Die Zelle GV Biologie I
Die Zelle GV Biologie I
Die Zelle GV Biologie I
Sie wollen auch ein ePaper? Erhöhen Sie die Reichweite Ihrer Titel.
YUMPU macht aus Druck-PDFs automatisch weboptimierte ePaper, die Google liebt.
<strong>Die</strong> <strong>Die</strong> <strong>Zelle</strong> <strong>Zelle</strong> <strong>GV</strong> <strong>GV</strong> <strong>GV</strong> <strong>Biologie</strong> <strong>Biologie</strong> I<br />
I<br />
Mikroskopie Mikroskopie und und mikroskopische mikroskopische Methodik<br />
Methodik<br />
Methodik<br />
siehe Skript<br />
Zelluläre Zelluläre Zelluläre Struktureinheiten<br />
Struktureinheiten<br />
A Primäre Struktureinheiten:<br />
- Lipid – Doppellage<br />
- Partikel, z.B. G-Actin, Tubulin, ribosomale Proteine, eigene Enzyme, Stärke, Glycogen<br />
- Fibrillen, z.B. Collagen, Ceratin, Myosin, Fibroin, DNA, Chitin, Xylan<br />
B Sekundäre Struktureinheiten:<br />
-<br />
-<br />
-<br />
C Aufbau von Partikeln:<br />
Zucker ? Polysaccharide<br />
Aminosäuren ? Proteine<br />
Nucleotide ? Nukleinsäuren<br />
1. Proteinpartikel:<br />
- Aminosäuren:<br />
o zentrales Kohlenstoffatom mit funktionellen Gruppen (Carboxylgruppe, Aminogruppe), einem<br />
Wasserstoffatom und organischem Rest<br />
o Aminosäuren verknüpfen sich zu Polymeren; durch Peptidbindungen erst Oligopeptide, dann<br />
Polypeptide<br />
- Primärstruktur:<br />
o Peptidkette, -faden<br />
o kovalente Bindung<br />
- Sekundärstruktur:<br />
o Nebenvalenz-Kräfte, z.B. Wasserstoffbrücken<br />
o α-Helix; H-Brücken zwischen jeder vierten Aminosäure des Peptids (intramolekular)<br />
o β-Faltblatt; H-Brücken zwischen parallel liegenden Peptidketten (intermolekular)<br />
- Tertiärstruktur:<br />
o H-Brücken, Ionenbindung, Hydrophobe Bindung, Disulfidbrücken<br />
o Protein erst ab Tertiärstruktur biologisch wirksam<br />
o globuläre Proteine<br />
- Quartärstruktur:<br />
o mehrere Peptidketten der Tertiärstruktur zusammen ? Makromolekül<br />
o Proteinuntereinheit = Protomer<br />
o oligomere Proteine<br />
2. Polysaccharid-Partikel:<br />
- Monosaccharide:
o x mal CH 2O; Clucose (C 6H 12O 6) häufigstes Monosaccharid<br />
o Energiegewinnung in der Zellatmung<br />
- Polysaccharide:<br />
o Makromoleküle aus vielen Monosacchariden<br />
o Speicherpolysaccharide:<br />
š Stärke; Amylose (helikal, unverzweigt) und Amylopektin (helikal, verzweigt); Speicherung<br />
in Plastiden<br />
š Glycogen; Glucosepolymer; Speicherung in Leber und Muskelzellen<br />
o Strukturpolysaccharide:<br />
š Cellulose; Glucosepolymer; unterschiedliche Ringstruktur zur Stärke; immer gerade und<br />
nicht helikal<br />
š Chitin; Kohlenhydrat (zum Aufbau des Exoskeletts bei Anthropoden)<br />
D der Aufbau von Fibrillen (Faserproteinen):<br />
1. Protein - Fibrillen<br />
- Aminosäuren als einfache Bausteine ? Sekundärstruktur ? Quartärstruktur<br />
- Sekundärstruktur α – Helix 2mal bei Myosin; 3-7mal bei α Keratin<br />
- Sekundärstruktur β – Faltblatt 2mal bei Keratin<br />
- Sekundärstruktur Prolin – Helix 3mal bei Kollagen<br />
2. Polysaccharid - Fibrillen<br />
- Zucker als einfache Bausteine ? Polysaccharidkette ? Fibrillen<br />
- β ? linear ? Mikrofibrillen von Cellulose und Chitin<br />
- β – – ? gestapelt ? Mikrofibrillen von Cellulose und Chitin<br />
- β schraubenförmig ? Xylan – Mikrofibrillen<br />
3. Nukleinsäure – Fibrillen<br />
- organische Base (Purin, Pyrimidin), Zucker (Ribose, Desoxyribose) oder Phosphorsäure ?<br />
schraubenförmige Kette ? 2mal Doppelhelix<br />
Aufbau Aufbau von von Biomembranen<br />
Biomembranen<br />
A Lipiddoppellage<br />
1. Amphipathische Lipide (mit polaren und unpolaren Teilen)<br />
- Lipide haben hydrophobes Verhalten<br />
- Phospholipide:<br />
o zwei Fettsäuren<br />
o hydrophobe Schwänze, hydrophiler Kopf<br />
o Hauptbestandteil von Zellmembranen<br />
- Glycolipide:<br />
o an der Oberfläche von Plasmamembranen<br />
o . Triacylglycerin; drei Fettsäuren(Schwänze) und Clycerinmolekül (Kopf)<br />
- Sphingolipide: Derivate des Sphinganin<br />
2. Apolare Lipide:<br />
- Sterole<br />
2
B Proteine<br />
1. Periphere Proteine<br />
- durch hydrophobe Wechselwirkungen mit anderen Membranproteinen an die Membran gebunden<br />
- lassen sich durch milde Extraktionsverfahren von der Membran lösen, z.B. durch Chelatoren<br />
- Vorteil: Lipid – Doppelschicht bleibt intakt<br />
- z.B. Cytoskelettproteine (Actin), Vesikelhüllproteine (Clathrin)<br />
2. Integrale Proteine<br />
- z.B. Rezeptoren, Transportkomplexe<br />
- über Lipidgruppen in der Membran verankert; Transmembranproteine<br />
- lösbar nur durch Zerstörung der Lipid – Doppelschicht, z.B. durch Detergenzien<br />
- Detergenzien sind kleine amphipathische Moleküle, die in Wasser dazu neigen, Micellen zu bilden<br />
C Sechs Thesen zur Struktur und Funktion von Membranen<br />
- Im Elektronenmikroskop erscheint eine Membran stets schwarz-weiß-schwarz bzw. partikuliert<br />
(Gefrierbruch)<br />
- jede Membran ist einzigartig<br />
- jede Membran ist asymmetrisch aufgebaut<br />
- Membranen können spezialisierte Domänen aufweisen<br />
- Proteine können sich in Membranen bewegen<br />
- Membranen stellen Permeabilitätsbarrieren dar. Sie besitzen verschiedene „Transportkomplexe“, um<br />
Stoffe gegen ein Konzentrationsgefälle zu transportieren<br />
Prokaryonten<br />
Prokaryonten<br />
A Ernährungsformen<br />
1. Energiegewinnung<br />
- Ausnutzung von Lichtenergie (photoautotroph); Photosynthese; z.B. Bakterien, Pflanzen, Blaualgen<br />
- Ausnutzung von chemischer Energie (bei der Oxidation anorganischer Substanzen z.B. H 2S, NH 3)<br />
(chemotroph)<br />
2. Kohlenstoff-Quelle<br />
- Produzenten (Pflanzen…) verarbeiten CO 2 aus der Atmosphäre durch Photosynthese zu Zucker und<br />
anderen organischen Molekülen<br />
- Konsumenten (Tiere, Pilze…) gewinnen aus Zucker und anderen Molekülen Energie und lassen CO 2 und<br />
H 2O entstehen ? Atmung<br />
3. Ernährungsformen<br />
- photoautotroph (Blaualgen, Pflanzen, Bakterien)<br />
- chemoautotroph (einige Prokaryonten, Bakterien)<br />
- photoheterotroph (einige Prokaryonten); Ausnutzung von Licht + organische Substanzen als<br />
Kohlenstoffquelle<br />
- chemoheterotroph (mehrere Prokaryonten, Tiere, Pilze, Pflanzen); Ausnutzung von chemischer Energie<br />
+ organische Substanzen als Kohlenstoffquelle<br />
- photoautotrophe und chemoautotrophe Organismen sind obligat abhängig<br />
3
B Eubacteria (Bacteria)<br />
- prokaryotische <strong>Zelle</strong>n (kein Zellkern, keine membranumhüllten Organellen…)<br />
- Größe zwischen 1-10 µm<br />
- 3 Zellformen: Kocken, Stäbchen und Spiralen<br />
- drei morphologische Besonderheiten:<br />
o Zellwand:<br />
š Stabilisation, mechanischer Schutz<br />
š Peptidoglucan Murein umgibt jede <strong>Zelle</strong> als Netzstruktur ? Murein sacculus<br />
š Gram-positive Zellwand: dickes, vielschichtiges Mureinnetz, geringer Proteingehalt;<br />
Bakterien nicht zur Photosynthese befähigt<br />
š Gram-negative ZW: dünnes Mureinnetz, 2. äußere Membran (Phospholipide,<br />
Lipopolysaccharide); Bakterien zur Photosynthese befähigt<br />
o Geißel:<br />
š besteht aus globulärem Protein Flagellin<br />
š andere Struktur als bei Eukayonten<br />
š nicht von der Plasmamembran umhüllt<br />
š unterschiedliche Begeißelungstypen: monotrich, monopolar, polytrich bipolar, polytrich<br />
monopolar<br />
o Interne Membranen:<br />
š Einstülpungen der Plasmamembran (Thylakoide)<br />
š für Photosynthese bzw. Atmung<br />
o Sporen- und Kapselbildung:<br />
š Schleimschicht um die Zellwand aus ausgeschiedenen Polysacchariden<br />
š Bindung von Wasser<br />
š smooth: mit Kapsel; rough: ohne Kapsel<br />
š Schutz vor Fremdstoffen, Fressfeinden, Austrocknung<br />
- Replikation von bakterieller DNA<br />
o Zweiteilung:<br />
š bis zu 3 Teilungsvorgängen pro Stunde<br />
š Verdopplung der DNA ? Längenwachstum der <strong>Zelle</strong> ? Plasmamembran und Zellwand<br />
wachsen nach innen ? Teilung<br />
š kein Genaustausch<br />
o Konjugation:<br />
š bakterielle Paarung zwischen Donor (Bakterium mit F-Plasmid) und Empfänger (ohne<br />
F-Plasmid)<br />
š Donor dockt mit Sex-Pilius an und bildet Plasmabrücke<br />
š F-Plasmid wird repliziert und übertragen ? 2 Donorzellen mit Sex-Pilius<br />
o Transformation:<br />
š Aufnahme von Fremd-DNA aus der Umgebung (freie DNA-Fragmente anderer Bakterien)<br />
š Integrierung in eigenes Genom durch Rekombination<br />
š Nachteil: „nackte“ DNA ist schädigenden Stoffen ausgesetzt<br />
C Achaebacteria (Archaea)<br />
- enger mit Eukaryonten als mit Eubacteria verwandt<br />
- kein Murein in der Zellwand ? immun gegen Antibiotika (greift am Murein an)<br />
- Bewohner extremer Lebensräume:<br />
o Methanogene:<br />
š H 2 wird benutzt, um CO 2 zu Methan zu reduzieren<br />
š strikt anaerob<br />
š Lebensraum: Sumpf, stehende Gewässer, Darmtrakt von Pflanzen fressenden Tieren<br />
o Extreme Halophile:<br />
š Lebensraum mit hohem Salzgehalt (Totes Meer)<br />
4
o Extreme Thermophile:<br />
š Lebensraum = 60°C (z. B. hydrothermale Tiefseeschlote)<br />
š Energiegewinnung durch Oxidation von Schwefel<br />
Archaea Eubacteria<br />
Antibiotika unwirksam Antibiotika wirksam<br />
mehrere Typen RNA-Polymerase nur ein Typ<br />
Methionin als Startaminosäure Formylmethionin<br />
extremophil nicht extremophil<br />
Terpene als lipophile Membranbausteine Fettsäuren<br />
D Cyanobacteria<br />
UNTERSCHIEDE UNTERSCHIEDE ZWISCHEN ZWISCHEN EUKARYONTEN-ZELLTYPEN<br />
EUKARYONTEN-ZELLTYPEN<br />
EUKARYONTEN-ZELLTYPEN<br />
siehe Tabelle im Skript<br />
UNTERSCHIEDE UNTERSCHIEDE EUKARYONTEN EUKARYONTEN EUKARYONTEN / / PROKARYONTEN<br />
PROKARYONTEN<br />
siehe Tabelle im Skript<br />
Mitochondrien Mitochondrien Mitochondrien und und Plastiden<br />
Plastiden<br />
A Mitochondrien<br />
- Ort der Zellatmung<br />
- halbautonome Organellen; eigene ringförmige DNA und Ribosomen<br />
- äußere Membran glatt, große Einlagerung des Transportproteins Porin<br />
- innere Membran mit zahlreichen Einfaltungen (Cristae) ? große Oberfläche zur Steigerung der<br />
Zellatmung<br />
- innere Membran enthält Enzyme der Atmungskette und der oxidativen Phosphorylierung;<br />
Elektronentransport<br />
- Matrix (von der Innenmebran umschlossener Raum) enthält<br />
o Ribosomen, mitochondriale DNA,<br />
o Enzyme für Zitronensäurezyklus und Fettabbau<br />
- passive Verteilung auf die Tochterzellen bei Zellteilungsvorgängen<br />
- hohe Anzahl von Mitochondrien in Leber- und Muskelzellen<br />
B Plastiden<br />
- rein pflanzliche Zellorganellen; Ort der Fettsäurebiosynthese<br />
- Vermehrung durch Zweiteilung<br />
- eigene DNA und Ribosomen<br />
- leicht durchlässige Außenmembran<br />
- Innenmembran weniger durchlässig mit Membrantransportproteinen<br />
- inneres Membransystem aus Thylakoiden (abgeflachte Vesikel); gestapelt = Grana<br />
- inneres Kompartiment = Thylakoidinnenraum , Zwischenräume zwischen Grana = Stroma<br />
- Thylakoiden: Pigmentträger, keine Verbindung mit der inneren Hüllmembran<br />
- Stroma mit Speicherstoffen, Enzymen der Fettsäurebiosynthese und Dunkelreaktion<br />
1. Proplastiden:<br />
- 0,5 μm<br />
5
- „Stamm“-Plastid, Vorläufer anderer Plastidenarten<br />
- kein Thylakoidensystem<br />
2. Chloroplasten:<br />
- 6 μm<br />
- enthalten Chlorophyll, Carotinoide und Phycoerythrin (Algen)<br />
- Ort der Photosynthese<br />
- Plastoglobuli zur Fettspeicherung<br />
- Stärkebildung tagsüber (transistorisch)<br />
3. Amyloplasten:<br />
- farblos; Speicherung von Stärke (Wurzel, Knolle)<br />
- Entkopplung von Photo- und Stärkesynthese<br />
- ringförmiges Wachstum des Stärkekorns<br />
4. Chromoplasten:<br />
- Carotinoide, Xanthophylle<br />
- in Blütenblättern und Früchten ? Lockmittel für Insekten (Bestäubung und Verbreitung der Früchte)<br />
- rückdifferenzierungsfähig, kristallös, membranös<br />
5. Gerontoplasten:<br />
- Chloroplasten; Gelb durch Abbau, anschließend globulös<br />
- nicht rückdifferenzierungsfähig<br />
Kernhülle Kernhülle und und ER: ER: Morphologie Morphologie und und Funktion<br />
Funktion<br />
Funktion<br />
A die Kernhülle<br />
- schließt DNA ein<br />
- zwei konzentrische Lipid-Doppelmembranen<br />
- Außenmembran geht kontinuierlich in Membran des ER über<br />
- außen manchmal mit Ribosomen besetzt<br />
- innen Kernlamina (nicht während der Mitose!); verleiht strukturellen Halt<br />
- Kernhülle von Kernporenkomplexen durchzogen ? Molekülaustausch<br />
- Kernporenkomplex: 8x15 nm RNP-Partikel; Durchmesser ca. 70 nm; isolierbar<br />
- „Annulate Lamellae“: Vorrat an Kernpotkomplex im ER<br />
B Das endoplasmatische Retikulum (ER)<br />
1. das raue ER<br />
- mit Polysomen bedeckt, aber kein ständiger Besatz mit Ribosomen<br />
- Proteine werden noch während der Synthese in das ER überführt<br />
- das Ribosom, das das Protein synthetisiert, ist direkt mit dem ER verbunden<br />
- Funktionen: Proteinsynthese von<br />
o Membranproteinen<br />
o Lumenalproteinen (Sekretproteine, lysosomale und vakuoläre Proteine)<br />
- nur intakt zu Isolieren in Gegenwart von Mg 2+ -Ionen<br />
2. das glatte ER<br />
- Bereiche ohne Ribosomen<br />
- reichlich ausgebildet in <strong>Zelle</strong>n, die auf Lipidstoffwechsel spezialisiert sind<br />
- Funktionen:<br />
o Membranlipidsynthese<br />
6
o Steroidproduktion<br />
o Synthese ätherischer Öle<br />
o Glykogenabbau (Leber)<br />
o Calcium-Speicherung (Muskel)<br />
Der Der Golgi-apparat<br />
Golgi-apparat<br />
A Organisationsstufen<br />
- Zisterne<br />
o scheibenartige Kompartimente; ribosomfrei<br />
o 0,5 – 2 µm Durchmesser, 20 – 50 nm Dicke<br />
- Dictyosomen oder „Golgi – Stack“<br />
o 2-20 Zisternen<br />
o 0,1 – 1 µm Dicke<br />
- Golgikomplex<br />
o mehrere miteinander verbundene Dictyosomen<br />
o nur bei Tieren<br />
B Polaritätsmerkmale<br />
- jeder Golgistapel hat zwei unterschiedliche Seiten<br />
o cis-Seite (Eintrittseite): Bildungsseite; dem ER zugewandt<br />
o trans-Seite (Austrittseite): Sekretionsseite; der Plasmamembran zugewandt<br />
- Merkmale:<br />
o lumenale Breite cis ? trans<br />
o interzistenaler Abstand cis ? trans<br />
o Membrankontrast cis ? trans<br />
o interzistenale Filamente (nur zwischen trans-Zisternen)<br />
C Funktionen<br />
- Hauptsyntheseort von Kohlehydraten<br />
- Sortier- Verteilerstation für Produkte des ER (Trennung von Sekretproteinen, lysosomalen und<br />
vakuolären Proteinen)<br />
- Glycosylierung: hier hergestellte Kohlenhydrate werden als Oligosaccharidketten an Proteine und Lipide<br />
angefügt, die vom ER kommen<br />
Lysosomen Lysosomen und und Vakuole<br />
Vakuole<br />
1. Lysosomen<br />
- nur bei Tieren<br />
- Membranumhüllte Kompartimente, angefüllt mit Hydrolyseenzymen (saure Hydrolasen) für die<br />
kontrollierte intrazelluläre Verdauung<br />
- pH-Wert 5 im Inneren des Lysosoms<br />
- Primär-Lysosomen (25 – 800 nm Durchmesser, hydrolytische Enzyme)<br />
- Phagosomen (Hetero- und Auto-Phagosomen; ca. 500 – 1000nm Durchm.)<br />
- Sekundär-Lysosomen (Fusion mit Primär-Lysosomen ) ? Verdauung<br />
7
- Restkörper (wird evtl. ausgeschieden)<br />
2. die Vakuole<br />
- Flüssigkeitsgefüllte Vesikel bei Pilz- und Pflanzenzellen, Gestalt variabel<br />
- Größenunterschiede von sehr klein (Meristem) bis 95% des Zellvolumens (Epidermis)<br />
- entspricht den Lysosomen in tierischen <strong>Zelle</strong>n<br />
- Aquaporine bzw. „Processing Enzyme“ als Vakuolendiagnostika<br />
- oft funktionell unterschiedliche Vakuolen in einer <strong>Zelle</strong><br />
- Funktionen:<br />
o Speicherfunktion: Ionen, Zucker, Proteine, organische Säuren<br />
o Aufbau und Regulation von Zellturgor<br />
o Pigmentträger (Anthocyane) z.B. Farbe von Blütenblättern<br />
o Endlagerung von Produkten des sekundären Stoffwechsels (Alkaloide, Terpene, Tannine)<br />
o Abbau von Proteinen (Proteasen)<br />
Transportvesikel<br />
Transportvesikel<br />
A COP – coated Vesikel<br />
- ca. 60nm Durchmesser<br />
- COPI-Vesikel<br />
o verantwortlich für den retrograden Transport (Golgi ? ER)<br />
o Coatomer - Hüllprotein - Komplex<br />
- COPII-Vesikel<br />
o verantwortlich für den anterograden Transport (ER ? Golgi)<br />
o Abknospung an ER – Austrittsstellen<br />
B Clathrin – coated Vesikel<br />
- ca. 80 – 100 nm Durchmesser<br />
- Hülle besteht aus Clathrin – Triskelia und „Adaptor“ – Komplexen<br />
- werden am TGN (Trans - Golginetzwerk) gebildet ? Transport von Enzymen zum Lysosom<br />
- werden an der Plasmamembran gebildet ? für Endozytose<br />
C Sekretvesikel<br />
- größer als COP- bzw. Clathrin – coated Vesikel (>150 nm Durchmesser)<br />
- wichtige Beispiele:<br />
o „Zymogen – Granula“: typisch für Exokren – Pankreas (regulierte Sekretion); enthalten<br />
verschiedene Verdauungsenzyme<br />
o „Schleimvesikel der Kalyptra“: in Mantelzellen der Wurzelhaube; enthalten Schleim –<br />
Polysaccharide (Schmierstoff für Wurzelwachstum)<br />
o „Dense Vesikel“: für Transport von Speicherproteinen in die Vakuole (bei Körner – Leguminosen)<br />
Microbodies<br />
Microbodies<br />
A Morphologie<br />
- in der Regel kugelförmig<br />
8
- ca. 0,5 µm Durchmesser<br />
- nur von einer Membran umgeben<br />
- keine eigene DNA oder Ribosomen<br />
- teils mit amorphen, kristallinen oder fibrillären Einschlüssen<br />
- in allen eukaryontischen <strong>Zelle</strong>n<br />
B Katalase als „Leitenzym“<br />
- Katalase setzt H 2O 2 in katalatischer oder peroxidatischer Reaktion um<br />
- katalatische Reaktion: Disproportionierungsreaktion; überschüssig gebildetes H 2O 2 wird beseitigt<br />
o 2H 2O 2 ? 2H 2O + O 2<br />
- peroxidatische Reaktion: Oxidation von Phenolen, Alkoholen, Formaldehyd, Ameisensäure…<br />
o H 2O 2 + RH 2 ? R + 2H 2O<br />
C Microbody – Typen<br />
1. Leber - Peroxisomen<br />
- Katalase ist an der Oxidation von Phenolen, Ameisensäure und Alkohol beteiligt<br />
- Abbau von H 2O 2 β – von Fettsäuren entstanden ist<br />
- β –<br />
o in Pflanzen- und Hefezellen nur in Peroxisomen<br />
o bei Tieren in Peroxisomen und Mitochondrien<br />
- Urat – Oxydase baut Harnstoff ab<br />
2. Blatt – Peroxisomen (C 3 - Pflanzen)<br />
- katalysiert die Oxidation eines Nebenprodukts der Kohlenstofffixierung (Photorespiration)<br />
- Umsetzung von Glycolat in Glyoxylat führt zur Bildung von H 2O 2<br />
3. Glyoxysomen<br />
- Glyoxysom wandelt Fett aus Speicherlipiden der Samen in Kohlenhydrate um<br />
- β – äuren ? Bildung von Succinat ? Aufbau von Glucose<br />
(GLUCONEOGENESE)<br />
4. Bildung von Microbodies<br />
- Knospung am ER<br />
- da sie keine DNA und Ribosomen besitzen, müssen sie alle Proteine aus dem Cytosol importieren<br />
- „Zellweger“ – Syndrom: Lumenal – Proteine können nicht in das Peroxisom importiert werden, wohl aber<br />
Membranproteine<br />
- Transformation Glyoxysom ? Peroxisom in den Keimblättern epigäisch keimender Samen<br />
Chromatin Chromatin und und Chromosomen<br />
Chromosomen<br />
A Chromatin<br />
- Komplex aus Histonen und chromosomalen nicht Histon – Proteinen (12 nm)<br />
1. Nucleosomen<br />
- Auffaltung des Chromatins führt zu einer „Perlenschnur“<br />
- jede „Perle“ ist ein Nucleosomkernpartikel<br />
o besteht aus 8 Histonproteinen, je zwei Moleküle H2A, H2B, H3 und H4<br />
o und 146 Nucleotide langes doppelsträngiges DNA – Stück<br />
9
- Chromatinfaser: H1 – Histon bindet an Spacer – DNA<br />
- Aufbau der Nucleosomen erfolgt rasch nach der Replikation<br />
B Chromosomen<br />
1. Generelle Begriffe<br />
- Chromatiden (2er Chromosom)<br />
- Einschnürungen:<br />
o Centromer: zieht jeweils eine Kopie des verdoppelten Chromosoms in jede Tochterzelle; am<br />
Centromer ist der Kinetochor angehaftet<br />
o Nucleolusorganisator (Sekundäreinschnürungen)<br />
- Telomere: Enden der Chromosomen<br />
- euchromatisch / heterochromatisch:<br />
o unterschiedliche Anfärbbarkeit anhand der Feulgen – Reaktion<br />
o entspricht dem Kondensierungsgrad des Chromatins<br />
o sehr kondensiert ? stark gefärbt ? euchromatisch<br />
- Banden / Querscheiben<br />
o Q – Banden (Quinacrin – Senf)<br />
o S – Banden (Giemsa)<br />
o R – Banden (Acridin - Orange)<br />
- Polyploidie: 4n bis xn Chromosomen; möglich durch DNA Replikation und Chromosomentrennung, aber<br />
keine Zellteilung<br />
2. Spezielle Erscheinungsformen<br />
- Lampenbürstchenchromosomen<br />
o während der Interphase<br />
o bei wachsenden Oocyten (Diplotänarrest)<br />
o steife und ausladende Chromatinschleifen<br />
o hoher Bedarf an Dotterproteinsynthese, daher meiotische Chromosomen noch transkriptionell<br />
aktiv<br />
o Chromosomen in aktiven und nicht aktiven Bereich geteilt<br />
- Polytän – (Riesen)chromosomen<br />
o spezialisierte Interphasechromosomen, die transkriptionell aktiv sind<br />
o sehr groß (500 µm lang, 15 µm breit)<br />
o in Drüsenzellen von Fliegenlarven (Drosophila)<br />
o Entstehung durch Endomitose (wiederholte Teilung ohne Trennung der Chromosomen)<br />
o Merkmale:<br />
š erkennbare Verbindung der Nucleoli<br />
š dunkle Banden / helle Interbanden – Muster; 95% der DNA in Banden, 5% in Interbanden<br />
š Bildung von Puffs (= Balbani - Ringe); transkriptionell aktive<br />
DNA – Schlaufen<br />
Ribosomen Ribosomen Ribosomen und und und Nucleolus<br />
Nucleolus<br />
Nucleolus<br />
A Ribosomen<br />
1. cytosolische Ribosomen<br />
- 2 Untereinheiten 60S und 40S bilden zusammen 80S Ribosom<br />
- 60S<br />
o 50 Proteine + 28S RNA + 5.8S RNA + 5S RNA<br />
10
o 19 x 23 nm<br />
- 40S<br />
o 33 Proteine + 18S RNA<br />
o 23 x 12 x 14 nm<br />
- Translation durch Cycloheximid hemmbar<br />
2. mitochondriale / plastidäre Ribosomen<br />
- 2 Untereinheiten 50S und 30βS bilden zusammen 70 S Ribosom<br />
- 50S<br />
o 31 Proteine + 23S RNA + 5S RNA<br />
- 30S<br />
o 21 Proteine + 16S RNA<br />
- Translation durch Chloramphenicol hemmbar<br />
B Nucleolus (Kernkörperchen)<br />
- i. d. Regel nur in der Interphase sichtbar (vgl. „Puffs“, Polytän - Chromosome)<br />
- lichtmikroskopisch gut erkennbar<br />
- besteht aus Fasern („Nucleolus – Organisator NO = ribosomale DNA) und Partikeln (ribosomale<br />
Proteinuntereinheiten)<br />
- Ort der Transkription von ribosomaler RNA (ausgenommen 5S RNA)<br />
- 5S rRNA Gen nicht im Nucleolus lokalisiert<br />
- Processing von präribosomaler 45S RNA (Säuger) und 40S RNA (Amphibien) in 28S + 5.8S + 18S<br />
rRNA - Moleküle<br />
- Vervielfältigung der Nucleolusgene in Keimzellen (insbesondere Oocyten)<br />
MIKROTUBULI MIKROTUBULI UND UND CENTRIOLEN<br />
CENTRIOLEN<br />
A Mikrotubuli<br />
1. Struktur und Zusammensetzung<br />
- zwei ähnliche Proteine als molekularer Baustein: α β<br />
- + MAPs (Mikrotubuli-assoziierte Proteine); z.B. Enzyme, ATPasen<br />
- röhrenförmige Quartärstruktur; Außendurchmesser 25nm<br />
- Wand besteht aus 15 Protofilamenten (Längsreihen)<br />
2. Polarität<br />
- Verankerung am – Ende<br />
3. Vorkommen<br />
- Geißeln – Mikrotubuli<br />
- cytoplasmatische Mikrotubuli<br />
o axopediale MT (Heliozoa)<br />
o cortikale MT<br />
- „Vermehrungs“mikrotubuli<br />
o Spindelapparat MT (Pol- bzw. Kinetochor-MT)<br />
o Cytokinese MT<br />
- Mikrotubuli und Actinfilamente dienen als „Knochen“ bzw. „Muskeln“ der <strong>Zelle</strong><br />
B Centriolen<br />
11
- nur in Organismen, die begeißelte Stadien besitzen ? fehlend bei höheren Pflanzen<br />
- Haupt – MTOC (Mikrotubuli – organisierendes Zentrum) der Tierzellen (in der Nähe des Zellkerns)<br />
- 9x3 Mikrotubulus – Struktur; γ-Tubulin vorhanden<br />
o x2 = Diplosom; im rechten Winkel zueinander angeordnet<br />
o identisch mit der Struktur des Geißel – Basalkörpers (Flagellen und Cilien)<br />
MIKROFILAMENTE MIKROFILAMENTE UND UND INTERMEDIÄRFILAMENTE<br />
INTERMEDIÄRFILAMENTE<br />
A Mikrofilamente<br />
1. Actin<br />
- globulär (G – Actin, 48kDa)<br />
- fibrillär (F – Actin)<br />
- kinetische Polarität der Mikrofilamente: Einbau weiterer Actinmoleküle am Plus-Ende<br />
- Actinfilament aus Actinuntereinheiten (1 kugelförmige Polypeptidkette) aufgebaut<br />
2. Myosin<br />
- Myosin I:<br />
o Monomer; in Nicht – Muskelzellen (auch bei Pflanzen)<br />
o ATPase im Kopfbereich<br />
- Myosin II:<br />
o Dimer; als bipolares Aggregat in Muskelzellen (schräg gelagert in Glattmuskeln)<br />
o verantwortlich für die Krafterzeugung bei der Muskelkontraktion<br />
- beide Myosin – Arten haben Actin – Bindungsstellen<br />
B Intermediärfilamente<br />
1. Struktur<br />
- sehr stabile 10 nm Filamente<br />
o einfachste Bauelemente: 50 nm lange „coiled – coil“ Dimer (zwei α<br />
)<br />
o zwei antiparalell angelagerte Dimere ? Tetramer<br />
o acht Tetramere ? 10 nm Filament<br />
o jedes Filament zeigt im Querschnitt 32 einzelnen helicale Wendeln<br />
2. Vorkommen<br />
a) cytoplasmatische<br />
- Keratine<br />
o ca. 20 unterschiedliche Arten in Epithelzellen<br />
o ca. 10 spezifisch für Haar und Nägel<br />
o besteht aus gleicher Mischung von Typ I- (sauer) und Typ II- (neutral / basisch) Keratinketten<br />
- Neurofilamente<br />
o in hoher Dichte entlang der Axone der Neuronen von Wirbeltieren<br />
o drei Arten: NF-L, NF-M, NF-H<br />
- Vimentin<br />
o Desmin in Skelett-, Herz- und Glattmuskelzellen<br />
b) Zellkern<br />
- Nuklear – Lamina<br />
12
- Intermediärfilamente dienen als „Bänder“ der <strong>Zelle</strong><br />
C Zellverbindungen<br />
1. Undurchlässige Verbindungen<br />
- dichten <strong>Zelle</strong>n in einem Epithel untereinander ab, sodass selbst kleine Moleküle nicht mehr von einer<br />
Seite der Schicht zur anderen übertreten können<br />
- Tight Junction:<br />
o selektive Permeabilitätsbarriere; Trennung von Flüssigkeiten unterschiedlicher chemischer<br />
Zusammensetzung<br />
o in Vertebratenzellen<br />
o Diffusionsbarriere für einige Membranproteine zwischen den apicalen und basolateralen<br />
Bereichen der Plasmamembran<br />
o Abdichtung benachbarter <strong>Zelle</strong>n<br />
o unterschiedliche Proteinzusammensetzung<br />
o dominierende Transmembranproteine Claudin und Occludin<br />
2. Ankerverbindungen<br />
- mechanische Verbindung von <strong>Zelle</strong>n mit Nachbarzellen oder der extrazellulären Matrix<br />
- Adhäsionsverbindungen:<br />
o verbinden die Actinfilamentbündel zweier interagierender <strong>Zelle</strong>n über Transmembranproteine<br />
(Cadherine)<br />
o extrazellulärer Teil des Cadherins bindet an extrazellulären Teil eines Cadherins der<br />
gegenüberliegenden <strong>Zelle</strong><br />
- Desmosomen:<br />
o <strong>Zelle</strong>n werden miteinander vernietet<br />
o dienen innerhalb der <strong>Zelle</strong> als Verankerung für seilartige Intermediärfilamente (z.B.<br />
Keratinfilamente, Desminfilamente)<br />
- Hemidesmosomen:<br />
o Morphologie ähnelt der von Desmosomen<br />
o verbinden Intermediärfilamente von Epithelzellen mit der darunter liegenden Basallamina<br />
- Fokaladhäsionen:<br />
o <strong>Zelle</strong>n können sich über Integrine an die extrazelluläre Matrix anheften<br />
3. kommunizierende Verbindungen<br />
- vermitteln der Durchtritt chemischer oder elektrischer Signale von einer <strong>Zelle</strong> zu ihrem Interaktionspartner<br />
- Gap Junction:<br />
o Kommunikation aller <strong>Zelle</strong>n in Tiergeweben über Tunnelproteine (Connexine)<br />
o direkter Austausch von anorganischen Ionen und anderen kleinen wasserlöslichen Molekülen von<br />
Cytoplasma zu Cytoplasma<br />
- Plasmodesmen:<br />
o übernehmen in Pflanzen die Funktion von Gap Junctions<br />
o verbinden direkt das Cytoplasma benachbarter <strong>Zelle</strong>n<br />
o Desmotubulus: schmale zylindrische Struktur im Kanalzentrum; mit dem glatten ER verbunden<br />
DIE DIE PFLANZLICHE PFLANZLICHE ZELLWAND ZELLWAND UND UND EXTRAZELLULÄRE EXTRAZELLULÄRE MATRIX<br />
MATRIX<br />
TIERISCHER TIERISCHER ZELLEN<br />
ZELLEN<br />
A Zellwand (Pflanze)<br />
13
1. Cellulose<br />
- β, 1 ? 4 Glucan<br />
- 2000 – 15000 β-Glucose – Einheiten bilden lange, unverzweigte und geradegestreckte Kettenmoleküle<br />
(kristalline Mikrofibrillen, Durchm. bis 20nm)<br />
- Synthese an rosettenförmigen Proteinkomplexen der Plasmamembran<br />
- Fibrillen, die allen Wänden Zugfestigkeit verleihen<br />
2. „Matrix – Substanzen“<br />
- Pektinstoffe<br />
o saure, negativ geladene Polysaccharide: Polygalacturonsäure<br />
o auch Arabiane, Galactane<br />
o leichte Wasserlöslichkeit, extremes Quellungsvermögen<br />
o verleihen den Primärwänden Druckfestigkeit<br />
o Massenproduktion von Pektinstoffen ? Pflanzenschleim, Gummi<br />
- Hemisubstanzen<br />
o neutrale Zuckerpolymere<br />
o Glucane, Xyloglucane<br />
- Glycoproteine<br />
o hoher Anteil an Hydroxyprolin<br />
o Extensin<br />
o sind für Wandumbildung verantwortlich, unterstützen die Pathogenabwehr<br />
- Lignin<br />
o nur Sekundärwand ? Verholzung einer Zellwand<br />
o starke, wasserunlösliche Polymere<br />
- große Variabilität zwischen Mono- und Dicotylen, Angio- und Gymnospermen<br />
3. Zellwandentwicklung<br />
- Zellplatte (überwiegend Hemisubstanzen; Pektine später eingelagert) ? Primärwand ? Sekundärwand<br />
B Extrazelluläre Matrix (Tiere)<br />
1. Kollagen<br />
- faserförmige Proteine; z.B. vom Bindegewebe gebildet<br />
- Hauptbestandteil von Knochen und Haut ? 25% am Proteinhaushalt der Tiere<br />
- α ül (Durchm. 1,5nm)<br />
- mehrere Kollagenmoleküle ? Kollagenfibrille (Durchm. 30-300nm)<br />
- mehrere Kollagenfibrillen ? Kollagenfaser (Durchm. 0,5-3µm)<br />
- reich an Prolin und Glycin<br />
2. Proteoclycane<br />
- bestehen aus Glycosaminoglykanketten, die kovalent an einen Proteinkern gebunden sind<br />
- Polypeptidkette (Core – Protein) + Hyaluronsäure + Keratansulfat + Chondrotinsulfat<br />
-<br />
-<br />
-<br />
-<br />
14