'X' ENCON,TRO NACIONAL DE FISICA DA MATERIA CONDENSADA

XX ENFMC - Resumos - 11/06/97
BIOFISICA (Biofisica Molecular Tearica e Modelagem)
BIOFfSICA (Modelagem de Biomacromoleculas)
— 11/06/97
Simulagao de espetros eletrOnicos de
biomacromoleculas.
MICHEL Loos, AMANDO SIUITI ITO
Grupo de Biofisica, Institute de Fisica, USP
WLADIA VIVIANI
Departamento de Bioquimica, Instituto de Quitnica, USP
As propriedades espectroscOpicas das biomacromoliculas
tern origem na reorganizacao eletthnica, por isso
estao fora de alcance dos softwares tradicionais de modelagem
molecular. Por outro lado, o estudo corn os
prograrnas tradicionais da quimica quantica tambem
impossivel, devido ao tamanho das biomacromoliarias.
Para viabilizar estudos envolvendo propriedades
electrOnicas em sistemas desse tamanho, nos desenvolvemos
urn metodo hibrido de computacio, CQFF,
que se baseia na aproximacao do crornOforo localizado,
e combina as possibilidades dos dois metodos tradicionais:
rnecanica molecular por causa do tamanho
do sistema e mecanica quantica para uma parte dos
eletrons, Dessa forma, torna-se possivel fazer uma deserica°
quantica dos eletrons do cromoforo, enquanto o
resto da molecula e descrito de modo classic° como um
conjunto de cargas e liga(Oes. Para a computacao do
espetro eletrOnico usamos a metodologia CIS corn as
parametrizag5es semi-empiricas CNDO/S ou INDO/S.
A coerencia desse esquema computacional hibrido corn
os metodos originais CIS semi-empiricos sera comprovada
pelo estudo comparativo de um sistema de tamanho
compativel corn a utilizacao dos dois tipos de cornputacoes.
Vamos apresentar alguns aplicacoes desse esquema
computacional para a escolha entre diferentes
modelos teoricos da rodopsina humana , per meio da
simulacio do espetro de absorcao desses modelos e sua
comparacio corn dados experimentais.
MOLECULAR DYNAMICS SIMULATIONS
INVESTIGATING THE FOLDING
BEHAVIOR OF AN ISOLATED RAGMENT
OF BARNASE ADOPTING A 3-HAIRPIN
CONFORMATION IN THE NATIVE
STRUCTURE OF THE PROTEIN
MARTINE PRP.VOST
Universite Libre de Bruxelles
ISABELLE ORTMANS
Universidade Federal do Rio de Janeiro
Experimental evidence and theoretical models both
suggest that protein folding is initiated within speci-
-tic fragments which intermittently adopt conformations
close to that found in the protein native structure.
These folding initiation sites encompassing short portions
of the protein are ideally suited for study in isolation
by computational methods aimed at investigating
the very early events of folding. We have used Molecular
Dynamics (MD) simulations to study the behavior
of an isolated protein fragment formed by residues 85
to 102 of barnase that folds into a /3-hairpin in the native
structure of the protein. Three independent MD
simulations of 1.3 to 1.8 ns starting from unfolded conformations
of the peptide gradually decreasing temperature.
The conformational preferences adopted by the
peptide in the course of the simulations were analyzed.
Two of the unfolded peptide conformations fold
into a hairpin characterized by native and a larger bulk
of non-native interactions. Both refolding simulations
substantiate the close relationship between inter-strand
compactness and hydrogen bonding network involving
backbone atoms. Indeed, persistent compactness witnessed
by side-chain interactions always occurs concomitantly
with the formation of backbone hydrogen
bonds. No highly populated conformations generated
in a third simulation starting from the most unfolded
conformer relative to the native structure are observed.
However non-native long-range and medium-range contacts
with the aromatic moiety of Trp94 are spotted
which are in fair agreement with a former NMR, study
of a denaturating solution of an isolated barnase fragment
encompassing the /3-hairpin. The results taken
together lend reason to believe that the 85-102 barnase
fragment is a strong initiation site for folding.
DINAMICA MOLECULAR DE PEPTIDEOS
COM ATIVIDADE BIOLOGICA
PEDRO G. PASCUTTI
Instituto de Biofisica - UFRJ
KLEBER C. MUNDIAL
Instituto de Fisica - UFBA
AMANDO S. ITo
Instituto de Fisica - USP
PAULO M. BISCH
Instituto de Biofisica - UFRJ
0 desenvolvimento de tecnicas de modelagem e
dinamica molecular esti abrindo a pespectiva de
urn grande avanco na compreensao de processes
biolOgicos em nivel atomico-moleccompreensao de processos
biolOgicos em nivel atomic° e molecular e na
proposta de novas estruturas moleculares corn elevada
eficiencia biolOgica. Estamos desenvolvento urn programa
computacional para otimizacao de geometria
e simulacao de dinamica molecular, baseado em urn
campo de forcas classicas parametrizado. No estagio
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