie II 

Lehrveranstaltung: Biochemie II 


Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. R. Hilgenfeld 

Dozent(in): Prof. Dr. R. Hilgenfeld, Prof. Dr. S. Anemüller, Dr. J. Mesters 







Voraussetzungen: Kenntnisse in Biochemie I werden vorausgesetzt. 

Zugangsvoraussetzung für das Praktikum: Leistungszertifikat 

Organische Chemie 

Lernziele / Kompetenzen: 1. Biochemische Zusammenhänge und ihre Bedeutung für den 

zellulären Stoffwechsel verstehen 

2. Das biotechnologische Potential von Biomolekülen abschätzen 

3. Biochemische Trenn- und Analyseverfahren verstehen und 

anwenden 

4. Komplexe zellbiologische Zusammenhänge verstehen 

5. Ergebnisse aus biochemischen Experimenten protokollieren, 

auswerten und interpretieren 

7. Grundkenntnis medizinischer Aspekte der Biochemie 

8. Verbesserung der Fähigkeit zur korrekte Dokumentation und 

im Umgang mir englischer Fachliteratur 


1. Struktur und Funktion von DNA und RNA 

1.1 Struktur von DNA und RNA 

1.2 Interkalatoren, Topoisomerasen 

1.3 Histone, Chromatin, Replikation, Telomerase 

1.4 DNA-Polymerasen, DNA-Reparatur, Transposons, DNA- 

Rekombination, 

1.5 Genomstruktur (repetitive Sequenzen) 

1.6 Restriktionsenzyme, PCR, RNA als Enzym, RNA-Polymerasen, 

Genexpression 

1.7 Transkription, Spleißung, posttranskriptionale Modifikationen, 

genetischer Code 

1.8 Proteinbiosynthese, Antibiotika 

2. Photosynthese und Photophosphorylierung 

2.1 Lokalisation in den Chloroplasten 

2.2 Lichtabsorption durch Chlorophyll 

2.3 Funktion von Photosystem I und II 

2.4 ATP-Synthese an Thylakoidmembranen 

38 von 60


2.5 Funktion der zusätzlichen Pigmente 

2.6 Der Calvin-Cyclus 

2.7 Regulation des Calvin-Cyclus 

2.8 Pentosephosphatcyclus in Pflanzen 

3. Aminosäurestoffwechsel 

3.1 Grundprinzipien des Aminosäureabbaus 

3.2 Glukogene und ketogene Aminosäuren 

3.3 Grundprinzipien der Aminosäurebiosynthese 

4. Signaltransduktion und Hormone 

4.1 Mechanismen der Signaltransduktion 

4.2 Klassen von Membranrezeptoren 

4.3 Struktur und Funktion von G - Proteinen 

4.4 Hormone 

5. Molekulare Motoren 

5.1 Aktin/Myosin 

5.2 Kinesin/Dynein 

5.3 Flagellenmotor 

5.4 ATP-Synthase 

6. Biochemische Methoden 

6.1 Proteinanalysik 

6.2 Molekularbiologische Methoden 


6. Zellatmung und biologische Oxidation 

6.1 Aktivitätsbestimmung von Atmungskettenkomplexen I–IV 

und der ATP-Synthase (Komplex V) in submitochondrialen 

Partikeln 

6.2 Kopplung von Elektronentransport und ATP-Synthese; 

Inhibitoren der Atmungskette; Protonophore; Bestimmung 

der ATPase-Aktivität (Phosphat-Bestimmung) 

6.3 Bestimmung der isosbestischen Punkte und des 

Extinktionskoeffizienten von Cytochrom c 

6.4 Bestimmung des Bindungstyps von Häm an das 

Apoprotein mittels Hemestain 

6.5 Bestimmung der Substratspezifität von NADH- 

Dehydrogenase ( Komplex I) 

7. Proteinbiosynthese und Genregulation 

7.1 Induktion des lac-Operons in E. coli 

7.2 Einfluss unterschiedlicher Induktoren 

7.3 Bestimmung der beta-Galactosidase-Aktivität 

7.4 Messung der Katabolitrepression und der Diauxie 

7.5 Einfluss von Antibiotika (Hemmstoffe der Zellwand- 

Synthese, der Replikation, Transkription und Translation) 

auf die Induktion des lac-Operons 

39 von 60


7.6 Unterscheidung von bakteriziden und bakteriostatischen 

Wirkstoffen 

7.7 Quantitative Charakterisierung von Transkriptions- und 

Translationsinhibitoren: Dose-response Kurven und IC50- 

Werte 

8. Polymerasekettenreaktion (PCR) und DNA 

8.1 PCR des Amelogenin - Gen zur Geschlechtbestimmung 

8.2 Agaroseelektrophorese 

8.3 DNA - Isolierung, DNA - Restriktion, Plasmid - DNA, DNA - 

Schäden und Mutationen 

8.4. Ligation, Clonierung, Transformation und Selektion 

9. Immunologische Arbeitsmethoden 

9.1 Radiale Immunodiffusion in Antikörper-dotierten Agarose- 

Gelen 

9.2 ELISA (enzyme-linked immunosorbent assay) zur Ferritin- 

Bestimmung 

9.3 Westernblot 

9.4 Immunpräzipitation 

9.5 Reinigung rekombinanter Proteine 

Studien- Prüfungsleistungen: Erfolgreiche Teilnahme am Praktikum: mindestens 2 Testate 

während des Praktikums und testierte Protokolle sind 


Literatur: Voet/Voet: Principles of Biochemistry, 3 rd edition, 2008, Wiley 

Lehninger: Principles of Biochemistry, 5 th edition, 2008, Freeman 

Stryer: Biochemistry, 6 th edition, 2006, Freeman 

Lodish et al.: Molecular Cell Biology, 5 th edition, 2004, Freeman 

Alberts et al. Molecular Biology of the Cell, 5 th edition, 2008, Garland 

Science 

40 von 60


Modul: Zellbiologie 

Lehrveranstaltung: Zellbiologie 



Dozent(in): Prof. Dr. E. Hartmann, PD Dr. K.-U. Kalies, PD Dr. C. Kruse, 

Prof. Dr. J. Rohwedel, Dr. H. Diddens 




4 SWS Praktikum 



Voraussetzungen: Kenntnisse in Biologie I und II und Biochemie I werden 

vorausgesetzt. Zugangsvoraussetzung für das Praktikum: 

Leistungszertifikat Biologie I und Biochemie I 

Lernziele / Kompetenzen: 1. Grundprinzipien der Funktion eukaryontischer Zellen 

2. Detaillierte Kenntnis in ausgewählten Gebieten der Zellbiologie 

3. Beherrschen grundlegender zellbiologischer Techniken 




1. Bau, Genese und Dynamik subzellulärer Strukturen (Zytoplasma, 

Membrankompartimente, Zytoskeleton) unter besonderer 

Berücksichtigung der intrazellulären Proteintopogenese 

und des Proteinabbaus 

2. Zellzyklus und Apoptose 

3. Einführung in die Entwicklungsbiologie 

Praktikum: 2er Gruppen 

1. Grundlagen für das Anlegen einer Zellkultur (unsteril, zum Üben) 

2. Anfärbung zellulärer Strukturen 

3. Präparation der Zellorganellen unter mikroskopischer Kontrolle 

4. Verhalten von Zellen unter Stress 

5. Untersuchung von Proteinmustern apoptotischer Zellen 

6. Zelldifferenzierung 

Studien- Prüfungsleistungen: Regelmäßige Teilnahme am Praktikum, Abschlussklausur 

Literatur: Lodish - Molecular Cell Biology 

Pollard - Cell Biology 

Wolpert - Principles of Development 

Alberts - Molecular Biology of the Cell 

41 von 60


Modul: Tissue Engineering 

Lehrveranstaltung: Tissue Engineering / Biotechnologie 


Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. H. Notbohm 

Dozent(in): Prof. Dr. J. Brinckmann, Prof. Dr. U. Englisch, 

Prof. Dr. H. Notbohm, Dr. J. Kramer, Dr. H. Diddens, 

Dr. S. Erdmann, Dr. N. Karim, Dr. C. Probst 







Voraussetzungen: Die Kenntnisse in Zellbiologie werden vorausgesetzt. 

Zugangsvoraussetzung für das Praktikum: Leistungszertifikat 

Biochemie I oder II 

Lernziele / Kompetenzen: 1. Prinzipien der Gewebe- und Zellkultur zur Generierung von 

Biokompositen aus differenzierten und pluripotenten Zellen 

2. Expressionssysteme 

3. Verwendung von Bioreaktoren und Fermentern 

4. Matrix-Biologie 

5. Ethische Aspekte des Tissue Engineerings 



7. Einblick in die industrielle Praxis (Firmenbesuch) 


Säugetierzellen in ihrer natürlichen Umgebung und unter in vitro 

Kulturbedingungen incl. eines Firmenbesuchs als Beispiel der 

großtechnischen Anwendung 

1. Altern von Zellen in vitro 

1.1 Zellteilung 

1.2 Telomerase 

2. Etablierte Zell-Linien 

2.1 Oncogene-Transformation 

3.In vitro Wachstumskulturen 

3.1 Adhärentes Wachstum 

3.2 Suspension und Bioreaktoren 

4. Proliferation und Differenzierung unter in vitro Bedingungen 

5. Stammzellbiologie 

6. Materialen für die Medizin 

6.1 Natürliche und artifizielle Matrices 

7. Tissue Engineering 

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8. Fermentertechnologie und Proteinreinigung 


1. Prinzipien des sterilen Arbeitens, Verwendung einer sterilen 

Werkbank, Bedeutung von Objekt- und Personalschutz, Umgang 

mit den wesentlichen Gerätschaften, Sterilität 

2. Herstellen von sterilen Medien, Abwiegen und Filtration von 

Zusätzen, Bedeutung der Begasung im Kulturschrank 

3. Ablösung von Zellen aus Kulturschalen, Bestimmung von 

Zellzahlen, Ausplattieren von Zellen mit definierter Zellzahl 

4. Adhärenz von Zellen an festem Träger bzw. extrazellulärer 

Matrix: Bedeutung der Beschichtung von Oberflächen für die 

Adhärenz von Zellen über Rezeptorproteine 

5. Isolierung und Kultivierung von Primärkulturen aus Haut- 

Biopsien mit unterschiedlichen Methoden 

6. Mikroskopieren und Dokumentation der ausplattierten Zellen, 

Sterilitätskontrolle, Erkennung von mikrobiellen Kontaminationen 

und Zellvitalität 

7. Aminosäureanalyse 

8. In-vitro Modell der Wundheilung 

9. Immunhistochemie zur intra- und extrazellularen Anfärbung 

zellulärer Strukturen adhärent wachsender Zellen 

10. Kryokonservierung von Zellkulturen für die Langzeitlagerung 

Studien- Prüfungsleistungen: Erfolgreiche Teilnahme am Praktikum, testierte Protokolle, Abschlussklausur 

Literatur: Lanza, Langer, Vacanti: Principles of Tissue Engineering 

43 von 60


Modul: Molekularbiologie 

Lehrveranstaltung: Molekularbiologie 


Modulverantwortliche/r: Prof. J. Rohwedel 

Dozent(in): Prof. Dr. J. Rohwedel, Prof. Dr. N. Tautz, PD Dr. C. Zechel, 

Dr. J. Kramer, Dr. S. Laufer, Dr. O. Isken 





Arbeitsaufwand: 60h Präsenz und 120h Selbststudium 


Voraussetzungen: Zugangsvoraussetzung für das Praktikum: Leistungszertifikat Biochemie 

I und II 

Lernziele / Kompetenzen: 1. Problemorientiertes Lernen molekulargenetischer Prinzipien 

als Grundlage für das Verstehen pathophysiologischer Prozesse 

und als Basis gentechnischer Arbeiten 

2. Verbesserung der Fähigkeit im Umgang mit englischer Fachliteratur 

und in der Präsentation von Daten 

3. Grundfähigkeiten zur wissenschaftlichen Kommunikation in 

englischer Sprache 

4. Kenntnis ethische Aspekte der Molekulargenetik und Fähigkeit 

zum Diskurs darüber 


Der Unterricht wird sich u.a. an Fällen („Case“) und realen soziowissenschaftlichen 

Problemen orientieren. Der Unterricht wird 

den Studierenden in fünf Blöcken präsentiert: 

1. Grundlagen: Gentechnische Methoden und Genregulation 

2. Wachstum und Altern: Diskussion molekularer Prozesse, die 

für den ontogenetischen Erwerb von Funktion und deren Erhalt 

von Bedeutung sind 

3. Nukleinsäuren: Molekulare Basis, Neukombination und Polymorphismen. 

Diagnostische und mögliche therapeutische 

Aspekte 

4. Molekularbiologie der Pflanzen: Transgene Pflanzen und 

Herbizid-Resistenz in seiner molekularen Basis bis hin zu 

dessen ökonomischer und ökologischer Bedeutung 

5. Gentherapeutische Ansätze und rekombinante Impfstoffe 

Übung: 

1. Lesen wissenschaftlicher Artikel und deren orale Präsentation 

2. Verstehen wissenschaftlicher Zusammenhänge 

3. Übung im Lesen und Sprechen von Wissenschaftsenglisch 

44 von 60


Studien- Prüfungsleistungen: Erfolgreiche Teilnahme am Seminar, Abschlussklausur 

Literatur: Alberts et al.: Molecular Biology of Cells, Garland Science 

Lodish et al.: Molecular Cell Biology, Freeman 

Buchanan et al.: Biochemistry and Molecular Biology of Plants, 

Wiley Verlag 

45 von 60


Modul: Praktikum Molekularbiologie 

Lehrveranstaltung: Praktikum Molekularbiologie 


Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. N. Tautz 

Dozent(in): Prof. Dr. N. Tautz, Dr. O. Isken 



Lehrform / SWS: Praktikum / 4 SWS 

Arbeitsaufwand: 60h Präsenz und 60h Selbststudium 


Voraussetzungen: Die Kenntnisse von Vorlesung und Übung Molekularbiologie werden 

vorausgesetzt. Zugangsvoraussetzung für das Praktikum: 

Leistungszertifikat Biochemie I und II. 

Lernziele / Kompetenzen: 1. Beherrschen grundlegender molekularbiologischer Techniken 

2. Grundkenntnis des Arbeitschutzes in molekularbiologischen 

Laboren 



Inhalt: Praktikum: 2er-Gruppen 

1. Umgang mit DNA und RNA; Isolierung, Reinigung, enzymatische 

Spaltung und gelelektrophoretische Darstellung von DNA- 

/RNA-Fragmenten 

2. Nachweise von Genexpression auf mRNA-Ebene (Northern 

Blot) Ligation, Transformation und Selektion von Klonen aufgrund 

von Antibiotika-Resistenzen 

3. Prokaryontische Expression eines Proteinfragments, und seine 

analytische Identifizierung und präparative Isolierung (Ultrafiltration, 

Salzfällung) 

4. Design von PCR-Primern, spezialisierte PCR-Durchführung 

(RT-PCR, Real-Time PCR), Identifizierung der PCR-Produkte, 

Restriktionslängenpolymorphismus, Southern-Blot 

5. Umgang mit Datenbanken, Benutzung molekularbiologischer 

Computerprogramme (GCG), Erstellen von Restriktionskarten 

Studien- Prüfungsleistungen: Erfolgreiche Teilnahme am Praktikum, testierte Protokolle 

Literatur: Versuchsanleitungen 

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Modul: Biometrie / Bioinformatik 


Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. A. Ziegler 

Lehrveranstaltung A: Biometrie I 

Dozent(in) A: Prof. Dr. A. Ziegler, Dr. C. Hemmelmann 

Lehrveranstaltung B: Bioinformatik 

Dozent(in) B: Prof. Dr. T. Martinetz, Dr. S. Möller 



Lehrform / SWS: Teil A Biometrie I: 



Teil B Bioinformatik: 






Lernziele / Kompetenzen: Teil A Biometrie: 

1. Vermittlung grundlegender Prinzipien der Medizinischen Biometrie 

2. Durchführen einfacher statistischer Auswertungen 

3. Verständnis für das Prinzip der Empirie in den substanzwissenschaftlichen 

Fächern schaffen 


1. Das Verständnis probabilistischer Modellierung 

2. Darauf basierend die Umsetzung in gängige Algorithmen und 

Verfahren 

3. Die Vermittlung des Umgangs mit bioinformatischen Datenbanken 

4. Verbesserung der Fähigkeit im Umgang mit englischer 

Fachliteratur, in der Präsentation von Daten und in der Arbeit 

im interdisziplinären Team 

Inhalt: Teil A Biometrie: 

Vorlesung: 

1. Deskriptive Statistik, Grundprinzipien klinisch-therapeutischer 

Studien 

2. Wahrscheinlichkeitsräume und stetige Zufallsvariablen 

2.1 Wahrscheinlichkeitsfunktion 

2.2 Dichtefunktion 

2.3 Verteilungsfunktion 

3. Spezielle stetige Verteilungen im Überblick und abgeleitete 

Prüfverteilungen 

47 von 60


4. Diagnostische Tests 

5. Statistisches Testen 

5.1 Grundprinzip 

5.2 Fehlerarten 

5.3 Interpretation 

5.4 p-Werte 

5.5 Ausgewählte Tests 

6. Punkt- und Intervallschätzung 

6.1 Grundprinzip 

6.2 Interpretation 

7. Fallzahlplanung, Grundprinzip und Bedeutung 

8. Varianzanalyse: Einwegsklassifikation/ Multiples Testen: 

Bonferroni, Bonferroni-Holm 

9. Einführung in Korrelation und Regression 

Übung: 

In den Übungen werden die in der Vorlesung vorgestellten 

Konzepte praktisch vertieft anhand von Fallbeispielen 


Vorlesung: 

1. Grundzüge probabilistischer Modellbildung 

2. Modellierung von Sequenzen 

3. Markov-Ketten und Hidden-Markov-Modelle 

4. Sequence Assembly 

5. Pairwise Alignment 

6. Multiple Alignment 

7. Blast Algorithmus 

8. Phylogenetische Bäume 

9. Motif Finding 

10. Modellierung regulatorischer Netzwerke 

Übung: 

teilweise Gruppenarbeit zusammen mit Informatikstudenten 

Verwendung englischsprachiger Literatur und Programme 

1. Umgang mit biologischen Datenbanken (EMBL, Genbank, 

SwissProt, PDB, 

2. Umgang mit Bioinformatik-Software (EMBOSS, PHYLIB,…) 

2.1 Erstellung von multiple alignments und Stammbaumrekonstruktionen 

2.2 Grundprinzipien wissenschaftlicher Datenverarbeitung 

2.3 Erstellung von Bioinformatik-Software (BioPhython) 

48 von 60


Studien- Prüfungsleistungen: Regelmäßige Teilnahme am Kurs, Vorträge, je 1 Abschlussklausur 

in Biometrie und Bioinformatik die zu 33 bzw. 67% in die Abschlussnote 

einfließen; das Modul gilt als bestanden, wenn das 

Gesamtergebnis aus beiden Klausuren mindestens die Note ausreichend 

ergibt 

Literatur: Teil A Biometrie: 

Köhler/Schachtel/Voleske: Biostatistik – Eine Einführung für 

Biologen und Agrarwissenschaftler. Springer: Heidelberg 

Trampisch/Windeler/Ehle: Medizinische Statistik. Springer: 

Heidelberg 

Schumacher/Schulgen: Methodik klinischer Studien. Springer: 

Heidelberg 

Weiß: Basiswissen Medizinische Statistik. Springer: Heidelberg 


R. Rauhut, Bioinformatik, Sequenz-Struktur-Funktion, Wiley-VCH, 

Weinheim, 2001. 

H.J. Böckenhauer, D. Bongartz, Algorithmische Grundlagen der 

Bioinformatik, Teubner, Stuttgart, 2003. 

49 von 60


Modul: Einführung in die Strukturanalytik 


Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. T. Peters 

Lehrveranstaltung A: Analyse von Proteinstrukturen mit Hilfe der Kristallographie 

Dozent(in) A: Prof. Dr. R. Hilgenfeld, Dr. J. Mesters 

Lehrveranstaltung B: Grundlagen der NMR-Spektroskopie zur Untersuchung biologischer 

Makromoleküle 

Dozent(in) B: Prof. Dr. T. Peters, Prof. Dr. K. Seeger 

Lehrveranstaltung C: Grundlagen der Massenspektroskopie 

Dozent(in) C: PD Dr. B. Lindner 




2 SWS Seminar / Übungen 




Biophysikalische Chemie und Biophysik 

Lernziele / Kompetenzen: 1. Die Studierenden werden mit den ausgewählten 

biophysikalischen Techniken zur Aufklärung der Struktur und 

Dynamik biologischer Makromoleküle vertraut gemacht. Dabei 

steht die Vermittlung der zugrunde liegenden Konzepte im 

Vordergrund. 

2. Die Studierenden sollen in die Lage versetzt werden, 

eigenständig Lösungswege für die Aufklärung der Struktur 

eines Biomoleküls zu konzipieren. 

2. Verbesserung der Fähigkeit in der Präsentation und Analyse 

komplexer Daten. 

Inhalt: Teil A: Analyse von Proteinstrukturen mit Hilfe der Kristallographie 

Vorlesung / Seminar / Übungen 

1. Kristallisieren: Fällungsmitteln und Phasendiagramm 

2. Kristallmorphologie: Symmetrie und Raumgruppen 

3. Röntgenbeugung: Braggsche Gesetz, Reziprokes Gitter und 

Ewald-Kugel Konstruktion 

4. Phasenbestimmung: Patterson Karte und Molekularer Ersatz 

Teil B: Grundlagen der NMR-Spektroskopie zur Untersuchung 

biologischer Makromoleküle 

Für den erfolgreichen Besuch des NMR-Teils der Vorlesung wird 

das Studium der Kapitel 1 bis 3, Seite 1 bis 109 im Friebolin vorausgesetzt 

Vorlesung / Seminar / Übungen 

50 von 60


1. Grundlagen der NMR-Spektroskopie (1. Doppelstunde) 

1.1 Grundlegendes zur Durchführung von NMR Experimenten 

(Wiederholung) 

Resonanzbedingung, Puls FT-Experiment, Empfang eines 

Signals, Anregung durch B1-Felder, Fouriertransformation 

1.2. Spin-Systeme (Wiederholung) 

Klassifizierung von Spin-Systemen, Energieeigenwerte, 

chemische und magnetische Äquivalenz, skalare Kopplung 

und Karplus-Beziehung, Zuordnung von Spektren 

1.3. Klassisches Vektormodel 

Rotierendes Koordinatensystem, Pulslänge, Pulsphase, 

Flippwinkel, Spin-Echo-Experiment, Bestimmung der 

transversalen Relaxationszeit T2 

2. Der Nuclear Overhauser Effect (NOE) (2. Doppelstunde) 

2.1. Experimente zur Bestimmung von 1H-1H NOEs 

Steady State NOE Differenzexperiment, transientes NOE 

Experiment, Inversion-Recovery-Experiment zur 

Bestimmung der longitudinalen Relaxationszeit T1, 

Prinzipien der mehrdimensionalen NMR-Spektroskopie, 

2D-NOESY-Experiment, 1D-NOESY-Experiment 

2.2. Ursache des NOE 

Dipolare Wechselwirkungen durch den Raum und Relaxation 

als Ursache des NOE, Das Solomon-Schema 

2.3. Bestimmung der Konfiguration und Konformation von 

Molekülen mit Hilfe des NOE 

Beispiele: Naturstoffe, Kohlenhydrate, Peptide 

2.4. Heteronukleare NOE-Experimente 

1H-13C-NOE, Breitbandentkoppelte 13C-NMR-Spektren 

3. Identifizierung und Charakterisierung von Ligandenbindung I 

(3. Doppelstunde) 

3.1 Der transfer-NOE 

Chemischer Austausch und „Zeitskala“ der chemischen 

Verschiebung, das Phänomen des transfer-NOE, 

Bestimmung bioaktiver Konformationen anhand von 

Beispielen, Identifizierung der Bindung kleiner Moleküle an 

Rezeptorproteine 

3.2. Das STD NMR-Experiment 

Prinzip des Sättigungstransferdifferenz NMR-Experimentes, 

Identifizierung von Ligandenbindung, Bestimmung von 

Bindungsepitopen mit atomarer Auflösung 

4. Identifizierung und Charakterisierung von Ligandenbindung II 

(4. Doppelstunde) 

4.1. Das HSQC-Experiment 

Varianten des HSQC Experimentes, Isotopenanreicherung, 

Zuordnung der Signale, TROSY zur Analyse sehr großer 

Proteine 

4.2. Das Cross-Saturation Experiment 

Anwendung des STD-Prinzips auf Protein-Protein-Wechselwirkungen 

mit Hilfe spezieller 

51 von 60


Isotopenanreicherungsschemata 

5. Universelle Bausteine für NMR-Experimente (5. Doppelstunde) 

5.1. Verwendung gepulster Feldgradienten 

Gradientenecho und Bestimmung von Diffusionszeiten, 

DOSY, Bestimmung der Austauschraten von NH-Protonen 

im Proteinrückgrat, Gradienten zur Beseitigung 

unerwünschter transversaler Magnetisierung, Gradienten- 

COSY 

5.2. Verfahren zur Wasserunterdrückung 

Presaturation, Jump-and-return Prinzip, Watergate, Excitation 

Sculpting 

Teil C: Grundlagen der Massenspektroskopie 

Vorlesung/Seminar/Übungen 

1. Allgemeine Grundlagen: 

Was ist Massenspektrometrie, Physikalische Grundlagen, 

Massenauflösung, Massengenauigkeit, 

Isotopenpeakvertei¬lung, Einheiten und Nomenklatur, 

Darstellung von Massenspektren 

2. Ionenquellen und deren Einsatzgebiete: 

Electron Impact (EI) und Chemical Ionization (CI), Kopplung 

mit GC, Matrix Assisted Laser Desorption und Ionization 

(MALDI), Electrospray Ionization (ESI), Kopplung mit LC 

3. Massenanalysatoren 

3.1 Time Of Flight (TOF) und Quadrupol-Filter (Q-Filter) 

3.2 Iontrap und Fourier Transform Mass Spectrometry 

3.3 Hybrid-Analysatoren, MS/MS 

4. Analyse von Biomolekülen 

4.1 Probenpräparation, Fragmentierung und Auswertung 

4.2 Interpretation von Massenspektren 

4.3 Proteomics, Glycocomics, Lipidomics 

Studien- Prüfungsleistungen: Erfolgreiche Teilnahme an den Übungen (Präsentation) und Seminaren, 

Abschlussklausur; das Bestehen der Abschlussklausur 

setzt voraus, dass in jedem der drei Themengebiete A bis C mindestens 

40% der möglichen Punktzahl erreicht worden ist. Insgesamt 

müssen für das Bestehen 50% aller Punkte erreicht werden. 

Literatur: Wird den aktuellen Gegebenheiten angepasst und in der Vorlesung 

angegeben. Siehe auch in den entsprechenden Skripten. 

Teil B: Horst Friebolin: Ein- und zweidimensionale NMR- 

Spektroskopie. Eine Einführung, Wiley-VCH 

52 von 60


Mathematik und Informatik 

Modul: Analysis I 

Lehrveranstaltung: Analysis I 


Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. J. Prestin 

Dozent(in): Prof. Dr. J. Prestin, Dr. P. Dencker 





Arbeitsaufwand: 105 Präsenz und 165 h Selbststudium 



Lernziele / Kompetenzen: 1. Sicheres Umgehen mit Zahlen, Termen, Funktionen, Funktionsdarstellungen 

2. Verständnis für mathematische Algorithmen 

3. Grundlagen für Anwendung der Mathematik in den Naturwissenschaften 

Inhalt: Vorlesung und Übungen: 

1. Grundlagen (Mengen, Zahlen, Abbildungen, Ungleichungen, 

binomische Summe, komplexe Zahlen) 

2. Folgen und Reihen (Konvergenz, Beschränktheit, Monotonie, 

Euler-Zahl, Quotienten- und Wurzel-Kriterium, absolute und 

bedingte Konvergenz, Leibniz-Kriterium) 

3. Stetigkeit und Differenzierbarkeit für Funktionen einer reellen 

Veränderlichen (Grenzwerte, Monotonie, Konvexität, Ableitungen, 

Mittelwertsatz, Regel von L'Hospital, Taylor-Polynome, 

relative Extrema, Wachstumsprozesse) 

4. Differentialrechnung für Funktionen mehrerer Veränderlicher 

Studien- Prüfungsleistungen: Übungszettel müssen bestanden und testiert werden als 


Literatur: K. Meyberg, P. Vachenauer: "Höhere Mathematik 1" 

H.G. Zachmann: Mathematik für Chemiker 

K. Fritzsche: Grundkurs Analysis 1 

Heuser: "Lehrbuch der Analysis 1" 

Papula: "Mathematik für Ingenieure und Naturwissenschaftler" 

53 von 60


Modul: Analysis II 

Lehrveranstaltung: Analysis II 


Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. J. Prestin 

Dozent(in): Prof. Dr. J. Prestin, Dr. P. Dencker 





Arbeitsaufwand: 60 h Präsenz und 90h Selbststudium 


Voraussetzungen: Kenntnisse der Veranstaltung Analysis I 

Lernziele / Kompetenzen: 1. Beherrschen der grundlegenden mathematischen Fertigkeiten 

und Methoden der Analysis 

2. Grundlagen für Anwendung der Mathematik in den Naturwissenschaften 


1. Integralrechnung für Funktionen einer reellen Veränderlichen 

(unbestimmtes Integral, Stammfunktion, Substitutionsregeln, 

partielle Integration, bestimmte Integrale, Hauptsatz der 

Differential-Integralrechnung) 

2. Funktionenfolgen und -reihen 

3. Fourier-Reihen 

Studien- Prüfungsleistungen: Übungszettel müssen bestanden und testiert werden als Voraussetzung 

für die Teilnahme an der Abschlussklausur 

Literatur: K. Meyberg, P. Vachenauer: "Höhere Mathematik 2" 

H.G. Zachmann: “Mathematik für Chemiker” 

K. Fritzsche: “Grundkurs Analysis 1 + 2” 

Heuser: "Lehrbuch der Analysis 2" 

Papula: "Mathematik für Ingenieure und Naturwissenschaftler" 

54 von 60


Modul: Informatik A 

Lehrveranstaltung: Informatik A 


Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. T. Tantau 

Dozent(in): Prof. Dr. T. Tantau 








Lernziele / Kompetenzen: Ziele von Informatik A und B sind insgesamt: 

1. Konzeption, Realisierung und Arbeitsweise informationsverarbeitender 

Systeme zu verstehen 

2. diese in Forschungs- und Entwicklungsprojekten optimal einzusetzen 

3. Algorithmen und Datenstrukturen verschiedenen Anwendungsbedürfnissen 

anpassen zu können 

4. auf vertiefende Informatikveranstaltungen, insbesondere Veranstaltungen 

der Bioinformatik, vorbereitet zu sein 

Dazu werden in Informatik A folgende Inhalte vermittelt: 

1. Einführung zu Computern und Algorithmen 

2. Einführung in die Programmierung mittels Java 

3. Grundlegende Datenstrukturen und Algorithmen 


1. Information und Daten 

2. Computer-Hardware 

3. Computer-Software 

4. Der Algorithmusbegriff 

5. Imperative Programmierung 

6. Die Java-Programmiersprache 

7. Elementare Datenstrukturen 

8. Strings 

9. Arrays 

10. Modularisierung im Kleinen und Großen 

11. Rekursion 

12. Suchen und Sortieren 

13. Listen 

14. Bäume und Suchbäume 

55 von 60


15. Hashing 

16. Seitenbeschreibungssprachen 

Studien- Prüfungsleistungen: Abgegebenen und testierte Übungen, Projektaufgabe, Klausur 

oder mündliche Prüfung 

Literatur: Gumm und Sommer, Einführung in die Informatik, Oldenbourg 

Verlag, 6. Auflage, 2006 

56 von 60


Modul: Informatik B 

Lehrveranstaltung: Informatik B 

Semester: Bachelor 6. Semester 

Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. T. Tantau 

Dozent(in): Prof. Dr. T. Tantau 







Voraussetzungen: Die Kenntnisse in Informatik A werden vorausgesetzt 

Lernziele / Kompetenzen: Ziele von Informatik A und B sind insgesamt: 

1. Konzeption, Realisierung und Arbeitsweise informationsverarbeitender 

Systeme zu verstehen 

2. diese in Forschungs- und Entwicklungsprojekten optimal einzusetzen 

3. Algorithmen und Datenstrukturen verschiedenen Anwendungsbedürfnissen 

anpassen zu können 

4. Auf vertiefende Informatikveranstaltungen, insbesondere Veranstaltungen 

der Bioinformatik, vorbereitet zu sein 

Dazu werden in Informatik B folgende Inhalte vermittelt: 

1. Theorie der Zeichenketten 

2. Theorie der schwierigen Probleme 

3. Große Daten- und Rechnernetze 


1. Formale Grammatiken 

2. Endliche Automaten 

3. Pattern-Matching 

4. Komplexität von Problemen und Algorithmen 

5. Optimierungsprobleme 

6. Approximationen und Heuristiken 

7. Datenbanken 

8. Große Informations- und Datenmengen 

Studien- Prüfungsleistungen: Abgegebenen und testierte Übungen, Projektaufgabe, Klausur 

oder mündliche Prüfung 

Literatur: Gumm und Sommer, Einführung in die Informatik, Oldenbourg 

Verlag, 6. Auflage, 2006 

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Wahlpflichtmodule 

Modul: Ausgewählte Methoden der Nukleinsäure-Molekularbiologie 

Lehrveranstaltung: Ausgewählte Methoden der Nukleinsäure-Molekularbiologie 

Semester: Bachelor ab 3. Semester 

Modulverantwortliche/r: Dr. A. Mescalchin, Dr. S. Laufer 

Dozent(in): Dr. A. Mescalchin, Dr. S. Laufer, Prof. Dr. T. Restle, 

Prof. Dr. G. Sczakiel 

Sprache: Deutsch / Englisch 

Zuordnung zum Curriculum: MLS / Bachelor / Wahlpflicht 

Lehrform / SWS: Praktikum / 3 SWS 

Arbeitsaufwand: 45 h Präsenz und 90h Selbststudium 


Voraussetzungen: keine 

Lernziele / Kompetenzen: Erlernen grundlegender Methoden der Molekularbiologie zum 

Umgang mit Nukleinsäuren 

Inhalt: Nukleinsäureanalytik 

Nukleinsäure-Protein-Wechselwirkungen 

Studien- Prüfungsleistungen: regelmäßige aktive Teilnahme, testiertes Protokoll, abschließende 

Diskussion 

Literatur: Arbeitsvorschriften, Originalliteratur 

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Modul: Einführung in die makroskopische Anatomie 

Lehrveranstaltung: Einführung in die makroskopische Anatomie 

Semester: Bachelor 3./4. Semester 

Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. J. Westermann 

Dozent(in): Prof. Dr. J. Westermann 



Lehrform / SWS: Seminar und Praktikum / 3 SWS 




Lernziele / Kompetenzen: 1. Kenntnisse: Aufbau von Lunge und Herz sind bekannt 

2. Fertigkeiten: Lehrbuchstrukturen können im Präparat erkannt 

werden 

3. Fähigkeiten: Transfer von Lehrbuchwissen möglich 

Inhalt: 1. Aufbau und Funktion des Brustkorbs 

2. Aufbau und Funktion der Lunge 

3. Aufbau und Funktion des Herzen 

Studien- Prüfungsleistungen: Mündliches Abschlusstestat 

Literatur: Lehrbücher der Anatomie 

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Modul: Biologie von Modellorganismen in der molekularbiologischen 

Forschung 

Lehrveranstaltung: Biologie von Modellorganismen in der molekularbiologischen 

Forschung 


Modulverantwortliche/r: Prof. E. Hartmann 

Dozent(in): Dr. A. Dalski, Prof. Dr. R. Duden, Prof. Dr. E. Hartmann, 

Prof. Dr. C. Schmidt, Prof. Dr. W. Traut 



Lehrform / SWS: 3 SWS 



Voraussetzungen: Modulschein „Allgemeine Biologie“ 

Lernziele / Kompetenzen: 1. Erwerb grundlegender Kenntnisse zur Biologie der vorgestellten 

Organismen 

2. Erwerb grundlegender Kenntnisse zu Vor- und Nachteilen der 

Anwendung der Organismen in der Forschung 

3. Erweiterung und Vertiefung praktischer Fähigkeiten im Bereich 

der Biologie 

Inhalt: 1. Mikroorganismen – Saccharomyces cerevisiae 

2. Grüne Pflanzen - Arabidopsis thaliana 

3. Invertebraten I - Caenorhabditis elegans 

4. Invertebraten II – Drosophila melanogaster 

5. Vertebraten – Mus musculus 

6. Phylogenetik der Modellorganismen 

Studien- Prüfungsleistungen: regelmäßige, aktive Teilnahme 

Literatur: zur Einführung: Campbell „Allgemeine Biologie“ die entsprechenden 

Kapitel 

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Modul: Experimentelle Physiologie 

Lehrveranstaltung: Experimentelle Physiologie 


Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. C. de Wit 

Dozent(in): Prof. Dr. C. de Wit, Prof. Dr. A. Dendorfer 



Lehrform / SWS: Blockpraktikum (7,5 Termine a 6 h) = 45 h / 3 SWS 



Voraussetzungen: Physiologie I 

Lernziele / Kompetenzen: Kenntnisse zur Durchführung von Experimenten in Physiologie / 

Pharmakologie 

Inhalt: Praktische Versuche an isolierten Organen und Demonstration 

von Tierversuchen 

Studien- Prüfungsleistungen: Aktive Teilnahme (Referat u. Versuchsdurchführung) 

Literatur: Lehrbücher der Physiologie 

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Modul: Wirtschaftslehre 

Lehrveranstaltung: Wirtschaftslehre 


Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. U. Timm 

Dozent(in): Prof. Dr. U. Timm 



Lehrform / SWS: Seminar / 3 SWS 



Voraussetzungen: 

keine 

Lernziele / Kompetenzen: Die Studierenden sollen: 

1. Die Grundlagen der Betriebs- und Volkswirtschaftslehre 

erlernen 

2. Vertieftes Verständnis der Abläufe und Zusammenhänge in der 

Wirtschaft erlangen 

3. Aktiv an Diskussionen zur Wirtschaftsberichterstattung 

teilnehmen können 

Inhalt: 

1. Einführung in die Betriebs- und Volkswirtschaftslehre 

2. Organisation von Unternehmen 

3. Zusammenschlüsse von Unternehmen 

4. Lebenszyklus von Unternehmen 

5. Absatzprozesse/Markt und Preisbildung 

6. Rechnungswesen (Buchführung und Jahresabschluss sowie 

Kostenrechnung) 

7. Informationsprozesse 

Studien- Prüfungsleistungen: Regelmäßige, aktive Teilnahme 

Literatur: Hutzschenreuter, T., Allgemeine Betriebswirtschaftslehre, Wiesbaden, 

2007 

Olfert, K., Rahn, H.-J., Einführung in die Betriebswirtschaftslehre, 

Ludwigshafen, 2005, 8. Auflage 

Wöhe, G., Einführung in die Allgemeine Betriebswirtschaftslehre, 

München, 2008, 23. Auflage 

daneben: 

Wirtschaftswoche, The Economist, Die Zeit, Frankfurter Allgemeine 

Zeitung, Der Spiegel, ... 

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Modul: Leben: natürlich künstlich 

Lehrveranstaltung: Leben: natürlich künstlich. Aktuelles aus der Philosophie, 

Geschichte und Ethik der Biologie 


Modulverantwortliche/r: Prof. C. Rehmann-Sutter 

Dozent(in): Prof. C. Borck, Dr. K. T. Kanz, 

Prof. C. Rehmann-Sutter 



Lehrform / SWS: 3 SWS, in drei Blöcken à zwei Tagen: 23./24. Februar, 2./3. März, 

16./17. März 2010 

Ort: im IMGWF, Königsstrasse 42 



Voraussetzungen: Interesse an philosophisch-ethischen Fragen der Life Science 

Lernziele / Kompetenzen: Grundlegende Kenntnisse über die Problematik des Begriff 

„Leben“ aus der Philosophie und Ethik der Biologie im Kontext 

der Wissenschaftsgeschichte 

Inhalt: I: Visionen des künstlichen Menschen und des künstlichen 

Lebens. Filmanalyse: The Blade Runner (1982) und 

Frankenstein (1931). Inwiefern ist „Lebendigkeit“ daran 

gebunden, dass das Lebewesen „natürlich“ ist? Gibt es eine 

Subjektivität von Maschinen? Was würde es bedeuten, wenn 

wir Lebewesen künstlich herstellen könnten? Was meinen wir 

eigentlich, wenn wir sagen: „es lebt!“ 

II: Wissenschaftsphilosophische Zugänge zum Lebendigen, 

zum Organismus, zur Natürlichkeit und zur Technik. Was 

können Experimente zeigen? Interpretation und Konstruktion 

von Wissen, Fabrikation von Erkenntnis in der experimentellen 

Praxis. Texte, Beobachtungen und Experimente aus 

verschiedenen Epochen. 

III: Ethische Implikationen von Lebenskonzepten in Bezug auf 

die Debatten zur Gentechnik, zu ‚artificial life’, ‚neuroenhancement’ 

und ‚transhumanism’. Recherchen in den 

aktuellen internationalen Diskussionen, Aufarbeitung von 

gesellschaftlichen und politischen Aspekten. 

Studien- Prüfungsleistungen: Regelmäßige Teilnahme, eigenes Referat und Essay 

Literatur: Kristian Köchy: Biophilosophie zur Einführung. Hamburg 2008 

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Wahlmodule 

Modul: Englisch 

Lehrveranstaltung: Englisch für Bachelor- und MasterstudentInnen MLS 


Modulverantwortliche/r: B.Sc. S. Meitner 

Dozent(in): B.Sc. S. Meitner 

Sprache: Englisch 

Zuordnung zum Curriculum: MLS / Bachelor / Wahl 

Lehrform / SWS: Übung / 4 SWS 




Lernziele / Kompetenzen: 1. Erwerb von Basiswissen der englischen Sprache in Wort und Schrift 

2. Verbesserung der Kommunikation in englischer Sprache 

3. Verbesserung des Lesens und Schreibens von englischen 

Texten, auch Fachliteratur 

Inhalt: Übung: 

Der Inhalt folgt einem Curriculum, dass sich jeweils nach dem 

Vorwissen und thematisch nach den Vorlieben der TeilnehmerInnen 

richtet 

Studien- Prüfungsleistungen: Regelmäßige Teilnahme, Übungen, Klausur 

Literatur: Lehrbücher 

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Modul: Freie Laborpraktika 

Lehrveranstaltung: Freie Laborpraktika für MLS 



Dozent(in): Alle DozentInnen im Hause, 



Lehrform / SWS: Praktikum / 8 Wochen verteilt auf drei Semester 

Arbeitsaufwand: 240 h Präsenz 



Lernziele / Kompetenzen: 1. Erwerb und Verbesserung von praktischen Fähigkeiten 

2. Einblick in die Forschungspraxis an Universitäten, 

Forschungseinrichtungen oder in Industrieunternehmen 

3. Verbesserung der Fähigkeiten zur Teamarbeit 

Inhalt: Je nach Labor 

Studien- Prüfungsleistungen: Beurteilung durch den Betreuer 

Literatur: Arbeitsvorschriften, Originalliteratur 

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Modul: Übung Physik I 

Lehrveranstaltung: Übungen zu Physik I 



Dozent(in): Prof. Dr. C. Hübner u.a. 







Lernziele / Kompetenzen: 1. Tiefgehendes Verständnis physikalischer Probleme 

2. Problemlösungsstrategien 

3. Präsentation 

Inhalt: 1. Größenarten, Maßsysteme, Einheiten, Messgenauigkeit und - 

abweichungen 

2. Kinematik des Massepunktes, Newtonsche Axiome, Kontaktkräfte, 

Module, Scheinkräfte, Newtonsche Bewegungsgleichung 

3. Erhaltungssätze und Symmetrien 

4. Gase und Flüssigkeiten in Ruhe und strömend, Grenzflächenphänomene 

5. Van-der-Waals-Gleichung, Wärmekapazität, Wärmeübertragung, 

1. HS und Volumenarbeit im p-V-Diamgramm 

6. Entropie, Unordnung und Wahrscheinlichkeit, 3. HS 

7. Mathematische Methoden und Schreibweisen 

8. Arbeit und Energie, Leistung und Wirkungsgrad, Impuls, 

Trägheitsmomente, Phys. Pendel, Drehimpuls 

9. Gravitation, Schwingungen, Wellen, Akustik, Doppler-Effekt, 

Relativitätstheorie 

10. Temperatur, Thermometer, therm. Ausdehnung, Zustandsgleichung, 

kinet. Gastheorie 

11. adiabatische Zustandsänderungen, 2. HS, Wärmekraftmaschinen 

und Carnotprozess, Wirkungsgrad, Wärmepumpe 

Studien- Prüfungsleistungen: Präsentation von Problemlösungen 


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Modul: Übung Physik II 

Lehrveranstaltung: Übungen zu Physik II 



Dozent(in): Prof. Dr. C. Hübner u.a. 







Lernziele / Kompetenzen: 1. Tiefgehendes Verständnis physikalischer Probleme 

2. Problemlösungsstrategien 

3. Präsentation 

Inhalt: 1. Elektrische Ladung, Kraftwirkung, Feldbegriff, Potential, 

Kapazität 

2. Magnetfeld, magnetischer Dipol, elektrischer Strom und 

Magnetfeld 

3. Zeitlich veränderliche elektrische und magnetische Felder, 

Verschiebestrom, Maxwell-Gleichungen 

4. Geometrische Optik, Abbildung, Linsen, Abbildungsfehler, 

optische Instrumente 

5. Polarisation, Doppelbrechung, Brewster-Winkel 

6. Moleküle und Festkörper 

7. Stationärer elektrischer Strom, elektrischer Widerstand, 

Kirchoff-Gesetze 

8. Elektromagnetische Induktion, Schwingkreis 

9. Brechung, Reflexion 

10. Interferenz, Beugung, Auflösungsvermögen 

11. Bohrsches Atommodell, Spektrallinien, quantenmechanisches 

Atommodell 

Studien- Prüfungsleistungen: Präsentation von Problemlösungen 


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Modul: Bachelorarbeit 

Lehrveranstaltung: Bachelorarbeit 


Modulverantwortliche/r: Prüfungsausschussvorsitzender 

Dozent(in): alle prüfungsberechtigten Dozenten (Hochschullehrer, Privatdozenten 

und Personen mit Lehrauftrag) des Studienganges 

Bei Absolvierung der Bachelorarbeit außerhalb der Universität ist 

ein prüfungsberechtigter Dozent des Studienganges (Hochschullehrer, 

Privatdozent oder Person mit Lehrauftrag) als Zweitbetreuer 

zu benennen, der auch als Erstprüfer fungiert. 



Lehrform / SWS: Selbstständige praktische Tätigkeit / 12 Wochen innerhalb einer 

6 Monatsfrist 

Arbeitsaufwand: 360h Präsenz 


Voraussetzungen: Leistungsnachweise im Umfang von 120 ECTS 

Lernziele / Kompetenzen: 1. Weitgehend selbstständige Lösung einer Aufgabe aus dem 

weiteren Bereich biomedizinischer Forschung und Entwicklung 

als Bestandteil eines Teams von Wissenschaftlern 

2. Dokumentation der Daten in einer publikationsfähigen Schrift 

3. Präsentation und Verteidigung der Ergebnisse 

Inhalt: Forschungsthemen aus dem Bereich der molekularen 

Biowissenschaften 

Studien- Prüfungsleistungen: Schriftliche Arbeit, mündliche Präsentation und Verteidigung 

Literatur: wird durch Dozenten bekanntgegeben 

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Bachelorstudiengang Molecular Life Science - Universität zu Lübeck

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