[X ] = [X] exp -∆G R Curs 8-9 Cataliza chimica Studiile asupra ...

Concluzii-factorii implicati in cataliza enzimatica
Reactiile necatalizate sunt reactii mai lente deorece ele implica formarea unei sarcini
positive sau negative mai putin stabilizate in starea de tranzitie. Aceste reactii necesita
aducerea unor molecule in vecinatate, lucru care este corelat cu pierderea entropiei.
Aceste neajunsuri sunt atenuate in cazul reactiilor catalizate de enzime: starile de tranzitie
sunt stabilizate electrostatic prin prezenta unor resturi acide, bazice, a ionilor metalici sau
a unor dipoli prezenti in enzima. Cataliza covalenta este folosita pentru a crea trasee de
reactie cu energie cat mai redusa. In acest tip de cataliza entropia scade datorita formarii
legaturilor covalente care apar in decursul formarii complexului enzima substrat. Energia
castigata in reactiile enzimatice este consumata pentru sinteza enzimelor si pentru legarea
substratului la enzima.
Efecte cinetice izotopice
Informatii despre natura legaturilor formate sau disociate in starea de tranzitie pot fi
observate prin intermediul efectelor izotopice de substitutie asupra vitezei de reactie.
Efecte izotopice primare
Efectul isotopic primar se observa in urma clivarii unei legaturi chimice in cazul
substitutiei unui atom (implicat in aceasta legatura) cu izotopul sau in situatia cand
aceasta scindare survine in etapa determinanta de viteza. De exemplu, s-a constatat faptul
ca rata de clivare a unei legaturi C-D este de cateva ori mai lenta decat a legaturii C-H.
Cu cat atomul este mai greu cu atat frecventa de vibratie a legaturii este mai mica si
implicit energia starii fundamentale este mai joasa. Moleculele sau atomii mai usori au
frecvente de vibratie mai mari si ca atare energii mai mari. La 25 C ruperea legaturii C-
H este de 7 ori mai eficienta decat a legaturii C-D. In practica efecte izotopice cinetice
intre 2 si 15 indica faptul ca o legatura C-H este scindata in starea de tranzitie. De
exemplu, valori de 3-5 au fost gasite pentru kH/kD in cazul transferului ionului de hidrura
de la substrat la NAD + in reactia catalizata de alcool dehidrogenaza.
Legaturile C-T sunt disociate mult mai greu decat legatura C-D datorita masei
mari a tritiului.
In cazul substitutiei 14 N cu 15 N sau a 16 O cu 18 O rata de disociere difera doar cu
cateva procente. Efectele izotopice cinetice 16 O / 18 O au fost utilizate pentru a dovedi ca
exista o schimbare in etapa determinanta de viteza a reactiei catalizate de galactoxidaza.
Efecte izotopice secundare
Aceste efecte sunt cauzate de clivarea unei legaturi dintre un atom adiacent
atomului substituit (izotopului). Efectele izotopice secundare sunt cauzate mai mult de
schimbarile de hibridizare care insotesc ruperea legaturii decat cele care apar la clivarea
acesteia. Cel mai elocvent exemplu este cel al substitutiei atomului de hidrogen cu tritiu
la atomul de carbon din pozitia 1 al substratului lizozimei. Un ion de carboniu (hibridizat
sp 2 ) este format in reactia de clivare a substratului:
R’
R
C
OPh
D
R’
R
+
C D