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motor durante o sistema de geração de forças do músculo, devido aos sítios ativos
que possui para a união com a actina e com a enzima mATPase, responsável pela
hidrólise do ATP em difosfato de adenosina e fosfato inorgânico (GALLER et al.,
1997; KARLSSON et al., 1999). O terminal carboxil das cadeias pesadas de
miosina se enrola sobre si mesmo, para formar a cauda da miosina (LENNINGER,
1981).
As proteínas que caracterizam a célula muscular esquelética são
codificadas por uma família multigênica, denominada isoformas (SCHIAFFINO &
REGGIANI, 1996; EDDINGER, 1998, BOTTINELLI & REGGIANI, 2000). Essas
apresentam características bioquímicas, estruturais e fisiológicas comuns, mas
demonstram distinções na seqüência de aminoácidos, manifestando ligeiras
diferenças nas atividades biológicas, como a atividade da mATPase e a afinidade
ao cálcio. E, ademais, constituem parte essencial do sistema contrátil do músculo
(PERRY, 1985).
As isoformas de miosina de cadeia pesada e leve dos músculos
esqueléticos possuem como função a regulação das propriedades contráteis das
fibras musculares, determinando a velocidade máxima de contração muscular. A
velocidade e a força de contração muscular dependem da quantidade de fibras
musculares ativas, de suas propriedades contráteis e metabólicas. A velocidade
máxima de encurtamento de uma única fibra muscular está correlacionada com as
isoformas de CPM que predominam nas fibras musculares (SCHIAFFINO &
REGGIANI, 1996; McKOY et al., 1998; RIVERO & PIERCY, 2004).
A expressão e o desenvolvimento das diferentes isoformas de miosina no
músculo esquelético são regulados pela interação de múltiplos mecanismos de
controles, dentro dos quais se destacam os fatores neuronais, hormonais e
mecânicos (SCHIAFFINO & REGGIANI, 1996; TALMADGE, 2000; LEFAUCHEUR,
2001).
Nos mamíferos, incluindo o homem, se conhecem nove isoformas de
cadeia pesada de miosina, e cada uma delas é codificada por um gene diferente,
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