13.07.2015 Views

Teste modelo de BII em 2002-03

Teste modelo de BII em 2002-03

Teste modelo de BII em 2002-03

SHOW MORE
SHOW LESS
  • No tags were found...

You also want an ePaper? Increase the reach of your titles

YUMPU automatically turns print PDFs into web optimized ePapers that Google loves.

teste_<strong>mo<strong>de</strong>lo</strong>_<strong>BII</strong>-janeiro20<strong>03</strong> 13-01-20<strong>03</strong>da ca<strong>de</strong>ia respiratória. Porque a activida<strong>de</strong> <strong>de</strong> “expulsar” protões é indissociável do papel oxidativo dosreferidos complexos não há na presença <strong>de</strong> oligomicina consumo <strong>de</strong> O 2 , o aceitador último <strong>de</strong>electrões. O dinitrofenol é uma substância que permite a entrada <strong>de</strong> protões através <strong>de</strong> um mecanismoalternativo ao da síntase do ATP permitindo o funcionamento dos complexos da ca<strong>de</strong>ia respiratória. Asua adição ao referido sist<strong>em</strong>a provoca, portanto, um aumento do consumo <strong>de</strong> O 2 .2 - Numa fibra muscular que se contrai com frequência elevada ocorr<strong>em</strong> variações nas concentrações<strong>de</strong> ATP, ADP e AMP. Em que sentido (aumento ou diminuição) ocorr<strong>em</strong> essas variações, que efeitotêm na activida<strong>de</strong> da cínase 1 da frutose-6-fosfato (fosfofrutocínase 1) e qual o mecanismo(s)envolvido(s) na modificação <strong>de</strong>ssa activida<strong>de</strong>? Explique.Proposta <strong>de</strong> resposta: Numa fibra muscular a contrair-se o ATP está a transformar-se <strong>em</strong> ADP pelo queé <strong>de</strong> prever uma <strong>de</strong>scida na concentração <strong>de</strong> ATP e subida na <strong>de</strong> ADP. O AMP forma-se a partir doADP (2 ADP ↔ AMP + ATP) por acção da cínase do a<strong>de</strong>nilato sendo portanto <strong>de</strong> prever também a suasubida na situação <strong>em</strong> análise. O ATP é um inibidor alostérico da fosfofrutocínase 1 e quer o AMPquer o ADP são activadores alostéricos da mesma enzima. Na situação <strong>em</strong> análise é por isso <strong>de</strong> preverum aumento <strong>de</strong> activida<strong>de</strong> da fosfofrutocínase 1.3 – Durante a glicólise aeróbia há formação <strong>de</strong> NADH no citosol que é reoxidado a NAD + pelocomplexo I da ca<strong>de</strong>ia respiratória. Contudo, o centro activo do complexo I está voltado para a matrizmitocondrial e não existe na m<strong>em</strong>brana da mitocôndria transportador para o NADH. Que mecanismosbiológicos permit<strong>em</strong> que o NADH formado no citosol possa ser oxidado a NAD + s<strong>em</strong> que aumente aconcentração <strong>de</strong> lactato? Explique.Proposta <strong>de</strong> resposta: Durante a oxidação aeróbia da glicose exist<strong>em</strong> duas enzimas que po<strong>de</strong>m reoxidaro NADH citosólico a NAD + : a <strong>de</strong>sidrogénase do glicerol-3-P (NADH + di-hidroxiacetona-P ↔ NAD ++ glicerol-3-P) que catalisa a transferência dos electrões para a di-hidroxicetona-P e a <strong>de</strong>sidrogénase domalato (NADH + oxalacetato ↔ NAD + + malato) que catalisa a transferência dos electrões para ooxalacetato. No caso do glicerol-3-P, este po<strong>de</strong> ser reoxidado por uma isoenzima da <strong>de</strong>sidrogénase doglicerol-3-P situada na face externa da m<strong>em</strong>brana mitocondrial interna da mitocôndria e que, <strong>em</strong> últimaanálise, permite a passag<strong>em</strong> (via FAD e coenzima Q) dos electrões para o oxigénio. No caso do malato,este po<strong>de</strong> entrar (através <strong>de</strong> um transportador) para a matriz da mitocôndria e ser aí <strong>de</strong> novo oxidado aoxalacetato pela <strong>de</strong>sidrogénase do malato (NAD + + malato ↔ NADH + oxalacetato): o NADHformado <strong>de</strong>ntro da matriz é oxidado (via complexos I, III e IV) pelo oxigénio.Desejo a todos as maiores felicida<strong>de</strong>s.S<strong>em</strong>pre ao dispor.Rui FontesPágina 4 <strong>de</strong> 4

Hooray! Your file is uploaded and ready to be published.

Saved successfully!

Ooh no, something went wrong!