apunts 4 - IES Guillem Cifre de Colonya

4
LES PROTEÏNES
1. Els pròtids: Concepte i classificació.
2. Els aminoàcids:
Definició
Propietats
Classificació.
Aminoàcids essencials i
no essencials
3. L’enllaç peptídic
4. Estructura de les proteïnes
4.1 Estructura primària
4.2 Estructura secundària
4.3 Estructura terciària
4.4 Estructura quaternària
5. Propietats de les proteïnes
6. Classificació de les proteïnes
6.1 Holoproteïnes
6.2 Heteroproteïnes
7. Funcions de les proteïnes
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau 1

2
1
Concepte de proteïna
ELS PRÒTIDS:
Concepte i classificació
Una proteïna es pot definir com un polímer no ramificat format per l’unió d’aminoàcids.
Un aminoàcid és una biomolècula orgànica de pes molecular baix constituïda per un carboni al qual
hi ha units un grup amino (—NH2), un grup àcid (—COOH), un hidrogen (—H) i un grup (radical)
variable, que se sol simbolitzar amb una (—R). Per això les proteïnes són biopolímers
(macromolècules orgàniques) d’elevat pes molecular, constituïds b`sicament per carboni (C),
hidrogen (H), oxigen (O) i nitrogen (N), i generalment també sofre (S). Algunes contenen, a més,
fòsfor (P), ferro (Fe), coure (Cu), iode (I), etc.
Els enllaços químics entre aminoàcids s’anomenen enllaços peptídics, i les cadenes que es formen,
pèptids.
Si bé les proteïnes són cadenes d’aminoàcids, no totes les cadenes d’aminoàcids tenen aquesta
consideració i es pot establir la següent classificació:
Pèptits
Oligopèptids: Quan el nombre d’aminoàcids és dos, s’anomena dipèptid; si és tres, tripèptid,
etc. Si és inferior a deu, s’anomena oligopèptid.
Polipèptids: de 10 a 80 o 100 aminoàcids.
Proteïnes:
Quan el nombre d’aminoàcid és superior a 50, o tenen un pes molecular superior a 5000
daltons.
Holoproteïnes: Si només hi ha aminoàcids.
Heteroproteïnes: Quan s’hi afegeixen altres components no proteics.
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau

2
Definició
ELS AMINOÀCIDS
Els aminoàcids són compostos orgànics que es
caracteritzen pel fet de posseir un grup carboxil
(—COOH) i un grup amino (—NH2) (Excepte la
prolina)
En els aminoàcids naturals els dos grups
s’uneixen al mateix carboni, i per això
s’anomenen de tipus α. Les altres dues valències
del carboni se saturen amb un àtom de H i amb
un grup variable anomenat radical R. Segons
aquest, es distingeixen vint tipus d’aminoàcids
Propietats
Els aminoàcids són:
- Compostos sòlids
- Cristal.lins
- De punt de fusió elevat
- Solubles en aigua
- Amb activitat òptica
- Amb un comportament químic amfòter.
L’activitat òptica
Tots els aminoàcids, tret de la glicocol.la o glicina, presenten el carboni α asimètric, ja que està
enllaçat a quatre radicals diferents: un grup amino, un grup carboxil, un radical R i un hidrogen. A
causa d’aquesta característica, els aminoàcids presenten activitat òptica, és a dir, són capaços de
desviar el pla de Ilum polaritzada que travessa una dissolució d’aminoàcids.
Si un aminoàcid desvia el pla de llum polaritzada cap a
la dreta, s’anomena dextrogir (+), o i si ho fa cap a
l’esquerra, levogir (—).
Un aminoàcid té:
- Configuració D si quan es disposa en
l’espai el grup carboxil queda a dalt, i el
grup —NH2 queda situat a la dreta.
- Configuració L si el grup amino es troba
a l’esquerra
La disposició L o D és independent de l’activitat òptica.
Per això, un L—aminoàcid pot ser levogir o dextrogir. i
passa el rnateix amb la contiguració D.
En la naturalesa, la forma L és la més abundant.
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau 3

El comportament químic amfòter
En dissolució aquosa, els aminoàcids mostren un comportament amfòter, és a dir, es poden
ionitzar, segons el pH
4
a) En dissolucions neutres actuen com a
ions dipolars (zwitterió) amb
càrregues positives i negatives en la
mateixa molècula.
b) En medi àcid es comporten com a
bases (els grups —NH2, capten
protons i així queden com a —NH3
c) En medis bàsics es comporten com a
àcids (els grups —COOH alliberen
protons, i així queden com a — COO -
).
d) Existeix un valor de pH al qual la
molècula no té càrrega elèctrica neta,
és el punt isoelèctric (pI).
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau
+ )
Per damunt el punt isoelèctric els aminoàcids presenten càrrega negativa, per davall presenten
càrrega positiva. Cada aminoàcid té un ph determinat, això permet diferenciar-los entre si en una
barreja quan es sotmet a un camp elèctric.

La classificació dels aminoàcids
Segons el radical R que s’enllaci al carboni α, els aminoàcids es poden classificar en:
Aminoàcids alifàtics. Són els aminoàcids en els quals el radical R és una cadena hidrocarbonada
oberta, que, a més, pot tenir grups —COOH i —NH2 Els aminoàcids alifàtics es classifiquen en:
Neutres. Si el radical R no posseeix grups carboxil ni amino.
Àcids. Si el radical R presenta grups carboxil, però no amino.
Bàsics Si el radical R té grups amino, però no grups carboxil.
Aminoàcids aromàtics. Són aquells el radical R dels quals és una cadena tancada, generalment
relacionada amb el benzè.
Aminoácids heterocíclics. Són aquells el radical R dels quals és una cadena tancada, generalment
complexa i amb alguns àtoms diferents del carboni i de l’hidrogen.
Por la polaridad del grupo R
Apolares Ala . Val . Leu . Ile . Pro . Phe . Trp . Met
Polares sin carga Gly . Ser . Thr . Cys . Tyr . Asn . Gln
Polares con carga - Asp . Glu
Polares con carga + Lys . Arg . His
Por su estructura química
Alifáticos
Hidrocarbonados Gly . Ala . Val . Leu . Ile
Azufrados Met . Cys
Alcohol Ser . Thr
Ácido Asp . Glu
Amino Lys . Arg
Amida Asn . Gln
Aromáticos Phe . Tyr
Heterocíclicos Pro . Trp . His
Aminoàcids essencials i no proteics
L’organisme fabrica les seves pròpies proteïnes a partir dels aminoàcids lliures en la cèl.lula, per la
qual cosa no hi ha cap proteïna que sigui imprescindible en la dieta. Tanmateix, hi ha alguns
aminoàcids que no es poden sintetitzar i s’han d’incloure en l’alimentació, són els aminoàcids
essencials.
En l’espècie humana, els aminoàcidds essencials són: valina, leucina, isoleucina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptòfan i lisina. Per a lactants i nins petits també ho són l’arginina i la histidina.
A més del 20 α-aminoàcids corrents es coneixen 150 que no formen part de proteïnes, són els
aminoàcids no proteics. Alguns són molècules resultants del metabolisme, o transmissors de
l’impuls nerviós, formen part de la paret bacteriana... De molts d’ells no es coneixen les funcions.
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau 5

Font: Biologia BAT2 Ed. Santillana 1
6
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau

3
L’ENLLAÇ PEPTÍDIC
Els pèptids estan formats per la unió d’aminoàcids per mitjà d’un enllaç peptídic.
L’enllaç peptídic és un enllaç covalent que s’estableix entre el grup carboxil d’un aminoàcid i el grup
amino del següent, enllaç que dóna lloc al despreniment d’una molècula d’aigua. El resultat és la
formació d’un enllaç amida.
La disposició en l’espai d’un enllaç peptídic és tal que els àtoms del grup carboxil i del grup amino se
situen en un mateix pla, amb distàncies i angles fixos.
L’enllaç peptídic té un comportament similar al d’un enllaç doble, és a dir, presenta una certa rigidesa
que immobilitza en un pla els àtoms que el formen.
Els enllaços peptídics són polars, tendeixen a interactuar entre sí, i amb les cadenes laterals polars,
per a formar enllaços d’hidrògen.
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau 7

8
4
ESTRUCTURA DE LES PROTEÏNES
4.1 ESTRUCTURA PRIMÀRIA
L’estructura primària és la seqüència d’aminoàcids de la proteïna; per tant, ens indica quins
aminoàcids componen la cadena polipeptídica i l’ordre en què es troben aquests aminoàcids. La
funció d’una proteïna depèn de la seqüència que tingui i de la forma que aquesta adopti.
Totes les proteïnes presenten un extrem N-terminal,
en el qual es troba el primer aminoàcid amb el
seu grup amino lliure, i un extrem C-terminal. en el
qual està situat el darrer aminoàcid amb el seu
grup carboxil lliure.
La seqüència d’una proteïna s’escriu enumerant
els aminoàcids des de l’extrem N-terminal fins al Cterminal.
4.2 ESTRUCTURA SECUNDÀRIA
Les proteïnes no són simples cadenes lineals, sinó que adopten formes diferents. L’estructura
secundària és la disposició de la seqüència d’aminoàcids o estructura primària en l’espai. Gràcies a
la capacitat de gir que tenen els carbonis α dels aminoàcids, el polipèptid adquireix una conformació
estable.-
Els tipus d’estructura secundària són: hèlix α i conformació β o làmina plegada, que poden presentar
certes variacions en determinades proteïnes.
α-hélix
L’estructura secundària en αααα-hèlix es forma quan
l’estructura primària s’enrotlla helicoïdalment sobre si
mateixa. Això és degut a la formació d’enllaços
d’hidrogen entre el —CO d’un aminoàcid i el —NH
del quart aminoàcid que el segueix.
L’hèlix és destrogira i presenta 3,6 aminoàcids cada
volta. Cada aminoàcid forma enllaços d’hidrògen amb
els que estan a l’espira superior i inferior, per la qual
cosa l’estructura és molt estable.
Els grups R dels aminoàcids estan cap a l’exterior.
Els aminoàcids que apareixen en aquestes α-hèlix
són: alanina, leucina, fenilalanina.
Exemples de proteïnes amb aquesta estructura són
les α-queratines de la pell, ungles, pèls, llana...
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau

Conformació β
La conformació β, làmina plegada o làmina β
s’origina per acoblament de segments estesos de
dues cadena polipeptídiques, que es disposen de
manera adjacent i s’uneixen entre si per ponts
d’hidrogen transversals. Adopten la forma d’un full
plegat, en zig.zag.
Els segments adjacents de la làmina pelgada
poden estar pròxims en l’estructura primària,
trobarse en zones distintes o, fins i tot, formar part
de cadenes polipeptídiques diferents.
Quan els ponts d’hidrogen s’estableixen entre
diferents cadenes polipeptídiques adjacents, poden
adoptar disposicions paral.lela o estar en direccions
oposades, antiparal.lela. La disposició antiparal.lela
és més estable.
Els grups R estan per damunt o davall els plans en
zig-zag de la làmina plegada.
Els aminoàcids que apareixen amb freqüència a la làmina plegada son: Alanina, glicina, metionina,
valina i isoleucina.
Exemples de proteïnes que presenten aquesta estructura: La β-queratina de la seda o fibroïna i
moltes proteínes globulars presenten segments amb conformació β alternats amb d’altres d’estructura
a-hèlix .
Hélix de col.lagen
A més de l’estructura α-hèlix i β-plegada n’hi ha
d’altres, entre les quals destacam la del col.lagen,
proteïna molt abundant als vertebrats: al teixit
connectiu, ossos, tendons, pell etc.
El col.lagen té una disposició en hèlix especial, una
mida més allargada que la α-hèlix, a causa de
l’abundància de prolina i hidroxiprolina. Es forma
una superhèlix deguda a l’associació de tres hèlixs,
unides per mitjà d’enllaços covalents i enllaços febles
de tipus pont d’hidrògen.
L’ebullició en aigua la converteix en gelatina, una
mescla de polipèptids.
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau 9

10
Els girs β
L’anàlisi d’estructures tridimensionals de nombroses proteïnes revela que moltes de les seves
inversions de la cadena es duen a terme mitjançant un element estructural comú, anomenat gir β,
gir revertit o plec en forquilla.
En aquests girs, el grup CO d’una resta n d’un polipèptid enllaça per un pont d’hidrogen amb el
grup NH de la resta (n+3) amb la qual cosa la cadena polipeptídica canvia bruscament de direcció.
Els girs β sovint es troben a les regions que connecten els extrems de dos segments adjacents i
antiparal.lels d’una làmina β plegada
Motius estructurals
Hi ha agrupacions molt estables de diverses estructures secundàries i de connexions entre sí,
presents en nombroses proteïnes globulars, que s’anomenen motius estructurals, i es repeteixen
en diferents zones de la cadena polipeptídica.
Els més freqüents són:
- Motius β α β. Làmines β paral.leles unides per una hèlix α
- Menadres. Formats per làmines β antiparal.leles,
- Greques. Làmines β antiparal.leles adjacents unides de manera no seqüèncial.
Altres particularitats de l’estructura secundària
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau

4.3 ESTRUCTURA TERCIÀRIA
L’estructura terciària consisteix en la disposició que adopta la proteïna a l’espai .Està formada per un
conjunt de plegaments característics originats per les interaccions entre les cadenes laterals R dels
aminoàcids situats al llarg de la cadena, que poden estar molt allunyats entre si.
Els enllaços que estableixen l’estructura terciària poden ser:
Enllaços covalents (forts)
- Enllaç disulfur. S’estableix entre els grups –SH de dues restes de cisteïna.
- Enllaç amida (-CO-NH). Es forma entre el grup –NH3+ de la cadena lateral de la lisina i
el grup –COO de l’àcid aspàrtic o glutàmic.
Enllaços no covalents (febles)
- Forces electrostàtiques. Es formen entre grups ionitzats amb càrregues de signe
oposat, d’animoàcids àcids i bàsics.
- Ponts d’hidrogen. S’estableixen entre grups de les cadenes laterals polars en els quals
existeixen càrregues parcials a la seva cadena lateral.
- Interaccions hidrofòbiques i forces de Van der Waals. Formen unions molt febles,
entre cadena laterals pròximes d’aminoàcids polars.
Estructura filamentosa
Les seves cadenes polipeptídiques es disposen en forma de brins allargats.
Són proteïnes insolubles en aigua i dissolucions salines, gràcies a l’alta proporció d’aminoàcids
hidrofòbics de què disposen, per això són idònies per exercir funcions esquelètiques i poden adoptar
torsions longitudinals, com ara els brins d’una corda.
Les més conegudes són el col.lagen dels ossos i del teixit conjuntiu, la α-queratina del pèl, les
plomes, les ungles. les banyes. etc., la queratina o fibroïna del fil de seda i de les teranyines, i
l’elastina del teixit conjuntiu, que forma una xarxa deformable per la tensió.
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau 11

Estructura globular
L’estructura secundària es plega successivament i origina una estructura esferoïdal compacta.
.
La conformació globular de les proteïnes en facilita la solubilitat en aigua i en dissolucions salines.
Això els permet fer funcions de transport i reguladores (enzimàtiques i hormonals)
Aquestes proteïnes acostumen a tenir diversos trams d’helix α, làmines i girs β i estructures
secundàries en posicions diferents.
Les cadenes laterals apolars es disposen cap a l’interior de la molècula per evitar les interaccions
amb l’aigua i, d’aquesta manera, es forma un nucli compacte hidrofòbic.
Les cadenes laterals polars es troben a l’exterior, fet que permet que aquestes proteïnes siguin
solubles en aigua i en solucions salines. Una excepció són les proteïnes de membrana, que estan
envoltades per un ambient apolar a causa dels lípids)
Importància de l’estructura terciària
L’estructura terciària determina les funcions biològiques de les proteïnes. El canvi d’un sol aminoàcid
de l’estructura primària pot donar lloc a un plegament diferent, atès que es poden originar enllaços
diferents, amb la qual cosa es pot alterar la funció de la proteïna. Per exemple, l’origen d’algunes
malalties degeneratives, com ara l’Alzheimer, s’associa amb l’acumul.lació de certes proteïnes
plegades anormalment al cervell.
Dominis estructurals
En les proteïnes de mida grossa es distingeixen determinades combinacions d’hèlix α i l’amines β,
que formen unitats compactes molt estables, o dominis estructurals, que poden contenir des de 40
fins a 300 aminoàcids. Molts dominis són exclusius i procedeixen d’una seqüència única d’un gen o
una família gènica, però altres apareixen en una gran varietat de proteïnes.
Probablement, moltes proteïnes han evolucionat per mitjà de la unió de dominis preexistents, que
s’han recombinat entri si originant noves combinacions. Els dominis se solen conectar entre si
mitjançant porcions proteiques flexibles que fan de frontissa.
Sovint els dominis són seleccionats al llarg de l’evolució, perquè tenen una funció important dins la
proteïna. Per exemple, els enzims que presenten com a coenzims certs nucleòtids (com ara NAD+,
FAD o AMP) amb estructures i funcions diferents, mostren a la seva superfície el mateix domini, que
és l’àrea d’unió dels nucleòtids als enzims.
12
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau

4.4 ESTRUCTURA QUATERNÀRIA
L’estructura quaternària es presenta en les proteïnes formades per la unió de diverses cadenes
polipeptídiques. Cada cadena és una subunitat, anomenada monòmer o protòmer, la unió de
monòmers constitueix un oligòmer.
En l’estructura quaternària és molt important el nombre, la naturalesa i la manera com s’associen a
l’espai els diversos monòmers.
Els monòmers que s’associen poden ser: exactament iguals, molt semblants o diferents
estructuralment i funcionalment.
L’estructura quaternària es característica de les proteïnes complexes, com ara els enzims i els
anticossos.
La unió de les cadenes polipeptídiques amb estructura terciària per originar l’estructura quaternària
es fa a través de la superfície, on hi ha grups polars. Les principals forces que estabilitzen
l’estructura quaternària es deuen a enllaços febles, com ara ponts d’hidrogen, unions
electrostàtiques, interaccions hidrofòbiques i forces de Van der Waals. En certs casos també es
poden formar ponts disulfur.
Els enllaços febles que pleguen la proteïna
permeten modificacions en la seva estructura
que poden ser molt importants per a la seva
funció biològica.
La unió del protòmers origina estructures de
rang més gran, com, per exemple, dímers (com
els citocrom c) o tetràmers (com
l’hemoglobina). Els polímers poden formar
complexos supramoleculars, com ara els
filaments d’actina i miosina etc.
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau 13

14
5
PROPIETATS DE LES PROTEÏNES
Les propietats de les proteïnes depenen sobretot dels radicals R lliures i que aquests sobresurtin de
la molècula i, per tant, tinguin la possibilitat de reaccionar amb altres molècules.
El conjunt d’aminoàcids d’una proteïna els radicals de la qual tenen la capacitat d’unir-se a altres
molècules i de reaccionar amb aquestes s’anomena centre actiu de la proteïna.
Solubilitat
Les proteïnes globulars són d’una gran mida molecular, per la qual cosa, quan es dissolen. donen
lloc a dispersions col.loïdals. La solubilitat d’aquestes molècules es deguda als radicals R, que, quan
s’ionitzen, estableixen ponts d’hidrogen amb les molècules d’aigua. Així, la proteïna queda recoberta
d’una capa de molècules d’aigua que impedeix que es pugui unir a altres proteïnes, fet que en
provocaria la precipitació.
Desnaturalització
Si en una dissolució de proteïnes es produeixen canvis de pH,
alteracions en la concentració, agitació molecular o variacions
de temperatura, la solubilitat de les proteïnes pot disminuir i es
pot arribar al punt que precipitin.
Això es dóna perquè els enllaços que mantenen la
conformació globular es trenquen i la proteïna adopta la
conformació filamentosa. Aleshores, la capa de molècules
d’aigua no recobreix totalment les molècules proteiques, que
tendeixen a unir-se entre si, de manera que donen lloc a grans
partícules que precipiten.
Quan passa això les seves propietats biocatalitzadores
desapareixen quan el centre actiu s’altera. Les proteïnes, en
aquest estat, no poden dur a terme l’activitat per a la qual van
ser «dissenyades», és a dir, no són funcionals.
Aquesta variació de la conformació s’anomena
desnaturalització. La desnaturalització no afecta els
enllaços peptídics, quan torna a les condicions normals, la
proteïna, de vegades, pot recuperar la conformació primitiva,
fet que s anomena renaturalització.
Són exemples de desnaturalització: la llet tallada a causa de
la desnaturalització de la caseïna, la precipitació de la clara
de l’ou quan es desnaturalitza l’ovoalbumina per efecte de la
calor, la «permanent» o fixació d’un pentinat per efecte de
l’escalfor sobre les queratines dels cabells, etcétera
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau

Especifitat
En la seqüència d’aminoàcids les proteïnes presenten
sectors estables i sectors variables, en els quals alguns
aminoàcids poden ser substituïts per d’altres de diferents
sense que s’ alteri la funcionalitat de la molècula.
Això ha donat lloc, durant el procés evolutiu, a una gran
variabilitat de molècules proteiques, fet que permet que
cada espècie tingui proteïnes específiques i que, fins i
tot, apareguin diferències entre individus de la mateixa
espècie
Les diferències entre proteïnes amb la mateixa funció, són
grans entre espècies allunyades evolutivament, i
escasses entre espècies emparentades.
Capacitat amortidora
Les proteïnes com que estan constituïdes per aminoàcids, tenen un comportament amfòter.
Tendeixen a neutralitzar les variacions de pH del medi, ja que es poden comportar com un àcid o una
base i, per tant, alliberar o retirar protons del medi.
6
6.1 HOLOPROTEÏNES
CLASSIFICACIÓ DE LES PROTEÏNES
Segons L‘estructura terciària que tinguin, les holoproteïnes es poden classificar en dos grups:
filamentoses o escleroproteïnes i globulars o esferoproteïnes.
Proteïnes filamentoses
Són insolubles en aigua i es troben principalment en animals.
Pertanyen a aquest grup:
Col.lagen: En teixits conjuntius, cartilaginosos, tegumentaris i ossis
Miosina. Responsable de la contracció muscular
Ceratines. La α-ceratina es troba a la pell, cabells, escates, ungles, llana, banyes, etc La βceratina
forma fibres de seda i les teranyines
Elastines. En tendons i vasos sanguinis
Fibrina. Intervé en la coagulació sanguínia.
Proteïnes globulars
Generalment són solubles en aigua i en dissolucions polars.
Pertanyen a aquest grup:
Protamines. Es troben associades a l’ADN en els espermatozoides.
Histones. Es troben associades a l’ADN del nucli (tret de l’espermatozoide)
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau 15

Prlamines. Es troben a les llavors vegetals: com la zeïna del blat de moro.
Glutenines.: Com la glutenina del blat.
Albumines. Com la seroalbumina de la sang, l’ovoalbumina, la lactoalbumina, i la globulina de
l’hemoglobina.
Globulines. L’ovoglobulina, lactoglobulina, seroglobulines, immunoglobulines etc.
6.2 HETEROPROTEÏNES
Les heteroproteïnes són molécules formades per la unió d’un grup proteic amb un altre de no
proteic, anomenat grup prostètic..
Segons el sen grup prostètic, les heteroproteïnes es classifiquen en:
Glicoproteïnes (ja vistes)
El grup prostètic conté molècules de glúcids.
Exemples:
Hormones: FSH, LH, TSH.
Mucines de secreció, com les salivals.
Glicoproteïnes de la sang (protombina, immunoglogulines...)
Glicocàlix de les membranes cel.lulars.
Alguns enzims
Lipoproteïnes (ja vistes)
Se formen quan alguns lípids poc solubles en aigua s’associen amb proteÏnes i d’aquesta manera
són transportades pel plasma.
Exemples: són la LDL (Lipoproteïna de baixa densitat) i la HDL (Lipoproteïna d’alta densitat) que
intervenen en el transport de colesterol. Un alt contingut de LDL suposa un risc d’arterioesclerosi i un
alt contingut de HDL el redueix.
Nucleoproteïnes
Són complexes entre àcids nucleics i proteïnes com les histones i les protamines.
Fosfoproteïnes
Contenen àcid ortofosfòric.
Exemples: La caseïna de la llet i la vitelina del vermell de l’ou.
Cromoproteïnes
Les cromoproteïnes posseeixen com a grup prostètic una substància pintada, per això tarnbé reben
el nom de pigments.
Exemples:
Pigments porfirínics (contenen porfirina): hemoglobina, mioglobina, peroxidases, citocroms o vitamina
B12.
Pigments no porfirínics: hemocianina, hemeritrina (pigments respiratoris)
.
16
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau

7
FUNCIONS DE LES PROTEÏNES
Les proteïnes determinen la forma i l’estructura de les cèl·lules i dirigeixen gairebé tots els
processos vitals.
Les funcions de les proteïnes són específiques i permeten a les cèl·lules mantenir la seva integritat,
defensar-se dels agents externs, reparar danys, controlar i regular funciones, etc.
Totes les proteïnes realitzen la seva funció de la mateixa manera: per unió selectiva a molècules.
Les proteïnes estructurals s’agreguen a altres molècules de la mateixa proteïna per a originar una
estructura major.
No obstant això, altres proteïnes s’uneixen a molècules distintes: els anticossos als antígens
específics, l’hemoglobina a l’oxigen, els enzims als seus substrats, els reguladors de l’expressió
gènica a l’ADN , les hormones als seus receptors específics, etc...
Entre les funcions de les proteïnes tenim:
Funció estructural
Fomen l’estructura d’orgànuls
Pel que fa a les cèl.lules tenen funcions estructurals :
- Les glicoproteïnes de la membrana plasmàtica.
- Les proteïnes que formen els microtúbuls del citoesquelet dels cilis i flagels.
- Les histones que s’associen a l’ADN per formar les fibres de cormatina.
Pel que fa la histologia:
- Queratines de les formacions dèrmiques.
- L’elastina del teixits reticulars.
- Col.lagens dels teixits cartilaginosos, conjuntiu i ossi.
Les aranyes i cucs de seda fabriquen fibroïna per a fabricar les teles d’aranya i els capolls
respectivament.
Funció de transport
Permeases: Regulen el pas de molècules a través de la membrana cel.lular.
Proteïnes que transporten substàncies en el flux circulatori:
- Seroalbumines: transporten diferents substàncies.
- Pigments respiratoris (hemoglobina, hemoeritrina, hemocianina...) transporten oxigen
dins la sang.
- Transferrina, transporta ferro
- Lipoproteines (LDL, HDL...) transporten lípids.
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau 17

Funció enzimàtica
Els enzims són proteïnes que tenen una acció biocatalitzadora, és a dir, que afavoreixen les
reaccions químiques que tenen lloc a les cèl·lules dels organismes, ja que redueixen els
requeriments d’energia d’activació que aquestes reaccions necessiten per desenvolupar-se.
Possiblement, la funció enzimàtica és la més important de les que exerceixen les proteïnes. Hi ha un
gran nombre d’enzims, aproximadament un miler, i tots tenen un grau d’especialització molt elevat.
Entre aquests cal destacar la tripsina. la ribonucleasa, la catalasa, la peroxidasa. els citocroms, etc.
Funció hormonal
Són biocatalitzadors que es diferencien dels enzims en el fet que no actuen localment, sinó que es
distribueixen per la sang i actuen per tot l’organisme. Exemples: la insulina del páncrees, la tiroxina
na de la tiroide, les hormones de la hipòfisi.
Funció de defensa
Les γ-globulines o immunoglobulines: que constitueixen els anticossos. Tenen la funció d’associar-se
a les substàncies estranyes que penetren a I’organisme (antígens) i neutralitzar-les.
La trombina i el fibrinogen que participen la coagulació de la sang quan es produeix una ferida.
Les mucines del tracte digestiu i respiratori, que presenten funcions bactericides
Molts antibiòtics, fabricats per bacteris i fongs també són péptids
Funció contràctil
Actina i la miosina: proteïnes que s’associen entre si i formen miofibrilles, estructures que permeten
la contracció i relaxació de les fibres músculars
Altres com: la dineïna, la tubulina, la flagel.lina que intervenen en la mobilitat cel.lular
Funció de reserva
Exemples:
- L’ovoalbunina de la clara d’ou.
- La caseïna de la llet.
- La zeïna del del blat de moro.
- La gliadina de la llavor del blat.
- L’hordeïna de la llavor de l’ordi.
Funció homeostàtica
Algunes proteïnes sanguínies participen en la regulació del pH gràcies a la capacitat amortidora que
tenen.
Funció reguladora
Algunes proteïnes regulen l’expressió de certs gens i unes altres regulen la divisió cel.lular (com la
ciclina).
18
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau

COMPLEMENTS
COMPLEMENTS
Tema Tema 4: 4: 4: Les Les Les proteïnes
proteïnes
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau 19

QÜESTIONARI
QÜESTIONARI
20
1) Quins són els components d’una cadena polipeptídica i quin enllaç els uneix?
2) En quina direcció s‘uneixen dos aminoàcids? Desenvolupa la fórmula del dipèptid format
per la serina i la fenilalanina.
3) Un aminoàcid té un punt isoelèctric de 6,5. Quina càrrega presentarà si el pH del medi és
6,5, si és 4 o si és 10?. Explica en quin punt dels que s’han indicat abans l’aminoàcid es
desplaçarà cap a l’’ànode, quan ho farà cap al càtode i quan es quedarà immòbil.
4) Quina serà la càrrega de l’àcid aspàrtic en un mitjà molt àcid i en un mitjà molt bàsic?
5) Digués quins dels aminoàcids no encaixa en llista: Alanina, valina, metionina, arginina,
isoleucina
6) Un tripèptid format per tres aminoàcids: Presenta a l’extrem amino lliure un aminoàcid
aromàtic, a l’extrem carboxílic lliure un aminoàcid heterocíclic i l’àminoàcid central és un
alifàtic bàsic Construeix aquest tripèptid escollint els tres aminoàcids dels següents:
Val, Phe, Ser, Trp, Gky, Lys, Asp.
7) La tripsina és un enzim que hidrolitza els enllaços peptídics en els quals el grup carboxil l’aporta una
lisina o una arginina. Quin és el resultat de la hidròlisi per mitjà de la tripsina sobre aquest pèptid?
H2N - Lys - Met - Ala - Arg - Met - Val – COOH
8) Quins enllaços mantenen la forma de l’estructura secundària de les hèlixs estabilitzada?
9) Quins enllaços mantenen la forma de les estructures globulars?
10) Quins enllaços possibiliten la unió de les diferents molècules que integren l’estructura
quaternària?
11) Per què la seda i el col.làgen suporten altes tensions sense estirar-se mentre que la llana
sí que es pot estirar
12) De què depèn l’activitat biològica i l’especificitat d’una proteïna?
13) Quins enllaços es trenquen quan se sotmet una molècula proteica a una temperatura
elevada? Com s’anomena aquest procés? Quina repercussió té en la funcionalitat de la
proteïna?
14) Què és un grup prostètic? Posa algún exemple.
INVESTIGA
INVESTIGA
.
ACTIVITATS.
ACTIVITATS.
Tema Tema 4: 4: Les Les Les proteïnes
proteïnes
1) Investiga en què consisteix “fer la permanent” als cabells? Com es fa aquest procés?
Relaciona aquest procés amb el que saps sobre l’estructura de les proteïnes.
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau

TEST
TEST
1 Aquells aminoàcids en els quals el radical R és una cadena hidrocarbonada
oberta són els aminoàcids alifàtics.
2 Tots els aminoàcids, menys la glicina o glicocola, presenten activitat òptica ja
que presenten el carboni α asimètric.
3 Àcid aspàrtic és un aminoàcid bàsic
4 Un aminoàcid té configuració D si quan el grup carboxil queda a dalt, el grup
NH2 queda a la dreta del carboni.
5 Els aminoàcids presenten comportament amfòter.
6 L’enllaç peptídic és un enllaç covalent que s’estableix entre el grup carboxil
d’un aminoàcid i el grup amino del següent.
7 El pH en el qual l’aminoàcid tendeix a adoptar una forma dipolar neutra
s’anomena punt isoelèctric
8 L’estructura primària és la seqüència d’aminoàcids de la proteïna.
9 L’estructura secundària és la disposició de l’estructura primària en l’espai.
10 La α–hèlix i la conformació-β són formes de l’estructura terciària de les
proteïnes.
11 L’estructura secundària en α–hèlix se forma quan s’enrotlla helicoïdalment
l’estructura secundària sobre ella mateixa.
12 La queratina de la seda és un exemple de conformació-β
13 L’estructura terciària informa sobre la disposició de l’estructura secundària
d’un polipèptid al plegar-se sobre ella mateixa
14 La conformació globular en les proteïnes facilita la insolubilitat en aigua i en
dissolucions salines.
15 La conformació globular permet realitzar funcions de transport, enzimàtiques,
hormonals...
16 Les conformacions globulars es mantenen estables per l’existència d’enllaços
entre els radicals R dels aminoàcids.
17 Les proteïnes filamentoses són proteïnes insolubles en aigua.
18 El col.lagen del teixit conjuntiu és un exemple de proteïnes filamentoses.
19 L’estructura quaternària informa de la unió de varies cadenes polipeptídiques
amb estructura terciària per formar un complex proteic.
20 Les propietats de les proteïnes depenen dels radicals R lliures
21 Les proteïnes globulars posseeixen un elevat tamany molecular, per lo que,
quan es dissolen, donen lloc a dispersions col loidals.
22 La desnaturalització afecta als enllaços peptídics.
23 L’especificitat permet que cada espècie tengui les seves proteïnes específiques i
que apareguin diferències entre individus de la mateixa espècie.
24 Observant l’estructura terciària de les proteïnes, les holoproteïnes es poden
classificar en: filamentoses o globulars.
25 Les proteïnes filamentoses són insolubles en aigua i apareixen principalment
en els vegetals.
26 La mioglobina és una cromoproteïna.
27 Les albumines són proteïnes globulars
28 Les globulines són proteïnes filamentoses
29 Les glicoproteïnes de les membranes plasmàtiques tenen funció estructural
30 L’actina i la miosina tenen funció contràctil
31 L’ovoalbúmina del blanc d’ou o la caseïna de la llet tenen funció de reserva.
32 Algunes proteïnes sanguínies participen en la regulació del pH gràcies a la
seva capacitat amortiguadora
33 La desnaturalització es basa en la destrucció dels enllaços que mantenen
estable la conformació globular de les proteïnes.
34 Les elastines tenen estructura globular
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau 21

COMPLETA
COMPLETA
1 Les proteïnes estan constituïdes per...
2 Els aminoàcids en els que el radical R és una cadena
tancada relacionada amb el benzè s’anomenen...
3 Si un aminoàcid desvia el pla de llum polaritzada a
la dreta se denomina...
4 El comportament ???? dels aminoàcids els fa que
puguin ionitzar-se com una base, com un àcid o com
una base i un àcid a la vegada.
5 El pH en el qual l’aminoàcid té tantes càrregues
positives com negatives se denomina...
6 Un oligopèptid és un pèptid el nombre de pèptids
que el formen és ???? a 10
7 Totes les proteïnes presenten un extrem ???? i un
extrem ???
8 El ??? posseeix una disposició en hèlix especial degut
a l’abundància de prolina i hidroxiprolina.
9 Allò que fa que les conformacions globulars se
mantenguin estables és...
10 Un exemple de proteïnes filamentoses és...
11 Si en una dissolució de proteïnes es produeixen
canvis de pH, alteracions en la concentració o
qualsevol efecte que faci que la solubilitat de les
proteïnes pugui disminuir arribant a produir-se la
seva precipitació s’anomena:
12 S’anomena ??? a les molècules formades per la unió
d’un grup proteic amb un altre no proteic.
13 Exemple de pigments porfirínics
14 Com s’anomena aquelles proteïnes que posseeixen
un grup prostètic que conté molècules de glúcids.
15 El grup prostètic de les nucleoproteïnes és…
16 Dins quina funció de les proteïnes podem trobar
l’insulina o la tiroxina?
17 A on apareixen les lipoproteïnes?
18 Anomena les propietats de les proteïnes.
19 Exemples d’on apareix l’α-queratina
22
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau

(Font: Biologia BAT2 Ed. Santillana )
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau 23