STUDIO DELL'AZIONE DEL CAMPO ELETTROMAGNETICO SUL ...
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sono riportate per le tre molteplicità di spin della molecola e al variare del campo<br />
elettrico applicato. Quello che si può notare è che campi E z positivi ovvero concordi con<br />
il momento di dipolo intrinseco della molecola diminuiscono l’energia potenziale totale<br />
rispetto al caso imperturbato, viceversa campi E z negativi cioè antiparalleli al dipolo<br />
elettrico aumentano l’energia; in sostanza la forma della curva non è praticamente<br />
alterata dal campo e quindi di fatto non lo è la barriera di attivazione per il distacco<br />
della CO (cioè la differenza tra punto di massimo e punto di minimo su ognuna delle<br />
curve). L’effetto è qualitativamente quello che si attendeva; quantitativamente è<br />
apprezzabile per intensità a partire da 0.001 u.a. ~ 5*10 8 V/m.<br />
360<br />
320<br />
280<br />
E z<br />
= - 0.005 a.u.<br />
E z<br />
= - 0.003 a.u.<br />
E z<br />
= - 0.001 a.u.<br />
E z<br />
= + 0.001 a.u.<br />
E z<br />
= + 0.003 a.u.<br />
E z<br />
= + 0.005 a.u.<br />
s=1, tripletto<br />
d Fe<br />
= 0.10 Å<br />
240<br />
∆E [kJ/mol]<br />
200<br />
160<br />
120<br />
80<br />
40<br />
0<br />
s=2, quintupletto<br />
s=0, singoletto<br />
-40<br />
1.75 2.10 2.45 2.80 3.15 3.50<br />
d CO<br />
[Å]<br />
Fig. 3 Curve dell’energia potenziale al variare della distanza d CO per diversi valori di campo applicato (5-<br />
25 10 8 V/m) e per le tre molteplicità di spin della molecola (s=0 ⇒molteplicità 1, s=1 ⇒molteplicità 3,<br />
s=2⇒molteplicità 5). 1 a.u.= 5.14 10 11 V/m.<br />
CONCLUSIONI<br />
In questo lavoro viene applicato per la prima volta un metodo di calcolo quantistico per<br />
la valutazione, in presenza di un campo elettrico, dell’energia di legame di una specifica<br />
molecola (monossido di carbonio) nei confronti di un complesso molecolare di rilievo<br />
dal punto di vista biologico quale è quello dell’emoglobina. I risultati mostrano come la<br />
presenza del campo non alteri la barriera energetica relativa alla reazione di legame (o<br />
in alternativa dissociazione) del ligando con il sito attivo. Sviluppi futuri sembrano<br />
aprire la strada verso applicazioni di dinamica molecolare in cui quindi la reazione di<br />
legame viene simulata in una finestra temporale fornendo importanti indicazioni sulle<br />
caratteristiche cinetiche del processo.<br />
Si ringrazia il prof. M. Aschi (Dip. Chimica e dei Materiali, Univ. dell’Aquila) per il supporto offerto.<br />
BIBLIOGRAFIA<br />
[1] B. Bianco, A. Chiabrera, E. Moggia, T. Tommasi, “Enhancement of the interaction between low-intensity RF em<br />
fields and ligand binding due to cell basal metabolism”, Wireless Network 3 (1997) 477-487.<br />
[2] Schotte et al., “Watching a protein as it functions with 150-ps time resolved X-ray crystallography”, Science 300<br />
(2003) 1944-1947.<br />
[3] M. Aschi, R. Spezia, A. Di Nola, A. Amadei, "A first principle method to model perturbed electronic<br />
wavefunctions: the effect of an external homogeneous electric field", Chem. Phys. Lett. 344 (2001) 374-380.<br />
[4] Gaussian 98 (rev. A7), Gaussian Inc., Pittsburgh, PA (USA), 1998, (http://www.gaussian.com)