Proteine
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Abbildung 7:<br />
nichtionisierte Form<br />
Zwitterion<br />
ionisierte (dipolare) Form<br />
2.2 Peptidbindung<br />
Zwei Aminosäuren können sich in einer Kondensationsreaktion (Wasserabspaltung) unter Bildung<br />
einer sog. Peptidbindung -NH-CO- (siehe Abb. 8, rot) zwischen der Aminogruppe der einen und<br />
der Carboxylgruppe der anderen Aminosäure verknüpfen. Die Reaktionsprodukte sind ein Dipeptid<br />
und Wasser.<br />
Abbildung 8: Peptidbindung<br />
<strong>Proteine</strong> sind Polypeptide aus manchmal hunderten über Peptidbindungen verknüpften<br />
Aminosäuren. Dies führt zu einer Hauptkette (dem „Rückgrat“) sich regelmäßig wiederholender<br />
Einheiten, und je nach ursprünglicher Aminosäure variablen Seitenketten (Rest -R). Da das<br />
Rückgrat in allen <strong>Proteine</strong>n ident ist, werden die Eigenschaften eines Proteins durch seine<br />
Seitenketten determiniert.<br />
Die Hauptkette hat einen aminoendständigen (-NH3 + ) und einen carboxylendständigen (-COO - )<br />
Rest. Man ist übereingekommen, das Aminoende als Anfang der Kette zu betrachten, daher wird<br />
eine Sequenz von Aminosäuren in einem Polypeptid auch so notiert, dass der aminoendständige<br />
Rest am Anfang (also links) steht.<br />
2.3 Chemische Eigenschaften<br />
Die Aminosäurenseitenketten unterscheiden sich in Größe, Aufbau, Polarität und chemischer<br />
Reaktivität und haben daher unterschiedliche chemische Eigenschaften. Ein übliches<br />
Einteilungskriterium ist die Hydrophobizität (Wasser-abstoßender Charakter).<br />
A. F. PROTEINE 4
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