06.10.2013 Aufrufe

Die Zelle GV Biologie I

Die Zelle GV Biologie I

Die Zelle GV Biologie I

MEHR ANZEIGEN
WENIGER ANZEIGEN

Sie wollen auch ein ePaper? Erhöhen Sie die Reichweite Ihrer Titel.

YUMPU macht aus Druck-PDFs automatisch weboptimierte ePaper, die Google liebt.

<strong>Die</strong> <strong>Die</strong> <strong>Zelle</strong> <strong>Zelle</strong> <strong>GV</strong> <strong>GV</strong> <strong>GV</strong> <strong>Biologie</strong> <strong>Biologie</strong> I<br />

I<br />

Mikroskopie Mikroskopie und und mikroskopische mikroskopische Methodik<br />

Methodik<br />

Methodik<br />

siehe Skript<br />

Zelluläre Zelluläre Zelluläre Struktureinheiten<br />

Struktureinheiten<br />

A Primäre Struktureinheiten:<br />

- Lipid – Doppellage<br />

- Partikel, z.B. G-Actin, Tubulin, ribosomale Proteine, eigene Enzyme, Stärke, Glycogen<br />

- Fibrillen, z.B. Collagen, Ceratin, Myosin, Fibroin, DNA, Chitin, Xylan<br />

B Sekundäre Struktureinheiten:<br />

-<br />

-<br />

-<br />

C Aufbau von Partikeln:<br />

Zucker ? Polysaccharide<br />

Aminosäuren ? Proteine<br />

Nucleotide ? Nukleinsäuren<br />

1. Proteinpartikel:<br />

- Aminosäuren:<br />

o zentrales Kohlenstoffatom mit funktionellen Gruppen (Carboxylgruppe, Aminogruppe), einem<br />

Wasserstoffatom und organischem Rest<br />

o Aminosäuren verknüpfen sich zu Polymeren; durch Peptidbindungen erst Oligopeptide, dann<br />

Polypeptide<br />

- Primärstruktur:<br />

o Peptidkette, -faden<br />

o kovalente Bindung<br />

- Sekundärstruktur:<br />

o Nebenvalenz-Kräfte, z.B. Wasserstoffbrücken<br />

o α-Helix; H-Brücken zwischen jeder vierten Aminosäure des Peptids (intramolekular)<br />

o β-Faltblatt; H-Brücken zwischen parallel liegenden Peptidketten (intermolekular)<br />

- Tertiärstruktur:<br />

o H-Brücken, Ionenbindung, Hydrophobe Bindung, Disulfidbrücken<br />

o Protein erst ab Tertiärstruktur biologisch wirksam<br />

o globuläre Proteine<br />

- Quartärstruktur:<br />

o mehrere Peptidketten der Tertiärstruktur zusammen ? Makromolekül<br />

o Proteinuntereinheit = Protomer<br />

o oligomere Proteine<br />

2. Polysaccharid-Partikel:<br />

- Monosaccharide:


o x mal CH 2O; Clucose (C 6H 12O 6) häufigstes Monosaccharid<br />

o Energiegewinnung in der Zellatmung<br />

- Polysaccharide:<br />

o Makromoleküle aus vielen Monosacchariden<br />

o Speicherpolysaccharide:<br />

š Stärke; Amylose (helikal, unverzweigt) und Amylopektin (helikal, verzweigt); Speicherung<br />

in Plastiden<br />

š Glycogen; Glucosepolymer; Speicherung in Leber und Muskelzellen<br />

o Strukturpolysaccharide:<br />

š Cellulose; Glucosepolymer; unterschiedliche Ringstruktur zur Stärke; immer gerade und<br />

nicht helikal<br />

š Chitin; Kohlenhydrat (zum Aufbau des Exoskeletts bei Anthropoden)<br />

D der Aufbau von Fibrillen (Faserproteinen):<br />

1. Protein - Fibrillen<br />

- Aminosäuren als einfache Bausteine ? Sekundärstruktur ? Quartärstruktur<br />

- Sekundärstruktur α – Helix 2mal bei Myosin; 3-7mal bei α Keratin<br />

- Sekundärstruktur β – Faltblatt 2mal bei Keratin<br />

- Sekundärstruktur Prolin – Helix 3mal bei Kollagen<br />

2. Polysaccharid - Fibrillen<br />

- Zucker als einfache Bausteine ? Polysaccharidkette ? Fibrillen<br />

- β ? linear ? Mikrofibrillen von Cellulose und Chitin<br />

- β – – ? gestapelt ? Mikrofibrillen von Cellulose und Chitin<br />

- β schraubenförmig ? Xylan – Mikrofibrillen<br />

3. Nukleinsäure – Fibrillen<br />

- organische Base (Purin, Pyrimidin), Zucker (Ribose, Desoxyribose) oder Phosphorsäure ?<br />

schraubenförmige Kette ? 2mal Doppelhelix<br />

Aufbau Aufbau von von Biomembranen<br />

Biomembranen<br />

A Lipiddoppellage<br />

1. Amphipathische Lipide (mit polaren und unpolaren Teilen)<br />

- Lipide haben hydrophobes Verhalten<br />

- Phospholipide:<br />

o zwei Fettsäuren<br />

o hydrophobe Schwänze, hydrophiler Kopf<br />

o Hauptbestandteil von Zellmembranen<br />

- Glycolipide:<br />

o an der Oberfläche von Plasmamembranen<br />

o . Triacylglycerin; drei Fettsäuren(Schwänze) und Clycerinmolekül (Kopf)<br />

- Sphingolipide: Derivate des Sphinganin<br />

2. Apolare Lipide:<br />

- Sterole<br />

2


B Proteine<br />

1. Periphere Proteine<br />

- durch hydrophobe Wechselwirkungen mit anderen Membranproteinen an die Membran gebunden<br />

- lassen sich durch milde Extraktionsverfahren von der Membran lösen, z.B. durch Chelatoren<br />

- Vorteil: Lipid – Doppelschicht bleibt intakt<br />

- z.B. Cytoskelettproteine (Actin), Vesikelhüllproteine (Clathrin)<br />

2. Integrale Proteine<br />

- z.B. Rezeptoren, Transportkomplexe<br />

- über Lipidgruppen in der Membran verankert; Transmembranproteine<br />

- lösbar nur durch Zerstörung der Lipid – Doppelschicht, z.B. durch Detergenzien<br />

- Detergenzien sind kleine amphipathische Moleküle, die in Wasser dazu neigen, Micellen zu bilden<br />

C Sechs Thesen zur Struktur und Funktion von Membranen<br />

- Im Elektronenmikroskop erscheint eine Membran stets schwarz-weiß-schwarz bzw. partikuliert<br />

(Gefrierbruch)<br />

- jede Membran ist einzigartig<br />

- jede Membran ist asymmetrisch aufgebaut<br />

- Membranen können spezialisierte Domänen aufweisen<br />

- Proteine können sich in Membranen bewegen<br />

- Membranen stellen Permeabilitätsbarrieren dar. Sie besitzen verschiedene „Transportkomplexe“, um<br />

Stoffe gegen ein Konzentrationsgefälle zu transportieren<br />

Prokaryonten<br />

Prokaryonten<br />

A Ernährungsformen<br />

1. Energiegewinnung<br />

- Ausnutzung von Lichtenergie (photoautotroph); Photosynthese; z.B. Bakterien, Pflanzen, Blaualgen<br />

- Ausnutzung von chemischer Energie (bei der Oxidation anorganischer Substanzen z.B. H 2S, NH 3)<br />

(chemotroph)<br />

2. Kohlenstoff-Quelle<br />

- Produzenten (Pflanzen…) verarbeiten CO 2 aus der Atmosphäre durch Photosynthese zu Zucker und<br />

anderen organischen Molekülen<br />

- Konsumenten (Tiere, Pilze…) gewinnen aus Zucker und anderen Molekülen Energie und lassen CO 2 und<br />

H 2O entstehen ? Atmung<br />

3. Ernährungsformen<br />

- photoautotroph (Blaualgen, Pflanzen, Bakterien)<br />

- chemoautotroph (einige Prokaryonten, Bakterien)<br />

- photoheterotroph (einige Prokaryonten); Ausnutzung von Licht + organische Substanzen als<br />

Kohlenstoffquelle<br />

- chemoheterotroph (mehrere Prokaryonten, Tiere, Pilze, Pflanzen); Ausnutzung von chemischer Energie<br />

+ organische Substanzen als Kohlenstoffquelle<br />

- photoautotrophe und chemoautotrophe Organismen sind obligat abhängig<br />

3


B Eubacteria (Bacteria)<br />

- prokaryotische <strong>Zelle</strong>n (kein Zellkern, keine membranumhüllten Organellen…)<br />

- Größe zwischen 1-10 µm<br />

- 3 Zellformen: Kocken, Stäbchen und Spiralen<br />

- drei morphologische Besonderheiten:<br />

o Zellwand:<br />

š Stabilisation, mechanischer Schutz<br />

š Peptidoglucan Murein umgibt jede <strong>Zelle</strong> als Netzstruktur ? Murein sacculus<br />

š Gram-positive Zellwand: dickes, vielschichtiges Mureinnetz, geringer Proteingehalt;<br />

Bakterien nicht zur Photosynthese befähigt<br />

š Gram-negative ZW: dünnes Mureinnetz, 2. äußere Membran (Phospholipide,<br />

Lipopolysaccharide); Bakterien zur Photosynthese befähigt<br />

o Geißel:<br />

š besteht aus globulärem Protein Flagellin<br />

š andere Struktur als bei Eukayonten<br />

š nicht von der Plasmamembran umhüllt<br />

š unterschiedliche Begeißelungstypen: monotrich, monopolar, polytrich bipolar, polytrich<br />

monopolar<br />

o Interne Membranen:<br />

š Einstülpungen der Plasmamembran (Thylakoide)<br />

š für Photosynthese bzw. Atmung<br />

o Sporen- und Kapselbildung:<br />

š Schleimschicht um die Zellwand aus ausgeschiedenen Polysacchariden<br />

š Bindung von Wasser<br />

š smooth: mit Kapsel; rough: ohne Kapsel<br />

š Schutz vor Fremdstoffen, Fressfeinden, Austrocknung<br />

- Replikation von bakterieller DNA<br />

o Zweiteilung:<br />

š bis zu 3 Teilungsvorgängen pro Stunde<br />

š Verdopplung der DNA ? Längenwachstum der <strong>Zelle</strong> ? Plasmamembran und Zellwand<br />

wachsen nach innen ? Teilung<br />

š kein Genaustausch<br />

o Konjugation:<br />

š bakterielle Paarung zwischen Donor (Bakterium mit F-Plasmid) und Empfänger (ohne<br />

F-Plasmid)<br />

š Donor dockt mit Sex-Pilius an und bildet Plasmabrücke<br />

š F-Plasmid wird repliziert und übertragen ? 2 Donorzellen mit Sex-Pilius<br />

o Transformation:<br />

š Aufnahme von Fremd-DNA aus der Umgebung (freie DNA-Fragmente anderer Bakterien)<br />

š Integrierung in eigenes Genom durch Rekombination<br />

š Nachteil: „nackte“ DNA ist schädigenden Stoffen ausgesetzt<br />

C Achaebacteria (Archaea)<br />

- enger mit Eukaryonten als mit Eubacteria verwandt<br />

- kein Murein in der Zellwand ? immun gegen Antibiotika (greift am Murein an)<br />

- Bewohner extremer Lebensräume:<br />

o Methanogene:<br />

š H 2 wird benutzt, um CO 2 zu Methan zu reduzieren<br />

š strikt anaerob<br />

š Lebensraum: Sumpf, stehende Gewässer, Darmtrakt von Pflanzen fressenden Tieren<br />

o Extreme Halophile:<br />

š Lebensraum mit hohem Salzgehalt (Totes Meer)<br />

4


o Extreme Thermophile:<br />

š Lebensraum = 60°C (z. B. hydrothermale Tiefseeschlote)<br />

š Energiegewinnung durch Oxidation von Schwefel<br />

Archaea Eubacteria<br />

Antibiotika unwirksam Antibiotika wirksam<br />

mehrere Typen RNA-Polymerase nur ein Typ<br />

Methionin als Startaminosäure Formylmethionin<br />

extremophil nicht extremophil<br />

Terpene als lipophile Membranbausteine Fettsäuren<br />

D Cyanobacteria<br />

UNTERSCHIEDE UNTERSCHIEDE ZWISCHEN ZWISCHEN EUKARYONTEN-ZELLTYPEN<br />

EUKARYONTEN-ZELLTYPEN<br />

EUKARYONTEN-ZELLTYPEN<br />

siehe Tabelle im Skript<br />

UNTERSCHIEDE UNTERSCHIEDE EUKARYONTEN EUKARYONTEN EUKARYONTEN / / PROKARYONTEN<br />

PROKARYONTEN<br />

siehe Tabelle im Skript<br />

Mitochondrien Mitochondrien Mitochondrien und und Plastiden<br />

Plastiden<br />

A Mitochondrien<br />

- Ort der Zellatmung<br />

- halbautonome Organellen; eigene ringförmige DNA und Ribosomen<br />

- äußere Membran glatt, große Einlagerung des Transportproteins Porin<br />

- innere Membran mit zahlreichen Einfaltungen (Cristae) ? große Oberfläche zur Steigerung der<br />

Zellatmung<br />

- innere Membran enthält Enzyme der Atmungskette und der oxidativen Phosphorylierung;<br />

Elektronentransport<br />

- Matrix (von der Innenmebran umschlossener Raum) enthält<br />

o Ribosomen, mitochondriale DNA,<br />

o Enzyme für Zitronensäurezyklus und Fettabbau<br />

- passive Verteilung auf die Tochterzellen bei Zellteilungsvorgängen<br />

- hohe Anzahl von Mitochondrien in Leber- und Muskelzellen<br />

B Plastiden<br />

- rein pflanzliche Zellorganellen; Ort der Fettsäurebiosynthese<br />

- Vermehrung durch Zweiteilung<br />

- eigene DNA und Ribosomen<br />

- leicht durchlässige Außenmembran<br />

- Innenmembran weniger durchlässig mit Membrantransportproteinen<br />

- inneres Membransystem aus Thylakoiden (abgeflachte Vesikel); gestapelt = Grana<br />

- inneres Kompartiment = Thylakoidinnenraum , Zwischenräume zwischen Grana = Stroma<br />

- Thylakoiden: Pigmentträger, keine Verbindung mit der inneren Hüllmembran<br />

- Stroma mit Speicherstoffen, Enzymen der Fettsäurebiosynthese und Dunkelreaktion<br />

1. Proplastiden:<br />

- 0,5 μm<br />

5


- „Stamm“-Plastid, Vorläufer anderer Plastidenarten<br />

- kein Thylakoidensystem<br />

2. Chloroplasten:<br />

- 6 μm<br />

- enthalten Chlorophyll, Carotinoide und Phycoerythrin (Algen)<br />

- Ort der Photosynthese<br />

- Plastoglobuli zur Fettspeicherung<br />

- Stärkebildung tagsüber (transistorisch)<br />

3. Amyloplasten:<br />

- farblos; Speicherung von Stärke (Wurzel, Knolle)<br />

- Entkopplung von Photo- und Stärkesynthese<br />

- ringförmiges Wachstum des Stärkekorns<br />

4. Chromoplasten:<br />

- Carotinoide, Xanthophylle<br />

- in Blütenblättern und Früchten ? Lockmittel für Insekten (Bestäubung und Verbreitung der Früchte)<br />

- rückdifferenzierungsfähig, kristallös, membranös<br />

5. Gerontoplasten:<br />

- Chloroplasten; Gelb durch Abbau, anschließend globulös<br />

- nicht rückdifferenzierungsfähig<br />

Kernhülle Kernhülle und und ER: ER: Morphologie Morphologie und und Funktion<br />

Funktion<br />

Funktion<br />

A die Kernhülle<br />

- schließt DNA ein<br />

- zwei konzentrische Lipid-Doppelmembranen<br />

- Außenmembran geht kontinuierlich in Membran des ER über<br />

- außen manchmal mit Ribosomen besetzt<br />

- innen Kernlamina (nicht während der Mitose!); verleiht strukturellen Halt<br />

- Kernhülle von Kernporenkomplexen durchzogen ? Molekülaustausch<br />

- Kernporenkomplex: 8x15 nm RNP-Partikel; Durchmesser ca. 70 nm; isolierbar<br />

- „Annulate Lamellae“: Vorrat an Kernpotkomplex im ER<br />

B Das endoplasmatische Retikulum (ER)<br />

1. das raue ER<br />

- mit Polysomen bedeckt, aber kein ständiger Besatz mit Ribosomen<br />

- Proteine werden noch während der Synthese in das ER überführt<br />

- das Ribosom, das das Protein synthetisiert, ist direkt mit dem ER verbunden<br />

- Funktionen: Proteinsynthese von<br />

o Membranproteinen<br />

o Lumenalproteinen (Sekretproteine, lysosomale und vakuoläre Proteine)<br />

- nur intakt zu Isolieren in Gegenwart von Mg 2+ -Ionen<br />

2. das glatte ER<br />

- Bereiche ohne Ribosomen<br />

- reichlich ausgebildet in <strong>Zelle</strong>n, die auf Lipidstoffwechsel spezialisiert sind<br />

- Funktionen:<br />

o Membranlipidsynthese<br />

6


o Steroidproduktion<br />

o Synthese ätherischer Öle<br />

o Glykogenabbau (Leber)<br />

o Calcium-Speicherung (Muskel)<br />

Der Der Golgi-apparat<br />

Golgi-apparat<br />

A Organisationsstufen<br />

- Zisterne<br />

o scheibenartige Kompartimente; ribosomfrei<br />

o 0,5 – 2 µm Durchmesser, 20 – 50 nm Dicke<br />

- Dictyosomen oder „Golgi – Stack“<br />

o 2-20 Zisternen<br />

o 0,1 – 1 µm Dicke<br />

- Golgikomplex<br />

o mehrere miteinander verbundene Dictyosomen<br />

o nur bei Tieren<br />

B Polaritätsmerkmale<br />

- jeder Golgistapel hat zwei unterschiedliche Seiten<br />

o cis-Seite (Eintrittseite): Bildungsseite; dem ER zugewandt<br />

o trans-Seite (Austrittseite): Sekretionsseite; der Plasmamembran zugewandt<br />

- Merkmale:<br />

o lumenale Breite cis ? trans<br />

o interzistenaler Abstand cis ? trans<br />

o Membrankontrast cis ? trans<br />

o interzistenale Filamente (nur zwischen trans-Zisternen)<br />

C Funktionen<br />

- Hauptsyntheseort von Kohlehydraten<br />

- Sortier- Verteilerstation für Produkte des ER (Trennung von Sekretproteinen, lysosomalen und<br />

vakuolären Proteinen)<br />

- Glycosylierung: hier hergestellte Kohlenhydrate werden als Oligosaccharidketten an Proteine und Lipide<br />

angefügt, die vom ER kommen<br />

Lysosomen Lysosomen und und Vakuole<br />

Vakuole<br />

1. Lysosomen<br />

- nur bei Tieren<br />

- Membranumhüllte Kompartimente, angefüllt mit Hydrolyseenzymen (saure Hydrolasen) für die<br />

kontrollierte intrazelluläre Verdauung<br />

- pH-Wert 5 im Inneren des Lysosoms<br />

- Primär-Lysosomen (25 – 800 nm Durchmesser, hydrolytische Enzyme)<br />

- Phagosomen (Hetero- und Auto-Phagosomen; ca. 500 – 1000nm Durchm.)<br />

- Sekundär-Lysosomen (Fusion mit Primär-Lysosomen ) ? Verdauung<br />

7


- Restkörper (wird evtl. ausgeschieden)<br />

2. die Vakuole<br />

- Flüssigkeitsgefüllte Vesikel bei Pilz- und Pflanzenzellen, Gestalt variabel<br />

- Größenunterschiede von sehr klein (Meristem) bis 95% des Zellvolumens (Epidermis)<br />

- entspricht den Lysosomen in tierischen <strong>Zelle</strong>n<br />

- Aquaporine bzw. „Processing Enzyme“ als Vakuolendiagnostika<br />

- oft funktionell unterschiedliche Vakuolen in einer <strong>Zelle</strong><br />

- Funktionen:<br />

o Speicherfunktion: Ionen, Zucker, Proteine, organische Säuren<br />

o Aufbau und Regulation von Zellturgor<br />

o Pigmentträger (Anthocyane) z.B. Farbe von Blütenblättern<br />

o Endlagerung von Produkten des sekundären Stoffwechsels (Alkaloide, Terpene, Tannine)<br />

o Abbau von Proteinen (Proteasen)<br />

Transportvesikel<br />

Transportvesikel<br />

A COP – coated Vesikel<br />

- ca. 60nm Durchmesser<br />

- COPI-Vesikel<br />

o verantwortlich für den retrograden Transport (Golgi ? ER)<br />

o Coatomer - Hüllprotein - Komplex<br />

- COPII-Vesikel<br />

o verantwortlich für den anterograden Transport (ER ? Golgi)<br />

o Abknospung an ER – Austrittsstellen<br />

B Clathrin – coated Vesikel<br />

- ca. 80 – 100 nm Durchmesser<br />

- Hülle besteht aus Clathrin – Triskelia und „Adaptor“ – Komplexen<br />

- werden am TGN (Trans - Golginetzwerk) gebildet ? Transport von Enzymen zum Lysosom<br />

- werden an der Plasmamembran gebildet ? für Endozytose<br />

C Sekretvesikel<br />

- größer als COP- bzw. Clathrin – coated Vesikel (>150 nm Durchmesser)<br />

- wichtige Beispiele:<br />

o „Zymogen – Granula“: typisch für Exokren – Pankreas (regulierte Sekretion); enthalten<br />

verschiedene Verdauungsenzyme<br />

o „Schleimvesikel der Kalyptra“: in Mantelzellen der Wurzelhaube; enthalten Schleim –<br />

Polysaccharide (Schmierstoff für Wurzelwachstum)<br />

o „Dense Vesikel“: für Transport von Speicherproteinen in die Vakuole (bei Körner – Leguminosen)<br />

Microbodies<br />

Microbodies<br />

A Morphologie<br />

- in der Regel kugelförmig<br />

8


- ca. 0,5 µm Durchmesser<br />

- nur von einer Membran umgeben<br />

- keine eigene DNA oder Ribosomen<br />

- teils mit amorphen, kristallinen oder fibrillären Einschlüssen<br />

- in allen eukaryontischen <strong>Zelle</strong>n<br />

B Katalase als „Leitenzym“<br />

- Katalase setzt H 2O 2 in katalatischer oder peroxidatischer Reaktion um<br />

- katalatische Reaktion: Disproportionierungsreaktion; überschüssig gebildetes H 2O 2 wird beseitigt<br />

o 2H 2O 2 ? 2H 2O + O 2<br />

- peroxidatische Reaktion: Oxidation von Phenolen, Alkoholen, Formaldehyd, Ameisensäure…<br />

o H 2O 2 + RH 2 ? R + 2H 2O<br />

C Microbody – Typen<br />

1. Leber - Peroxisomen<br />

- Katalase ist an der Oxidation von Phenolen, Ameisensäure und Alkohol beteiligt<br />

- Abbau von H 2O 2 β – von Fettsäuren entstanden ist<br />

- β –<br />

o in Pflanzen- und Hefezellen nur in Peroxisomen<br />

o bei Tieren in Peroxisomen und Mitochondrien<br />

- Urat – Oxydase baut Harnstoff ab<br />

2. Blatt – Peroxisomen (C 3 - Pflanzen)<br />

- katalysiert die Oxidation eines Nebenprodukts der Kohlenstofffixierung (Photorespiration)<br />

- Umsetzung von Glycolat in Glyoxylat führt zur Bildung von H 2O 2<br />

3. Glyoxysomen<br />

- Glyoxysom wandelt Fett aus Speicherlipiden der Samen in Kohlenhydrate um<br />

- β – äuren ? Bildung von Succinat ? Aufbau von Glucose<br />

(GLUCONEOGENESE)<br />

4. Bildung von Microbodies<br />

- Knospung am ER<br />

- da sie keine DNA und Ribosomen besitzen, müssen sie alle Proteine aus dem Cytosol importieren<br />

- „Zellweger“ – Syndrom: Lumenal – Proteine können nicht in das Peroxisom importiert werden, wohl aber<br />

Membranproteine<br />

- Transformation Glyoxysom ? Peroxisom in den Keimblättern epigäisch keimender Samen<br />

Chromatin Chromatin und und Chromosomen<br />

Chromosomen<br />

A Chromatin<br />

- Komplex aus Histonen und chromosomalen nicht Histon – Proteinen (12 nm)<br />

1. Nucleosomen<br />

- Auffaltung des Chromatins führt zu einer „Perlenschnur“<br />

- jede „Perle“ ist ein Nucleosomkernpartikel<br />

o besteht aus 8 Histonproteinen, je zwei Moleküle H2A, H2B, H3 und H4<br />

o und 146 Nucleotide langes doppelsträngiges DNA – Stück<br />

9


- Chromatinfaser: H1 – Histon bindet an Spacer – DNA<br />

- Aufbau der Nucleosomen erfolgt rasch nach der Replikation<br />

B Chromosomen<br />

1. Generelle Begriffe<br />

- Chromatiden (2er Chromosom)<br />

- Einschnürungen:<br />

o Centromer: zieht jeweils eine Kopie des verdoppelten Chromosoms in jede Tochterzelle; am<br />

Centromer ist der Kinetochor angehaftet<br />

o Nucleolusorganisator (Sekundäreinschnürungen)<br />

- Telomere: Enden der Chromosomen<br />

- euchromatisch / heterochromatisch:<br />

o unterschiedliche Anfärbbarkeit anhand der Feulgen – Reaktion<br />

o entspricht dem Kondensierungsgrad des Chromatins<br />

o sehr kondensiert ? stark gefärbt ? euchromatisch<br />

- Banden / Querscheiben<br />

o Q – Banden (Quinacrin – Senf)<br />

o S – Banden (Giemsa)<br />

o R – Banden (Acridin - Orange)<br />

- Polyploidie: 4n bis xn Chromosomen; möglich durch DNA Replikation und Chromosomentrennung, aber<br />

keine Zellteilung<br />

2. Spezielle Erscheinungsformen<br />

- Lampenbürstchenchromosomen<br />

o während der Interphase<br />

o bei wachsenden Oocyten (Diplotänarrest)<br />

o steife und ausladende Chromatinschleifen<br />

o hoher Bedarf an Dotterproteinsynthese, daher meiotische Chromosomen noch transkriptionell<br />

aktiv<br />

o Chromosomen in aktiven und nicht aktiven Bereich geteilt<br />

- Polytän – (Riesen)chromosomen<br />

o spezialisierte Interphasechromosomen, die transkriptionell aktiv sind<br />

o sehr groß (500 µm lang, 15 µm breit)<br />

o in Drüsenzellen von Fliegenlarven (Drosophila)<br />

o Entstehung durch Endomitose (wiederholte Teilung ohne Trennung der Chromosomen)<br />

o Merkmale:<br />

š erkennbare Verbindung der Nucleoli<br />

š dunkle Banden / helle Interbanden – Muster; 95% der DNA in Banden, 5% in Interbanden<br />

š Bildung von Puffs (= Balbani - Ringe); transkriptionell aktive<br />

DNA – Schlaufen<br />

Ribosomen Ribosomen Ribosomen und und und Nucleolus<br />

Nucleolus<br />

Nucleolus<br />

A Ribosomen<br />

1. cytosolische Ribosomen<br />

- 2 Untereinheiten 60S und 40S bilden zusammen 80S Ribosom<br />

- 60S<br />

o 50 Proteine + 28S RNA + 5.8S RNA + 5S RNA<br />

10


o 19 x 23 nm<br />

- 40S<br />

o 33 Proteine + 18S RNA<br />

o 23 x 12 x 14 nm<br />

- Translation durch Cycloheximid hemmbar<br />

2. mitochondriale / plastidäre Ribosomen<br />

- 2 Untereinheiten 50S und 30βS bilden zusammen 70 S Ribosom<br />

- 50S<br />

o 31 Proteine + 23S RNA + 5S RNA<br />

- 30S<br />

o 21 Proteine + 16S RNA<br />

- Translation durch Chloramphenicol hemmbar<br />

B Nucleolus (Kernkörperchen)<br />

- i. d. Regel nur in der Interphase sichtbar (vgl. „Puffs“, Polytän - Chromosome)<br />

- lichtmikroskopisch gut erkennbar<br />

- besteht aus Fasern („Nucleolus – Organisator NO = ribosomale DNA) und Partikeln (ribosomale<br />

Proteinuntereinheiten)<br />

- Ort der Transkription von ribosomaler RNA (ausgenommen 5S RNA)<br />

- 5S rRNA Gen nicht im Nucleolus lokalisiert<br />

- Processing von präribosomaler 45S RNA (Säuger) und 40S RNA (Amphibien) in 28S + 5.8S + 18S<br />

rRNA - Moleküle<br />

- Vervielfältigung der Nucleolusgene in Keimzellen (insbesondere Oocyten)<br />

MIKROTUBULI MIKROTUBULI UND UND CENTRIOLEN<br />

CENTRIOLEN<br />

A Mikrotubuli<br />

1. Struktur und Zusammensetzung<br />

- zwei ähnliche Proteine als molekularer Baustein: α β<br />

- + MAPs (Mikrotubuli-assoziierte Proteine); z.B. Enzyme, ATPasen<br />

- röhrenförmige Quartärstruktur; Außendurchmesser 25nm<br />

- Wand besteht aus 15 Protofilamenten (Längsreihen)<br />

2. Polarität<br />

- Verankerung am – Ende<br />

3. Vorkommen<br />

- Geißeln – Mikrotubuli<br />

- cytoplasmatische Mikrotubuli<br />

o axopediale MT (Heliozoa)<br />

o cortikale MT<br />

- „Vermehrungs“mikrotubuli<br />

o Spindelapparat MT (Pol- bzw. Kinetochor-MT)<br />

o Cytokinese MT<br />

- Mikrotubuli und Actinfilamente dienen als „Knochen“ bzw. „Muskeln“ der <strong>Zelle</strong><br />

B Centriolen<br />

11


- nur in Organismen, die begeißelte Stadien besitzen ? fehlend bei höheren Pflanzen<br />

- Haupt – MTOC (Mikrotubuli – organisierendes Zentrum) der Tierzellen (in der Nähe des Zellkerns)<br />

- 9x3 Mikrotubulus – Struktur; γ-Tubulin vorhanden<br />

o x2 = Diplosom; im rechten Winkel zueinander angeordnet<br />

o identisch mit der Struktur des Geißel – Basalkörpers (Flagellen und Cilien)<br />

MIKROFILAMENTE MIKROFILAMENTE UND UND INTERMEDIÄRFILAMENTE<br />

INTERMEDIÄRFILAMENTE<br />

A Mikrofilamente<br />

1. Actin<br />

- globulär (G – Actin, 48kDa)<br />

- fibrillär (F – Actin)<br />

- kinetische Polarität der Mikrofilamente: Einbau weiterer Actinmoleküle am Plus-Ende<br />

- Actinfilament aus Actinuntereinheiten (1 kugelförmige Polypeptidkette) aufgebaut<br />

2. Myosin<br />

- Myosin I:<br />

o Monomer; in Nicht – Muskelzellen (auch bei Pflanzen)<br />

o ATPase im Kopfbereich<br />

- Myosin II:<br />

o Dimer; als bipolares Aggregat in Muskelzellen (schräg gelagert in Glattmuskeln)<br />

o verantwortlich für die Krafterzeugung bei der Muskelkontraktion<br />

- beide Myosin – Arten haben Actin – Bindungsstellen<br />

B Intermediärfilamente<br />

1. Struktur<br />

- sehr stabile 10 nm Filamente<br />

o einfachste Bauelemente: 50 nm lange „coiled – coil“ Dimer (zwei α<br />

)<br />

o zwei antiparalell angelagerte Dimere ? Tetramer<br />

o acht Tetramere ? 10 nm Filament<br />

o jedes Filament zeigt im Querschnitt 32 einzelnen helicale Wendeln<br />

2. Vorkommen<br />

a) cytoplasmatische<br />

- Keratine<br />

o ca. 20 unterschiedliche Arten in Epithelzellen<br />

o ca. 10 spezifisch für Haar und Nägel<br />

o besteht aus gleicher Mischung von Typ I- (sauer) und Typ II- (neutral / basisch) Keratinketten<br />

- Neurofilamente<br />

o in hoher Dichte entlang der Axone der Neuronen von Wirbeltieren<br />

o drei Arten: NF-L, NF-M, NF-H<br />

- Vimentin<br />

o Desmin in Skelett-, Herz- und Glattmuskelzellen<br />

b) Zellkern<br />

- Nuklear – Lamina<br />

12


- Intermediärfilamente dienen als „Bänder“ der <strong>Zelle</strong><br />

C Zellverbindungen<br />

1. Undurchlässige Verbindungen<br />

- dichten <strong>Zelle</strong>n in einem Epithel untereinander ab, sodass selbst kleine Moleküle nicht mehr von einer<br />

Seite der Schicht zur anderen übertreten können<br />

- Tight Junction:<br />

o selektive Permeabilitätsbarriere; Trennung von Flüssigkeiten unterschiedlicher chemischer<br />

Zusammensetzung<br />

o in Vertebratenzellen<br />

o Diffusionsbarriere für einige Membranproteine zwischen den apicalen und basolateralen<br />

Bereichen der Plasmamembran<br />

o Abdichtung benachbarter <strong>Zelle</strong>n<br />

o unterschiedliche Proteinzusammensetzung<br />

o dominierende Transmembranproteine Claudin und Occludin<br />

2. Ankerverbindungen<br />

- mechanische Verbindung von <strong>Zelle</strong>n mit Nachbarzellen oder der extrazellulären Matrix<br />

- Adhäsionsverbindungen:<br />

o verbinden die Actinfilamentbündel zweier interagierender <strong>Zelle</strong>n über Transmembranproteine<br />

(Cadherine)<br />

o extrazellulärer Teil des Cadherins bindet an extrazellulären Teil eines Cadherins der<br />

gegenüberliegenden <strong>Zelle</strong><br />

- Desmosomen:<br />

o <strong>Zelle</strong>n werden miteinander vernietet<br />

o dienen innerhalb der <strong>Zelle</strong> als Verankerung für seilartige Intermediärfilamente (z.B.<br />

Keratinfilamente, Desminfilamente)<br />

- Hemidesmosomen:<br />

o Morphologie ähnelt der von Desmosomen<br />

o verbinden Intermediärfilamente von Epithelzellen mit der darunter liegenden Basallamina<br />

- Fokaladhäsionen:<br />

o <strong>Zelle</strong>n können sich über Integrine an die extrazelluläre Matrix anheften<br />

3. kommunizierende Verbindungen<br />

- vermitteln der Durchtritt chemischer oder elektrischer Signale von einer <strong>Zelle</strong> zu ihrem Interaktionspartner<br />

- Gap Junction:<br />

o Kommunikation aller <strong>Zelle</strong>n in Tiergeweben über Tunnelproteine (Connexine)<br />

o direkter Austausch von anorganischen Ionen und anderen kleinen wasserlöslichen Molekülen von<br />

Cytoplasma zu Cytoplasma<br />

- Plasmodesmen:<br />

o übernehmen in Pflanzen die Funktion von Gap Junctions<br />

o verbinden direkt das Cytoplasma benachbarter <strong>Zelle</strong>n<br />

o Desmotubulus: schmale zylindrische Struktur im Kanalzentrum; mit dem glatten ER verbunden<br />

DIE DIE PFLANZLICHE PFLANZLICHE ZELLWAND ZELLWAND UND UND EXTRAZELLULÄRE EXTRAZELLULÄRE MATRIX<br />

MATRIX<br />

TIERISCHER TIERISCHER ZELLEN<br />

ZELLEN<br />

A Zellwand (Pflanze)<br />

13


1. Cellulose<br />

- β, 1 ? 4 Glucan<br />

- 2000 – 15000 β-Glucose – Einheiten bilden lange, unverzweigte und geradegestreckte Kettenmoleküle<br />

(kristalline Mikrofibrillen, Durchm. bis 20nm)<br />

- Synthese an rosettenförmigen Proteinkomplexen der Plasmamembran<br />

- Fibrillen, die allen Wänden Zugfestigkeit verleihen<br />

2. „Matrix – Substanzen“<br />

- Pektinstoffe<br />

o saure, negativ geladene Polysaccharide: Polygalacturonsäure<br />

o auch Arabiane, Galactane<br />

o leichte Wasserlöslichkeit, extremes Quellungsvermögen<br />

o verleihen den Primärwänden Druckfestigkeit<br />

o Massenproduktion von Pektinstoffen ? Pflanzenschleim, Gummi<br />

- Hemisubstanzen<br />

o neutrale Zuckerpolymere<br />

o Glucane, Xyloglucane<br />

- Glycoproteine<br />

o hoher Anteil an Hydroxyprolin<br />

o Extensin<br />

o sind für Wandumbildung verantwortlich, unterstützen die Pathogenabwehr<br />

- Lignin<br />

o nur Sekundärwand ? Verholzung einer Zellwand<br />

o starke, wasserunlösliche Polymere<br />

- große Variabilität zwischen Mono- und Dicotylen, Angio- und Gymnospermen<br />

3. Zellwandentwicklung<br />

- Zellplatte (überwiegend Hemisubstanzen; Pektine später eingelagert) ? Primärwand ? Sekundärwand<br />

B Extrazelluläre Matrix (Tiere)<br />

1. Kollagen<br />

- faserförmige Proteine; z.B. vom Bindegewebe gebildet<br />

- Hauptbestandteil von Knochen und Haut ? 25% am Proteinhaushalt der Tiere<br />

- α ül (Durchm. 1,5nm)<br />

- mehrere Kollagenmoleküle ? Kollagenfibrille (Durchm. 30-300nm)<br />

- mehrere Kollagenfibrillen ? Kollagenfaser (Durchm. 0,5-3µm)<br />

- reich an Prolin und Glycin<br />

2. Proteoclycane<br />

- bestehen aus Glycosaminoglykanketten, die kovalent an einen Proteinkern gebunden sind<br />

- Polypeptidkette (Core – Protein) + Hyaluronsäure + Keratansulfat + Chondrotinsulfat<br />

-<br />

-<br />

-<br />

-<br />

14

Hurra! Ihre Datei wurde hochgeladen und ist bereit für die Veröffentlichung.

Erfolgreich gespeichert!

Leider ist etwas schief gelaufen!