Frankfurt Institute for Molecular Life Sciences (FMLS) - CEF-MC

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marKus BoHnsaCK
Markus T. Bohnsack beschäftigt sich
seit fast 10 Jahren mit der Biogenese
der Translationsmaschinerie. Im
Anschluss an sein Biologiestudium in
Kiel arbeitete er von 2000 bis 2005 mit
Dirk Görlich am Zentrum für Molekulare
Biologie in Heidelberg (ZMBH) an
Fragestellungen des Exports von RNA
und Proteinen aus dem Zellkern. Danach
wechselte er nach Edinburgh, wo er
mit David Tollervey am Wellcome Trust
Centre for Cell Biology an der Biogenese
von Ribosomen in der Bäckerhefe
forschte. Seit Juli 2008 forscht Markus
Bohnsack am Institut für Molekulare
Biowissenschaften der Goethe-Universität
Frankfurt und ist seit Januar 2009
Adjunct Investigator des CEF. Seine
Freizeit verbringt Markus Bohnsack gerne
in der Natur und er interessiert sich
für Ornithologie.
BIoGenese Von rIBosomen
aufbau Der ProteinfabriK
ribosomen sind molekulare fabriken,
die proteine herstellen. Diese funktion
üben sie in allen organismen aus und sind
damit für die synthese aller proteine auf
unserem planeten verantwortlich.
In höheren organismen, wie Hefen,
pflanzen und beim menschen, findet der
aufbau der ribosomen, die ribosomenbiogenese,
unter Beteiligung mehrerer zellulärer
reaktionsräume statt. sie beginnt im
nukleolus, einem spezialisierten Bereich des
Zellkerns, mit der synthese der ribosomalen
rna und wird im nukleoplasma fortgesetzt.
es folgt der export der untereinheiten über
die membran des Zellkerns ins Zytoplasma,
wo diese fertiggestellt werden und die Herstellung
von proteinen, die translation, vermitteln.
Schematische Darstellung
der entstehung von
ribosomen in der bäckerhefe.
Der Prozess beginnt
mit der transkription der
ribosomalen Dna (rDna)
im nukleolus und der
bildung des 90S-präribosoms,
gefolgt von der
trennung der biosynthesewege
der 40S- und
60S-untereinheiten, die
schließlich im Zytoplasma
fertiggestellt werden und
dort die Herstellung von
Proteinen vermitteln.
Über 180 proteine und 75 kleine rnas
(snornas) sind an der Biogenese von zytoplasmatischen
ribosomen in der Hefe beteiligt,
darunter auch diverse rna-Helikasen.
In den vergangenen Jahren ist das Interesse
an der funktion von rna-Helikasen stetig
gewachsen, da für sie eine zentrale rolle in
verschiedenen zellulären prozessen nachgewiesen
wurde. rna-Helikasen vermitteln
das ablösen von snornas von ribosomaler
rna. Weiterhin wird vermutet, dass sie das
entwinden von rna-sekundärstrukturen
vermitteln und somit an strukturellen Veränderungen
der präribosomalen partikel beteiligt
sind. Damit übernehmen rna-Helikasen
zentrale funktionen in der Biogenese
von ribosomen.
ZWeIDImensIonale Ir-speKtrosKopIe
SCHnelle MoleKüle
proteine sind dynamische systeme, die
in der Zelle ganz unterschiedliche aufgaben
übernehmen: sie dienen als sensoren
und übermitteln signale, sie erzeugen für
die Zelle nutzbare energie, sie synthetisieren
und transportieren andere moleküle und
vieles mehr. um diese aufgaben zu erfüllen,
müssen proteine beweglich sein und zudem
ihre strukturen gezielt verändern können.
Die schnellsten molekularen Bewegungen
dauern nur etwa hundert femtosekunden –
das sind 100 Billiardstel einer sekunde. Zu
solchen Bewegungen gehören die erste reaktion
eines lichtsensorproteins auf die absorption
eines photons oder die umstrukturierung
chemischer Bindungen im aktiven
Zentrum eines enzyms.
verschiedene laserpulse im bereich
von infrarotem und sichtbarem licht
erzeugen zusammen das so genannte
Sfg-2D-ir-Signal (Sfg 2D-ir =
summenfrequenzerzeugte zweidimensionale
ir-Spektroskopie). Die hohe
empfindlichkeit der Sfg-2D-ir-Methode
erlaubt die untersuchung molekularer
Monoschichten.
Wir entwickeln methoden, mit denen
wir diese extrem schnelle Dynamik von
proteinen in echtzeit verfolgen können und
so ein besseres Verständnis dieser molekularen
maschinen erreichen.
eine besonders vielseitige methode ist
dabei die zweidimensionale Infrarotspektroskopie
(2D-Ir). Bei dieser nichtlinearen
spektroskopie misst eine sequenz von Infrarot-laserpulsen
die Kopplung zwischen
schwingungen verschiedener teile eines
moleküls. Daraus lassen sich Informationen
über struktur, Dynamik und energietransfer
mit hoher Zeitauflösung gewinnen.
Die zweidimensionale infrarotspektroskopie
(2D-ir) macht die bewegungen
eines Proteins an seiner ligandenbindungsstelle
sichtbar.
Jens BreDenBeCK
Jens Bredenbeck, geboren 1975 in
Osnabrück, ist eines der jüngsten
CEF-Mitglieder. Nach wissenschaftlichen
Zwischenstopps in Darmstadt,
Göttingen, Berlin, Zürich und Amsterdam
gründete er im Sommer 2007
seine Forschungsgruppe am Institut
für Biophysik in Frankfurt, gefördert
durch den Sofja Kovalevskaja-Preis der
Humboldt-Stiftung. Wenn Jens nicht
im Labor ist, sind er und seine Frau
Andrea gerne draußen unterwegs beim
Wandern, Klettern, auf Skitouren oder
beim Snowboardfahren. Die beiden
begeisterten Weltenbummler haben
schon viele Länder gemeinsam erkundet,
zu Wasser und zu Lande. Wasser
ist überhaupt ein wichtiges Medium für
Jens, nicht nur im Labor, sondern auch
für seine Lieblingssportart Unterwasser-Rugby.